MZ 23 Zaklady biochemie, enzymy a metabolické drahy Enzymy (Biokatalyzatory) bilkoviny katalyzujici v8echny reakce probihajicich v organismech ‘© stejné jako ostanti katalyzétory urychlujf pribéh reakcr - snizovanim aktivaéni energie © uplatiujise v potravinarstvi, lékarstv etc. + ziskavaji se z rostlinnych, Zivosisnych ale predevaim z mikrobidinich organismé (baktérie, archea) © zékladni détent D «_Jednoslozkové enzymy - tvoti pouze bilkovina ! + dvouslozkové enzymy- tvoti Komplex (dstice tvo¥end centralnim atomem a ligandem ( zpsobeno velkymi ‘ata, _Fo2dlly v polarité prvki) foe { emperese * _ tyto enzymové komplexy se nazyvaji - holoenzymy f ae e © jsou slozeny z apoenzymu (bilkovinné slozky) a kofaktoru (nebilkovinné slozky) H-C-Y © kofaktorem maze byt Hevea iM a . prostetické skupina - s apoenzymem pevné spojena kovaletni vazbou Ho C-H- ee + koenzym -s apoenzymem poutan slabé - ov vodikové nebo disulfidické misstky i ‘+ apoenzym je mize stifdat -jsou HW oupe 4K nestalé = ancien © komplex enzym-substrat: ‘© pfireakci se substrét véze na aktivn{ misto enzymu (tvofend uréitym uskupenim aminokyselin) Sirit ume cme — cemoaaty aay © vaniké komplex enzym-substrét Stee, “meee one aintceym © substrat se vaze na aktivni misto - van der Waalsovjmi silami, elektrostatickjmi silami nebo vodikovymi vazbami ‘*__probéhné reakce a produkty se uvolni, enzym zistané stejny (nezaniké) © zékladnijednotkou aktivity enzymii je 1 katal (mnozstvi enzymu, které pfeméni 1 mol substratu za 1 sekundu) ‘+ vlastnosti: (porovndni organickjch a anorganickjch katalyztord ; org. - enzymy) © podobné jako ostatni katalyzétory ale lisi se: + substrétovou specifitou - enzym katalyzuje pouze s uréitym substratem (kvtli struktufe aktivniho mista) specifitou Géinku - enzym katalyzuje pouze jednu pfeménu substrata (nemize dalit tenty2 substrét na jiné jeho variace, pouze jednu) ‘+ vyS8i déinnost -rychii af oproti jinjm chemickym katalyzatorim ‘+ enzymy mohou katalyzovat jen do 60 °C (je dand jejich bilkovinnou povahou) © enzymy nékterych termofilnich bakteri jsou aktivnt i pri 95 °C © Gasto katalyzuji fédu po sobé nasledujicich reakci © ovliviuje rychlost pusobent enzymi koncentrace substratu koncentrace enzymu teplota - rychlost reakci rosté pouze v rozmezi 10° az 40 °C (pii 40°C+ enzymy méni strukturu tainich bunk) pH- vétsina enzymi je ucinnd jen v urdité pH (kyselost nebo zasacitost prostiedi); (6 -7 pH) (pH krve- 7,4) aktivatory -ldtky zvySujici aktivitu enzymii (neuginné forma enzymu - zymogen/proenzym) © pi. fibrinogen -> fibrin ; protrombin > trombin + piisobenim aktivétori se proenzymy/zymogeny proméfiuji na enzymy ‘+ inhibitory latky, které enzymy inhibujtzv, snizuj jeho aktivitu © -kdyz uz neni co rozklédat© reakce s inhibitory: + kompetitivnt inhibice - IN je podobny SUB s EN soutdzi o navézani na aktivni misto a zabrafiuje vytvorent komplexu EN-SUB © reakce vratna ‘+ nekompetitivnt inhibice - IN se va3e mimo aktivni misto a zabrafiuje vytvofeni komplexu EN-SUB + asto zplisobu + nevratné reakce © alosterick: = byvajl vrstné nty Kovll a jedy Compettive Substate. inter Substrate Substte. ice - IN se vaze na aloisteické misto a zpiisobuje zménu aktivniho mista EN ae ee hompetatin/ TM Nelompetssom? IN AMlostershe’ IN © zéstupci enzymii © oxidoreduktazy ceteci © katalyzuji oxidaéné-redukéni reakce (tzn. prenos vodiku, elektronti nebo reakce s kysltkem) © NAD (nk © niacin -kys. nikotinova amid adenin dinukleotid) a NADP (nikotin amid adenin dinukleotid fosfat) * FAD (flavin adenin dinukleotid) FADH2 (dihydrogen flavin adenin dinukleotid) © riboflavin - vitamin B2 transferszy Ceetecs + ATP (adenosintrifosfét) - zékladn{ energetické molekula tvofend ve vSech bufkach + CoA- koenzym A - uiéastni se v biochemickych procesech - krebsuv cyklus, glykoljza etc. * £C3 lyazy ceeecs + izomerszy ECS ligazy (syntetazy) * Ee © biotin = vitamin H hydrokizy - peptidaza (8tép/ proteiny/bilkoviny), lipaza (Stépilipidy/tuky) * _ DNAtligaza - je enzym schopny spojit konce dvou vidken nukleovych kyselin © porovndni potiebné energie s enzymem a bez enzymu EA (AK) - gibsonova energie - aktivaéni energie A2-sacharéza 82 - amylaza (enzym) 248 produktyreakce jednotlivich druhi enzymé: © oxidoreduktazy - reakce pri, kterych se m&ni oxidaéni éisla atom ‘+ tvofend dvémi poloreakcemi- redukce a oxidace + pfendiejf H+ nebo 0, nebo jen ez jedné latky na druhou Cs CH, (eblct dabydvoperraion ! I CHOU + Wat <= =O + MAbye it ! ! Coa Coon fuy vat Taklot 7 © transferézy - pfemistént . pfenasi funéni skupiny © obvykle majiv nézvu jméno prendgené skupiny a majf v ndzvu reakce slovo trans nebo transferasy i fe Me HC-Wh es t Pej daw transfers t det Aearrlbmntonc, cy g y Me ae a Con Co WH pep © hydrolézy - katalyzuji hydrolytické reakce (reakce s H20) © 8tépi substrét za vstupu H20 ° sy © Lyasy-katalyzuji nehydrolytické reakce (reakce bez H20) © puryvatdekarboxylasa - dochézi k od&tépent CO2 Ae Pa Haun, Mt, \ ot dalabeny| se C=0 A= pret le / Hoc . lsomerasy - katalyzuji isomeraéni reakce + triosafosfatisomerasa + dochazi k prostorové zméné latky BEZ tvorby produkt uo Clb 0 | é | HC-ou ; 1 Hl-0 - Poe He — 0 —POs* Oly ceroblelyd, -& - foskct dibydrory attton bo slact© ligasy + spotieba energie za souédstného stépeni ATP (basically reagujf s ATP) ty CoH | A barboty lace | Le jos pple. én, ) ae (<0 COow nee Abp +p 1 aoe CoM 7 Oralace Lah Ostatni stuff z uéebnice (not important az na kofaktory obv.) © kofaktory: © nebilkovinné slozky nékterych enzyma ly for ketnd ‘+ jsouto organické molekuly nebo iony kovu (popi. obé varianty najednou) — * _ jsou odoiné vidi teploté narozdil od enzymovych bilkovin (denaturace bilkovin - vede k nevratné prostorové zméné) © kardioenzymy: WE wmpovlanf © vyskytuji se v bufikach srdeni svaloviny ‘© jejich koncentrace v krvi stoupa pfi srdeénich poruchéch . rozhoduji spoleéné s EKG 0 diagnéze infarktu myokardu . pi.- kreatinkinaza © jejinardst Ize zaznémenat 3 - 4h po srdeéni © —-ziistava zvySena po dobu 2-3 dni od