BIOCATALIZADORES:

ENZIMAS Y VITAMINAS

BIOCATALIZADOR:
Las reacciones metablicas que se llevan a cabo en las clulas, solo son posibles gracias a la mediacin de una sustancia qumica llamada BIOCATALIZADOR que acelera hasta casi hacerla instantnea la velocidad de las reacciones. Los catalizadores de las reacciones bioqumicas que tienen lugar en las clulas son unas protenas llamadas ENZIMAS.

Por tanto los enzimas los definimos como biocatalizadores que aceleran la velocidad de las reacciones metablicas, que intervienen en bajas concentraciones, sin sufrir ninguna modificacin , y se recuperan intactas al final del proceso indefinidamente.
A diferencia de los catalizadores no biolgicos , las enzimas son especficos de las reacciones que catalizan y de los sustratos sobre los que actan.

Las enzimas son especficas: Esto es, una enzima puede actuar sobre un substrato o un grupo de substratos relacionados(especificidad de substrato) pero no sobre otros; por ejemplo: la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas tienen especificidad de accin al realizar una accin determinada pero sobre mltiples substratos; p.ej: las lipasas que hidrolizan los enlaces ster en los lpidos. Debido a esta especificidad de las enzimas existen en la clula miles de enzimas diferentes.

Estructura de una enzima

1.1 ACCIN DE LOS BIOCATALIZADORES

En toda reaccin qumica se pasa de unas sustancias iniciales o REACTIVOS a unas sustancias finales o PRODUCTOS. Esta trasformacin no se realiza directamente sino que necesita un paso intermedio en el cual el reactivo se activa, de forma que sus enlaces se debilitan y se favorece su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de COMPLEJO ACTIVADO y requiere el aporte de Eg conocida como ENERGA DE ACTIVACIN. Los seres vivos utilizan la Eg que necesitan de la molcula del ATP, pero para economizar sta , utilizan los BC, cuya funcin de catalizador es reducir la Eg de Activacin necesaria, facilitando as las reacciones.

1.2 MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS Reaccin sin catalizar Cualquier reaccin qumica se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los tomos que constituyen las molculas de los reactivos para formar, posteriormente, los nuevos enlaces que originan las molculas de los productos. Ese estado en el que los enlaces de los reactivos estn debilitados se conoce como estado de transicin o estado activado

Reaccin catalizada por enzimas

La accin catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energa de activacin para llegar fcilmente al estado de transicin y permitir que la reaccin se lleve a cabo.

Los catalizadores realizan su accin favoreciendo la aproximacin de las molculas de los reactivos, pero no se consumen en el transcurso de sta

MECANISMO DE ACCIN DE LAS ENZIMAS

Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente. La reaccin catalizada se produce en tres etapas:
1. El Sustrato se une a la apoenzima formando el complejo enzima-sustrato ( ES) . Esta unin se caracteriza por un alto grado de especificidad, de modo
que para cada tipo de sustrato y de reaccin se necesita una enzima concreta.
La especificidad enzimtica se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual presenta una zona, denominada Centro Activo , con una forma espacial caracterstica en la que se acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una llave y su cerradura. Cualquier cambio que se produzca en la forma del centro activo impedir su acoplamiento.

Los radicales de los aminocidos del centro activo se unen al sustrato y consiguen debilitar sus enlaces provocando cambios energticos que permiten alcanzar el estado de transicin.

E +S

ES

La unin es reversible y precisamente debido a esta reversibilidad , esta primera etapa es la ms lenta

2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor, o los aminocidos del centro activo lleva a cabo la reaccin y se obtiene el producto final ( P) . Esta etapa es muy rpida e irreversible. ES E+P

3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas molculas de sustrato.
E+S [ ES] E+P

COMPOSICIN QUMICA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

HOLOENZIMA Son protenas globulares y esta parte proteica + Parte no proteica: COFACTOR

APOENZIMA +

Molcula de naturaleza orgnica:

Covalentemente unido: GRUPO PROSTTICO

Dbilmente unido: COENZIMAS

Llevan a cabo la reaccin

Mantiene la estructura espacial del CA que le permite unirse al sustrato

In metlico: Ca+ , Mg+...

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS Por su carcter proteico, las enzimas tienen las mismas propiedades que las protenas : Se DESNATURALIZAN al ser sometidas a cambios de pH, variaciones de T , elevada concentracin de sales Presentan un ALTO GRADO DE ESPECIFICIDAD : *Especificidad sobre el sustrato *Especificidad de accin: cada reaccin est que catalizada por un enzima especfico. Esto significa que para cada tipo de reaccin qumica hay una enzima diferente, es decir , una enzima cataliza una sola reaccin qumica o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas.

Adems las enzimas por ser catalizadores, NO SE CONSUMEN EN EL TRANSCURSO DE LAS REACCIONES , actan en pequeas cantidades y se recuperan indefinidamente.

COENZIMAS

Son molculas orgnicas dbilmente unidas al apoenzima. No suelen ser especficas de un solo tipo de apoenzima, hay algunos coenzimas que pueden unirse a ms de 100 apoenzimas distintos. Los coenzimas se alteran en el transcurso de la reaccin enzimtica, pero una vez finalizada sta se regenera rpidamente volviendo de nuevo a ser funcionales. Entre los coenzimas ms conocidos, est el NAD+, el NADP+, el FAD+ que capta hidrgenos transformndose en NADH2 y los trasporta hasta un aceptor final de H.

Otros coenzimas importantes son los Coenzimas A encargados de transferir grupos acilo ( - CO-CH3 ) y el ATP que transfiere grupos fosfoto.

CINTICA ENZIMTICA

[E] . [S] Km=

[E:S]

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMTICAS 1. La [ S ]:

2. El pH:

3. La temperatura:

REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA 1. Activacin Enzimtica.:

son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activndola

2. Inhibicin Enzimtica:
I. Reversible: Competitiva No competitiva I. Irreversible :
envenenamiento de la enzima

3. Alosterismo

3. Enzimas Alostricas: Tb se les conoce como enzimas reguladoras, y tienen : un C.A. por el que se unen al S un C. R. o Alostrico por el que se unen al modulador : este modulador
puede ser positivo o puede ser negativo. En este ltimo caso cuando el inhibidor de la reaccin enzimtica sea el propio producto final de la reaccin o de una cadena de reacciones recibe el nombre de retrorregulacin o feed-back.

La cintica de estos enzimas no es hiperblica, sino sigmoidea, es decir, que , por la interaccin de otras molculas, el aumento inicial de la concentracin del sustrato provoca un menor incremento en la velocidad de la reaccin

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas se nombran aadiendo la terminacin asa, bien al nombre del substrato sobre el que actan( sacarasa), al tipo de actuacin que realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasas).

En funcin de su accin cataltica especfica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS Clase 2: TRANSFERASAS Clase 3: HIDROLASAS Clase 4: LIASAS Clase 5: ISOMERASAS Clase 6: LIGASAS

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreduccin, es decir, transferencia de hidrgeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, segn la reaccin general:
AH2 + B A+ BH2

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo qumico (distinto del hidrgeno) de un sustrato a otro, segn la reaccin:
A-B + C A + C-B

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reaccin representada en la Figura de la derecha:

glucosa + ATP

ADP + glucosa-6fosfato

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrlisis:
A-B + H2O Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reaccin: AH + B-OH

lactosa + agua

glucosa + galactosa

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
A-B A+ B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reaccin:

cido acetactico

CO2 + acetona

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversin de ismeros:
A B fosfoglucosa isomerasa Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior: fosfotriosa isomerasa

gliceraldehdo-3fosfato

dihidroxiacetonafosfato

glucosa-6fosfato

fructosa-6-fosfato

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP+Pi
A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reaccin:

piruvato + CO2 + ATP

oxalacetato+ ADP + Pi

VITAMINAS: Sustancias orgnicas de naturaleza y composicin variable , que son indispensables para el buen funcionamiento del organismo. Es imposible de sintetizar por determinados organismos, y debemos por lo tanto, ingerirlo con la dieta. Son molculas muy lbiles, soportan mal los almacenamientos prolongados y el calor. Avitaminosis: ausencia total de vitaminas Hipovitaminosis: hace referencia a las carencias vitamnicas , generalmente por malnutricin , y da lugar a determinadas enfermedades carenciales Hipervitaminosis: hace referencia a un exceso de vitaminas en la dieta, y puede originar igualmente transtornos mucho ms graves en las vitaminas liposolubles que tienden a acumularse, no as en las hidrosolubles que se eliminan con facilidad. Segn su solubilidad en agua, se clasifican en: Hidrosolubles: Son la vitamina C y todas las vitaminas del complejo B. TODAS ELLAS ACTAN COMO COENZIMAS O PRECURSORES DE COENZIMAS. Liposolubles: de naturaleza lipdica, y son la A, D, E y K. Exceptuando la K , el resto no se comportan como coenzimas.

vitamina

Funcin biolgica

Hipovitaminosis

C ( cido ascrbico)

Coenzima de enzimas peptidasas intracelulares. Participa en la sntesis del colgeno Y en la de la sustancia intercelular cementante en los capilares sanguneos Estimula las defensas contra las infeccines. Indispensable para le buen funcionamiento de las hormonas antiestrs ( de las glndulas suprarrenales)

ESCORBUTO

B1o Tiamina (Antiberibrica) B2( Rivoflavina)

Coenzima de enzimas descarboxilasas Fundamental en el metabolismo oxidativo de los Hidratos de Carbono

BERIBERI(degenera
cin neuronal y afecciones del corazn)

Forma parte de los coenzimas FAD y FMN Participa en el transporte electrnico, reacciones redox Indispensable en la respiracin celular Mantenimiento de piel y mucosas

Vitamina

Funcin biolgica Constituyente de los coenzimas NAD,NADP Interviene en el transporte electrnico, reacciones redox Imprescindible para el normal funcionamiento del SN, piel, lengua y sistema digestivo Es uno de los componentes de la CoA Necesario para la sntesis de hormonas antiestrs a partir del colesterol. Sntesis y degradacin de los cidos grasos. La formacin de Ac Sntesis del neurotransmisor acetilcolina Biotransformacin y detoxificacin de sustancias txicas Coenzima de enzimas transferasas

Hipovitaminosis

B3 (niacina, c.
Nicotnico o factor PP) Antipelagra

PELAGRA(Enferme
dad de las tres Ds)

B5 (c.
Pantotnico)

SINDROME DE LOS PIES ARDOROSOS. (

Dolor, quemazn y palpitacin de los pies)

B6

Vitamina B9(Ac. Flico)

Funcin biolgica

Hipovitaminosis

Coenzima de enzimas transferasas ANEMIA Interviene en la sntesis de purinas y PERNICIOSA pirimidinas, por tanto en la snteis de ADN, ARN y protenas Factor necesario para la hematopoyesis ANEMIA PERNICIOSA

B12 ( Cobalamina) Coenzima de enzimas transferasas de grupos CH3 Sntesis de ADN, ARN y protenas Eritropoyesis Sntesis de neurotransmisores

Por qu Popeye consume espinacas?

Popeye"el marino" no consume espinacas para obtener fuerza sobrenatural, no no no, lo que pasa es que su consumo est asociado al rico contenido de vitamina c.

La deficiencia de vitamina C causa escorbuto, que se reconoci por primera vez en los siglos XV y XVI como una enfermedad grave de los marinos en viajes largos por mar, pues no tenan acceso a alimentos frescos, incluyendo frutas y verduras.

Lesiones cutneas en el Escobuto.

Sntomas Los sntomas del beriberi seco abarcan: Dolor Hormigueo Prdida de la sensibilidad (sensaciones) en las manos y en los pies Dao muscular con prdida de la funcin muscular o parlisis en las extremidades inferiores Vmitos Movimientos extraos de los ojos (nistagmo) Confusin mental/dificultades con el habla Dificultad para caminar Coma Muerte