CENTRO UNIVERSITÁRIO MAURICIO DE NASSAU ALIANÇA

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA HUMANA

PROFESSOR: RONALDO COSTA

PROTEÍNAS

Estrutura e Função
Você já se perguntou por que a clara
do ovo muda de transparente para
opaca quando você frita um ovo?
▪ Proteínas são as moléculas biológicas mais abundantes,
ocorrendo em todas as células e em todas as suas
partes!

▪ É a principal forma pela qual a informação genética se

expressa!

Qual a importância
das proteínas?
DIVERSIDADE DE FUNÇÕES

ENZIMAS E HORMÔNIOS:
◦ Catalisam e regulam as reações que ocorrem no organismo.
MÚSCULOS E TENDÕES:
◦ Proporcionam ao corpo os elementos do movimento.
PELE E CABELO:
◦ Oferecem revestimento externo.
HEMOGLOBINA:
◦ Transporte de oxigênio.
ANTICORPOS:
◦ Meios de proteção contra doenças.
Proteínas são compostas por repetições de aminoácidos (aa)
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de
apenas 20 aminoácidos (entre outros especiais).

Fórmula estrutural em comum:

Estrutura e Classificação
 Estruturas protéicas
Estrutura primária

Seqüência linear de aminoácidos ligados através de ligações peptídicas

 Nome aos peptidios

INSULINA
“Resíduos”

Iniciais Terminal
Terminações: ina, ano, ico ou ato il nome do último aminoácido

EX: GLICILISOLEUCILVALILGLUTAMIL..................ALANINA
 Estruturas protéicas
Estrutura secundária

O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando escada

helicoidal chamada alfa-hélice ou a estrutura de folha pregueada. É uma
estrutura estável, cujas voltas são mantidas por pontes de hidrogênio.
 Estruturas protéicas
Estrutura terciária

Polipeptídios dobram sobre si mesmos, adquirindo uma configuração espacial

tridimensional.Essa configuração pode ser filamentar como no colágeno, ou
globular, como nas enzimas.
Forças que confere a Estabilidade da Estrutura Terciária
 Estruturas protéicas
Estrutura quaternária

Associação de dois ou mais polipeptídeos (cadeias de aminoácidos).

FUNÇÕES
Desempenham diversas funções nos mais variados ambientes vivos.
Defesa e proteção: contra microrganismos e substâncias estranhas.
Ex.: imunoglobulinas (anticorpos)

Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos para

dar conformação
Ex.: nucleoproteínas
FUNÇÕES

Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras químicas

Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina

Catalítica: acelera as reações.

Ex.: amilase (hidrolisa o amido)
FUNÇÕES
Estrutural: composição de várias
estruturas do organismo, sustentando e
promovendo rigidez. Ex.: colágeno, elastina.

Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais para o

desenvolvimento dos animais.
Ex.: caseína (leite de vaca)
albumina (ovos de aves)
FUNÇÕES

Contração: promovem os movimentos de estruturas celulares,

músculos.
Ex.: actina, miosina
▪ Aumento de Ca++ intracelular
▪ Ca++ se prende à troponina
▪ Desloca o complexo troponina-tropomiosina dos sítios de ligação da actina e
miosina
▪ Ponte cruzada se liga à actina
FUNÇÕES

Hemoglobina (transporta O2) pelo sangue

 Manutenção da estrutura das proteínas

ESTRUTURA DAS BIOMOLÉCULAS DETERMINAM SUA

FUNÇÃO/ATIVIDADE
 Estrutura X Função

Há uma troca na cadeia de aminoácidos da hemoglobina

(substituição de um ácido glutâmico por uma valina).
FUNÇÕES

Transportadora: transporta diversos componentes.

Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol)
Hemoglobina (transporta O2) pelo sangue
Hemoglobina e Efeito Bohr
Efeito Bohr

Efeito de Bohr
É um fenômeno que descreve a tendência da
hemoglobina a perder afinidade pelo oxigênio
em ambientes mais ácidos (e a ganhar em
ambientes mais alcalinos).
Este efeito é mais bem observado no sangue
na circulação próxima aos tecidos não-
alveolares, longe das trocas de gases dos
pulmões.
Transporte de O2 - Via Hb
• A ligação da primeira molécula de O2 à hemoglobina altera a sua
conformação, facilitando a ligação das seguintes, ou seja,
aumentando a sua afinidade para o O2.
• O mesmo acontece com a liberação de uma molécula de O2 que
acelera a liberação das restantes. Por este motivo, a Hb é um
transportador tão eficiente.
• Quando o O2 está ligado a Hb ela passa a ser chamada de
oxihemoglobina (HbO2) e quando este está ausente designa-se
desoxihemoglobina ou hemoglobina reduzida.
Efeito Bohr
• Íons H+ e o CO2 promovem a
liberação de O2.
• A afinidade da hemoglobina
pelo O2 reduz à medida que
o pH diminui a partir do
valor de 7,4.
• Em consequência, à medida
que a hemoglobina se move
para uma região de pH
menor, a sua tendência a
liberar o oxigênio aumenta.
O Efeito Bohr nos Tecidos
• Com o aumento de sua concentração, o H+ começa a
interagir com as proteínas da hemoglobina. Em específico,
um H+ se liga com um aminoácido chamado histidina das
hemoglobinas. Essa interação altera a maneira que a
proteína se organiza e enfraquece a interação do grupo
heme com o oxigênio, numa propriedade conhecida
como efeito alostérico.
• Esse enfraquecimento da interação facilita a liberação do
oxigênio que será captado pelas células próximas à
corrente sanguínea. Inclusive, este processo regula
também que tecidos receberão maior aporte de oxigênio,
já que será proporcional à quantidade de CO2 produzido.
Efeito Bohr
Efeito Bohr - Tamponamento
 Desnaturação das Proteínas
Elevação de temperatura, variações de pH ou a certos solutos como o álcool e a
uréia, alteram a configuração espacial, e a atividade biológica é perdida.
Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. É o que
ocorre com a albumina da clara do ovo que, ao ser cozida, se torna sólida.

Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvidas ao seu meio original, podem

recobrar sua configuração espacial natural. Na maioria dos casos a desnaturação é
irreversível.

A clara do ovo se solidifica, ao ser cozida, mas não se liquefaz quando esfria.
 RESPOSTA DA PERGUNTA INICIAL

Claras de ovo contêm grande quantidade de proteínas chamadas albuminas, e as

albuminas normalmente têm um formato 3D específico, graças às ligações
formadas entre os diferentes aminoácidos na proteína.

O aquecimento provoca a quebra destas ligações e expõe aminoácidos

hidrofóbicos (que repelem a água) que normalmente ficam dentro das proteínas.

Os aminoácidos hidrofóbicos, tentando escapar da água em torno deles na clara

do ovo, vão grudar, formando uma rede de proteína que dá à clara do ovo
estrutura enquanto faz com que ela fique branca e opaca.
1- O que é uma proteína? Quais suas funções, fontes e propriedades físico-químicas?

2- O que se entende por estrutura primária de uma proteína? Qual o tipo de ligação que estabiliza esta
estrutura?

3- Descrever a estrutura secundária de uma proteína e a interação responsável pela sua estabilização.
Quais os tipos de estrutura secundária encontramos em nossas proteínas?

4- Descrever a estrutura terciária de uma proteína e as ligações responsáveis pela sua estabilização. O
que são Domínios de uma proteína?

5- Descrever a estrutura quaternária de uma proteína e as ligações responsáveis pela sua estabilização.

6-Para que uma substância possa exercer sua função, é necessário que ela seja solúvel no meio. Quais
fatores interferem na solubilidade das proteínas? O que se entende por desnaturação proteica?

7- Como podemos classificar as proteínas? Dê exemplos de cada uma das classes.

NÃO ESQUEÇA DO AMBIENTE VIRTUAL DE
APRENDIZAGEM
Leitura do E-book no AVA: Unidade 1
• Compreendendo como as proteínas são formadas
• Estrutura das proteínas
• Desnaturação, dobramento incorreto e consequências.

Assistir ao vídeo no AVA: Compreendendo como as proteínas são formadas.

Leitura do capítulo – Explicando o funcionamento das enzimas: – Enzimas

Assistir ao vídeo no AVA: Explicando o funcionamento das enzimas