Aula 03: BIOQUÍMICA DAS

PROTEÍNAS
Prof: Dr: Marito Silva
 AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS

Definição

➢ São macromoléculas compostas por uma ou mais cadeias polipeptídicas.

➢ São originadas a partir da ligação de n unidades de L-α-aminoácidos unidos

entre si por ligações covalentes do tipo amídicas denominadas ligações
peptídicas.
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Proteína Macromolécula

Aminoácidos Aminoácidos

Ligação peptídica
 Bioquímica
Ligação peptídica

Síntese por
desidratação

• Todas as vezes que uma ligação peptídica é

formada, há a saída de uma molécula de
água;

• O número de ligações peptídicas é sempre o

número de aminoácidos da cadeia (resíduos)
menos um;

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 Bioquímica

Quantos resíduos formam esta molécula?

Qual a classificação de suas cadeias laterais?
 Bioquímica
Classificação das proteínas quanto ao número

• A união de até 10 aa : oligopeptídeo.

• Se superior a 10 aa: polipeptídeo.
• Se o n for superior a 50 aa: proteína.

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 Nomenclatura

• A extreminade C e N-terminal se ionizam;

• Os grupos R dos aa’s também;
• Essa ionização modifica as características da
molécula;

Alanil-Glutamil-Glicil-Lisina

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 ➢ Peptídeos de interesse biológico

✓ Insulina → Hormônio hipoglicemiante

✓ Glucagon → Hormônio hiperglicemiante

✓ Vasopressina/ADH → Controla a Pressão Arterial Média

✓ Ocitocina/Oxytocin → Controla a contração uterina

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 ➢ Proteínas de interesse biológico

✓ Miosina→ Proteína contrátil

Proteínas de contração muscular
✓ Actina → Proteína contrátil

✓ Hemoglobina → Transportadora de Oxigênio

Proteína de reserva
✓ Albumina → Proteína transportadora no sangue energética

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➢ Estrutura das proteínas AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS

• Apresentam 4 níveis de organização.

 ➢ Estrutura das proteínas
✓ Proteínas são formadas por milhares de resíduos de aminoácidos;

✓ As cadeias laterais destes aminoácidos podem interagir ou não com a água;

✓ Elas tendem a ficar na região mais externa da molécula conforme a proteína se

enovela;

✓ Aminoácidos apolares ficam na região interna e os polares na região externa, onde

interagem bem com a água;

✓ Camada de solvatação: Camada de água que recobre estruturas como as proteínas;

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 ➢ Estrutura das proteínas

Polares H2O

Polares H2O
Apolar

Polares H2O

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 Estrutura das proteínas

➢ Primária

✓ É a sequência de aminoácidos característicos daquela proteína.

✓ Esta sequência, geralmente, não é mudada.

✓ Esta estrutura é mantida por ligações peptídicas;

✓ Este arranjo é rígido (C-N)

✓ Determinado geneticamente.

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 Estrutura das proteínas

➢ Secundária
✓ É o arranjo espacial dos átomos da cadeia principal.

✓ Interação entre os grupos Hidroxila e amina presente na cadeia lateral e

que interagem entre si por Pontes de hidrogênio.

✓ Formando duas conformações comuns:

• Alfa-hélice
• Folha beta-pregueada (Conformação beta)

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 Estrutura das proteínas
➢ Secundária

Arranjo secundário a -hélice

✓ Estrutura mais simples possível para as proteínas.

✓ É mantida por ligações de hidrogênio internas → formam a estrutura da hélice.

✓ Os grupos R ficam “voltados” para a parte exterior.

✓ Os grupos R podem interagir entre si (Pontes/Interações hidrofóbicas).

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 Estrutura das proteínas
➢ Secundária - Arranjo secundário a -hélice

A carbonila interage com a

amina de outro aa (4 unidades
depois)

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 Estrutura das proteínas
➢ Secundária

Arranjo secundário b - folha

✓ O esqueleto da cadeia peptídica está arranjado em forma de zigue-zague.

✓ Ligações de hidrogênio existem entre as folhas.

✓ Os grupos R se projetam em direções opostas.

✓ Paralela/Antiparalela (N-C/C-N).

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 Estrutura das proteínas
➢ Secundária - Arranjo b - folha

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 Estrutura das proteínas
➢ Super Secundária

• Um polipeptídio ou proteína pode conter as duas formas.

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 Estrutura das proteínas
➢ Super Secundária

• Um polipeptídio ou proteína pode conter as duas formas.

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 Estrutura das proteínas

➢ Terciária

✓ É o arranjo tridimensional de átomos por meio de ligações dissulfeto.

✓ Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura secundária, resultando

em formas como barril.

✓ Ocorre entre os R.

Hemoglobina - Átomo de Ferro

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 Estrutura das proteínas

➢ Terciária

✓ Ligações dissulfeto: formadas pela oxidação de dois grupos tiol (SH) formando a
ligação S - S.

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 Estrutura das proteínas
➢ Terciária
✓ Pontes de dissulfeto

Queratina - cisteína

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 Estrutura das proteínas – Terciária
✓ Pontes de dissulfeto

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 Estrutura das proteínas
✓ Pontes de dissulfeto

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 Estrutura das proteínas AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS

➢ Quaternária

✓ Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica.

✓ Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia.

✓ Fibrosas ou globulares

Hemoglobina - Átomo de Ferro

Estrutura das proteínas
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 Classificação das
proteínas

Número
Função Forma Constituição
de cadeias

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 Classificação das proteínas

➢ Função

✓ Enzimáticas: Catalizadores biológicos

Pepsina; Tripsina; Amilase; Urease; Glicoquinase

✓ Transportadora: Transporte biológico

Hemoglobina (Hb); Citocromos (Cit); Soroalbumina

✓ Nutritivas e de reserva:
Caseína; Ovoalbumina; Ferritina; Mioglobina

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 Classificação das proteínas

➢ Função

✓ Contratéis ou de movimento: Actina; Miosina; Tubulina; Colágeno

✓ Estruturais: Colágeno; Elastina; Queratina

✓ De defesa: Fibrinogênio; Trombina; Imunoglobulinas

✓ Reguladoras ou hormonais: Insulina; Glucagon; Hormônio adrenocorticotrófico;

Hormônio do crescimento (GH)

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 Classificação das proteínas

➢ Constituição

✓ Simples

• Somente L-a-aminoácidos

• Ex: Pepsina; Tripsina; Amilase; Proteínas estruturais

Proteína Radical Prostético

✓ Conjugadas
Caseína (fosfoproteína) Fosfato

Hb (metaloproteína) Ferro (Heme)

• L-a-aa’s + radical prostético
Ig (glicoproteína) Carboidrato

Apo-E (lipoproteínas) Lipídeos

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 Classificação das proteínas

➢ Nº de cadeias

✓ Monoméricas: uma única cadeia

• Ex: Mioglobina; Pepsina; Citocromos

✓ Oligoméricas: mais de uma cadeia

• Ex: Insulina (2); Hb (4)

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 Classificação das proteínas AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS

➢ Forma
✓ Globular

• Tem forma arredondada (“bola”)

• Solúveis em água (muitos aa’s polares)

• São proteínas reguladoras e enzimáticas → Dinâmicas: hemoglobina

✓ Fibrosas
• Tem forma alongada

• Insolúveis em água (aa’s apolares)

• São proteínas de função estrutural: pele, cabelo

 Classificação das proteínas

➢ Forma
✓ Globular

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 AULA 03: BIOQUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Classificação das proteínas

➢ Forma
✓ Fibrosas
 Funções das proteínas

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 Funções das proteínas

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 Funções das proteínas

Catálise enzimática
• Catalisadores biológicos que aceleram a velocidade das reações.

VELOCIDADE

ENERGIA DE ATIVAÇÃO

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 Funções das proteínas

Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons

• Proteínas transportadoras:
• Transporte de O2:
• Hemoglobina: eritrócitos
• Mioglobina: células do mm

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 Funções das proteínas

Anemia falciforme

• Hemoglobina sofre mutação: na estrutura b - folha ( Glutamato – Glu é

substituído pela Valina – Val).

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 Funções das proteínas

Anemia falciforme

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 Funções das proteínas

Transporte e armazenamento de pequenas moléculas e íons

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 Funções das proteínas

Movimentos coordenados
• Microscópico: propulsão do
• Macroscópico: contração mm.
esperma pelos flagelos (tubulina).

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 Funções das proteínas

Apoio mecânico

Colágeno: responsável pela alta tensão dando resistência a pele e articulações.

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 Funções das proteínas

Proteção imunológica

• Imunoglobulinas

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 Funções das proteínas

Geração e transmissão de impulsos nervosos

• Proteínas receptoras
1) Fotoreceptoras : rodopsina
- Proteína presente nas células bastonetes da visão, sensível a luz
(fotoisomerização).

11 cis retinal 11 trans retinal

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 Funções das proteínas

Geração e transmissão de impulsos nervosos

• Proteínas receptoras
2) Receptores de pequenas moléculas: acetilcolina
- Substância responsável pela transmissão de impulsos nervosos nas sinapses.

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 Funções das proteínas

Controle do crescimento e diferenciação

• Bactérias: proteínas repressoras.

• Organismos multicelulares: fatores de crescimento.

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 Funções x estrutura proteica

ALBUMINA HEMOGLOBINA

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 Funções x estrutura proteica

Desnaturação

• Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo

somente a estrutura primária.

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 Desnaturação

• FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.

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 ➢ Consequências da Desnaturação

Perda da atividade biológica Função primária da proteína

Alteração da solubilidade Precipitação da proteína

Esse processo pode ou não ser reversível

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 Exemplos de desnaturação

• Ao pingar gotas de limão no leite:

o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na
forma de coalho.

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 Exemplos de desnaturação

• Ao cozinhar um ovo:
o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína
albumina e água.

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 Importante!

• A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo!

• 1ª preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.

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 Funções x estrutura proteica

Precipitação das proteínas

• É uma técnica para concentrar ou separar proteínas de uma solução.

Ex: pela adição de reagentes que alterem a sua solubilidade.

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