b pro prética faoen boabili- posure bimicas b desa- pe jrobabi- 50 dos bade de kmoem fslidos, 30. 15+ particu: portanto, | maior a ipantes feuling fedeira? Enzimas Enzimas so moléculas organicas que agem como ca~ talisadores, isto 6 aumentam a velocidade das reacdes quimicas, sem que sejam utiizadas ou madificadas du- rante 0 proceso {As enzimas sdo, em sua maior parte, proteinas. A ex- ceca si as chamadas ribozimas, que so RNA com fun 80 catalltica, descobertas na década de 1980. ‘Asreacdes que fazem parte do metabolismo dos seres vivos dependem da participagao de enzimas para ocor- rerem na velocidade necesséria para a vida;sem as enzi- mas, algumas reages demorariam muito tempo. AS enzimas agem diminuinds a energia de ativagaio para que a reagao acorra, Isso acontece em raza da libe raga de energia livre na farmaro de ligacdes fracas en- ‘re enzima e substrato, Observe 0 grafico A Gréfico da diterenga de enersia de atvagso em uma reagdo cam e sem 2 partcipagso de fenzima (catalisada e no catalisada). Observe a reducio da enersia de ativacio quando ha yao enaimatca. Energia — catalead roi) Progreseodia eagso—~ Uma caracteristica das enzimas 6 que elas sé alta- mente especifcas, isto é, uma enzima usualmente reco- nhece ese liga a apenas um substrato, catalisando ape: nas um dnico tipo de rea¢o quimica (imagem B) BD substrato eA composicso entimas substrato St A ligagao entre enzima e substrata depende da estrutura ‘rishmensional da enzima, Coresfantasia, produtos ‘A-acao das enzimas pode ser representada em uma equacao geral: E+S 8S E+ Pemque: E=enzima S=substrato ES = estado de transic0 P= produto Dbserve que a enzima nao gasta nem transformada e que a reac pode ocorrer nos dois sentidos. Qurante a ligago com a substrate, a enzima pade ser madificada, ‘mas, no final da reacao, retoma a forma inicial Para que a reacdo entre enzima e substrato acorra, © substrata interage com um lacal especifico da enzima chamada sitio ativ. A ligacao do substrata ao sitio ativa depende dos mes- mos tipos de forcas que mantém a estrutura terciéria da enzima: pontes de hidrogénio, interacties idnicas e inte- ragbes hidrofébicas ‘Muitas enzimas precisam da presenca de outras mo: leculas, nao proteicas, para atuar. Os cofatores sda fons inorganicas, como cabre, ferro ezinco, ese ligam tenpo- rariamente a algumas enzimas, sendo necessarios para co funcionamento delas. Jd as coenzimas so moléculas, organicas que se ligam temporariamente s enzimas. Fatores que afetam a agao enzimatica Aatividade enzimatica é dependente das caracteristi- cas do meio, principalmente temperatura e pH. De forma geral, o aumento da ternperatura favorece 0 ‘aumento da velocidad da reac, em parte porque as mo- léculas se maven com maior rapidez e os substratos coli- dem com maior frequéncia com os sitios ativos das enzimas, Porém, apas certa temperatura, a velocidade da reacao diminui, pois temperaturas muito altas afetam a estrutura proteica das enzimas, padendo causar sua desnaturacSo, aque leva a perda da fungao da enzima. ‘A maloria das enzimas humanas apresenta tempera: tura otima préxima & temperatura do corpo humana, entre 36 °C e 37°C (grafico ©) 100. temperatura esnaturayio | . tenia da 507 povca eneria Proteins Ye Atividadeenzimstica maxima fal | a 20 30 ‘Temperatura °c 40 50 Grafica do ativdade enzimatica em ela 8 temperatura. aumento 5 temperatura aumento taxa da reagio, mas temperaturas ‘excesswvamante ata evar desnaturaczoda enzima VariagBes no pH também afetam a atuacao das enzi mas, pois cada enzima atua dentro de uma faixa de pH, na qual a velocidade de reagdo é maxima ‘Amaiar parte das enzimas apresenta valores étimos de pH entre 6 e8, parém, hd excerdes. A pepsina, enzima di- gestiva que age no estamago, por exemplo, funciona me- lhor na faixa de pH 2 a 3.5, enquanto a tripsina, que age jo intestino delgado. funciona melhor entre pH BASS,