» » Na Defi Propietats Classificaci6. Ami no essencials . L'enllag peptidic . Estructura de les proteines 4.1 Estructura primaria 4.2 Estructura secundaria 4.3 Estructura terciaria 4.4 Estructura quaternaria Propietats de les proteines Classificacié de les proteines 6.1 Holoproteines 6.2 Heteroproteines Aw Pa 7. Funcions Bera. Martin Gore ae 5 Gus 2024-2020 4 LES PROTEINES . Els protids: Concepte i classificacié. . Els aminoacids: inicio inoacids essencials i de les proteines ‘BIOLOGIA BATXILLERAT 2.ELS PROTIDS: 7 Concepte i classificacio OR wipe Concepte de proteina fuse fina! = deeinna1a © suo cantar (Una proteina es pot definir com un polimer no ramificat format per Tunié d'aminodcids. Sun de ucts AORLIS a {Un aminoacid és una biomolécula organica de pes molecular baix constituida per un carboni bi ha units un grup amino (—NH,), un grup acid (COOH), un hidrogen (—H) i un grup (radical) (arable, que se sol simboltzar amb una (—R). Per aixd les proteines sén_biopolimers {fgeromolécules organiques) delevat pes molecular, consituids b’sicament per carboni (C), fidrogen (H), oxigen (0) | nitrogen (N), i generalment també sofre (S). Algunes contenen, a més fosfor (P), ferro (Fe), coure (Cu). lode (\), etc. ‘Si bé les proteines sn cadenes d'aminoacids, no totes les cadenes ¢' consideracié i es pot establir la seglent classificacis: Péptits (Pocs asinadcias) cuvepeptids: Quan ol nombre ¢aminodciés és ds, stanomena spp i és tree. tipdpti ce ‘Si és inferior @ deu, s'anomena oligopéptd. Poliptptide:de 10.280 0 100 aminoacids. Porta tt vonpmens-woeprote. Proteines: (0. partic ae 00 anwencid) Gate, Dombre aminoacid és superior a 50, o tenen un pes molecular superior @ 5000 ‘aminoacids tenen aquesta dations. otsines: Si només hi ha aminoacids, ee — foes es omgrerts ois. aga: ao OS Fes chomiten ow sw roku — cgi) pes (OO Amaro weston, hid Son eae.ELS AMINOACIDS Definicio Els aminoacids sén compostos os anics que es Caractertzen pel fet de posseir un grup carson (—COOH) i un grup amino (—NH,) (Excepte la protina) En els aminoacids naturals els dos grups Stuneixen al mate carbon, i per “aixd S'anomenen de tipus a. Les ales dues valéncies del carboni se saturen amb un atom de H | amb lun grup variable anomenat radical A Segons ‘aquest, es distingeixen vinttipus d aminoacids f ornones cose L Propietats om 1 e.worsa fone ge oe gucs namie Els aminoacids son: * casters Dao + Compostos sdlids nitte - € - coon vosus. es @® atase : + De punt de fusié elevat e = Solubles en aigua Radic, Ying que eaBAS. OS Contest = Amb actvitat Optica tes Sr. | ‘Amb un comportament quimic amfoter | | Uactivitat éptica Tots els aminoacids, tret de la gicocolle o glcina, presenten el carboni a asimétic, ja que esta | eenlagat @ quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxl, un radical R i un hidrogen. A causa Gaquesta caracteristica, els aminoacids presenten activitat optica, és a dir, son capagos de | ? ead coe | Lmerain ae pct “H.N-CH-cO0-a La classificacio dels aminoacids Segons el radical R que s'enllac al carboni , els ‘aminoacids es poden classificar en: Aminoacids alifati 68. Sén els amino ‘Oberta, que, a més, ‘COOH. ls quals el radical R és una cadena hidrocarbonada Pot tenir grups COOH i —NH, Els aminoacids aliftics es classifiquen en: Neutres. Si et radical R no posseeix grups carboxl ni amino, Acids. Sil radical R presenta grups carboxl, pero no amino. Basics Sie radical R té grups amino, perd no grups carboxil Aminodcids aromatics. Son aquells el radical R dels quals és una cadena tancada, generaiment Telecionada amb el benzé, Aminodcids heterociclics. Sén a: uells el radical R dels quals és una cadena tancada, generalment ‘complexa i amb alguns atoms dife rents del carboni i de !hidrogen. [Por la polaridad dei grupo R Polares sin carga] Polares con carga] [Por su estructura quimica [Alifaticos Hidrocarbonados [Gly . Ala . Val. Leu . Tle Val Leu le Pro. Phe. Trp. M Aminoacids essencials i no proteics Lorganisme fabrica les seves propies proteines a partir dels aminoacids lures en la cél qual cosa no hi ha cap proteina que sigui imprescindl En Tespécie humana, els aminoacidds essencials s6n: valina, leucina, isoleucina, metionina, feniialanina, treonina, triptofan i lisina, Per a lactants i nins petits també ho sén Yarginina ila histidina. ‘A més del 20 c-aminoacids corrents es coneixen 150 que no formen part de proteines, sén els aminoacids no proteics. Alguns sin molécules resultants del metabolisme, o transmissors de Timpuls nerviés, formen part de la paret bacteriana... De molts d'ells no es coneixen les funcions, BIOLOGIA BATXILLERAT 2, .Metionina (Met) Hoke fagiat ym) etn Valina (Val) Fenilalanina (Pho) joo Leucine (Leu) ook Serina (Ser)L’ENLLAG PEPTipIC Els péptids estan formats per la unis d ‘aminoacids per mija d'un enllag peptidic, tranie® peptidie 6eun entag covalent que s'stabiek: onto of grup carboxl dun aminodokd /o! grup amino de! seguent, enilag que dona lloc al despreniment duna molécula d'aigua. El resultat 6s la formacié d'un enllag amida, SA,GBROSIS en Tespal dun ent peptic 6 tal que es ome del grup carbox! | del grup amino ve situen en un mat ix pla, amb distancies | angles fixos, enllag peptidic té un comportament similar al d'un-enliag doble, és @ di, presenta une certe tigidesa Que immobiltza en.un pla els. atoms que el formen, Els enllagos peptidics sén polars, tendei xen a interactuar entre’si, | amb les cadenes laterals polars, er a formar enllacos dhidragen, PELL GS MOK per FevOrOnCIOL ening, PeF-rewoNBALO: mts QoKIK Qué € covaMIVESTRUCTURA PRIMARIA Lestuctur primana és la seqiencie demnodcids-de la profeing, per tant. ens indica quins ‘ominadaids componen la cadena polipeptiica | Torte en qué es troben aquests aminoacids. La funee una proteina depén de sequéncia que ting doa forma que aquesta adopt ae Peele benprelseeeclyerepone ecco paceman sonnel Lu seqidneia una protein s'eseru enumerant ‘ls aminoacids dos se Fexrem Neterrinal ns a C= ternal Gy ig Po Wate = OME (tonerwa) Coca) 442 ESTRUCTURA SECUNDARIA Les proteines no sén simples cadenes lneals, sin que adopton formes cfeents. estructura secundaria ¢s le aposico dela seqUéncie Camnodcs o estuctura pamaca en [espa Gracies 8 la capactat de gir que tne els carbonise dels aminodccs, ol polpdpic eaqurekx une conforman® este is tpus estructura secunciria son: hdc «I confermaci Bo lamina plogada, que poden presertar ‘ene valacons en determinades protines, «Gol quart aminoacid que ol sequex. (Bsn: 6 dstopea | preseia 3.5 erin cae vai cota fon unos Ghats iu ear Tos mnt et poe ga Sattcnca week ean ls ops R dels aminodckss estan capa estar. Els aminodcide que aparsixen on aquestes alc ‘én: alanna, eur, ontlanina Exemples de proteins amb equesta estructura sn los eequertines de lapel, unles, pl, ne. sn smn sp Te- cont (Conformacio B La conformacié B, lamina plegada o lamina B S‘origina per acoblament de segments estesos de dues cadena polipeptidiques, que es disposen de ‘manera adjacent i suneixen entre si per ponts dhidrogen transversals. Adopten la forma d'un full plegat, en zig.zag. Eis segments adjacents de la lamina pelgada Poden estar proxims en [estructura primaria, trobarse en zones distintes 0, fins i tot, formar part de cadenes polipeptidiques diferents. Quan els ponts. d’hidrogen s'estableixen entre diferents cadenes polipeptidiques adjacents, poden adoptar disposicions paral.iela o estar en direccions ‘oposades, antiparal.iela. La disposici6 antiparal.lela 45 més estable, Els grups R estan per damunt o davall els plans en Puente de hidrégeno x Etre Neen remo Cena 2g-2ag de la lamina plegada. Els aminoacids que apareixen amb freqléncia a la lamina plegada son: Alanina, glicina, metionina, valina i isoleucina. Exemples de proteines que presenten aquesta estructura: La B-queratina de la seda o fibroina i moltes prot ra a-halix H6lix de col.lagen (cx. fibro) A més de estructura a-haix i B-plegada mihi ha ‘ares, entre les quals destacam la del col. proteina molt abundant als vertebrats: al teixt Cconnectiu, 0880s, tendons, pell etc. El collagen té una disposicié en helix especial, una mida més allargada que la ochélix, a causa de abundancia de prolina i hidroxiprolina. Es forma una superhélix deguda a Tassociacié de tres hélixs, unides per mitia d'enllagos covalents i enllagos febles de tipus pont c'hidrogen. Llebulicio en aigua la convertex en gelatina, una mescla de polipéptids. ‘BIOLOGIA BATXILLERAT 2. 1s globulars presenten segments amb conformacié B alternats amb daltres d'estructu- che oa Sone [SeEls girs B Lanalisi d'estructures tridimensionals de nombroses proteines revela que moltes de les seves lnversions de la cadena es duen a terme mitjangant un element estructural comi, anomenat gir By revertit 0 plec en forqui En aquests girs, el grup CO d'una resta n d'un polipéptid enilaga per un pont dihidrogen amb el ‘grup NH de a resta (n+3) amb la qual cosa la cadena polipeptidica canvia bruscament de direccié. Els girs B sovint es troben a les regions que connecten els extrems de dos segments adjacents i antiparal.els d'una lamina B plegada Motius estructurals Hi ha agrupacions molt estables de diverses estructures secundaries i de connexions entre presents en nombroses proteines giobulars, que s'anomenen motius estructurals, i es repet en diferents zones de la cadena polipeptidica, Els més frequents sén: ~ Motius B «: B. Lamines 8 paral.ieles unides per una hélix & ~Menadres. Formats per lamines B antiparal.eles, + Greques. Lamines 8 antiparal.ieles adjacents unides de manera no sequncial. #ate (a Ge) 4.3 ESTRUCTURA TERCIARIA -nis’ FoRWA "Ue GUBOS: teria cnsistex on a dspoe protein a espl Eth frmaca ger un ‘xt eau crs sone Ss ees ceo ues se Roe ‘mode ats arg dee cder, qv podon el motaturyte et Esentagos que eeaboien Festuetira tessa poden se Entiogos covalent (ors) + Enllagdsutfur, Seta: ert els rips SH de duns rests de cating *Enilagamida CO) Es oma eres grup “NHS la cadona tert doa Una grup -CO0 Se Se separa ute EEnilapos no covalents (ties) fe pects eet ace er so eet ~ Rem doesn rn grater nar eran mace ant ar nace omits meas Estructura flamentosa Les seve codenespotpepiaves es cigasen n ome de bine alepat ‘én protenes Insolubies en agua | daslulons saline, riios & Fata Provo dantokcit ‘ade deat caper pt ant son cos pr execs inom encuentro ‘torsions longitudinals, com ara els brins una corda, ae ma sm congue in ol cllogen ds otto | dl tet cont, lacquer del pb, es n,n unde Danes: cc, i queraineo froin el © Ge veda | Gols traehae elastic abt conjrtu, uo fora una kana deformed per eresMS Estructura globular | estructura secundria es plega successivament / origina una estructura esferoidal compacta. La conformacié globular de /es proteines en facilita la solubilitat en aigua i en dissolucions salines. Aixd els permet fer funcions de transport i reguladores (enzimatiques i hormonals) ‘Aquestes proteines acostumen a tenir diversos trams d'helix a, lamines i girs i estructures Secundaries en posicions diferents, Les cadenes laterals apolars es disposen cap a Interior de la molécula per evitar les interaccions ‘amb laigua i, d'aquesta manera, es forma un nucii compacte hidrofdbic. Les cadenes laterals polars es troben a exterior, fet que permet que aquestes proteines siguin solubles en aigua i en solucions salines. Una excepcié sén les proteines de membrana, que estan envoltades per un ambient apolar a causa dels lipids) Importancia de l'estructura terciaria a estructura terciria determina les funcions biolbgiques de les proteines, El canvi d'un sol aminoacid de Testructura primaria pot donar lloc a un plegament diferent, ates que es poden originar enllagos diferents, amb la qual cosa es pot alterar la funcié de la proteina, Per exemple, Torigen dalgures ‘alates degeneratives, com ara IAlzheimer, s'associa amb Tacumullacio de ceres. proteines plegades anormaiment al cervell Dominis estructurals En les proteines de mida grossa es distingeixen determinades combinacions d'hélix a i famines B, {que formen unitats compactes molt estables, o dominis estructurals, que poden contenir des de 40 fins 2 300 aminoacids. Mots dominis s6n exclusius i procedeixen d'una sequéncia unica d'un gen o luna familia génica, pero altres apareixen en una gran varietat de proteine: Probablement, moltes proteines han evolucionat per mitja de la unié de dominis preexistents, que Shan recombinat enti si originant noves combinacions. Els dominis se solen conectar enire’ si ‘itjangant porcions proteiques fexibles que fan de frontissa, ‘Sovint els dominis sén seleccionats al i proteina, Per exemple, els enzims que presenten com a coenzims certs nucledtids (com ara NAD*, [AOC AMP) amb estructures | funcions dlferents, mostren a la seva superficie el mateix domini, que 6s larea duni6 dels nucledtids als enzims. #)4.4 ESTRUCTURA QUATERNARIA estructura quatemaria es presenta en Polipeptidig En Festructura espai els diversos monomers, Els monémers que s‘associen poden ser: exactament iguals, estructuralment i funcionalment les proteines formades per la unié de diverses cadenes Spada cadena és una subunitat, anomenada monémer o protémer, la unié. de monomers constituelx un oligdmer. uaternaria és molt important el nombre, la naturalesa i la manera com s‘associen a molt semblants o diferents estructura quatemaria es caracteristica de les proteines complexes, com ara els enzims i els anticossos. La unid de les cadenes polipeptidiques amb estructura terciaria per originar estructura quaternaria €8 fa a través de la supericie, on hi ha grups polars. Les principals forces que establitzen estructura quatemaria es deuen a enliagos oden formar ponts disulfur. Els enllagos febles que pleguen la proteina Permeten modificacions en la seva estructura que poden ser molt importants per a la seva funcié biolégica, La unié del protomers origina estructures de rang més gran, com, per exemple, dimers (com els citocrom’ c)' 0 tetramers (com hemoglobin). Els polimers poden formar complexos supramoleculars, com ara els filaments d'actina i miosina etc. Sibu ref, febles, electrostatiques, interaccions hidrofdbiques i forces de Van Codenaf ‘com ara ponts d'hidrogen, unions der Waals. En certs casos també es aliptica de ta molécula de pollpéntide 13PROPIETATS DE LES PROTEINES Les propietats de les proteines depenen sobretot dels radicals R lliures | que aquests sobresurtin de | la molécula |, per tant, tinguin la possibiltat de reaccionar amb altres molecules. EI conjunt d'aminodcids d'una proteina els radicals de la qual tenen la capacitat duni-se @ altres molecules | de reaccionar amb aquestes s'anomena centre actiu de la proteina. Solubilitat Les proteines globulars sén d'una gran mida molecular, per la qual cosa, quan es dissolen. donen lloc a dispersions colcidals. La solubiitat daquestes molécules es degudea als radicals R, que, quan sfonitzen, estableixen ponts dhidrogen amb les molécules d'aigua. Aix la proteina queda recoberta d'una capa de molécules d'aigua que impedeix que es pugui unir a altres proteines, fet que en rovocaria la precipitaci. Desnaturalitzacio Sien una dissolucié de proteines es produeixen canvis de pH, aiteracions en la concentracié, agitacié molecular o variacions de temperature, la solubltat de les proteines pot disminuir i es pot arribar al punt que preciptin. ‘Ad es déna perqué els enllagos que mantenen la conformacié globular es trenquen | la proteina adopta la conformacié filamentosa. Aleshores, la capa de molécules diaigua no recobreix totalment les molécules proteiques, que tendeixen a unir-se entre si, de manera que donen loc a grans particules que precipiten. ‘Quan passa aixd les seves propietats biocatalitzadores desapareixen quan el centre actiu s’altera. Les proteines, en ‘aquest estat, no poden dur a terme l'actvitat per a la qual van ser «dissenyades», és a dir, no sén funcionals. Ay Aquesta variacid de la _conformacié_s'anomena desnaturalitzacié. La desnaturalitzacid no afect ‘enllagos peptidics, quan torna a les condicions normals, la proteina, de vegades, pot recuperar la conformacié primitiva, fet que s anomena renaturalitzaclé, ‘Sén exemples de desnaturalitzacié: la llettallada a causa de la precipitacié de la clara de ou quan es desnaturaltza 'ovoalbumina per efecte de la ccalor, la «permanent» o fixacié d'un pentinat per efecte de ‘Tescalfor sobre les queratines dels cabells, etoéteraEspecifitat En la seqiéncia d'amincacids les proteines presenten Sectors estables | sectors variables, en els quals alguns ‘aminoacids poden ser substituits per d'aitres de diferents ‘sense que $'alteri la funcionalitat de la molécula, ‘Aixd ha donat lloc, durant el procés evolutiu, a una gran variabilitat de molécules proteiques, fet que permet que cada espécie tingui proteines especifiques i que, fins i tot, apareguin diferéncies entre individus de la mateixa especie Les diferéncies entre proteines amb la mateixa funcid, s6n grans entre especies allunyades evolutivament, i escasses entre especies emparentades. Capacitat amortidora Les proteines com que estan constiuides per aminoacids, tenen un comportement amfoter ‘Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que es poden comportar com un aid o una base i, per tant, alliberar 0 retiar protons del medi. | 6 | CLASSIFICACIO DE LES PROTEINES 6.1 HOLOPROTEINES ‘Segons L'estructura terciaria que tinguin, les holoproteines es poden classificar en dos grups: fllamentoses 0 escleroproteines i globulars 0 esferoproteines. Proteines filamentoses ‘Sén insolubles en aigua | es troben principalment en animals. Pertanyen a aquest grup: ‘Collagen: En telxits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis Miosina, Responsable de la contraccié muscular Ceratines. La a-ceratina es troba @ la pell, cabells, escates, ungles,llana, banyes, etc La B- ccratina forma fibres de sedailes teranyines Elastines. En tendons i vasos sanguinis Fibrina. Intervé en la coagulacié sanguinia. Proteines globulars Generalment s6n solubles en aigua i en dissolucions polars. Pertanyen a aquest grup: Protamines. Es troben associades a !ADN en els espermatozoides. Histones. Es troben associades a 'ADN del nuciitret de espermatozoide) 4 a ‘TOLOGIA BATXILLERAT 2. 1sPriamines. Es troben a les llavors vegetal: com la zeina del blat de moro. Glutenines.: Com la glutenina del bat. Albumines, Com la seroabumina dela sang fovoabumina, a latoalbumina, la globuina de hemoglobina, Globulines. ‘ovoglobulina,lactoglobulina, seroglobulines, immunoglobulines etc 6.2 HETEROPROTEINES Les heteroproteines s6n moléoules formades per la unid d'un grup protelc amb un altre de no proteic, anomenat grup prostatic.. ‘Segons el sen grup prostetic, les heteroproteines es classifiquen en: {Glicoproteines (a vistes) Guats 5 BERR ne molecules de glicids Ginoiry Pr Gab mo POKUE Exemples: i Hlomones: FSH, LH, TSH. hed (or) Mucines de secreci6, com les salvals ee et arn FR) mH coc de les membranes celuars. f ge Aine enzins fexfovpo, / Minot JLipoproteines (ja vistes) Prove. Se formen quan alguns lipids poc solubles en aigua s'associen amb protelnes i d'aquesta manera ‘s6n transportades pel plasma, Exemples: sén la EDI (Lipoproteina de baixa densitat) i la HDL (Lipoproteina dalta densitat) que intervenen en el transport de colesterol. Un alt contingut de LDL suposa un risc d'arterioesclerosi i un alt contingut de HDE el reduetx. JNucleoproteines ‘Son complexes entre acids nucleics iproteines com les histones i les protamines. FFosfoproteines Contenen acid'ortofosforc. Exemples: La caseina de la llet ila vitelina del vermell de ou. Icromoproteines Les cromoproteines posseeixen com a grup prostatic una substancia pintada, per alxd també reben ‘el nom de pigments. Exemples: Pigments porfirinics (contenen portirina): hemoglobina, mioglobina, peroxidases, citocroms o vitamina B12. Pigments no porfrinics: hemocianina, hemeritrina (pigments respiratoris) 161 - BIOLOGIA BATXILLERAT 2, ‘FUNCIONS DE LES PROTEINES Les proteines determinen te . ee 'a forma | estructura de les cél-lules i dirigeixen gairebé tots els Les funcons ie les proteines sén espécifiques i permeten a les cél-lules mantenir la seva integitat, 'sar-se dels agents externs, reparar danys, controlar i regular funciones, etc. Totes les proteines realitzen la seva funcié de la mateixa manera: per unié selectiva a molécules. Les protei nes estucurels s'agrequen a alves molaces dela mates poten per ign Una estructura major. : me : No obstant aixd, altres especifics, themoglobina génica a rAl Proteines s'uneixen a molécules distintes: els anticossos als antigens @ Toxigen, els enzims als seus substrats, els reguladors de lexpressio DN les hormones als seus receptors especifics, etc. Entre les funcions de les proteines tenim: Funcié estructural Fomen lestructura d'organuls Pel que fa a les cél.iules tenen funcions estructurals = _ Les glicoproteines de la membrana plasmatica. = _ Les proteines que formen els microtibuls del citoesquelet dels cilis i flagels. + Les histones que s‘associen a I'ADN per formar les fibres:de:cormatina. Pel que fa la histologia: = Queratines de les formacions dérmiques. = Lelastina del teixts reticulars. = Gollagens:dels:tetxits:cartilaginosos, conjuntiu i ossi. Les aranyes i cucs de seda fabriquen fibroina per a fabricar les teles d'aranya i els capolls respectivament, Funcié de transport Permeases: Regulen el pas de moiécules a través de la membrana cel.ular. Proteines que transporten substancies en el flux circulator: - Seroalbumines: transporten diferents substancies. = Pigments: respiratoris (hemoglobina, hemoeritrina, hemocianina... transporten oxigen ding la sang: + Transferrina, transporta ferro = ‘uipoproteines:(LDL, HDL...) transporterlipidsx c= ceee em eens BIOLOGIA BATKILLERAT 2, "7Funcié enzimatica Els enzims sén proteines que tenen una accié biocatalitzadora, és a dir, que afavoreixen les feaccions quimiques que tenen tloc a les cél-lules dels organismes, ja que redueixen Fequeriments d energia d'activacié que aquestes reaccions necessiten per desenvolupar-se. Possiblement, la funcié enzimatica és la més important de les que exerceixen les proteines. Hi ha un fran nombre d’enzims, aproximadament un miler, | tots tenen un grau d'especialtzacié molt elevat. Entre aquests cal destacar la tripsina. la ribonucleasa, la catalasa, la peroxidase. els citocroms, etc. Funcié hormonal PHRQURD PROUSIOS UUs, dont renyp: Sén blocatalizadors que s diferencien dels enzims en el fet que no actuen localment, sind que es Gistrbueixen per la sang i actuen per tot forganisme. Exemples: la insulina del panorees, la toxins ‘na de la tiroide, les hormones de la hipofisi Funcié de defensa ¢€ LSS alobulines o immunoglobulins: que eonstitueixen els anticossos. Tenen la funcié dassoctar-se a les substancies estranyes que penetren a lorganisme (antigens) | neutralteares {.rombina el frinogen que partcipen la coagulacis de la sang quan es produen: una ferida, Les mucines del tracte digestiu i respiratori, que presenten funcions bacterieides Molts antibistics, fabricats per bacteris i fongs també son péptide Funcié contractil ‘Actina i la miosina: proteines que s'associen entre si i formen miofibiles, structures que permeten: la.contraccid i relaxacié de les fibres misculars Altres com: la dineina, a tubulina, la flagel.ina que intervenen en la mobiltat celular Funcié de reserva —+cexpor-poquas.catoits Exemples: - L’ovoalbunina de la clara d’ou. - Lacaseina de la llet. tC. + Lazeina del del blat de moro. - Lagliadina de la llavor del biat. > L’hordeina de la llavor de l'ordi. Funcié homeostatica Algunes proteines’sanguinies participen en la regulacié.del pH gracies a la capacitat-amortidora que tenen, Funcié reguladora (honwnas) Algunes protelnes reguien lexpressié de certs gens i unes alires regulen la dvisé cellular (com la ciclina).COMPLEMENTS Tema 4: Les proteines [MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA: PROTEINAS DE TRANSPORTE _}) Al obtenerse gran cantidad de eneraia por le oxidacién de motéculas orgéinicot on le respiracién celular, se desarrallaron o lo lorgo de Io evolucion de les oni- es dos proteinas expecializadas en el trosnporie, y almacenamienio, de Pere le mmpgtebine, para la reserva y of traslado de oxigeno on el miscelo, hemoglabina, cuya funcién es el transporte de oxigeno en le sangre Coda 3 oe foje humane conviene unes 300 millonse de esto molécula Inc de las proteinos mejor conocidas es le hemoglobine, una hetereproteine cligomérica formads por cuatro codenas polipeptidicns, doe 3 ¥ dos B (no nfundir con las estructuras cuatre grupos prostéticos heme con los eee ee El oxigeno se une al grupe hemo, concretamente ol hierre, pero sin oxiderlo. yo que este se encuentra en una zona hidréfoba de la protein. Le unién de Gna molécula de oxigeno provoca un cambio en le conformacién de le pro- teina que favorece la unin de los otros tres. Es lo que se conoce como une unién cooperative. Se forma asi la oxihemoglobine. EH” y el COz promus- Ven la Rberocisn del ©., Del mismo modo, la presencia de Oz provece le liberacién de CO, en los alvéolos pulmonares. Estas interacciones con cam bios cn lo confermacion se denominan Glestéricas y explican el efecto de transporte de los gases respiratorios. (Val) da luger a le hemoglobina S, presente en forme (tipo de anemia ge se coracterize por lo rojos, debida a precipitades de ta mioglobina es una profeine con una’sola cadena muy semejonte 9 les de le Remogisbine. En su inferior hidréfebo se encuentra. el grupo hemo, muy prévime une ina que favorece ta unién del O2 ¢ inhibe le oxidacién del Gtomo de Pine Neel adtculo, le miogiobine acepta el oxigeno de le hemaglobine de le tongre arterial préxime y lo cede a las mitecondrias de los eélvlas. los enfermes de cnemic falci- forme de hoz de los glébulos Fibras de Hb 5).ACTIVITATS. Tema 4: Les proteines QUESTIONARI 2) Quins o6n els components d'una cadens neix? polipeptidica i quin enllag els 2)> Bn quina direccié stuneixen dos aminoacids? Desenvolupa la formula del dipéptid format per la serina i la fenilalanina &) Un aminoacid té un punt isoeléctric de 6,5. Quint carrega presentara si el pH del medi és 8, ei 2 40 si 6s 102. Explice en quin punt dels ave Fnan indicat abans Y'aminodcid es deeplagara cap a I"anode, quan ho fara cap s! Gatode i quan es quedara immébil. 4) Quina sera la cdrrega de l'écid aspartic en un ritja molt acid i en un mitja molt basic? §) Digués quins dels aminodcids no encaixa en Ista: ‘Alanina, valina, metionina, arginins, gq, isoleucina 6) Un tripéptid format per tres aminoacids: Present Yextrem amino lure un aminoacid oe matic a Textrem carboxlic Iiure un aminoacid iheterociclic i "aminoacid central és un ‘Static basic Construcix aquettripeptidescollint el es amino! ids dels segients: Val, Phe, Ser, Trp, Gky, Lys, Asp. 2) La tripsina és un enzim que hidroitan el enllaos peptics ‘els quals el grup carboxil I’sporta uns 1a Sips arginina. Quin &s el esliat de la hidrlist per miga Se ia tripsina sobre aquest péptid? HuN- Lys - Met Ala - Arg~ Met - Val- COOH 8) Quins enllagos mantenen la forma de Vestructura secundaria de les helixs estabilitzada? 9) Quins enllagos mantenen la forma de les estructires globulars? 10) Quins enllagos possibiiten Ia unié de les diferente molécules que integren estructura quaternaria? eo 11) Per qué la seda i el collagen suporten altes tensions sense estirar-se mentre que la Tans sf que es pot estirar 12) De que depén Factvitat bioldgica i Vespecifictat dune proteina? 18) Quins enllagos es trenquen quan se sour. na molécula proteica a una temperatura Qevata? Com s'anomena aquest prooés? Quins ‘repercussié té en la funcionalitat de la proteina? , 14) Qué és un grup prostétic? Posa algin exemple. é INVESTIGA es Saas nee tonto chan aAquells aminoacids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada oberta s6n els aminoacids alifatics. Tots els aminodcids, menys la glicina o glicocola, presenten activitat Optica ja que presenten el carboni « asimétric. Acid aspartic és un aminoicid basic ‘Un aminoacid té configuracié D si quan el grup carboril queda a dalt, el grup NHe queda a le dreta del carboni, Els aminoacids presenten comportament amfoter. Lenllag peptidic és un enllag covalent que stestableix entre el grup carboxil d'un aminodcid i el grup amino del segient. E] pH en el qual aminoacid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra s‘anomena punt isoeléctric ‘Lestructura primaria és la seqiéncia d'amin ds de la proteina. ‘Lestructura secundaria és la disposicié de estructura primaria en l'espai. La o-hélix i la conformacié- sin formes de Testructura tercidria de les proteines. in ‘estructura secundaria en a-hélix se forma quan senrotlla helicoidalment Testructura secundaria sobre ella mateixa. 2 ‘La queratina de la seda és un exemple de conformacié-B 13. estructura tercidria informa sobre la disposicié de Testructure secundaria d'un polipéptid al plegar-se sobre ella mateixa 4 ‘La conformacié globular en les proteines facilita la insolubilitat en aigua i en dissolucions salines. 15 ‘La conformacié globular permet realitzar funcions de transport, enzimatiques, hormonale... 16 Les conformacions globulars es mantenen estables per Texisténcia denllacos entre els radicals R dels aminoicids. 7 ‘Les proteines filamentoses sin proteines insolubles en sigua, 18 El collagen del teixit co 18 mnjuntiu és un exemple de proteines filamentoses. ‘Lestructura quaterniria informa de la unié de varies cadenes polipeptidiques amb estructura terciaria per formar un complex proteic. ‘Les propietats de les proteines depenen dels radicals R Iiures 21 ‘Les proteines globulars posseeixen un elevat tamany molecular, per lo que, quan es dissolen, donen loc a dispersions col Joidals. 2, ‘La desnaturalitzacié afecta als enllacos peptidics. 23 ‘Lespecificitat permet que cada tengui les seves proteines especifiques i | que apareguin diferéncies entre individus de la mateixa especie. ‘Observant Vestructura tercidria de les protelnes, les holoproteines es poden classificar en: filamentoses o globulars. e| elt ble to ‘Les protelnes filamentoses s6n insolubles en agua i apareixen principalment en els vegetals. ‘La mioglobina és una cromoproteina. {n| | ‘Tes albumines s6n proteines globulars Les globulines sin proteines filamentoses ‘Les glicoproteines de les membranes plasmatiques tenen funcié estructural ‘Tactina i la miosina tenen funcié contract Lovoalbiimina del blanc d’ou o la caselna de la let tenen funcid de reserva. ‘Algunes proteines sanguinies participen en la regulacié del pH gracies a la ‘seva capacitat amortiguadora Ta desnaturalitzacié es basa en la destruccié dels enllagos que mantenen G4 [Les clastines tenen estructura globular ‘estable la conformacié globular de les proteines. 2COMPLETA 1 | Les proteines estan constituides per... [age 2 | Els aminoacids en els que el radical R é una cadena tancada relacionada amb el benzé s'anomenen. 3 | Siun aminoacid desvia el pla de llum polaritzade @ Ja dreta se denomina. 4 | Elcomportament 72”? dels aminoacids els fa que ‘puguin ionitzarse com una base, com un acid o com una base i un acid a la vega sarouer, | El pH en el qual l'aminodcid té tantes cdrregues _positives com negatives se denomina. wevige @ | Un oligopeptid és un péptid el nombre de péptids que el formen és 2??? a 10 A 7 | Totes les proteines presenten un extrem 777? i un a extrem 77? POLAR. / APoL A @ | El??? posseeix una disposicio en hélix especial degut abundancia de prolina i hidroxiprolina, (oan | Alld que fa que les conformacions globulars se PONT Hi S mantenguin estables és... sen 10 _| Un exemple de proteines filamentoses 6s. “LASTINA Ti [Si en una dissolucié de proteines es produeixen canvis de pH, alteracions en la concentraci6 0 qualsevol efecte que faci que la solubilitat de les proteines pugui disminuir arribant a produirse la seva precipitacié s'anomena: PEWAWPAUTRAUT 2 | S'anomena 7? ‘molecules formades per la unio dun grup proteic amb un altre no proteic. neteRoeeonc aS 15__| Exemple de pigments porfirinies 14 | Com s’anomena aquelles proteines que posseeixen tun grup prostatic que conté molécules de ghicids. _| uu»Peonetue' 15_| El grup prostatic de les nucleoproteines és... PROTEC, 16 |Dins quina funcio de les proteines podem trobar Vinsulina ola tiroxina? HoeMowAL T7_| A on apareixen les lipoproteines? cy 18 _| Anomena les propietats de les proteines. DesnmyeAurenGy ESPEATATER maeOER ‘SOWBLATAT 19 | Exemples don apareix Ta-queratina