ENZIM

ENZIM
Enzim = katalisator  mempercepat reaksi
- zat organik, biasanya berupa protein
- sebag. besar perlu koenzim
Holoenzim = apoenzim + koenzim
(enzim aktif) (protein) (non protein)
- disintesis oleh sel hidup
- dpt bekerja di dalam sel & di luar sel
- memp. kekhususan thd substrat
Enzim
substrat produk
(zat yg bereaksi) (hasil)
Reaksi dlm tubuh : E1 E2 E3 E4
A  B  C  D  E dst.
Koenzim = substrat kedua = kosubstrat
Kelas enzim yg tidak perlu koenzim : Hidrolase & Liase
Tata nama :
Nama enzim = substrat dg akhiran ase,menunjukan tipe reaksi
mis : glukokinase.
Enzim dibagi menjadi 6 kelompok :
Kelas 1. Oksido-reduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Nomer kode sistematik, mis : EC.2.7.1.1.
Angka pertama = kelas : 2 = transferase
kedua = subkelas : 7 = transfer fosfat
ketiga = subsubkelas : 1 = transfer fosfat ke…
Keempat = nama : 1 = heksokinase
Faktor–faktor yg mempengaruhi reaksi
1.Kadar enzim
V (kec. awal) berbanding lurus dg kadar enzim
V Kurve bentuk sigmoid

2.Kadar substrat
C
V Rumus Michaelis-Menten
B ½V vi = V[S]
Km + [ S ]
A vi = Kec. awal
vi ½V V = Vmax
= kec. maksimum
S1 S2 S3 S S = Substrat

kadar S dinaikkan  vi naik sampai Vmax.

Kenaikan v sesuai dg kenaikan kadar S sampai E jenuh dg S.
Km = konstante Michaelis
= kadar substrat yg menyebabkan kec. reaksi ½ Vmax
3. Suhu

Suhu optimum = suhu dimana reaksi

berjalan paling cepat

37C t Bila suhu naik, vi naik,

sampai batas tertentu

4. pH
bila pH rendah atau tinggi  enzim terdenaturasi,
merubah konformasi enzim shg aktivitas turun

5. Oksidasi :  aktivitas turun krn perubahan konformasi

6. Radiasi : enzim rusak
 SISI AKTIF ENZIM
Sisi aktif = sisi substrat = sisi katalitik
- tempat utk pengikatan substrat pd enzim
- terdiri dr bbrp asam amino
- dpt ditempati senyawa penghambat
- tempat pengikatan koenzim
1. Model Fischer (lock and key)
Sisi aktif bersifat kaku

E + S S E E+P

2. Model Koshland (induced fit) = mendorong kecocokan

- Sisi aktif lebih fleksibel
- Substrat menginduksi perubahan konformasi
enzim shg cocok

+ E+P

E S ES
PENGHAMBATAN AKTIVITAS ENZIM
Penghambatan bisa pd sisi aktif atau sisi alosterik
1. Penghambatan kompetitif (bersaing)
2. Penghambatan non kompetitif (tdk bersaing)
a. reversibel (dpt diperbaiki)
b. irreversibel (tdk dpt diperbaiki)
Penghambatan Kompetitif
- inhibitor merup. senyawa analog dg substrat
- struktur inhibitor mirip dg struktur substrat
- inhibitor terikat pd sisi substrat

E + S  ES  E + P
E + I  EI  tdk terjadi produk
penambahan S  menaikan kecepatan reaksi
Penghambatan Non Kompetitif
- struktur Inhibitor tdk mirip dg struktur Substrat
- terikat pd sisi selain sisi substrat
a. reversibel : jk Inhibitor dpt lepas dari Enzim
 Enzim dpt mengikat Substrat
b. irreversibel : jk Inhibitor tdk dpt lepas dari Enzim

METALOENZIM
- logam (metal) terikat pd salah satu asam amino
penyusun protein enzim (struktural)
- pada pemurnian enzim  logam tdk lepas dr enzim
- enzim dlm keadaan aktif maupun tidak aktif,
tetap ada logamnya
METAL ACTIVATED-ENZYME
- logam terikat pd sisi aktif enzim dg ikatan lemah
- fungsi logam : pengaktif enzim/kofaktor  fungsional
- pd pemurnian enzim  logam lepas dr enzim
- enzim tdk aktif jika tdk ada logamnya

ISOZIM
- enzim2 yg memp. sifat fisik (fenotip) berbeda
tp mengkatalisis reaksi yg sama
- enzim2 yg memp. struktur kuartener
mis : LDH (Laktat dehidrogenase)
TERIMA KASIH..