16, ©.10.2019 - Lipide: Fettsduren und Triacylelycerole | Fragen der Studierenden Nennen Sie vier Funktionen von Lipiden. Nennen Sie drei magliche Funktionen der Fettsauren in tierischen Organismen. V Nennen Sie drei biologische Funktionen von Lipiden.~_ ‘Was sind im Detail die biologischen Funktionen von Fettsauren?V_ Wie sind natirlich vorkommende Fettsiuren aufgebaut? Warum wird Energie im Kérper zum Grofteil als Palmitat gespeichert, und nicht als Glucose? ¥ =) * Welcher Unterschied besteht in der Schmelztemperatur von cis- und trans- Fettsauren? Welche Kraifte bewirken den Unterschied? Handelt es sich um polare oder apolare Wechselwirkungen? * Wieso ist der Schmelzpunkt bei cis-niediger als bel trans-konfigurerte Fettsauren? V/ * Was beeinflusst den Festpunkt/Schmelzpunkt von Fettsduren? Wie? V_ ‘+ Welchen Einfluss hat der Aufbau bzw. die Struktur einer Fettsdure hinsichtlich des Schmelzpunktes? / "i . P : : Aenean Durch welche Eigenschaften verdndert sich der Schmelzpunkt von Fettsauren? V Kt eno ve © Wie beeinflusst die Lange und die Anzahl der Doppelbindungen den Schmelapunkes ge aneee ‘© Warum setzen Doppelbindungen den Schmelzpunkt herab? V/ ee ep + Wie kénnen Schmelzpunkte von Triacylglycerolen erhaht werden? V Ee * Haben duBere oder innere Seitenketten von Triacylglyceriden einen hdheren Einfluss auf die Schmelztemperatur? 7 © Inwiefern verandern sich die Schmelzpunkte der Triacylglycerole in Abhingigkeit der Linge der duBeren Fettsauren? / vere ad Argh >) © Wie verandert sich der Schmelzpunkt von Fettséuren durch Anderung der ann as Kettenldnge und die Anzahl der Doppelbindungen? V sR WG © Wie wirken sich ungesattigte Fettsauren auf den Schmelzpunkt eines Triacylglycerol aus?> Jorn DoonyoRE Wechadiaittiangt atorlenlt inten a0.45| shai PY, Wie kann man den Schmelzpunkt von Triacylglycerolen andern? v Warum haben gesattigte Fettsduren einen hoheren Schmelzpunkt als Ungesattigte? v Wozu dienen Doppelbindungen bei Fettsduren? V Worin unterscheiden sich cis- und trans-lsomere? cotloghnc « Wieso hat H20 trotz des viel geringeren Gewichts und der geringeren GréBe gegeniiber vielen Fettsduren wie z.B. der Linolenséure eine héhere Schmelztemperatur? V Warum wird bei der Claisenkondensation ein Thioester bendtigt? ¥ VC Was wird bei der Claisen-Kondensation im Fettsduremetabolismus angegriffen? cot NY « Beschreibe die Verlingerung der Fettsdurekette? 7 Zt % Wael Ay q Was passiert bei der Claisenkondensation mit der Fettsaure? BicSy , fron wots, Si} 5 Chas Pg 4 Scanned with CamScannereee Was sind die groben Schritte der Claisenkondensation? v Warum gibt es nur gradzahlige Fettsauren? “ Erklaren Sie, wieso in der Natur nur gradzahlige Ketten bel Fettsaure! Nennen Sie den zugrunde liegenden Mechanismus. nvorkornmen. Zeichnen Sie je eine C18:0 und C18:1./ Nennen Sie die wichtigsten Fettsauren. Welche Fettsiuren sind essentiell? Zeichnen Sie diese. V_ Wie viele C-Atome hat Palmitinssure? V Warum sind Fettsduren meistens cis-konfiguriert? WV Warum kommen in der Natur fast nur cis-Fettsiuren vor? Wodurch kommt der Unterschied im Schmelzpunkt zwischen cis- und trans Fettsduren zustande? « In welcher Konfiguration legen Fettsduren natdricherweise vor? V CXS Wo kommen trans-Fettsduren in der Natur vor? V_ : Was kennzeichnet den Divinylmethyl- oder Allylrhythmus? Erklaren Sie Divinylmethan- baw. Allylrhythmus.V Wieso wird bei Fettsduren mit einer Carboxylgruppe am Ende genau von dort die langste C-Kette gezahit und wann macht man es anderes? Von wo aus wird gezshlt bei der Omega-Nomenklatur von Fettsauren gezahlt? V- Wie sind Omega-Fettsduren aufgebaut? Was beschreibt die Bezeichnung w3-Fettsiure? WV Was bedeutet wx-Fettsaure? V Was ist der Unterschied zwischen den zwei Fettsduretypen? Nennen Sie diese sowie je ein Beispiel inklusive Angabe Oly Rae v Was ist der Unterschied zwischen gesattigten und ungesattigten Fettsduren? V Zeichnen Sie die Struktur von C18:3 (9,12,15) und nennen Sie den Trivialnamen.. Erklaren Sie folgende Abkiirzung der Olsdure: C18:1 (9) w9 V Nennen und zeichnen Sie drei essentielle, ungesattigte Fettsduren. / Nennen Sie drei essentielle Fettsuren und erkliren Sie, was C18:1 (9) thnen sagt. / Nennen Sie drei essentielle ungesdttigte Fettsduren und deren Vorkommen. v Warum sind Linol- und Linolensdure essentiell fir den Menschen? Wieso sind Fettsduren mit Doppelbindungen ab C9 essentiell fiir den Menschen?“ Was kénnen Desaturasen der Sauger nicht? Was ist der biologische Nutzen ungesittigter Fettsduren?V Wie kénnen Fette hydrolysiert und umgestert werden? V/ Was geschieht bei der Hydrolyse und der Umesterung? Wie werden Lipide hydrolysiert?. Ist die chemische Umesterung spezifisch? § Warum passiert Peroxidierung und ist sie gut oder schlecht? Wie liuft die Peroxidierung ab und wie kénnen Antioxidantien helfen? V Wordurch werden Peroxidierungen begiinstigt? V_ Scanned with CamScanner =Bese: 6) Beschreiben Sie den Prozess zur Bildung eines Fettsdurehydroperoxids. Wie fordert und hemmt man die Entstehung dieser? Wofiir brauchen wir Antioxidantien? ; auth ‘ir brauchen wir Antioxidantien’ ean Warum kénnen Fettsduren mit mehreren Doppelbindungen eher oxidiert werdof Welche Auswirkung hat die Anzahl der Doppelbindungen einer Fettsdure auf die Peroxidierung und wieso? VY Was tragt hauptséichlich zur Oxidation der Fettsduren bei? i Wie wird bei der Peroxidiertung die ,Lebenszeit” des Radikals cnonfatersdisieet durch Was beschrainkt die Wirkung von Peroxideri Anicnian ery i Ub Wie kann man der Peroxidierung von Fettsduren entgegenwitken’ 3. We, : hy Wodlurch wird eine gringe Peroxdbitlung genahtetety RNSANOAWA RON co nt Welche Reaktion liegt zu Grunde, wenn Butter ranzig wird? Schreiben Sie den Reaktionsmechanismus auf. Durch was kann die Reaktion gehemmt/verhindert werden? > Peron git ((adiihod Raahbion), Andoxidantsen Was sind Eicosanoide? / Was sind Eicosanoide und wozu dienen sie? Welche Typen von Sieosanoiden gt es und was ist ihre Funktion? V_ Was bewirken Prostaglandine? Ant t Wie wirken Typ 1 Prostaglandine2V/\ntestnen ENN eaian serge tus Wie unterscheiden sich Prostaglandine 1 und 2? Welche Funktion haben sie Won Neen Welcher Prostaglandin-Typ verstirkt die Entzindupgsreaktion und erzeugt eine Schmerzwahrnehmung im betroffenen Geweben{ Welcher Prostaglandin-Typ wird durch die Aufnahme von pflanzlichen Fettsauren verstarkt gebildet™/ Typ u-I _ Typ. xs Arcenidlongaaaye (ish in jedim her RH Welches Enzym wird durch Aspirin gehemmt?/ CycPOxignage olin Wie hemmt Aspirin die Blutgerinnung? Welche Nahrung férdert anti-/proinflammatorische Botenstoffe?anva ~PYAntr Kier: Yo Welche Typen von Prostaglandinen sind entzindungsférdernd baw. -hemmend und ae stammen sie aus einem tierischen bew. pflanzlichen Organismus? Typ \+ > rarnenenth> Platt Tye" tardarod Tier Lipide kdnnen in Fettsaurederivate und Isoprenoide eingeteilt werden. Zeichnen Sie die zwei grundlegenden Strukturformeln dieser Stoffe. Welche zwei Klassen von Lipiden gibt es? In welche Klassen werden die Lipide unterschieden und was ist das Unterscheidungsmerkmal? Wie lassen sich Wachse von anderen Carbonsdureestern unterscheiden? v Was sind Wachse™ faneinal\igt (ab C AS) Corborsdsavester enit ALR Was sind Fruchtaromen?¥/ruarz aly tae Corbornsaartester Wie funktioniert die sn-Nummerierung laut Hirschmann? Zeichnen Sie die Struktur eines Triacylglycerol. ~ Unter welcher Bedingung sind Triacylglycerole chiral? Scanned with CamScanner* Was sind Triacylelycerole? ~~ Scanned with CamScanner- yeregert mit Glyctan VE - © Was sind Triacylglycerole? AS aTaetigen Falignarren lycerid ‘* Was ist der typische Aufbau eines Trig! 22.10.2019 — Lipide: Membranlipide und Terpene * Was ist die Funktion der Phospholipasen A1 und A2? v + Welehe Lipasen kénnen Phospholipide an welchen Stellen hydrolysieren?’™” * Worin unterscheiden sich Phospholipasen? + Worin unterscheiden sich grundlegend die unterschledlichen Phospholipasen? t * Woraus / aus welchen Bestandteilen bestehen Phosphatide? V ebycoin/’ 2eS/\ (rosctot/ Ake © Skizzieren Sie den allgemeinen Aufbau von Phosphatiden. © Was ist ein Cerebrosid? * Wie ist der allgemeine Aufbau von Sphingolipiden, welche Kopfgruppen kénnen sie haben und wo kommen diese jewells vor? V + Wo bindet eine Kopfgruppe bel einer Sphingoidbase? W © Auf welche Arten kénnen Reste an Glycerol gebynden werden (Bindungstyp)? + Welche Sphingoidbasen kommen im Tier vor? CAG - Amino aleoh © Sind Sphingobasen FettsiurenV Weary odds TWh v. Spriraphiqeh j © Welche Kopfgruppe besitzen die Sphingolipide der Myelinscheide im axon2! P-CrdUn * Worin unterscheiden sich Sphingolipide? Vereen: CoRtOMA HORN © Was spaltet Phospholipide? Nennen Sie alle Enzyme und beschreiben Sie, wo diese > 1 spattena/ Proscrorigastn Ay AL C1D Ane Ag nach 0 am Ca tec iC vor, eatn P ‘© Warum sind Phospholipide bipolar? / ‘* Wositzt die Kopfgruppe bei sphingolipiden? Von Wiebeter Rydongar. e. Grieephagt © Was ist der Unterschied zwischen Rhamno- und Glycolipiden? v © Was unterscheidet Phosphatide von Sphingolipiden in ihrem Aufbau? Vv * Wenn bei Sphingolipiden eine Ceramidkopfgruppe dran hangt, kann eine weitere Kopfgruppe drangelagert werden? nat? i « Welche Bindung ist bei den Sphingolipiden im Gegensatz 2u den Phospholipiden? V Ambir aay © Erlautern Sie den Unterschied zwischen Sphingo-, Ether- und Phospholipiden (Bindungen, Struktur aufzeichnen). v ¢ Welche Lipide enthalten Fettalkohole? / Elerdiody v «Was bewirkt Cholesterol in Membranen? * Was bewirkt Cholesterol? «© Wozu dient Cholesterol bei zu niedriger Temperatur in der Membran? © Welche Auswirkung hat Cholesterol auf die Membran? © Wie beeinflusst Cholesterol die Membran? « Welche Rolle spielt Cholesterol? Nehmen Sie dabei Bezug zur Schmelztemperatur. Wie beeinflusst Cholesterol die Membranfluiditat? «Nene die Besonderheit des Cholesterols in der Membran. “, * Wie ist Cholesterol aufgebaut und welche Funktion hat es? ve “Scanned with CamScanner™Kann man Cholesterol zur Lilaraition zshten? Was ist der Vorldufer von Cholesterol2y/Lanoshtvt v7 Welchen Effekt hat Cholesterol auf die Lipiddoppelschichten in Zllmembranen? Warum ist Cholesterol fir unseren Kérper essentiell? \ Was macht Cholesterol so starr 4 Rina sth rans VAsAanel Nennen Sie zwei Eigenschaften von Cholesterol. W/ ty = “Ton Wiaig, NSN ban slare Welche Auswirkung hat Temperatur auf die Membran bas Ven 30 ‘Was beeinflusst die Membranfluiditat? Weshalb bildet sich eine Membran/Micelle gje.?¥/ Worauf basiert die Bildung von Micellen? Wieso kommt es zur Micellen-Bldung bei Lpiden In Waser?“ Was ist de treibende Kraft hinter der Bildung von Micellen®™/ Wodurch zeichnet sich der Bereich in Micellen aus? Worin unterscheiden sich Vesikel und Micellen? Welche Funktion hat die spontane Selbstorga Wie kommt es 2ur Selbstorganisation einer Was ist die Triebkraft bei der Lipidstrukturbildung? W_ an Ist die Verteilung der Lipidtypen zwischen innerem und auBerem Monolayer zufallig? ue eel Wodurch entstehen Freiraume in der Membran? Bee Durch welche Faktoren wird die Membranfluiditat beeinflusst und wodurch last sich diese regulieren? V Was zeichnet ein bipolares Molekiil aus und welche Folgen hat das im wassrigen Milieu? Welche Bestandteile sind in einer Membran zu finden? 7 ‘Aus welchen Molekiilen/Stofferuppen kann eine Membran aufgebaut sein? Wie erklart sich der Ubergang der Phospht ide in der Membran zwischen einem geordneten und ungeordneten Zustand? W Benennen Sie dieses Molekil (Struktur von DMAPP). Welche Funktion hat es im Lipidstoffwechsel? W Stellen Sie die Bildung von DMAPP dar. ~ Welches Erkennungsmerkmal haben Terpene?\/ Erldutern Sie die biologischen Funktionen von Terpenen, vor allem in Bezug auf ‘Squalen. Welche wesentlichen Prozesse bewirken die Bildung einer zyklischen Struktur von Terpenen? W Wie passiert der Ringschluss bei Sesquiterpenen? v Wie kommt es zum Ringschlu8 von Terpenen? (schematisch zeichnen) “ Wie werden aus linearen Terpenen zyklische? Wo spielt die Wagner-Meerwein-Isomerisierung eine Rolle? Wie werden Triterpene gebildet? Wie heiRen die Reaktionen? V_ Was ist bei Ringschliissen zu beachten? Scanned with CamScanner* Was ist charakteristisch fr die Ringbildung von Terpenen? + Beschreiben Sie die Bildung von Dimethylallyldiphosphat. “ * Welche Verkniipfungsméglichkeiten zwischen Isoprenoiden gibt es?” ‘* Woran erkennt man Kopf-Schwanz-Verbindungen bei Terpenen?”_ * Was unterscheidet Schwanz-Schwanz- von Kopf-Kopf-Verbindungen?” * Was fiir Verkniipfungen gibt es bei Terpenen? “ * In einem Molekiil die Terpen-Struktur erkennen. “ * Aus wie vielen C-Atomen bestehen Monoterpene? * Warum muss bei der Oxidation von Geranylpyrophosphat zusatzlich noch hydrolysiert werden? / * Wie erhalt man aus Geranylpyrophosphat Bestandteile des Zitronendls? “ * Wie reagieren Monoterpene? V © Wie kénnen Geranyl- und Nerylpyrophosphat ineinander uberfahrt werden?“ * Kann man die Flichtigkeit von Stoffen an der Struktur erkennen? V + Kann ein chiraler Kompléx durch Drehung ins andere Isomer Uberfihrt werden?/f, Sitt GFP ux NPP ‘* Warum ist die Ethergruppe der Etherlipide nicht hydrolysierbar2sitikcenytt@y, Stor Stent * Welche Stoffe kénnen aus Cholesterol entstehen? W~ * Zeichnen Sie Cholesterol. 7 * Was regulieren Glucocorticoide? © Was ist der Unterschied zwischen Carotinen und Xanthophyllen?V * Was zeichnet Tetraterpene aus? ‘* Was sind Volatilome der Pflanzen? V7 # Erkliren Sie, was der Begrif Volailom bedeutet. 30.10.2019 - Kohlenhydrate: Monosaccharide © Warum ist Glycerol kein Kohlenhydrat? Y Welches Vorlaufermolekil besitzen Glyceral und Dihydroxyaceton? + Nennen Sie die grundlegende Strukturformel, die jeder Zucker besitat. Cr © Wie ist die Grundstruktur von Zuckern®,..¢-or5 v Zeichnen Sie die Grundstruktur von Zuckern. Warum schmeckt Brot siiBlich, wenn man es lang genug kaut? V (hn Y Definieren Sie die Begriffe Diastereomer und Enantiomer. Geben Sie ein Beispiel an. Wie lassen sich Enantiomere und Diastereomere unterscheiden? V~ ¢ Was sind Enantiomere? V © Wasist ein Epimer? V Wodurch zeichnet sich ein Chiraitatszentrum aus? Zeichnen Sie eine Ihnen bekannte Ketose bzw. Aldose und ein dazugehériges Enantiomer. Zeichnen Sie D- und L-Glucose und erklaren Sie daran den Begriff Enantiomer. V/ —_ - ~ Scanned with CamScannerceo \ coe caok ‘© Wasiist ein Anomer? ¥~ © Wodurch unterscheiden sich a- und 8-Anomere? V~ * Zeichnen Sie die Strukturformeln einer Aldose und Ketose Inder Fischerprolektion und at-0F benennen Sie diese. ; * Wie st eine Aldose aufgebaut? Zeichnen Sie ein Beispel in Fischer-Projektion. =) CAPR —* Was st dr Ungrschied zwischen Aldose und Ketose (ceichnen)? Wozu zahlt Glue esotrnt (zeichnen)? Ye + D- und L-Form am Beispiel Glyceral erkldren, namensgebende HydroxvErUpP kennzeichnen + Wie unterschetden sich D- und L-Glucose.-OW #/Ki Y < cunershedan sch avand BD-aunsen a okwenca woven! BOON + Zeichnen Sie Glucose in der Fischerprojektion (D- und L-Glucose) und L-Glucose i” Ringform. ‘© Zeichnen Sie Glucose in D- und L-Form (Fischer). “ + Worin unterscheiden sich grundlegend D- und L-Zucker, deren Nomenklatur ist? * Zeichnen Sie Glucose in Haworth- und Sesselform. W~ Warum liegen a- und 8-Glucose ya im gleichen Verhaltnis vor? Be * Zeichnen Sie &-D-Desoxyribose. V * Zeichnen Sie a-D-Glucose in Sesselkonformatiofc. va © Zeichnen Sie D-(-)-Fructose. V © Fischer, Haworth und Sessel fir Glucose zeichnen ae + Zeichnen Sie die verschiedenen Projektionen von Glucose. Cuioet CA) V Zeichnen Sie die Sesselkonformation in der *C1-Konformation. ( Zeichnen Sie eine beliebige Sesselkonformation von Glucose in der Pyranose und was ausschlaggebend flr Furanose-Form. Was ist der Unterschied zwischen Furanose und Pyranose (mit Belspiel]? V~ Zeichnen Sie von Glucose den ,Ablauf" von Fischerprojektion bis zur Sesselprojektion. # Zeichnen Sie Ring- und Sesselstruktur. Zucker von Ring 2uSessel zeichnen und vice versa. V/ ‘© Zeichnen Sie den Ringschluss bet Zuckern. * Zeichnen Sie einen zyklischen Zucker. V, «+ eichnen Sie Glucose als Ringstruktur, © Wie werden Pyranosen gebildet? Zeichnen Sie die Halbacetal- und Pyranosebildung bei einer Aldose. Wo bildet sich das neue Chiralitatszentrum. © Zeichnen Sie die Ringbildung der a- -slusose ausgehend von der Fischerprojektion in die Haworth- und Sesselkonformation. © Wie kommt es zur Halbacetalbildung? Welches ,0' wird in den Ring aufgenommen? (Vom Aldehyd oder Alkahal?) V_ Zeichnen Sie die Bildung einer Pyranose und kennzeichnen Sie das anomere C. Warum handelt es a um gig anomeres av oe Zz G an Q dbs ee oO —>,c oC Neo oo SCreZint 7N\ WN Scanned with CamScannershe Nodboeelol billing ¥ Wie entsteht das anomere C-Atom?—> wee te rm s Was ist ein anomeres C-Atom?e mit 4 veveeh Past Was kann man bei Zuckern mithilfe von Fehling iberprifen? Was bedeutet Fehling-positiv? V_ Definieren Sie Mutatotation? Wie unterscheiden sich D-Glucose und Sorbitol? oe : shakin? Wie kann ein Zucker in seiner Reinform gewonnen werden, 2.B. nur B-Glucose? . WstarO\auon . Wann entsteht Furfural? v7 Was ist wichtig, damit beim Oxidieren von Glucose Uronsdure und nicht Aldonsdure entsteht? ‘Welche Rolle spielt die Maillard-Reaktion im menschlichen,Kérper? Acyrdamid =? [Crtos Welche Reaktion sorgt beispielsweise fiir Réstaromen? Maillard v Warum ist die Maillard-Reaktion fir die Lebensmittelchemie so wichtig? Brciua Fran Gash Zeichnen/Erklaren Sie den generellen Mechanismus der Mallon eatton Ajetsyur S25 be Wie wird eine Schiff'sche Base gebildet? / 4% RO Hg Eo, DR he Yaar ginedein A EOF 06.11.2019 ~ Kohlenhydrate: Di- und Polysaccharide Vern Nennen Sie den Unterschied zwischen reduzierenden und nicht reduzierenden Zuckern. A Erklaren Sie den Unterschied zwischen reduzierenden und nicht reduzierenden Zuckern, Nennen und erkiutern Sie jeweils ein Beispiel. 7 Was ist ein reduzierender Zucker? VW Wie unterscheidet man nicht reduzierende von reduzierenden Zuckeren? Wann hat ein Zucker das Namensende ~ose und wann genau das Ende -osid? Skizzieren Sie die Bildung eines Vollacetals aus einem Halbacetal. Welche Funktion kann diese Reaktion haben? Zeichnen Sie den Mechanismus der Hydrolyse eines O-Glycosides. (Struktur des O- Glycosids sollte gegeben sein) Beschreiben Sie die Hydrolyse einer glycosidischen Bindung. Wieso ist die SN2-Reaktion bei Glycosiden von Bedeutung? Warum entsteht bei der Glycosylierung von a-Glucose ein 8-Glycosid?¥ Wie entstehen Disaccharide? Wie viele magliche Bindungen gibt es bei der Bildung eines Disaccharids aus Glucose? V Welche davon sind reduzierende und welche nicht reduzierende Zucker (baw. wo ist die Fehling-Probe negativ bzw. positiv)? V Wie entstehen Glycoside und wofir sind sie im Kérper gut? Wie unterscheiden sich die unterschiedlichen Blutgruppen? Nennen Sie drei Funktionen von Oligosacchariden im menschlichen Korper. Welchen Nutzen haben Glycoside im menschlichen Kérper: ‘Wouu dienen Chondroitinsulfat und Hyaluronsaurehelix Scanned with CamScannerWie wird man bei einem Dopingtest nicht erkannt? "ee Wieso kann ein Protein, welches glycosidiert werden muss, nicht in , coll ex»! werden? Was sind Glycoproteine? V_ Welche zwei Méglichkeiten gibt es fiir die Verzweigung von Polysacchariden? i Welche Aufgaben haben a: bzw. &-Amylasen? Y Woraus ist Starke aufgebaut? Wie sind die Zucker in der Starker verkniipft? v ‘Warum ist Amylose schwer kaltwasser-laslich? V Warum ist Amylose so schlecht wasserléslich? Wieso sind Starken so schlecht wasserléslich? W_ Wie ist Amylose aufgebaut? W 7 Erlautern Sie die Unterschiede von Amylopektin und Amylose und skizzieren me schematisch deren Aufbau, / Wie heien die Enzyme fir den Abbau von Amylopektin im Kérper und welche Bindungen spalten sie jeweils? of; Nennen Sie die vier Enzyme, die Amylopektin hydrolyiseren und wie? Wie kann Amylopektin im Kérper abgebaut werden? Nennen Sie alle beteiligten Enzyme und ihre Funktion. Warum sind mehrere Enzyme beteiligt? Erklaren Sie in dem Zusammenhang auch, warum Menschen keine Cellulose abbauen kénnen. Warum ist Cellulose unverdaulich, Amylopektin heseaep schon? Nennen Sie die Enzyme, die fir den Abbau von Amylopektin ndtig sind. Welches Polysaccharid kann man mit iod nachweisen und warum? V_ Von welchem Stoffist Chitin ein Derivat? V Wie ist Pektin aufgebaut? ~ Welche interchenaren Wechselwirkungen gibt es? Scanned with CamScannery Wie entsteht das anomere C-Atom? Was ist ein anomeres C-Atom? Was kann man bei Zuckern mithilfe von Fehling iberprifen? Was bedeutet Fehling-positiv? Definieren Sie Mutatotation? Wie unterscheiden sich D-Glucose und Sorbitol? Wie kann ein Zucker in seiner Reinform gewonnen werden, 2.8. nur B, Wann entsteht Furfural? ‘Was ist wichtig, damit beim Oxidieren von Glucose Uronsdure yhd nicht Aldonsaure entsteht? Welche Rolle spielt die Maillard-Reaktion im menschlichen Kérper? Welche Reaktion sorgt beispielsweise fur Rastaromen? Warum ist die Maillard-Reaktion fr die Lebensmittelchémie so wichtig? Zeichnen/Erklaren Sie den generellen Mechanismus der Maillard-Reaktion. Wie wird eine Schiff’sche Base gebildet? 06.11.2019 — Kohlenhydrate: Di- und Polysaccharide Nennen Sie den Unterschied zwischén reduzierenden und nicht reduzierenden Zuckern. Erklaren Sie den Unterschied zwischen reduzierenden und nicht reduzierenden Zuckern. Nennen und erliuterrySie jeweils ein Beispiel. Was ist ein reduzierender Zucker? tt reduzierende von reduzierenden Zuckeren? lamensende ~ose und wann genau das Ende —osid? ing eines Vollacetals aus einem Halbacetal. Welche Funktion ‘aben? jechanismus der Hydrolyse eines O-Glycosides. (Struktur des O- Glycosids sollte Zegeben sein) Beschreiben Sfe die Hydrolyse einer glycosidischen Bindung. Wieso ist opteon bei Glycosiden von Bedeutung? Warum enfsteht bei der Glycosylierung von a-Glucose ein &-Glycosid? wie water Disaccharide? Wie viele magliche Bindungen gibt es bei der Bildung eines Disaccharids aus Glucose? wei davon sind reduzierende und welche nicht reduzierende Zucker (bzw. wo ist die Fehling-Probe negativ bzw. positiv)? fe entstehen Glycoside und wofiir sind sie im K6rper gut? Wie unterscheiden sich die unterschiedlichen Blutgruppen? Nennen Sie drei Funktionen von Oligosacchariden im menschlichen Kérper. Welchen Nutzen haben Glycoside im menschlichen Korper? Wozu dienen Chondroitinsulfat und Hyaluronsaurehelix? Scanned with CamScannerWie wird man bei einem Dopingtest nicht erkannt? i ‘olf exprimiert Wieso kann ein Protein, welches glycosidiert werden muss, nicht in,£c werden? Was sind Glycoproteine? Welche zwei Méglichkeiten gibt es fir die Veraweigung von Polysacchariden? Welche Aufgaben haben a- bew. @-Amylasen? Woraus ist Starke aufgebaut? Wie sind die Zucker in der Starker: wine Warum ist Amylose schwer kaltwasser-losli¢h? Warum ist Amylose so schlecht wasserlgich? Wieso sind Starken so schlecht echo Wie ist Amylose aufgebaut? Erllutern Sie die Unterschie ‘Schematisch deren Aufbau, Wie heifen die Enzyme Afr den Abbau von Amylopektin im Kérper und welche Bindungen spalten sie jcelis? ‘Nennen Sie die vier oe die Amylopektin hydrolyiseren und wie? * Ei Kann Amviopéktin im Kéxper abgebaut werden? Nennen sie alle beteligten fnzyme und in Funktion, Warum sind mehrere Enayme beteligt?Erdaren Se in dem Zusammenbhig auc, warum Menschen keine Cellulose abbauen kinnen. Cellulose unverdaulich, Amylopektin hingegen schon? Nennen Sie die Enzyms/le fir den Abbau von Amylopektin nig sind, WeisHfes Polysaccharid kann man mit lod nachweisen und warum? ofl welchem Stoff ist Chitin ein Derivat? ie ist Pektin aufgebaut? von Amylopektin und Amylose und skizzieren Sie Welche interchenaren Wechselwirkungen gibt es? V/ Was ist das effektive Volumen? Welchen Einfluss haben die H-Brickenbindungen auf die Konformation von Cellulose und Amylose? ~>6 Sp vith Konlormabionty Erléutern Sie, warum Dextran mehr Worzugskonformationen als Cellulose oder Amylose hat. West bit nlonda. 7 Erldutern Sie das Konzept der Voraugskonformation von Gal. Chur Kiar ¥ mesomerer Grenzstrukturen) Nennen Sie die allgemeinen Eigenschaften von Aminosauren, \/ = Loren + Ladure 5 SSLra}y v BIN Laderk * Sey Soarq, Sr ee ~ Scanned with CamScanner =Nennen Sie vier Funktionen von Aminosduren und notieren Sie ein Beispiel fir eine Aminoséure. V Nennen Sie drei Aufgabenfelder von Proteinen/Aminosduren. V~ Wann kommen Aminosduren als Zwitterion vor? Warum ist Prolin besonders? 2. Arcin W Was ist Prolin? W Was ist an dem Amin von Prolin besonders im Vergleich zu allen anderen Aminosauren? s€%- Anim yrnacn ruck, Y Welche Aminosdure besitzt ein sekundiires Amin?@*089,- Zeichnen Sie die einzige nicht chirale Aminostureaff-e-* v Nennen sie die polaren Aminoséuren. ~ : Zeichnen Sie Phenylalanin. Was ist der strukturelle Untrschied awischen Asparagin und Asparaginséure? Welche sauren proteinogenen Aminosduren gibt es? Zeichnen und benennen Sie diese. Achten Sie dabei auf die rdumliche Darstellung des Stereozentrums. Y Zeichnen Sie den allgemeinen Aufbau von Aminosduren in der Fischer-Projektion. Geben/Zeichnen Sie ein Beispiel fur je eine polare/neutrale, hydrophobe, saure und basische Aminosdure. Zeichnen Sie die Strukturen von Glycin und Alanin und nennen Sie die Besonderheit von Glycin.~> 6g @ crac yooktirorpnt AS Y Zeichnen Sie ce strukturformeln der bei physiologtschem pH positv geladenen Aminoséuren. Was ist der isoelektrische Punkt? 7 ca gonser /e05ieh Wie heit eine Aminosaure, die nach auBen hin geladen ist baw. was ist der isoelektrische Punkt? p\ Werk wo [ASTE ASH] wy Wie bestimmt man experimentell den isoelektrischen Punkt? Welche Informationen ergeben sich durch Bestimmung des isoelektrischen Punkts? Wie kann es sein, dass der isoelektrische Punk und die pKs-Werte verschiedener ‘Aminosduren im sauren/basischen liegen? Wann ist eine AminosSure sauer/basisch/neutral im Bezug auf den pl? Wie beeinflusst der pH-Wert den Ladungszustand? Was liegt physiologisch bei uns im Kérper vor? pHY 9 ,PRT-O, Zoier V Welche enantiomere Form der Aminosduren tiberwiegt in der Natur? L= ANUN0S Warum ist eine Peptidbindung mit einem Bindungswinkel von 120° bestandig? Warum ist eine Peptidbindung nicht rei drghbar? Zeichnen Sie eine Peptidbindung.Q-t- Ne Wieso sind Proteinen in ihrer freien Drehbarkeit eingeschrankt? Was sind die typischen Kennzeichen von Peptiden? W Wie funktioniert die 0D280-Bestimmung? (Prinzip) “_ Erklaren Sie gob, wie der Fingerabdrucknachweis mit Ninhydrin funktioniert. Warum kann Prolin nicht mit Ninhydrin reagieren? \/ “Scanned with CamScanner27. sin Brin WW Kann Prolin mit Ninhydrn nachgewiesen werden und warum? aie 0 + Wozu kann man Ninhydrin in der Biochemie utzon? Rous" MIP ‘* Mit welcher Synthese kann man im Labor Aminosauren herstellen und wie: das nicht in der Zelle ablaufen? Y * Zeichnen Sie den Mechanismus der Strecker-Synthese. Warum findet die KOrper statt? *+ Warum kann die Strecker-Synthese bei uns in der Zell nicht stattfinden? V” Ve * Warum kann die chemische Synthese von Aminosduren nicht in den Zellen ablaufen? © Was sind Lignine? + Beschrelben Sie die Entstehung von Lignin. Welche Aminosaure(n) braucht man dafiir? Gaba ibAlonin 4 ‘+ Nennen Sie Beispiele fir nicht-proteinogene Aminoséuren. Tey" | so kann se nicht im ‘+ Welche strukturelien Organisationsebenen von Proteinen gibt es? Beschreiben Sle ( * diese kurz. fh ‘+ Welche Organisationsebene eines Proteins bestimmt seine biologische Wirkform? Yer * Wann hat ein Protein seine biologische Wirkform? tert. Styuhluat W 11.2019 - Proteine © Welche intramolekularen Wechselwirkungen gibt es? 7 * Nennen Sie drei intramolekulare Wechselwirkungen. * Nennen Sie Wechselwirkungen, die Proteine zusammenhalten. “ © Welches ist die starkste intermolekulare Wechseluirkung und weswegen? V ‘* Welchen Einfluss hat die Lange der Bindung auf ihre Starke? V ¢ Welches sind die starksten nicht kovalenten Bindungen und wie kann man sie brechen? V ‘+ Nennen Sie unterschiedliche Bindungstypen und kategorisieren Sie nach Energieniveau. ‘* Disulfidbindungen in Gram-negativen Bakterien werden im Periplasma gebildet. ‘Welche Eigenschaften muss das Periplasmamilieu daftr aufweisen? wut * Wodurch entstehen hydrophobe Wechselwirkungen?Garropitepiihtd NOV '* _ Differenzieren Sie hydrophobe und von-der-Waals-Wechselwirkungen. “ ‘© Welches ist die schweichste aller intermolekularen Wechselwirkungen und woher riihrt die Funktionalitat? von d-bYan). PerwanentWsTOND cole V © Wie erfolgen Bindungsbriche me ven . ‘wali yarophaben Wechselwirkungen? warnnt / Tego « Nennen sie zwei Sekundérstrukturen.g-W33%,Q- olla + Nennen und beschreiben Sie zwei Sekundarstrukturen von Proteinen. /_ * Bei a-Helix und &-Faltblatt binden Carbonyl-O und H-Aminogruppe. Was ist der Unterschied zwischen den beiden? V © Warum ist Prolin nur selten in der a-Helix enthalten? Uni oft enthalten? wwelcher Struktur ist es Scanned with CamScannerx Fedloggn In weleherhelikalen Strktur kommt Proin selten/hdufig vor und wieso?s-¥eh Welche &-Faltblattstrukturen gibt es und welche ist stabller? V Welche Form des @-Faltblats ist stabiler? Erkléren Sie warum. Was ist der Unterschied 2wischen anti- und parallelen B-Faltblattern? Erkléren Sle nd gehen Sie auf die Stabilitét ein, Durch welche Eigenschaft ist die Konformationsinderung eines Peptids beschrinkt?\/ Wen Konomatanen tan Pep ehehmen? Warum? V7 Wie ist Kollagen aufgebaut? Aus welchen Aminosduren besteht Kollagen insbesonderercginitdin spony ov Wie entsteht Wackelpudding? Nennen Sie mdgliche Supersekundarstrukturen. V Nennen Sie die Besonderheiten der Quartarstruktu Wie ist die freie Enthalpie aufgebaut? VW Welche Komponenten wirken auf die Energetik der Proteinfaltung? Wie kommt es zur Proteinfaltung? Nennen Sie dabei entstehende Wechselwirkungen und Sekundérstrukturen. / Welche intermolekularen Wechselwirkungen bedingen die Proteinfaltung in die Tertiarstruktur und wiéso ist eine Faltung energetisch sinnvoll? W Welche Wirkung hat Hitzeeinfluss auf die Sekundarstruktur eines Proteins und Warum?orebssiewnd, 0 Nennen Sie vier/finf Reaktionen/Methoden, bei denen Proteine denaturieren. Nennen Sie je ein chemisches und ein physikalisches Beispiel far eine Denaturierung und die Folgen dieser. ve Nennen Sie physikalische Einflisse, die zur Denaturierung von Proteinen fihren kénnen. / Wie kann man Proteinstrukturen auflsen? Begriinden Sie, warum Harnstoff, Erhitzung und Salze zur Denaturierung fihren kénnen. Nennen Sie drei Folgen. Was sind die Folgen der Denaturierung? Nennen Sie flinf. Was passiert bei der Enzymkatalyse?¥ ° é Welche 2wei Modelle gibt es bei der Enzymkatalyse?? 8. sanded thy Was ist das induced fit Modell? Welches andere Modell gibt es noch? V Wie verhalt sich die Aktivierungsenergie unter Enzymkatalyse? V Was ist die Funktion von Katalysatoren? Welche Modelle git es bel der Enzymkatalyse und worin unterscheiden sie sich? Wie wirken/Was machen Enzyme? V- Wieso sind Enzyme Katalysatoren? Was begrenat die Wirkung von Enzymen? V Was sind Enzyme und wofir brauchen wir diese? Wie wird die Enzymeinheit U definiert? Scanned with CamScannerNennen Sie Eigenschaften von Peptidasen. v wh Schneiden Peptidasen beliebig oder spezifisch? Erklaren Sie die Proteinbiosynthese. h Merrifield. v Vergleichen Sie die Proteinbiosynthese mit der Festphasensynthese nac ; Welches Vitamin wird fir die Synthese von biogenen Aminen verwendet? f, Wie entstehen biogene Amine aus Aminosduren? Nennen Sie ein Beispiel. Scanned with CamScanner* Erklaren Sie die Proteinbiosynthese. * Vergleichen St die Proteinbios\ there ‘© Welches Vitamin wird fir die Synthese-ven biogenen Aminen verwendet? . Wigaftehen biogene Amine aus Ainiibebihend Neda Sie ein Beispiel. mit der Festphasensynthese nach Merrifield. ‘© Nennen Sie alle sechs Enzymklassen.W * Nennen Sie vier/2wei Enzymklassen und deren Reaktion. + Nennen Sie drei Klassen von Enzymen mit der katalysierten Reaktion und je einem Beispiel. “ D © Wonach sind die Enzymklassen eingeteilt?” * Nennen Sie drei Funktionen von Proteinen. Nennen Sie je ein Belspiel. * Was machen Hydrolasen? Nennen Sie ein Beispiel. wydrayse, Lignan Y * Was ist eine katalytische Triade? Beschreiben Sie die Funktionsweise, wodurch es 2ur Peptidolyse kommt. + Erkliren Sie die katalytische Triade anhand eines Beispiels. /~ * Warum heiBen Serin-Peptidasen so? © Was sind primare und sekundiire Transporter? ‘© Was ist der Unterschied zwischen einem primaren und sekundaren Transport? Erklaren Sie, Apia AAQNerprOugn, FAV eng erin neat ‘* Welche Membrantransporter gibt es?korale, eeptonn * Wozu dienen Lectine? ZeIR-2eDI-Komtrusitedhion v 04.12.2019 - Membranen, Alkaloide und DNA/RNA v * Auf welcher Aminosdure basieren Serotonin und Melatonin? * Wofair sind Flippasen zustindig? Welche Molekiile kénnen durch die Zellmembran diffundieren? v ‘Wie kann Wasser durch die Membran transportiert werden? V * Was versteht man unter Glycokalix? V7 + Was ist die Glycokalx und wo befindet sie sich? Erldutern Sie den Unterschied zwischen der extra- und intrazellularen Seite der Biomembran. Nennen Sie drei Toxine fir biologische Membranen. Zeichnen Sie je eine Purin- und Pyrimidinbase, die in der DNA vorkommen./ © Woran unterscheidet man NADH und NADPH? ‘Welche Nucleobasen gibt es und wie viele Wasserstoffbriickenbindungen besitzen welche Nucleobasen zueinander?. Scanned with CamScanneryo Ges age a * In welcher helikalen Struktur kommt Prolin selten/haufig yor und wieso? * Welche 8-Faltblattstrukturen gibt es und welche ist stabifer? * Welche Form des &-Faltblatts ist stabiler? Erklaren Sievarum. * Was ist der Unterschied zwischen anti- und parallején R-Faltblattern? Erklaren Sie und gehen Sie auf die Stabilitat ein. 4 * Durch welche Eigenschaft ist dle Konformationdanderung eines Peptids beschrankt? * Welche Konformationen kann ein Peptid einkehmen? Warum? ‘* Wie ist Kollagen aufgebaut? * Aus welchen Aminosauren besteht Kollagen insbesondere? ‘* Wie entsteht Wackelpudding? * Nennen Sie mégliche Supersekundardtrukturen. * Nennen Sie die Besonderheiten dey Quartarstruktur. * Welche Komponenten wirker/auf die Energetik der Proteinfaltung? * Wie kommt es zur Proteinfaftung? Nennen Sie dabei entstehende Wechselwirkungen und Sekundarstrukturen. + Welche intermolekulared Wechselwirkungen bedingen die Proteinfaltung in die Tertiarstruktur und wiego ist eine Faltung energetisch sinnvoll? * Welche Wirkung hat Hitzeeinfluss auf die Sekundarstruktur eines Proteins und warum? ‘+ Nennen Sie vier/iglf Reaktionen/Methoden, bei denen Proteine denaturieren. * _Nennen Sie je einfhemisches und ein physikalisches Beispiel fir eine Denaturierung und die Folgen dieser. ikalische Einfliisse, die zur Denaturierung von Proteinen fihren * Wie ist die freie Enthalpie me fbaut? & © Wie kann mah Proteinstrukturen auflésen? * _Begriinden fie, warum Harnstoff, Erhitzung und Salze zur Denaturierung fahren kénnen. Nénnen Sie drei Folgen. * Was sind/tlie Folgen der Denaturierung? Nennen Sie fiinf. © Was péssiert bei der Enzymkatalyse? * Welche zwei Modelle gibt es bei der Enzymkatalyse? ‘+ Wagist das induced fit Modell? Welches andere Modell gibt es noch? © Wig verhait sich die Aktivierungsenergie unter Enzymkatalyse? fas ist die Funktion von Katalysatoren?: elche Modelle gibt es bel der Enzymkatalyse und worin unterscheiden sie sich? ie wirken/Was machen Enzyme? Wieso sind Enzyme Katalysatoren? Was begrenzt die Wirkung von Enzymen? Was sind Enzyme und wofiir brauchen wir diese? Wie wird die Enzymeinheit U definiert? Scanned with CamScanner= Welche Basen paren sich ip der DNA? Zeichnen Sie die Paarung. Wie werden die Basenpaare verbunden? \Welche Bindung bildet sich awischen den Basen in der DNA aus? W-Orncnan VW Warum ist das Basenpaar Guanin-Cytosin stabiler als das andere? Erkléren Sie und Nennen Sie das andere Basenpaar. VW Warum ist der Sehmetzpunit der DNA bei einem hohen GC-Gehalt hdher als bet einem niedrigen? Wovon hangt die Schmelztemperatur von DNA ab und warum? GC-Genatt bak 313-Butin V7 Wie kommt es zur Stabilitat von G-Quadruplex-Strukturen? tA V Was sind G-Quadruplexe (Skizze) und woflr sind sie gut? Wo findet man sie? Wo findet man G-Quadruplexe hautig und wieso macht das Sinn? V Nennen Sie eine alternative Basenpaarung. Wozu dient sie? V Was sind die Unterschiede zwischen DNA und RNA? Nennen Sie die Grundbausteine der DNA. V. ‘Was ist der Unterschied zwischen einem Nucleosid und einen Nucleotid? Welche natiirlichen DNA-Formen gibt es? Sind diese links- oder rechtsdrenend? (Ft v Welche Form bildet die groRe Furche? Wie herum dreht sich die DNA in der nativen Form? tents W_ Was ist die A-Form der DNA? Was ist die Z-Form der DNA? Kommt die 2-Form der DNA natirlich vor? NOPLY Welche Drehungen der Helix gibt es?itdits , Auardrme Bi V7 Be Was ist die stabilste Geometrie der Nukleobasen und wieso? prop) ron Warum ist die Doppelhelix die beste Struktur far die DNA? Warum liegt die DNA in gestapelter/helikaler Form vor? \~ Wie kommt es zur Ausbildung einer Doppelhelix? Warum ist die Struktur bevorzugt? V In welcher Vorzugskonformation liegt die DNA vor? 11.12.2019 -DNA/RNA Welche Basenpaarstufen sind inwiefern bevorzugt? Nennen Sie drei ,Erscheinungsformen der DNA. (starr bistabil flexibel~ Basenpaarstufen) Was ist eine bistabile Konformation? V Welche drei Mechanismen bestimmen die Position von Basenpaarstufen zueinander? Welche Méglichkeiten der Basenstapelung gibt es? Nennen Sie die einzelnen Schritte (Aufdréselungen’) bis zum Chromati Welche Methode nutzt die Zelle, um di le ganze Linger der DNA kornpakt zu halen und auf geringe GréBe zu reduzieren? Woraus besteht ein Nukleosoma¥icon «DAY ‘Wozu dienen Histone? / ‘Scanned with CamScannerWarum ist DNA stabiler als RNA? Ist RNA oder DNA stabiler? DUG V Erkléren Sie, warum RNA im alkalischen Milieu jnstabler ist as ONA. Was macht RNA instabil? OW-Ga Ppt -> vo rvert v7 ‘Warum ist RNA mit EtBr schlechter detektierbar? V Wozu filhrt eine Einlagerung von EtBr in die DNA? Was fihrt zum DNA-Strangbruch? V~ Was ist der Grund fiir die Hautkrebsausbildung bei zu langer Uy-Exposton? Wi Wirkt es sich auf die DNA aus?DWe-Shramanasche , vermaht Nennen Sie drei Methoden des Genome Editing, Bei welchen davon sind Proteine flr _ die Spezftit verantwortch und wo Nukleingsuren? v Oxefingee THE Nennen Sie drei Methoden des Genome Editing und erklaren Sie eine davon. Nennen Sie Maglichkeiten zur Genmanipulation. = ‘Warum wird CRISPR/CasS heutzutage haufiger als Genome Editing Methode verwendet? Nenne die Funktion. 7 Nennen Sie alle besprochenen Reparaturmechanismen fr Doppelstrangbruiche und erklaren Sie grob.. Welche Reparaturméglichkeiten gibt es nach einem Doppelstrangbruch? Welche sind besonders fehleranfaillig? Wie funktioniert das Prinzip des Sichtbarmachens der DNA mit Sonden? Was macht eine pererwslfaltionra DUA v Welche Reaktionen fihren zu einer erhohten Genexpression? V Was ist Epigenetik? W Was sind Reader-, Writer- und Eraserenzyme? Nennen Sie drei Beispiele fir Histonmodifikationen.~ Was bewirkt die Citrullinierung? Wie erhdht eine Citrullinierung die Genexpression? V Welche Aminosdure wird im Rahmen der Epigenetik hydroxyliert?™ Warum wird Lysin am haufigsten modifiziert?2 Viel bbdoven A Was ist die Funktion von TBP (TATA Binding Protein)?“ + Zu welchem Zeitpunkt ldst sich die Aminosdure von der tRNA im pibosome 18.12.2019 - Vitamine, Polyketide und Farbstoffe Definieren Sie Vitamine und nennen Sie je zwei fettlésliche und zwei wasserldsliche W Vitamine. Nennen Sie je drei fettlésliche und drei wgsserlsliche Vitamine. Welche sind essentiell? Was bedeutet essentiell? Nennen Sie die Funktionen der Vitamine A, Eund B:. V Nennen Sie drei Nebenwirkungen von Vitaminmangel oder —iberfliiss und die entsprechenden Vitamine. | Scanned with CamScannerNennen Sie die fettldslichen Vitamine.€ /D/K/AW Warum gibt es nur bei den fettléslichen Vitaminen Hypervitaminosen? Welches Grundgeriist haben die fettldslichen Vitamine? Teper, Aus welchem Stoff wird Vitamin A gebildet? Nennen Sie die drel aktiven Formen und V welchen Nutzen sie in unserem Kérper haben. VW In welchen Formen wird Vitamin A im Kérper genutzt? In welcher Stellung (trans/cis) ist das Retinal in aktiver Form? Welches ist die aktive Form von Cholesterol bei den Vitaminen?'V Beschreiben Sie grob den Aufbau von Vitamin £. Wo kommt es im Kérper vor, wozu ist es da und was ware eine mégliche Erklérung dafir, dass bis jetzt noch keine Mangelerkrankung bekannt ist? \/ Beschreiben Sie die Wirkung von Vitamin E und erklaren Sie welche Struktur dafur, verantwortlich ist. a) Welches Vitamin verhindert die Peroxidierung ungesattigter Fettsduren an der Zellmembran? Vit Cu. VY Nennen Sie die Funktion von Vitamin Bs. W Wieso ist die sp?-Hybridisierung fiir die Racemisierung von Aminossuren mit Hilfe des Pyridoxalphosphats wichtig?hobe Onn oni Ur Vrain (Sclvi)2 G4 (5038) Stellen Sie als Wortgleichung die Tell- und Gesamtreaktionen der Transaminierung auf und beschreiben Sie die ablaufenden Reaktionen. Was bedeutet Transaminierung? Nennen Sie die Substituenten von FAD und NAD(P)/NAD(P)H. Aus welchen Vitaminen entstehen sie? Nennen Sie die Kategorien der Cofaktoren und je ein Beispiel. Was ist eine prosthetische Gruppe? tap: 90 ,hovant onGeymagoundin V7 Welche Eigenschaft haben Metall-lonen-Cofaktoren mit einer der anderen beiden Cofaktor-Klassen gemeinsam? \stOn Eryn gfourdin Nennen Sie zwei Farbstoffgruppen./ Was sind Anthocyanidine? Von welchem Molekiil lassen sie sich ableiten? V Wie wirkt sich eine steigende Zahl an Doppelbindungen auf die optischen Eigenschaften eines Molekiils aus? V Warum ist Zearalenon fir uns. gefahticn — Scanned with CamScannerInstitut far Lebensmittelchemie Zentrum Angewandte Chemie Naturwissenschaffliche Fakultat 8 Beul4 Ps Bcc ta0!4 9 Hannover Klausur Biochemie der Naturstoffe BSc Bio, FiBa und MEdu 16.01.2019 Name: Matr, Nr. ERGEBNIS: 150 TABU: Smartphone, roter Stiff, Bleistift, ungestempelte Blatter. Der Raum soll wahrend der Klausur méglichst nicht verlassen werden. Bitte knappe Antworten (Formeln, Reaktionen, Stichworte, Halbsatze). Zur Kenntnis genommen Unterschrift 1. Was beeinflusst auf welche Weise den Festpunkt von Triacylglycerolen? 4 Pkt. 2, Welche Hormone kénnen durch Zyklisierung von Triterpenen entstehen? Nennen Sie die Klasse und zwei Beispiele. Zeichnen Sie das Grundgerist. 4 Pkt. 3. Zeichnen Sie p-Mannose in der Fischer-, Haworth- und Sessel-Projektion (a- Pyranoseform der Ringstrukturen). 6 Pkt. 4. Was beeinflusst auf welche Weise die Wasserlislichkeit von Polysacchariden? 4 Pkt. 5. Welche energetischen Beitrage spielen bei der Faltung eines Proteins eine Rolle? 6 Pkt. 6. In welche Klassen kann man die proteinogenen Aminosauren einteilen? Nennen Sie jeweils ein Beispiel. Zeichnen und benennen Sie eine Aminosaure. 7 Pkt. 7. Warum liegt DNA als Doppelhelix vor? 4 Pkt. 8. Wie kann man DNA sichtbar machen? Beschreiben Sie zwei Méglichkeiten. 9. _ Erlautern Sie zwei Methoden des Genome Editings. 6 Pkt. 10. Wie werden biogene Amine gebildet und welches Vitamin ist hierfur nétig? Nennen Sie zwei biogene Amine. 4 Pkt ee, ‘Scanned with CamScannerInstitut far Lebensmittelchemie UCB Leibniz Zentrum Angewandte Chemie i A Mies Naturwissenschaftliche Fakultat 100!4 9) Hannover Klausur Biochemie der Naturstoffe BSc Bio, FiBa und MEdu 25.03.2019 Name: Matr. Nr.: ERGEBNIS: — /50 TABU: Smartphone, roter Stift, Bleistift, ungestempelte Blatter. Der Raum soll wahrend der Klausur méglichst nicht verlassen werden. Bitte knappe Antworten (Formeln, Reaktionen, Stichworte, Halbsatze). Zur Kenntnis genommen Unterschrift 1. Nennen Sie vier Eigenschaften natirlich vorkommender Fettsduren. 4 Pkt. 2. Zeichnen und benennen Sie die Grundbausteine von Terpenen. 4 Pkt. 3. Zeichnen Sie D-Galactose in der Fischer-, Haworth- und Sessel-Projektion (a- Pyranoseform der Ringstrukturen). 6 Pkt. 4. Wie ist Amylopektin aufgebaut und welche Enzyme bendtigt man zum Abbau welcher Bindung? 5 Pkt. 5. Welche intramolekularen Wechselwirkungen kennen Sie? Ordnen Sie nach deren Starke (schwachste — starkste). 5 Pkt. 6. Definieren Sie die Begriffe Enzym, Metalloenzym, Coenzym und prosthetische Gruppe. Was besagen das Schllissel-Schloss und induced fit Modell? 6 Pkt. 7. Welche Vorteile hat die enzymatische Katalyse einer Reaktion? 5 Pkt. 8. Nennen Sie drei Histonmodifikationen inklusive der modifizierten Aminosdure(n). Zeichnen Sie eine Reaktion zur Einfdhrung einer solchen Modifikation und erldutem Sie an diesem Beispiel den Einfluss auf die Interaktion mit der DNA. 6 Pkt. 9. Welche Unterschiede gibt es zwischen DNA und RNA? 3 Pkt. 10. Nennen Sie die drei Naturstoffklassen, die helikale Strukturen bilden, inklusive je eines Beispiels fur eine helikale Struktur. Beschreiben Sie, wie die Strukturen stabilisiert werden, 6 Pkt. Scanned with CamScanner™| ae DEUAMIMMOBILIEN pena det a Lipide CA6- Polnilingiine ti c Qe Keston L399 ny \A0) cA Shea ringdurt t +h 2 SHidhan telobobaihe Eneahe Celadicantdu 7 = “7th alae set § CAB (3712) a6 irds. 5) pnaesali > Cag: GURUS Lane CAB 3 C/B/AV yore n > \noborene (PraictorJGlyedinid) essential) fe) Re ‘ Yormone. /e° -\rarspattsyslem 3 Sahn CWA), / pag: Ancsdelian Cacnos) OLA Ghycerat Nevegher mk 3 Ibrgftiqen FA sauren Vx w : | M 9 ME O- CoA) ‘oe HE = O-=C-R, COACH | Qrpe-o-c-W aS 1 f i WcleLic 8, WC-0= c=8, u 22 3S fodzcltiog C Aloe COAG C24) 2 wish whwerzwegt > Valls rode ag woaxsaigh 2) opknet durch tring. gine Wahybray: B) Patra => 2 ATP pro Vad AWcose. —? SE ATP .o10. Vodlal 4 = lsd Maid hans tageaetaigateaes hs Beraten. Verwal Bauen. 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