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    ALA RIOLOGla CELULAR AOUA agua se encuentra compuest por i SERIO 8 OHNO Y dos de hidrogeno. Es un solvente universal. agua tiene un punto de fusion, ebuullicion y de vaporizacién més olevados que la mayoria de los disolventes communes, Propiedaces fisico—quimicas: ol agua es un dipolo, y Puede interaccionar hasta con cuatro enlaces de hidrégeno. Los puentes de hidrégeno son relativamente débiles. Un enlace de hidrégeno es la Fuerza atractiva entre un tomo electronegativo aceptor (A) y un dtomo de hidrogeno Unido covalentemente a otro &tomo electronegative dador o. {al hielo cada molécula de agua forma el mayor nimero de enlaces de hidr6genos posibles. Aceptores: ovigono, azufre, nitrégeno y fluor. adores: oxigeno—hidrageno, azufre—hidrogeno, Filor— hidrogeno y nitréageno-hidrogeno, ‘Qué la molécula de H20 sea dipolar significa que se Forman dos polos, un polo negativo y un polo positive, esto se do porque el oxigeno es mas electronegative que ol hidrégeno. TABLA 2-£ ‘ covalentes (“de ase Aisohci te Enlaces de hatrogeno Ente grupos newts. Eo ‘ ° «are enters popsaiens ea. nica aadoe Hectisetb 52 0 « Inteageones ices, araccon agua Interacesones niceufobicas ou = cn, Be x cH, sion ol ia os stomes cuatesauiera ‘muy proxines Polar: un extremo cargado positivamente y otro negativamente, Apolar: mokéculas que se producen por una unién entre ‘tomos que poseen igual clectronegatividad. Los dtomos de ta ‘molécula se encuentran unidos por enlaces covalentes. én una ‘molécula apolar no existon las cargas. Las moléculas solo interaccionan con moléculas similares 0 iguales. Un puente de hidrégeno, es cuando hay una atraccion, electrostatica entre un aceptor y un dador. a interaccion que presentan los compuestos que no pueden formar enlaces de H con el agua, Se conoce como Fuerza de dispersion (Gon Fuerzas temporales y débiles, de atraccion entre las moléculas que ocasiona dipolos en cada una de ellas). grupo Funcional:Fenilo, metilo y etilo (ho pueden formar enlaces de hidrégend). (a interaccién ion=dipolo es una Fuerza intermolecular que se da cuando los jones de una sustanda interactan con los. dipolos de una molécula covalente polar. {En [a interaccién inica, participan los grupos Funcionales ‘carboxilo y amino, puieden ser de atraccién o repulsion. Esta intoraccién es mucho més fuerte en los ambientes menos polares. as biomoléculas no cargadas pero polores tales como fos aziicares se disuelven con Faciimente en el agua debido at efecto estabilizador de los puentes de hidrégeno que se Forman entre los grupos hidroxito 0 ol axigeno cartonilico dl aziicar. Los akcoholes, aldehidos y cetonas, y los compuastos que contienen enlaces NH Forman puentes de hidrégeno con Jas moléculas de agua y tienden a ser més solubles en agua. agua al ser un disolvente polar, disuelve Féciimente la mayoria de biomoléculas, que generalmente son compuestos cargados 0 polares; los compuestos que se disualven facimente en el agua son hidrofilicas. Por ol contrrio, los disolventes apolares tales como el cloroformo y el benceno ‘son malos disoluentes de las biomoiéculas polares, pero disuelven féciimente las que son hidrofébicas. Los solutes de cualquier tipo alteran ciertas propiedades fisicas del agua disolvente: su presién de vapor, punto de ebullicion, otc; ‘a esto se Ie conoce como Propicdades coligativas. COLUCIONIS 9 MEDIDAG OE COncenTPAcien Una solucion es una mezcla homogénea de 2 0 mas Componentes que no reaccionan entre si. Una soluctin esté compuesta por uno 0 més solutos y un solvente (@l que se ‘encuentra en mayor proporciér). und Solucién: es la cantidad de soluto respecto a la cantidad total de solucién. tn estos casos to cantidad de soluto se expresa como masa, volumen o moles 4y la de solucién como masa o volurnen, iisten diferentes maneras de expresar la concentracién de soluto en und solucién: g/, % masa/volumen, molaridad ‘(@presa el n° de moles de soluto que hay en un litro de ‘solucion), normalidad (indica el “n® de equivalentes” de ‘soluto que hay en un litro de solucién) y osmolaridad (es. una medida del n° de particulas de soluto en una soluciér). ‘g/= masa Gramo9}: volumen Gitros) ‘%masa/volumen= (ramos de soluto: volumen en mi x 100 M= moles del soluto (1; itros de solucion n= masa (ramog: PM (masa molar=gimo) A= nM Nes el n’ de equivalentes que hay en una disociacion, En los dcidos las unidades reactivas son los H+, mientras que en las bases las unidades reactivas son tos OH. ies el n° de particulas osméticamente activas. ‘Osmosis: movimiento pasivo del soluente a través de una membrana semipermeable, es decir, permite ol pasaje det ‘agua, pero no del soluto. Trata de igualar las 08. Difusién: movimiento pasivo del soluto a favor del gradiente de concentracién. Pasa del de mayor concentracién al de menor. Presidn osmética: es la presion que se debe aplicar a una ‘solucion para evitar ol flujo neto de solvente a través de la membrana. Posce permeabilidad sclectiva, es decir, pormite ol pasaje de agua, gases, y algunas moléculas orgénicas, pero no el de otras moléculas como las proteinas, disacdridos o ‘cargaclos como los iones de sodio, potasio y cloruro. as moléculas que no atraviesan la membrana son osméticamente activas. Hiperténico Iseténico Hipoténico Hipotonica= ol ingreso de agua. Hiperténico= la salida del aqua. Isotonico= no se espera que haya flujo neto de agua, ni hacia ol exterior ni hacia el interior de la cétula, La osmolaridad del medio interno oscila entre 280 y 310 mOsm, por Io que se denominan soluciones isaténicas. Por debajo det valor minimo se denominan hipoténicas (causan {a tisis celular), mientras que por encima del valor maximo ‘on hipertnicas (causan la deshidratacién de las células expuestad). ACIDS ¥ BASES Acido: molécula o ion capaz de ceder protones. Segtin, Arrhenius, libera H+ en agua. Base: molécula 0 ion capaz de aceptar protones. Segan Arrhenius, libera OH— en aqua. agua puede actuar como acido 0 base, tiene un cardcter anfatilico. Bronsted— towry: HCI + HO —» H,0+ + cr Gcidd) (basa) NaOH + Hx0—» Na+ + OH + #0 (base) cid) Arrhenius: > pie -log He] > POH= pH + pOH = 14 PH: es una unidad de medida de alcalinidad 0 acidez de una solucién. Et pH mide fa cantidad de iones de H que contiene una solucién. Cuando una solucién contiene concentraciones iguales de [H+] que de [0H es neutra. Cuando ta [H+] > (0H-] la solucion es dcida. Cuando ta [H+] < [oH] la solucion es basica, Acido: HA H+ A cid) (base conjugada) Acido fuerte: HA——> H*+Ar Ko 1 Acido débil: HAS H+ AT Ket Base Fuerte: BH B* + OH Base débi: B" +H” >» BH ae Los dcidos fuertes se disocian completamente en la disociacion. Los acidos débiles se disocian parciaimente. {a constante de disociacion (ka) es una caracteristica de cada ‘Acido débil _ ae] THA Ka= constante de acidez. Kb= constante de alcalinidad. Sila ka es alta, ol pha os bajo y el dcido se disocia mucho. Si la Kae baja, ol pka es alto y al dcido se disocia poco. Koq= 1,8x 10M ¢- he. al OU Se a ere . s una solucién compuesta por una mezcla de un acido cleTema débil y su base conjugada, en cantidades comparables, que ‘resistin los cambios de pH cuando se le aftade acidos o AME@RTIOUADER | = Importancia de los amortiguadores: ol metabolismo celular normal produce Acidos como ef CO2 y el dcido lactico, por lo ‘que doben oxistir mecanismos para mantener el PH det buffer tiene su maxima capacidad para resistir los creel are roti a AE cambios de pH cuando: Pka = 1, esto ocurre porque: Jas concentraciones de écido y base conjugada son Requlacién del PH: buffer Fisioligico, excrecién renal y comparables, permitiendo que en este rango no acurran ventilacién pulmonar. cambios de pH considerables. sistema amor tiguador permite mantener el pH del medio Se usa esta ecuacién de Henderson Hessalbach: relativamente estable al enfrentarse ante un dcido o base i] dentro de un rango limitado de volumen y concentracién. pH = pka + log Fray os buffers fisiologicos son la primera linea de defensa Frente 0 los cambios de pH que se pueden dar en el organismo, tstén: el buffer Fosfato H2PO4— / HPO42~ Gntracelular), ot buffer carbonato H2C03/ HCO3— @rtracetutar) y la hemogiobina @ritrocitod. Sino da et pH so usa 7, 4 Buffor después del agregado de OH Buffer Buffor después dol agregado del Ht PH= pka askecyacistas Oi aeaicongies TITULACION los de HA inicialmente presentes) os >7, dabido a la reaccion de A~ con el H20, para formar HA + OH; andlogamente, cada pH iniial es <7 De este modo, on las prosimidades del punto Final, te mayor : porte de HA procede dela reaccién de A~ con H20. A lo largo & pH en al punto medio de cada valoracién es de la mayor parte de ta valoracién, sin embargo, cl OH~ ruméricamente igual al pk de su dcido correspondiente, adido reacciona ecenciaimente por completo con HA para de acuerdo com la ecuaciin de Henderson-Hesselbach, formar A= de modo que en la que “x” representa los bal= (A. ‘equivatentes de O— anadidos y “U" es el voluren de la a pendiento de cada una de las curvas de valoracién es disolucién. Representamos por Co los equivalentes de HA hucho menor en fa provimidad de su punto medio que __-Presentes en el comianzo, que describe con exactitud una ons de cada una de elas. Ello indica que curva de valoracién excepto en sus extremos. cuando [HA] = [A=], el PH de la disolucion es. + Los tampones estabilizan el pH de una disolucién. La capacidad rrelativamente insensible a la adicion de base 0 acido de un tampén para resistir las variaciones de pH cuando se fuerte, Este tipo de diolucion, qu se conoce como ahade dcido o base es directamente proporcional a la ‘tampén dcido—base, resiste a las variaciones de pH, ya concentracién del par conjugado dcido—base, [HAl + [A-1. ts que la adicién de cantidades pequenas de H+ u OH, maxima cuando pH=Pk y decrece con rapidez al variar el PH rrespectivamente, reaccionan con los iones A-oconHA ——_degdo dicho punto. presentes sin gran cambio en el valor de log (A-] HAL NIH Gite Coon 13 Glycine fae wv. [HA}= Co - x/u. PH= pk + log @/Co—W). pli wien aken OH ou, on, ou we IY pk coow coon 600" 19 Glutamate Ky 8 917 oy 6 pH 6, 4 2 0 10” 20 3.0 9 10 20 30. OH” fequivalents) OH™ (equivalents) (a) oy Una biomolécula es un compuesto quimico que se encuentra en los organismos vivos, stan formados principalmente por C, H, 0, N, Py sulfur. Las biomoléculas pueden ser: aminodcidos, DIGMOLECULAC mei Proteinas, polisacéridos y &cidos Las proteinas estén compuestas por un conjunto de 20 aminoacidos, unidos de forma covalente en secuencias lingales AMINGACIDES Un aminoécido os una molécula organica con un grupo ‘amino y un grupo carboxilo. Las protainas son polimeros de aminodcidos, en los que ‘cada residuo aminodcido (refleja la pérdida de los ‘lomentos dela gua cuando un aminodcido se une a otra) est unido al siguiente a trauds de un tipo especfico de ‘enlace covatente, | Los 20 aminodcidos estandar encontrados en las Proteinas son c.—aminodcidos. Tienen todos unos grupos. arborilo y un grupo amino unidos al mismo atomo de carbono, Difieren unos de otros en sus cadenas laterales 0 grupos R, que varian en estructura, tamano y carga cléctrica, y que influyen en su solubilidad en agua. Ademés de estos 20 aminodcidos existen muchos mas que se encuentran con menor frecuencia, Grupos R apolares, aliféticos: son apolares ¢ hidrofobicos. Las cadenas laterales de la alanina, valina, eucina y fa isoleucina tienden a agruparse entre sien las proteinas, estabilizando las estructuras proteicas través de interacciones hidrofobicas. La glicina tiene ta estructura mas simple, aunque es apolar. La metionina, contiene azufre, tiene un grupo tioéter apolar en su cadena lateral. La protina tiene una cadena lateral alifética con una estructura ciclica especial. Grupos R aromaticos: la Fenilatanina, la tirosina y et ‘triptofano con sus cadenas laterales aromaticas, son rrelativamente apolares. Todos pueden participar en interacciones hidrofobicas. Hl grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno. | Grupos P polores sin carga: con més solubles en agua o mas hidrofilicos, son mas solubles porque contienen grupos Funcionales que Forman puentes de hidrégeno on ef agua. Se incluyen ta serina, la treonina, la cisteina, Ja asparagina y fa glutamina, Grupos R cargados positivamente (basicod: los grupos R 'm&¢ hidroflicos son aquellos que estén cargados. Los ‘aminodcidos en los que los grupos P tienen una carga, | neta positiva a pH 7,0 son la fisina, la arginina y la histidina. Grupos R cargados negativamente Gcidod): los que tienen carga neta negativa a pH 7,0 son el aspartato y 1 glutamato, cada uno de fos cuales tiene un segundo grupo carboxil. En todos los aminoacidos estandar excepto en la glicina, of carbono ot esté unido a cuatro grupos difer 0 ) AMINO, uN grUPO Ry | eer quiral. Para especificar la configuracién absoluta de los cuatro sustituyentes de los étomos de carbono asimétricos ‘se ha desarroliado una nomenctatura especial. Los: aminoacidos se especifican mediante el sistema D, L Las. denominaciones L y D se utilizaron para levorrotatorio que gira la luz a la izquierda) y dexotrorrotatorio @ue gira la luz a la derecha). ‘Los aminodcidos se clasifican seguin su grupo R: se agrupan en cinco clases basadas on las propiedades de sus grupos P, ‘en especial su polaridad o tendencia a interaccionar con et __ agua a PH biolégico (Cerca de PH 7,0. La polaridad de los __ grupos P varia enormemente desde apolar 0 hidrofobico Gnsoluble en agua) a attamente polar o hidrofilico Goluble en agua). grupo O. OH carboxilo + iH L grupo he Ne a amino / Ri carbono a STUPOR (parte variable) 0 cadena lateral La curva de titulacion de un aminodcido es la relacion entre su carga neta y el pH de la disolucién. I= pH isooléctrico. GR dcido—COOH / PI= PKI + pkr: 2 GR no ionizable/ pl= pk1 + pk2: 2 GR basico~ NH3/ pis pkr + pk2: 2 pH pipTives Y pertinac Los polimeros de los aminodcidos, los péptidos y las proteinas. Los péptidos que se encuentran en la naturalaza varian en tamanio desde pequenias ‘molécutas que contienen dos o tres aminodcidos a moléculos muy grandes que contienen miles de ellos. Dos moléculas de AA pueden unirse de Forma covalente a través de un enlace amida sustituido, denominado entace peptidico, formando un dipéptido. Este enlace se Forma por eliminacién de los elementos del agua del grupo a—carboxilo de un aminodcido y del grupo a—amino de otro. Qué especie predomina en Funcién del PH? Pore grupos corboxilos 100= proteina Es posible unir'3 AA mediante dos enlaces paptidicos para formar un tripéptido, de manera similar se pueden unir 4 AA para dar tetrapéptidos, y asi sucesivamente. Los péptidos contienen sélo un grupo a—amino y un ‘grupo a-carboxilo, uno en cada extreme, Estos grupos Se ionizan de ta misma manera, aunque las constantes de ionizacién son diferentes debido @ que el grupo con carga opuesta esta ausente del carbono a. Al igual que los aminoacids libres, los péptidos tienen curvas de titulacion coracteristicas y pH isoeléctricos (®D caracteristicos a los que no se desplazan en un campo eléctrico, Los métodos clasicos de separacion de proteinas aprovechan propiedades que varian de una proteina a otra, entre las que ce incluye el tamano, carga y las Propiedades de unién, Las proteinas pueden separarse y caracterizarse por electroforesis: la electroforesis es una técnica de ‘separacién de moléculas sagiin la movilidad de estas en un campo eléctrico @ue depende de la carga eléctrica de las moléculad. La olectroforesis se aplica a la soparacion de ‘compuestos que poseen grupos ionizables @minodcidos, Péptidos, proteinas, dcidos nucleicod teniendo en cuenta que la carga neta de estas sustancias depende del pH del ‘medio en que se encuentran. ESTRUCTUPA De PRoTEiNaS: (tructura primaria:o¢ una descripcidn de todos los enlaces covakentes(principaimente enlaces pepticions 4 Puents disulfure) que unen los aminadcidos de una codena poipeptica.€ elemento més importante de to estructura primaria es la sccuencia do reiduoe ‘ominodcdos. sta estructura determina la forma en ue se pega en una estructura tridimensional nica, 4 ésta su vez, determina la funcion dela protina. (etructura secindoti: se refire a disposiciones porticulormentsestables de os aninodcdos ue dan | | (2 Srumele doaf'deune Protea Pundepropercionar datos ‘cerca de su estructura tridimensional y fund, su ocaizacion al lugar a patrones estructural repetitivos. See Estructura tereiaria: describe todos los aspectos det plegemionto tridimensionol do un polipépti. ‘a conformacién de una protaina esté estabilizada pPrincipalmente por interaccones débiles: entre las interacciones fstructura cuaternaria: cuando una protaina posee | quimicas que contrarrestan estos efectos y estabiizan la cdos.0 més subunidades de un polipéptido, conformacion native se cuentan los enlaces disulfuro (Covalented y las interacciones débiles (ho covalenited. Muchas Proteinas carecen de enlaces disulfuro. medio intracelular, @n a hile @ es una estructura secundaria Frecuente en 18 mayoria de los casos, muy reductor, lo que evita fa Formacion (ener ptetoesloptereanibnmteer wots tae cdo enlaces -$-S-, En eucatriotas, los onlaces disulfur se ‘adoptar una cadena Polipeptidica, teniendo en cuenta encuentran principaimente en las proteinas socretadas la rigidee de sus enlaces peptidicos os una estructura _extracclularment, Los enlaces disulfuro son tambign escasos on en hdlce. tn esta estructura cl esquclato polipoptidico _-Proteinas bacteranas. Para las proteinas intracelulares de lo ‘se encuentra estrechamente enrotiado alrededor de mayoria de tos organismos, las interacciones débiles son de Un gj@ imaginario dibujedo fongitudinalmente por ot especial impor tancia para al plegamiento de las cadenas ‘centro de lo hele, y 10s grupos R de los residuos Polipeptidicos en sus estructuras secundaria y terciaria. la ‘aminofcidos sobsresalen hacia cra dol esquctato ‘asociacion de multiples polipéptidos para ta Formaciin de hticoidl ‘)) estructuras cuaternarias tambien depende de estas. |, interacciones débiles. Los enlaces disulfuro son mucho mas “Y | Fuertes que las intaracciones débiles. Los interacciones deébiles Estucture secundar: a-héice ‘on las que predominan como Fuerza estabilizante de la Socsiohiionc eptares. canton), estructura defo proteina. La contribucién de las interacciones bony oar débiles a la estabilidad de las proteinas, suclen predominar las interacciones hidrofébicas. we Conformadion organiza las cadenas polipeptidicas on forma ‘de hoje: os una conformacion més extendida de las cadenas polipeptidicas y su estructura, €n la conformacion Bi ol esqueleto ‘de la cadena polipeptidica se encuenitra en zig-2a9 en lugar: de Plegarse como una hélice Las cadenas,polipeptidicas en zigzag eS a SN b ‘Pueden disponerse de manera adyacente Formando una weacbounts estructura que semeja una serie de pliegues. En esta disposicion Estructure secundaria: Kiming plegada B ‘se Forman enlaces de hidrégeno entre sagmentos adyacentes de sacri Se cadena polipeptidica. Los grupos R de aminodcidos adyacentes. 8 estobtza por enlaces de hisrégono dela estructura de 219209 en dt y Las cadenas polipeptidicas adyacentes de una hoja B pueden sor ee ae Poralls oantiparaeas. Sieve a entporceto Las proteinas se clasifican en dos grupos: las proteins: fibrosas @ue presentan cadenas polipeptidicas dispuestas en largas hebras u hojag y las proteinas globulares (Con las cadanas polipeptidicas plegadas en formas globulares 0 cesférica®). Las proteinas fibrosas constan mayoritariamento de un Unico tipo de estructura secundaria y su estructura terciaria 0s rdativamente simple. Las proteinas globulores: Contienen @ menudo varios tipos de estructura secundaria. Estos dos grupos también difieren en su Funcion: las estructuras que dan soporte, forma y proteccién extra estan formadas por proteinas fibrosas mientras que la mayoria de enzimas y proteinas reguladoras son globulares. a estructura tridimensional de una proteina globular se Puede considerar como un conjunto de segmentos Polipeptidicos en conformacién de hélice a y hoja B unidas Por segmentos de conexion. GLUCIDES a pérdida de la estructura conduce a lo pérdida de Funcion: condiciones diferentes a las de la célula pueden Provocar cambios, grandes y Pequetos, en lo estructura de la protoina. La pérdida de estructura tridimensional ‘suficiente para originar la pérdida de la Funcién que se Cr 4 |_ederina se omparoja con la timina, miontras que fo - nh | guanine con ta citosina, esos emporgjomientos son | Ccomplementarios. a conversién de la informacién de una secuencia nucleotidica una secuencia de-aminodcidos que se plegaré para formar una proteina comprende dos pasos: la transcripcién y la traduccién. La transcripcion, es of primar paso an la conversién de | informacion dal ADN en una secuencia de AA es la transcripcion de una secuencia nucleotidica del ADN a una molécua rrelacionada, of ARN mensajero (MARN), que también tiene una estructura Formada por un esqudleto y nucledtidos.. [8 ARN mensajoro est’ compuesto por la molécula écido ribonucleico (RAD, que es una secuencia de nucledtidos similar al ADN ‘xcept on que contione una ribosa en lugar de una desoxinribosa en su esqueleto, y tiene ol nuclebtido uracilo (i) en lugar de ttimina (D. Durante ta transcripcién, la doble hétice dal ADN se separa en dos cadenas simples y una de estas cadenas 62 | converte en molde para la construccion de una Secuencia de ARN complementaria de cadena simple. | $1 Frooso strane ie ens hegre te ci marae ol cen wr a Ea una cadena de ADN cirue de molde para hater la Cadena de MAN. La copia de mARN de la mokécula de ADN original recibe ot ‘nombre ¢ transcrito.€1 AN que se produce directamente de la transcripcion del ADN puede ser entonces alterado para | roducir un mARN maduro. sta alteracon consist en cortar ls trozs dl transcrto orignal que no codfican amincdos. \w trenscripoiin puede producir grandes cantidades de copias Funcionoles de mAIN de cada gen. Ademés, cada una de estas copias Funcionales puede sor usada més de una Ucz Por la maquinaria calular en su Produccién de protainas. én segundo lugar, 1 ARN mensajero alivia ol probloma de la cangestién de trfico. EARN mensajero abandon tas inmadiaciones de los ganes an Ja cétula donde se estén transcribiendo muchos genes y @ menudo va al citoplasma de la céula, donde estaré disponible para | la maquinarra celular de produccion proteica. én tercer lugar, la estabildad y a tiempo de vida de las moléculas mensajeras | actitan coma control de las cantidades que se praducirén de una proteina en particular. | la transcripcion, es ta produccion de una cadena de AA a partir de la Secuencia de nuciedtidos del mARN constituye el proceso dele traduccion La secuencia de nuclestidos en el mABN se “leo” en grupos sucesivos de tres nuclotidos a lo largo de ea | ‘cadena de mARN. Cada grupo de tres es un cod6n. H “AG” indica ct Final de la Secuencia traducida. Las moléculas que ‘realmente establcoen la correspondenca Fisica entre los cadones y los AA son pequerins moléculas de ARN Plegodas, Hamadas ‘ARN de traneforencia (LARNV. En un extremo de la mokécula de tARN de un AA hay un anticodén compuesto por tres nucltidos «que son los complementarios ol codén para este AA, y Por Io tanto se emparejara con el codén apropiado en el mARN. Cn et otro extremo de cada tARN esté el AA que se codifica Un tARN con un AA unido 62 dice que esta cargado. Al conectar los AA que llevan los dstintos RAN en el orden especificado por of mensaje. Este Paso tiene lugar en al ribosoma, neg Eile replicacion del ADN, las dos cadonas dela doble ] o \hélice se desenrolian y se Forma una nueva cadena complerentari en cada una dels cadens | comme SePOFadaS-de a doble hdc original i ae | expon, etmaoene to informacin sendtin yhooruna og | eee ARN, transfiere el cédigo gonético del niacleo al | vet vers ribosoma y hace la sintesis de protainas. | s Z ae 7 ‘Transeripeién: regal al re ‘siompre se tiene que escribir de 5°03, | nunca s2 puede escribir de 3°a 5°. oe | ELcromosoma os ta unidad maxima de [somemmmesmionnead | a, | 3 pares de cromosomas, mireci¢ 1 ciclo celular: el cclo celular en tos organismos ceucariotas puede dividirse on 4 Fases distintas, ‘representadas esqueraticamente en fa siguiente figura. Las Faces sone la intermedia GD, de sintesis G, intermedia GD y de mitosis (V0. La sintesis de ADN tione tugar durante la ctapa S, 61, G2; son dos periodos intercalados entre S y M. G1, $y G2 constituyen ta interfase, ol periodo ‘tranccurre entra dos mitosis. a mitosis 06 la ctapa més corta. La sintesis de ADN tiene lugar durante la etapa S, G1 y 62, son periodos intercalados entre $ y M. G1, S y G2 constituyen la intorfase, el periodo transcurre entre dos mitosis. ofecto nato de fa mitosis ¢s que cada cromosoma, ‘nuclear Forma una copia de todo lo largo desi mismo, y ego, esta estructura doble so divide para convertirse ‘en 2 cromosomas hijos, cada uno de fas cuales se dirige a ‘un ndctoo descendinte distinto. a mitosis posee 4 Fases, lamadas: profase, metaracc, ‘enafase y telorase. PROFASE: ot comienzo de la mitosis se reconoce por la ‘aparricion de los cromosomas como formas distinguibles conforme se van acortando progresivamente en un ‘Proceso de contraccién y condensacion. ésta.condensacion {a consiguen tos cromosomas mediante fa Formacién de ‘espirales 0 enrollamintos sobre si mismo; e ‘enrollomiento produce estructuras que pueden unciones de ta parad coular: a pared catular otorga rigidez, da forma a los bacterias protegiéndolas de la isis osmética, ‘Su importancia deriva de su susceptibilidad a la accién de los antibidticos, dado que astos actiian sobre un blanco que 1no es propio del hombre, y que es vital bacteriana, también acta como fittro, impidiendo et ingreso de algunas ‘moléculas y pormitiondo la ontrada de metabslicos imprescindibles y agua. > structura dela pared celulor de las bacterios écido-alcohol restantes: > Cpsule: ‘© Us cépsua cuando existe, esté ubicada por fuera de la pared colular: Las bactorias producen material capsular ‘que, cuando se asada intimamente a la superficie calular, recibe of nombre de cépsula. Si su adharencia os débil y de grosor variable se conoce como imo, ‘© Noes. una estructura vital para la célula, su pérdida no se relaciona con la pérdida de Viabilidad celular, per si Con cambios de la morfologia colonial, y con la Pérdid® dea virulencia bacteriana. La viruloncia de algunos patiSgenos se correlaciona on la presencia de cApsula, a cOpsula protege a la bacteria de la Fagocitosis, principal mecanismo de defensa que pone en juego et huésped, ante la presencia bacteriona. ‘© Las bacterias que produccn cépsula Forman en los Medios sdlidas colonies acuosas, mucoide o sas; en cambio tas ‘cepas rugosa, no Producen cépsula. > Fimbries id: + as Fimbrias o pil con ostructuiras flamentosas, protetcas, que se difrencian de los lagalos por su diémetro (menos a 8 nm, y por no poseer estructura helicoidal. ‘= No cumplen Funciones de mouiidad, y son estructuras variables, no vitales para les bactorias que las poscen. ‘© Losi comunes cumplon Funciones de adherancia a raceptones especificas y superfidales; esto es importante on Jas especies de relavencia clinica porque median la adherencia de muchas bacterias a detorminados epitlis, _jugando un papel Fundamental en ta colonizacion, ‘© bisten otras estructuras lamadas Pili soniales que son mas larga, y son dos o tres por célula. Estos intervienen en al intercambio genético entre bactorias, de ali su nombre. EI apareamiento de 2 bacterias y la transforencia do ADN a través de Pili senial se conoce como conjugacion. > Plaglos yfilamentos anaes: © Los flagelos son filamentos proteicos, helicoidales, detgados y rigidos, de longitud y diémetro uniforme, responsables de la movilidad de la bacteria. © Las bacteria monotricas tienen un solo Flagelo que se sitiia en un extremo de la bacteria y se denomina polar. Por ‘otro lado, estén las bacterias anfitricas que tienen un Alagelo en cada polo bacteriano. Estén las bacterias Jofotricas que poseen un grupo o penacho de Flagelos en uno 0 ambos extremos. Por Uitimo, en las bacterias: Peritricas, los Alagelos se distribuyen uniformemente en toda la superficie bacteriana. © Los flagelos no son necesarios para la vida bacteriana. Su sintesis est regulada por las necesidades nutricionales 0 el estado energético, y ocurre por la adicién de mondémeros de flagelina al extremo distal de los Flagelos en crecimiento. sporos: ‘©, lgunas bacterias Gram -+ pueden formar una estructura especial inactiva de resistencia, denominada endospora 0 cespora, Estas se desarrolian dentro de las células bactorianas vegetatives. ‘Son resistenttes a situaciones vitales estresantes como et calor, la desecacion, la radiacion ultraviolet, los dcidos y los cdesinfectantes quimnicos. ‘tn dl ambiente las endosporas permitn la supervivencia de ls bacteria, cuando la humedad 0 los nutrients son escasos. ‘= Dentro de una célula vegetative se produce una (nica espora, que se diferencia de la cétula madre. GENETICO BOCTERIONO, — eesatearewarare sr ortoine diferentes condiciones ambiontalcs. (Gs pléstnidos son ADN extracrombsmico: a capacided infeccosa de las bacterias patégenas, radica on que poseen informacién génica necesaria “Muchas bacterias poscen informacion génica rein iene umeoinneen contenide an en aeRa EM ae a eee producir sustancias toxcas quo causaran ta del cromosoma bacteriano, denominades Sea pésmidos. Estos, son moléculas circulares de coo ADN de doble cadena, ue constituyen una : unided de replicacion independiente det FSTRUCTURA DEL GENOMA BACTERIANG: creamer cee um ntrmachennonnaa ret dn cbf bactarionn. bactoria est contenide en una tinica mokécule de ADN, de Aunque et ADN plasmiico no porta informaciin _,_0bleHélicey ercuar, cerrado Por enlace covalent. genética ecencol para la vide de becteria, i“ icha malgcua se denomina cromosoma bactoriano, Muchas porta ganas «x le confleren risguos propledasies bacteria poseen ademés de ADN extracromdico, tambien Fenotipicos 4 x on eigunos casos q.son Gels, Girculor y cerrado, denominado ADN plasmicico Por estar. ‘contenido on fs plésmnidos. tstas portan informacién génica ora su adaptacin al crecimiento en determinados ambientales. * Para muchas Funciones, que no son esenciales para ta célula & " condiciones normales de crecimiento. ‘. Los plésmidos pueden clasificarse sequin a ae dictintos criterios, por ejemplo, por su tamano, ®. Las bacterias no poseen histonas asodadas a su genoma, y ‘su ntimero de copia o el tipo de genes que en consecuencia no tienen Ia Posibilidad de compactar su ADN- contiene. También pueden clasificarse en grupos en estructuras tipo nucleosomas, como las oélulas, de incompatibilidad, se dice que dos plasmidos eucariotos. Pataca SERA a HADN circular cerrado es capaz de adoptar una estructura ‘si son incapaces de coaxistir on la misma terciaria denominada superenrotiamiento, que implica et bacteria. Muchos plasmidos, en general los de enroliamionto dol eje de la doble hélice sobre si mismo. De ‘mayor- tamano pueden portar- hasta 50 0 100 este superenroliamiento decimos que tiene sentido negativo, ‘Porque tiene ol sontido contrario al enrollamianto de una _genes, suelen ser capaces de transferirse de una hhebra de ADN sobre la otra. bacteria a otra, mediante un proceso lomado |, ‘onjugecon. tos pldemidos de conjugeciin ‘e. @.cromosoma bacteriano es suficentemente largo como ‘odifcan todos los Factores necesarios pora su para formar lazos circulares, que.como tales pueden ‘transFerendia. algunos pléemidos més pequonios superenrollarse Formando una serie de dominios topotdgicos 1 conjugatives, pueden ser mouilizados, 25 independientes. Esta organizacion en dominios colabora a la decir, que poseen la szcuencia necesaria para ‘compactacién general del genome bacteriono, ¢ impide que permitir cu transferencia, pero eos micros no ‘con a ruptura de una hebra se pierda el suporenrottamionto total, manteniendo la energia almacenada. codifican las protoinas necesarias para sor a %. tas bacterias poscan enzimas (topoisomerasad) capaces de ‘transferidos. Por tltimo, otros plasmidos no se ‘transfiaron en absoluto. La adquisicon de ADN alterar fa estructura del ADN, modificando su placmidico por une cape bactoriona, puede ‘Suporenroliamiento, tas topoisomerasas action realizorse por medios distintos 9 la conjugacion, ‘agregondo o eimminando wuettas superbeticoidales, y cumplen ‘como fa transformacién, traducciin mediada ‘un rol importante en los Procesos de replicaciin y Por Fagos, 0 fa incorporacion on ol cromosama. ‘Srenecripciinida AON, REPLICACION DEL ADN BACTERIANO: ‘genome completo de una célula, debe replicarse con exactitud na vez por cada division celular: %, tas bacterias, a diferencia de las cétulas eucariata, son capacas de replicar su ADN a lo argo de todo su ciclo calular. ‘.Sedenomina replicén a cada unidad de replicacién det ADN que contiene todos los elementos requeridos para, regular este proceso, ‘Una vez la replicacion del cromosoma se inicia en su origen, todo el cromosoma seré duplicado. Los plésmidos ‘constituyen replicones indapendientzs.del cromosoma, generando una replicaciin por ciclo calulor que se coordina ‘con la replicacion genémica (pkasmidos unicopia), o permitiondo varias replicaciones por ciclo (plésmidos mutticopia). % Gisitio de ADN que se esta duplicando se llama borguila de replicacion, La replicacion puede ser unidireccional 0 bidireccional, sgn se Formen una 0 dos horquillas en el origen. Los cromosomas bacterianos tienen replicaciin bidireccional, miontras que algunos plésmidos pueden roplicarse unidireccionalmente. En ta replicacién Lnidirecciono, una horuila sale del origen y Progreso 0 fo largo del ADN. En fo bidireccional, se Forman dos orauilas que s2 alajan del origen en direcciones opuestas, hasta que se encuentran complatiando la duplicacion. {sto permite a fa bacteria duplicar su ADN més rapido que si ol proceso Fura unidireccional tl replicaciin es semiconservative, Porque cada molécula de ADN posee una cadena original y una nueva. % WBs enzimas encargadas de catalizar el proceso de replicacin, se denomina ADN polimerasas. Se conocen tres tipos dlistintos de ADN polimerasas, la responsable de la mayoria de los procesos de replicacion es la polimerasa I, mientras que las polimerasas I y Il cumplen principalmente funciones dé Feparacion de rupturas 0 de errores de Jas moléculas de ADN. También porticipan otras enzimas como las helicases, responsables de “desenrollar” of ADN ‘n 21 origen 0 cerca de “le replicacin consta de 3 Fases: inicacion, elongacion y tarminacidt. La primara se produce desde el origen det ‘replicon donde se Forma lao las horauillas de replicacion. De esta Forma se constituye una Porcion monocatenario presi6n de tos genes Procariotas: > Transcripeion y traduccione. ‘+ La expresion genética de todas las células depende de los procesos secuenciales de transcripcion y ‘traduccién, que en conjunto transfieren la informacién contenida en una secuencia de nuciedtides de un gen, 9 una secuencia de aminodcidos de una protaina. * Durante ja transcription, las regias del apareamiento de bases son aplicadas por la ARN polimerasa, para ‘sintetizar un producto complementario a una cadena del ADN usada como molde, que es el ARN. ‘* las bacterias no tienen un comportamiento nuclear definido, los procesos de transcripcion y traduccion estan acoplados. * La traduccién es un proceso por et cual ot ARN ribosémico, ef ARN de transferencia, y muchas protoinas ribosomales, realizan lo “lecture” del cédigo genético. Dicho cddigo esté “escrito” en tripietes de nucledtidos 0 codones portados por of ARNm. De la “escritura” de la secuencia correspondiente de ‘aminodcidos, surge el producto polipeptidico. PEGULACION DE LA EXPRESION GENTEA DE LAS BACTERIAS: ‘2 Las bacteria tienen muchos mecanismos pare controlar Ia expresion de sus miles de gence, con los cuales logran ‘que al producto de un gen determinado, solo se sintetice cuando es necesario, y en lo posible en la Cantidad optima. lag bacteria evitan sintetizar envimas cuando falta a sustrato correspondiente, pero siompre estén preparadas pra fabricarias cuando aparece dicho sustrato en ef entorno. ‘Un importante mecanismo do regulacién desarrollado por las bacterias, se basa en fa activacion o inactivacion de ta transcripcidn de un grupo de genes, cuyos productos tienen funciones relacionadas, y estan arganizados en una rregién del ganoma que permite ragular su orpresion, Esta Forma de organizacion genética se denomina operdn, y le permite a la célula administrar en forma optima sus reservas energéticas. Un operén consiste en un promotor, sitio blanco de fa regulaciin. © Lainidadion de la transcripcion puede regularse positiva 0 negativamente, Los genes bajo control negativo se expresan constantemente, excepto que sean inhibidos por una Protelna represora que euitara la expresion del gon, por Su unin a una secuenca especifca det ADN, denominada operador. Este oparador impide que la ARN polimerasa inicie la tranecripcién on el promotor: Aquallos genes cuya axpresion se encuentra bajo control positivo, ro sorén tranecriptos excepto que esté presente una proteina activadra, que 62 une a una secuencio expecifica

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