METABOLISMO DE

LOS AMINOÀCIDOS
 AMINOACIADOS NUTRICIONALEMENTE
ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Con referencia a los aminoácidos, los términos “esencial” y “no esencial” , 20
aminoácidos comunes son esenciales para garantizar la salud. De éstos, 8 deben estar
presentes en la dieta humana y, por tanto, se denomian “nutricionalmente esenciales”.
Los otros 12 aminoácidos “no esenciales desde el punto de vista nutricional”, aunque
metabólicamente fundamentales, no necesitan hallarse en la dieta
 BIOSINTESIS DE LOS AMINOÀCIDOS NUTRICIONALMENTE NO
ESENCIALES
GLUTAMATO
Se forma por la amidación reductora del cetoglutarato
α intermedio del ciclo del ácido cítrico, una reacción
catalizada por la deshidrogenasa de glutamato
mitocondrial,La reacción favorece de manera intensa
la síntesis de glutamato y reduce la concentración de
iones de amonio citotóxicos.
GLUTAMINA
La glutamina es un aminoácido no esencial con una
composición característica, ya que presenta dos
cadenas nitrogenadas (un grupo amino y otro
amido),La síntesis de la glutamina consiste en la
reacción química entre el glutamato con la molécula
de NH4+ y a raíz de esta síntesis se insertan dos
grupos aminos por cada molécula sintetizada).
 ALANINA Y
ASPARTO
La transaminación del piruvato forma
alanina. De manera similar, la transaminación
del oxalacetato produce aspartato
ASPARAGINA
La conversión de aspartato en asparagina, que
cataliza la sintetasa de asparagina , se parece a
la reacción de la sintetasa de glutamina , pero
la glutamina, en vez del ion amonio,
proporciona el nitrógeno. Sin embargo, las
sintetasas de asparagina bacterianas también
pueden utilizar iones de amonio.
 SERINA
La oxidación del grupo hidroxilo α del intermediario glucolítico 3-fosfoglicerato que
cataliza la deshidrogenasa de 3-fosfoglicerato lo convierte en 3-
fosfohidroxipiruvato. La transaminación y la desfosforilación subsiguiente forman
serina
 GLICINA FORMACION DE LA GLICINA A PARTIR DE LA COLINA

Las aminotransferasas de glicina pueden catalizar la síntesis de ésta a

partir de glioxilato y glutamato o alanina. A diferencia de la mayoría de
las reacciones de aminotransferasas, se favorece con fuerza la síntesis de
glicina. Otras vías importantes de los mamíferos para la formación de
glicina son la colina y la serina

La serina es el precursor inmediato de la glicina, la cual está

formada por la serina hidroximetiltransferasa. Esta enzima
requiere de la coenzima tetrahidrofolato (THF), que es un
derivado de la vitamina B 9 (ácido fólico).
 prolina

La prolina se sintetiza a partir del glutamato en

un proceso de dos etapas que comienza con la
reducción del glutamato a una forma
semialdehído que se cicla espontáneamente a
D-pirrolina-5-carboxilato. Esto es reducido por
la pirrolina carboxilato reductasa a prolina.
 cisteina
La serina también es un precursor de la cisteína, Si bien no es esencial
desde el punto de vista nutricional, la cisteína se forma a partir de la
metionina, que es fundamental en el terreno de la nutrición. Después
de la conversión de la metionina en homocisteína , la homocisteína y la
serina forman cistationina, cuya hidrólisis origina cisteína y
homoserina
 Tirosina

La hidroxilasa de fenilalanina convierte a ésta en

tirosina (figura 27–12). Si la dieta contiene
cantidades adecuadas del aminoácido fenilalanina
nutricionalmente esencial, la tirosina no es
fundamental en términos de nutrición.

No obstante, dado que la reacción de la hidroxilasa

de fenilalanina es irreversible, la tirosina de la dieta
no puede reemplazar a la fenilalanina. La catálisis
por esta oxidasa de función mixta incorpora un
átomo de O2 en la posición para de la fenilalanina y
reduce el otro átomo a agua.

El poder reductor, proporcionado como

tetrahidrobiopterina, deriva en última instancia del
nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADPH)
 Catabolismo de las proteínas y del nitrógeno
de los aminoácidos
Aminoácidos es la principal fuente de ingreso de nitrogeno metabólicamente útil a nuestro organismo;
La ingesta de nitrógeno coincide con el nitrógeno que se excreta. El balance positivo de este elemento es
un exceso del que se ingiere sobre el que se excreta acompaña el crecimiento y el embarazo.
Niños en crecimiento, adultos en recuperación de enfermedades o embarazadas tienen balance de
nitrógeno positivo porque hay síntesis neta de proteína. Cuando se excreta más nitrógeno del que se
incorpora, estamos en balance de nitrógeno negativo. Esto ocurre cuando hay defecto de algún
aminoácido esencial o en el ayuno

las proteasas y peptidasas degradan las proteinas a

aminoacidos

Las proteasas también conocidas como peptidasas, son capaces de hidrolizar enlaces
peptídicos de otras proteínas. Se encuentran distribuidas ampliamente en animales,
plantas, y microorganismos y tienen gran importancia comercial, debido a que ocupan el
mayor porcentaje de ventas en el mercado mundial de enzimas.
 el intercambio interorgànico mantiene los niveles
circulantes de aminoàcidos
La conservación de concentraciones en estado estacionario de aminoácidos plasmáticos circulantes entre
comidas depende del equilibrio neto entre la liberación de las reservas de proteínas endógenas y la
utilización por varios tejidos. El músculo genera más de la mitad de la reserva corporal total de los
aminoácidos libres, en tanto que el hígado es el sitio de las enzimas del ciclo de la urea necesarias para
eliminar el exceso de nitrógeno. Por consiguiente, el músculo y el hígado desempeñan una fucnión
importante en el mantenimiento de los niveles de aminoácidos circulantes.

Intercambio de aminoácidos entre órganos en humanos

normales después de la absorción.

Se muestra el papel clave de la alanina en la

producción de aminoácidos del músculo y el intestino, y la
absorción por el hígado.
El ciclo de glucosa­-alanina. La alanina se sintetiza en el músculo por transaminación del
piruvato derivado de la glucosa, se libera al torrente sanguíneo, desde donde el hígado
la absorbe. En el hígado, el esqueleto de carbono de la alanina se reconvierte en glucosa y se
descarga al flujo sanguíneo, donde está disponible para la absorción por parte del músculo y
la resíntesis de alanina.
 Biosintesis de la Urea

La biosíntesis de urea ocurre en cuatro etapas: 1) transaminación, 2) desaminación oxidativa de glutamato,

3) transporte de amoniaco y, 4) reacciones del ciclo de la urea

80% del nitrógeno que se excreta, lo hace en forma de urea ,

Parte de las enzimas están en la matriz mitocondrial y parte en el
citosol ,La arginina, con la arginasa, genera urea y ornitina en el
citosol. Luego, las siguientes enzimas regeneran la arginina

La transaminación transfiere el nitrógeno amino α al

cetoglutarato, lo cual forma glutamato
Las reacciones de transaminación interconvierten pares de
aminoácidos α y cetoácidos α . Las reacciones de
transaminación, que son libremente reversibles, también
funcionan en la biosíntesis de aminoácidos
 cICLO DE LA UREA

Reacciones
1. El primer grupo amino que ingresa al ciclo proviene del amoníaco libre
intramiocondrial. El amoníaco producido en las mitocondrias. se utica
junto con el bicarbonato (producto de la respiración celular), para
producir carbaroil-fosfato. Reacción dependiente de ATP y catalizada
por la carbarcil-fosfato-sintetasa I. Enzima alostérica y modulada (+) por
el N-acetiglutamato.

2. El carbamoil-fosfato cede su grupo carbaroilo a la ornitina, para

formar citrulina y liberar Pi. Reacción catalizada por la ornitina
transcarbamoilasa. La citrulina se libera al citoplasma.
 cICLO DE LA UREA
3. El segundo grupo amino procedente del aspartato (producido en la
mitocondria por transaminación y posteriormente exportado al citasol)
se condensa con la citrulina para formar argininosuccinato. Reacción
catalizada por la argininosuccinato sintetasa cito plasmática. Enzima
que necesita ATP y produce como intermediario de la reacción citruli-
AMP.

4. El argininosuccinato se hidroliza por la arginino succinato lasa, para

formar arginina libre y fumarato.

5. El fumarato ingresa en el ciclo de Krebs y la arginina libre se hidroliza

en el citoplasma, por la arginasa citoplasmática para formar
urea y omitina

6.La ornitina puede ser transportada a la mitocondria para iniciar otra

vuelta del ciclo de la urea
 Los aminoácidos se catabolizan a productos intermedios
para la biosíntesis de carbohidratos y lípidos

Todo o una parte del esqueleto de carbono de cada aminoácido

se puede convertir en carbohidratos, grasas o ambos

Conjunto de los intermediarios

anfibólicos que resultan del
catabolismo de los aminoácidos
proteicos
 El catabolismo de los aminoácidos inicia con la
transaminación
La eliminación del nitrógeno amino alfa por transaminación, que cataliza una
transaminasa es la primera reacción catabólica de la mayoría de los
aminoácidos proteínicos. Las excepciones son la prolina, la hidroxiprolina, la
treonina y la lisina, cuyos grupos amino α no participan en la transaminación

Transaminación
 Prolina
El catabolismo de la prolina tiene lugar en las mitocondrias. Dado que la
prolina no participa en la transaminación, su nitrógeno a-amino es retenido de
principio a fin de una oxidación de dos etapas a glutamato.

La oxidación a 1-pirrolina-5-carboxilato es catalizada por la prolina

deshidrogenasa.

La oxidación subsiguiente a glutamato es catalizada por la D1-pirrolina-5-

carboxilato deshidrogenasa (también llamada glutamato-gamma-
semialdehído deshidrogenasa)
catabolismo de la Prolina
 Arginina y ortinina
Las reacciones iniciales en el catabolismo de la arginina son la conversión en ornitina
seguida de la transaminación de ornitina a glutamato-gamma-semialdehído.

El catabolismo subsiguiente del glutamato-γ-semialdehído a alfa-cetoglutarato

sucede como se describe para la prolina

Catabolismo de la arginina
 Catabolismo de la Cistina y cisteína
Primero, la cistina se reduce a cisteína mediante la reductasa de cistina.

Luego, dos vías diferentes convierten la cisteína en piruvato.

 Dos vías que catabolizan la cisteína
2
1

Vía 3-mercaptopiruvato
Vía cisteína sulfinato
 TREONINA
La treonina aldolasa divide la treonina hacia acetaldehído y glicina. Ya se
comentó en el catabolismo de la glicina. La oxidación del acetaldehído hacia
acetato va seguida por formación de acetil-CoA
 Conversión de aminoácidos en productos
especializados

L-alfa-aminoácidos

Alanina
Sirve como un transportador de amoníaco y de los carbonos del piruvato
desde el músculo estriado hacia el hígado por medio del ciclo de Cori y
junto con la glicina constituye una fracción importante de los
aminoácidos libres en el plasma.
 Arginina

Además de servir como un transportador de átomos de nitrógeno en la

biosíntesis de la urea, el grupo guanidino de la arginina se incorpora a la
creatina y, luego de la conversión en ornitina, su esqueleto de carbono sirve
como precursor de las poliaminas, putrescina y espermina.

La reacción catalizada por la sintasa de óxido nítrico, se convierte un

nitrógeno del grupo guanidina de la arginina en óxido nítrico, una molécula
de señalización intercelular que opera como neurotransmisor, relajante del
músculo liso y vasodilatador
Metabolismo de la arginina y ornitina
 Glicina
Gran variedad de fármacos, metabolitos de fármacos y otros compuestos con grupos carboxilo
también se conjugan con glicina. Esto los hace más solubles en agua y, por consiguiente,
facilita su excreción en la orina.

Un ejemplo es el ácido hipúrico formado a partie del aditivo alimenticio benzoato

Biosíntesis de hipúrato
 Histidina
La descarboxilación de la histidina a histamina es catalizada por la enzima
histidina descarboxilasa, dependiente de piridoxal 5´-fosfato, forma
histamina.

Los compuestos histidina presentes en el organismo humano son ergotioneína,

carnosina y la anserina de la dieta. Aun cuando se desconocen sus funciones
fisiológicas, la carnosina y la homocarnosina son constituyentes importantes de
tejidos excitables, el cerebro y el músculo estriado.
Derivados de la histidina
 Tirosina
Las células neurales transforman la tirosina en epinefrina y norepinefrina. Si bien
la dopa también es un intermediario en la producción de melanina, diferentes
enzimas hidroxilan la tirosina en los melanocitos. La DOPA descarboxilasa una
enzima dependiente del fosfato de piridoxal, forma dopamina.

La hidroxilación posterior, catalizada por la β oxidasa de dopamina, origina

norepinefrina. En la médula suprarrenal, la N-metiltransferasa de
feniletanolamina utiliza S-adenosilmetionina para metilar la amina primaria de la
norepinefrina y constituir epinefrina
Conversión de tirosina a epinefrina y
norepinefrina
 Creatina y creatinina
La creatinina se forma en el músculo a partir del fosfato de
creatina por medio de deshidratación no enzimática irreversible, y
pérdida de fosfato

La glicina, arginina y metionina participan en la biosíntesis de

creatina. La síntesis de creatina se completa mediante metilación
del guanidoacetato por la S-adenosilmetionina
Biosíntesis de creatina y creatinina