REPASO T.

5 Los aminoácidos y las proteínas

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1- Escribe la formula general de un aminoácido.

2- ¿En base a qué se clasifican los aminoácidos? Indique cuales son los aminoácidos ácidos,
básicos, nombre dos aminoácidos hidrofóbicos y dos polares y un aminoácido que tenga
un grupo aromático.
Hay 20 aminoácidos, se agrupan según la naturaleza del grupo R.
- Aminoácidos hidrófobos. El radical (R) es una cadena hidrocarbonada. Ejemplos: alanina (Ala),
valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met)...
- Aminoácidos polares. El radical (R) tiene grupos hidrofílicos que pueden formar enlaces de
hidrógeno con el agua. Ejemplos: serina (Ser), treonina (Thr), tirosina (Tyr), etc.
- Aminoácidos ácidos. En ellos el radical (R) tiene un grupo carboxilo (COOH) que se ioniza
negativamente (COO-). Ejemplos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
- Aminoácido básicos. El radical tiene un grupo amino ( NH2) que se ioniza positivamente (NH3+).
Ejemplos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).
-Aminoácidos con grupo aromático: tripfófano, fenilanina, tirosina

3- ¿Por qué son importantes los aminoácidos esenciales? ¿Cuántos son?

De los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas, solo algunos de ellos pueden ser
sintetizados por los animales. Aquellos que no pueden sintetizar, llamados aminoácidos esenciales,
deben ser ingeridos en la dieta.
En los seres humanos adultos hay 8 aminoácidos esenciales: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina,treonina,triptófano y valina. En los niños hay nueve (los anteriores más la hisitidina)

4- Propiedades fisico-químicas de los aminoácidos.

Son compuestos sólidos, cristalinos, solubles en agua, pueden forman puentes de hidrógeno,
presentan esteroisomería (salvo la glicina) y por tanto actividad óptica y son anfóteros.

5- Explique qué es anfótero

Los aminoácidos en disolución acuosa se comportan a la vez como ácidos y como bases lo que se
denomina comportamiento anfótero (del griego amphi, ambos).
El grupo carboxilo libera protones (se comporta como un ácido):
COOH → COO- + H+
Mientras que el grupo amino capta protones:
NH2 + H+ → NH+3

6- ¿Presentan todos los aminoácidos que conforman las proteínas estereoisómeros? ¿Qué
representa la forma Dy L?
En todos los aminoácidos biológicos, excepto en la glicina, el carbono alfa es asimétrico, por lo que
podría haber una forma D y una forma L. Estas 2 configuraciones espaciales se denominan
esteroisómeros. Tienen configuración L, si el grupo COOH está situado arriba, el grupo NH2 queda a
la izquierda, mientras que poseen configuración D, si el grupo NH2 queda a la derecha.
Todos los aminoácidos proteicos son de la forma L.

7- ¿Cómo se forma el enlace peptídico?

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua.
 8- Propiedades del enlace peptídico.
-Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro con
liberación de una molécula de agua, pero es más corto que otros enlaces.
-Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente. Solo pueden girar los
enlaces C-Cα y N-Cα y no del todo libremente.
-Es planar. Los cuatro átomos del enlace (C=O y N-H) y los dos átomos del carbono α se disponen en
el mismo plano, manteniendo distancias y ángulos fijos. El resultado es que la cadena peptídica
presenta una forma espacial más o menos en zigzag.

9- Defina estructura primaria de las proteínas. Indique qué tipos de enlace la caracteriza y
nombre los grupos químicos que participan en ella.
La poseen todas las proteínas y es la secuencia de aminoácidos que la forman, es decir, qué
aminoácidos la constituyen y en qué orden se encuentran unidos.
El tipo de enlace que la caracteriza es el peptídico que hace que adopte forma en zigzag con los
grupos R de los aminoácidos colocados alternativamente hacia arriba y hacia abajo

10- Defina estructura secundaria y sus tipos.

Es la disposición que adopta en el espacio la estructura primaria para ser estable. Es consecuencia
de la capacidad de giro de los enlaces Cα .
Se conocen tres tipos de estructuras secundarias:
- Estructura α-hélice (alfa hélice)
- Hélice del colágeno.
- Conformación β (beta) o lámina plegada.

11- Describa la estructura de la α-hélice (rotación, número de aminoácidos por cada vuelta,
uniones, disposición de los radicales)
La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma con un giro dextrógiro (hacia la
derecha). Hay 3,6 residuos de aminoácidos por cada vuelta. Esta estructura se mantiene gracias a
los enlaces de hidrógeno intracatenarios (dentro de la propia cadena) entre el oxígeno del grupo
C=O de un aminoácido y el hidrógeno del grupo NH del cuarto aminoácido siguiente.
Todos los grupos C=O quedan orientados en un sentido, mientras que todos los grupos NH quedan
orientados en sentido contrario y los grupos R de los aminoácidos quedan hacia el exterior de la
hélice.

12- ¿Cuáles son las 2 formas en las que se pueden unir las cadenas polipéptidicas en la
conformación β?
Hay dos posibilidades que las cadenas sean: paralela y antiparalelas.

13- Defina estructura terciaria y cuaternaria.

Estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria. Con la
estructura terciaria la proteína adquiere su actividad biológica o función (pero la estructura
terciaria depende de la estructura primaria, al igual que las demás).
Estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas, tanto globulares como filamentosas,
constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, que pueden ser iguales o diferentes.

14- ¿Qué fuerzas estabilizan la α-hélice y la lámina plegada?¿Y la estructura terciaria de una
proteína?
La α-hélice se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios.
La lámina plegada se mantiene gracias a enlaces de hidrógeno (intracatenarios o intercatenarios)
La estructura terciaria se mantiene gracias a los enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos.
Estos enlaces pueden ser:
- Enlaces fuertes: enlace disulfuro (entre 2 cisteínas)
- Enlaces débiles: (la mayor parte de ellos)
 - enlace de hidrógeno(entre R polares)
- interacciones iónicas (entre R cargadas + y-)
- fuerzas de Van der Walls e interacciones hidrofóbicas: (entre R alifáticos o aromáticos)

15- Explique qué es la desnaturalización de una proteína. ¿Qué consecuencias tiene?

¿Cómo se puede conseguir que se desnaturalice?
Es la pérdida de la estructura cuaternaria (si la tiene), terciaria y secundaria, debido a la rotura de
los enlaces que las mantienen. El enlace peptídico no se rompe. Cuando una proteína se
desnaturaliza, generalmente, adopta una conformación filamentosa y precipita. Las proteínas
desnaturalizadas pierden o ven reducida su actividad biológica (no pueden realizar funciones de
tipo enzimático, transportador u hormonal).
Producen desnaturalización: los cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la
concentración salina del medio, sustancias desnaturalizantes (urea), la agitación,…

16- Señale las diferencias entre proteínas globulares y fibrosas y ponga un ejemplo de cada
una de ellas.
Proteínas filamentosas o fibrosas. Proteínas globulares

Más simples Más complejas

Estructuras alargadas Estructuras más o menos esféricas
Insolubles en agua Son solubles en agua
Son responsables de funciones estructurales y Realizan funciones
protectoras. (enzimática,transportadora,…..)

- El colágeno. Las queratinas.La elastina. La Histonas, Protaminas,Globulinas Albúminas...

miosina...

17- ¿Qué funciones pueden tener las proteínas? Cite un ejemplo para cada caso
Estructural A nivel tejido: queratina (uñas y pelo), elastina(vasos sanguineos, tendones),
colágeno (tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo.)
A nivel celular: forma membranas celulares, histonas empaquetan ADN
Reserva ovoalbúmina de la clara del huevo, caseína de la leche y el gluten del trigo
Transportadora Las permeasas son proteínas que regulan el paso de sustancias a través de la
membrana celular.
- La hemoglobina, la mioglobina, la hemocianina, transportan oxígeno.
- Las lipoproteínas transportan lípidos. Seroalbúmina transporta ác.grasos.
- Los citocromos transportan electrones.
ENZIMÁTICA Las enzimas son las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que
regulan las reacciones bioquímicas. Por ejemplo:La lipasa intestinal,
que degrada las grasas.
Contractil - La actina y la miosina son las proteínas responsables de la contracción y
relajación del músculo.
- La flagelina, forma parte de los flagelos bacterianos y permite la movilidad
de las bacterias. La dineína, permite el movimiento de los cilios.
Hormonal - La insulina, producida por el páncreas. La tiroxina, secretada por el
tiroides.La hormona del crecimiento producida por la hipófisis.
DEFENSIVA. Los anticuerpos (=inmunoglobulinas)
homeostática Esta función consiste en mantener constante los valores de determinadas
variable del medio interno (la salinidad, el pH, la concentración de
glucosa,…)Ejalbúmina
Reconocimiento Situadas en la superficie exterior de las membranas celulares, reconocimiento
de sustancias de hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus, bacterias, etc.
 18- Conocer la función de las siguientes proteínas : Lipoproteínas, hemoglobina,
seroalbúmina, caseína, actina y miosina, fibrina, inmunoglobulinas, tubulina, histonas,
queratina, insulina, colágeno.

Lipoproteína--> transportan lípidos; hemoglobina--> transporta oxígeno; seroalbúmnia-->transporta

ácidos grasos, caseína--> reserva leche, actina y miosina--> función contráctil, fibrina-->coagulación
de la sangre, inmunoglobulinas-->defensa, tubulina--> forma los microtúbulos, histonas--
>empaquetamiento ADN; queratina-->uñas, pelos; insulina-->regula glucosa en sangre; colágeno--
>tejido conjuntivo

19- Defina qué es el grupo prostético.

Porción no proteica que se une a la parte proteica en las heteroproteínas.

heteroproteínas Grupo prostético Ejemplo

Cromoproteínas pigmento Hemoglobina,mioglobina,
hemocianina
Glucoproteínas glúcido Histonas, protaminas
Lipoproteínas lípido Inmunoglobulinas y
fibrinógeno
Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína
Nucleoproteínas Ácido nucleico LDL, HDL

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1.¿Qué son los aminoácidos no proteicos?
Aminoácidos que no forman parte de las proteínas. Se conocen alrededor de 150.
Algunos actúan como intermediarios en reacciones metabólicas ( citrulina y ornitina) o forman parte
de las paredes celulares de muchas bacterias (D-glutámico)

2.Indique dos oligopéptidos que tengan función hormonal y uno con función antibiótica.
Insulina (regula los niveles de glucosa en sangre) y oxitocina (contracciones del útero)
Gramicidina antibiótico usado en oftalmología.

3.¿Pueden formar todos los polipéptidos una α-hélice? Justifique la respuesta.

No todos pueden formar una α-hélice, por ejemplo la presencia de prolina hace que la hélice se
desestabiliza, no permite que que se formen puentes de hidrógeno. Debido a la estructura química
de este aminoácido, cuyo radical R es cíclico (forma un ciclo con el grupo amino del aminoácido), la
cadena polipeptídica no puede adoptar estructuras secundarias de tipo α-hélice o de tipo β-laminar.
En su lugar, las cadenas individuales de colágeno se enrollan hacia la izquierda, de forma que se
realiza una vuelta de hélice cada tres residuos de aminoácidos.

4. ¿A qué se debe el plegamiento en acordeón de las proteínas con estructura secundaria en

lámina plegada?
La estructura secundaria en forma de lámina plegada, llamada también conformación β, se
caracteriza por que la cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de
enlaces o puentes de hidrógeno entre aminoácidos que se encuentran cercanos. Esta estructura es
muy estable debido a que, cuando la cadena se repliega sobre sí misma, los aminoácidos que antes
se encontraban muy separados pasan a quedar próximos y es entonces cuando se pueden unir
mediante puentes de hidrógeno intracatenarios, hecho que confiere a esta estructura una gran
estabilidad.
 5. ¿Por qué aminoácido está compuesto el colágeno mayoritariamente? ¿Cómo es su estructura?
Está compuesta mayoritariamente por el aminoácido prolina. Se forma una hélice más extendida
que la α-hélice, 3 aminoácidos por cada vuelta. No se forman puentes de hidrógeno intracatenarios.
6.Defina dominio de una proteína.
7. ¿Entre que aminoácidos se forma los enlaces disulfuro?
Entre residuos de cisteína. Es un tipo de nelace covalente, entre gurpos tiol (-SH)
8. Conocer la función de las siguientes proteínas : Lipoproteínas, hemoglobina, mioglobina,
hemocianina, seroalbúmina, caseína, actina, miosina, flagelina, dineína, trombina, fibrinógeno,
inmunoglobulinas, tubulina, histonas, queratina, eslastina, insulina y glucagón, hidrolasas.
9. ¿Qué es el punto isoeléctrico?
Es el pH al cual la carga neta de la proteína es 0 (hay tantos cargas positivas como negativas)