Aula № 1 da Bioquímica

Bioquímica é o ramo da Biologia e da química, que é responsável pelo estudo de todos os

processos químicos que acontecem nos organismos vivos. Ela aborda todos os compostos,
orgânicos e inorgânicos, presentes nos seres vivos.

A bioquímica estuda todas as transformações moleculares, chamadas de metabolismo, que são

necessárias para a sobrevivência e reprodução dos seres vivos.

Importancia

Os processos bioquímicos são necessários para a manutenção da vida. Entre eles estão a síntese
de biomoléculas, o transporte de substâncias, produção de energia e eliminação de substâncias
químicas.

Aplicação da Bioquímica

O conhecimento desta área é principalmente importante em empresas e indústrias como:

Farmacêutica: elaboração de remédios;

Médica: elaboração de novos tratamentos por meio da nutrição;

Agrícola: melhoramento da fixação do nitrogênio em plantas. Por ex: soja;

Alimentícia: fermentação de bebidas alcoólicas, leite e derivados, além de chocolates;

Cosmética: elaboração de novos produtos de beleza e higiene;

Tecnológica: elaboração de compostos sustentáveis

Os ramos da bioquímica são bioquímica estrutural, química bio-orgânica, enzimologia,

bioquímica metabólica, xenobiologia, imunologia, neuroquímica, quimiotaxonomia e ecologia
química.

Aula № 2 Aminoácidos
Aminoácidos (aas)

Um aminoácido é uma molécula organica formada por átomos de carbono, hidrogénio, oxigénio
e azoto unidos entre si de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter
enxofre. Os aminoácidos sao divididos em quatro partes: o grupo amina (NH 2), o grupo
carboxílico (COOH), hidrogénio, carbono alfa (todas as partes se ligam a ele), e um substituente
característico de cada aminoácido.

Os aminoácidos unem-se atraves de ligaçoes peptídicas, formando as proteínas. Para que as

células produzam as suas proteínas, precisam de aminoácidos, que podem que podem ser obtidos
a partir da alimentaçao ou fabricados pelo próprio organismo.

Fórmula geral de α-aminoácidos

Cada aminoácido (excepto a prolina) apresenta um grupo carboxila, um grupo amino e uma
cadeia lateral distinta (grupo R) ligado ao átomo de carbono α.

De uma forma geral, um aminoácido é referido como α-aminoácido. O termo alfa indica que o
grupo amino, em qualquer aminoácido, está ligado no carbono 2, a partir da carboxila.
A união de dois ou mais α-aminoácidos leva à formação das proteínas, macromoléculas que
apresentam diversas funções importantes para um organismo.

Diz-se carbono-α, por que o grupo amino e carboxila estao ligados no mesmo carbono.

Classifiçao dos aminoácidos (aas)

Os aminoácidos podem ser classificados quanto ao radical e quanto ao seu destino.

A classifiçao quanto ao substituente pode ser feita em aminoácidos apolares (nao tem polos),
aminoácidos polares (tem polos) neutros, aminoácidos ácidos e aminoácidos básicos.

A. Aminoácidos apolares
Cada um desses aminoácidos possui uma cadeia lateral, a qual nao apresenta a
capacidade de receber ou doar prótons, ou de participar em ligaçoes ionicas ou formaçao
de pontes de hidrogénio. As cadeias laterais desses aminoácidos podem ser pensadas
como oleosas, ou semelhantes a lipípdeos, uma propriedade que promove interaçoes
hidrofóbicas.
Aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidas de carga elétrica (polares
neutros)
Apresentam substituintes que tendem a formar ligaçao de hidrogénio.
Esses aminoácidos apresentam carga líquida igual a zero em PH neutro, embora as
cadeias laterais da cisteina e da tirosina possam perder um próton em PH alcalino. Os
amioácidos serina, treonina e tirosina contem cada um, um grupo hdroxila, que pode
participar da formaçao de pontes de hidrogénio. As cadeias laterais da asparagina e de
glutamina contem cada qual um grupo carbonila e um grupo amida, os quais podem
também participar de pontes de hidrogénio.
Aminoácidos ácidos

Apresentam substituintes com grupo carboxílico. Sao hidrófilos.

Os aminoácidos: ácido aspártico e ácido glutámico sao doadores de prótons. Em pH neutro, as

cadeias laterais desses aminoácidos encontram se completamente ionizadas, contendo um grupo
carboxilato carregado negativamente (-COO-). Esses aminoácidos sao, portanto, denominados
aspartato e glutamato, para enfatizar o facto de estarem carregados negativamente em pH
fisiológico.

Aminoácidos básicos

Apresentam substutuintes com grupo amino. Sao hidrófilos.

As cadeias laterais dos aminoácidos básicos sao aceptoras de prótons. Em pH fisiológico, as

cadeias laterais da lisina e da arginina encontram-se completamente ionizadas, com carga
positiva. Em contraste, a hisidina é fracamente básica e o aminoácido livre em geral, nao
apresenta carga elétrica em pH fisiológico. Entretanto, quando a hisidina encontra-se incorporada
em uuma proteína, sua cadeia lateral pode apresentar-se com carga positiva ou neutra,
dependendo do ambiente iónico fornecido pela cadeia polipetídica da proteína.
Os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: aminoácidos essenciais e não
essenciais. Nesse caso, o critério utilizado é a capacidade do organismo de sintetizar esses
aminoácidos.

Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados
endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são
aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. Os aminoácidos podem ser encontrados em
diversos alimentos, como carnes vermelhas, ovos, queijo, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e
arroz.

Aminoácidos essenciais

Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que devem ser obtidos por meio da
alimentação, devido ao fato de que o organismo não é capaz de sintetizá-los. São considerados
aminoácidos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptofano e valina. Nas crianças, considera-se ainda mais um aminoácido como essencial: a
histidina.
Os α−aminoácidos que constituem as proteínas têm a configuração estereoquímica L. Por
convenção, na forma L, o grupo α − NH 3+ está projetado para a esquerda, enquanto na forma D,
está direcionado para a direita. Os D-aminoácidos são encontrados em alguns antibióticos:
valinomicina e actinomicina D; e em paredes de algumas bactérias: peptidoglicano. A
designação L ou D de um aminoácido não indica a sua capacidade para desviar o plano da luz
polarizada.

Propriedades ópticas dos aminoácidos

O carbono α de cada aminoácido está ligado a quatro grupos diferentes e é, portanto, um átomo
de carbono quiral ou opticamente ativo. A glicina é a exceção, pois seu carbono a. apresenta dois
átomos de hidrogênio como substituintes e, assim sendo, é opticamente inactiva. (Nota: Os
aminoácidos que apresentam um centro assimétrico em seu carbono a. podem existir em duas
formas, designadas o e L, que são imagens especulares uma da outra. As duas formas, em cada
par, são denominadas estereoisômeros, isômeros ópticos ou enantiômeros.) Todos os
aminoácidos encontrados nas proteínas apresentam a configuração L o-Aminoácidos, no entanto,
são encontrados em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias.