AMINOCIDOS

Y PROTENAS

AMINOCIDOS

Un aminocido posee un grupo amino y un grupo

carboxilo.
Unidos a un tomo de carbono llamado alfa ().
Este carbono adems tiene un radical R
caracterstico para cada uno de los 20
aminocidos diferentes que forman las protenas.

ANFTERO:
PRESENTAR UNA BASE Y UN CIDO AL MISMO TIEMPO
(PH FISIOLGICO).

En el interior celular los aminocidos

predominan en forma de ion dipolar o
zwitterion (del alemn ion hbrido). En la
forma dipolar el grupo carboxilo se encuentra
disociado (-COO-) y el grupo amino protonado (N+H3), pero la carga de la molcula es neutra.
Un zwitterion puede actuar como un cido o
como una base cediendo o aceptando protones
3

CLASIFICACIN
1.- POR COMPOSICIN QUMICA DEL GRUPO R:

ALIFTICOS
HIDROLIXADOS
AZUFRADOS
CIDOS
BSICOS
AROMTICOS
IMINOS O CCLICOS
4

ALIFTICOS
NOMBRE

SMBOLO

Glicina

Gli [G]

Alanina

Ala [A]

Valina

Val [v]

Leucina

Leu [L]

Isoleucina

Ile [I]

FRMULA
ESTRUCTURAL

HIDROLIXADOS
NOMBRE

SMBOLO

Serina

Ser [S]

Treonina

Tre [T]

Tirosina

Tir [Y]

FRMULA
ESTRUCTURAL

AZUFRADOS
NOMBRE

SMBOLO

Cistena

Cis [C]

Metionina

Met [M]

FRMULA
ESTRUCTURAL

CIDOS
NOMBRE

SMBOLO

cido asprtico

Gli [D]

Asparragina

Ala [N]

cido glutmico

Val [E]

Glutamina

Leu [Q]

FRMULA
ESTRUCTURAL

BSICOS
NOMBRE

SMBOLO

Arginina

Arg [R]

Lisina

Lis [K]

Histidina

His [H]

FRMULA
ESTRUCTURAL

AROMTICOS
NOMBRE

SMBOLO

Fenilanina

Fen [F]

Trptfano

Trp [W]

FRMULA
ESTRUCTURAL

Histidina

Tirosina

10

IMINOS O CCLICOS
NOMBRE

SMBOLO

Prolina

Pro [P]

FRMULA
ESTRUCTURAL

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2.- POR POLARIDAD DE SU GRUPO R:

NO POLARES
POLARES
- Sin carga o con carga neutra 0
- Con carga:
* Aminocidos bsicos
* Aminocidos cidos

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NO POLARES

Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Prolina
Fenilalanina
Triptfano
Metionina

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POLARES
- AMINOCIDOS NEUTROS:
Cistena
Glicina
Asparagina
Glutamina
Serina
Treonina
Tirosina

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AMINOCIDOS CON CARGA:

- AMINOCIDOS BSICOS:
Lisina
Arginina
Histidina
- AMINOCIDOS CIDOS:
cido Asprtico
cido Glutmico

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PROPIEDADES
ESTEREOISOMERA

Es decir presentan ismeros que difieren en su

orientacin espacial.
Se trata de ismeros pticamente activos, que
hacen girar el plano de la luz polarizada:
A la derecha
Dextrorrotatorio (+)
A la izquierda
Levorrotatorio (-)

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SOLUBILIDAD

Los
grupos
funcionales
cargados
de
aminocidos aseguran que son solvatados con
facilidad por y, as, son solubles en
solventes polares, como el agua y el etanol
pero son insolubles en solventes no polares
como benceno, hexano o ter.

Los aminocidos no absorben luz visible y, as,

son incoloros. Sin embargo, la tirosina,
fenilalanina y en especial el triptfano,
absorben luz ultravioleta de longitud de onda
alta ( 250 a 290 nm).
17

AMINOCIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES

Los aminocidos se clasifican como esenciales y no esenciales

en la dieta humana; son aminocidos esenciales aquellos que
se requieren en la dieta ya que no se pueden biosintetizar, y
son producidos por plantas y bacterias.
ESENCIALES

NO ESENCIALES

Metionina

Glicina

Valina

Alanina

Leucina

Serina

Isoleucina

Tirosina

Fenilalanina

Cistena

Triptfano

cido asprtico

Treonina

Asparagina

Lisina

cido glutmico

Histidina (solo en nios)

Glutamina

Arginina

Arginina
Prolina

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ENLACES PEPTDICOS

El enlace peptdico
se forma al unirse
el grupo carboxilo
con el grupo amino
del
siguiente
aminocido y se
libera una molcula
de agua.

PEPTIDOS
A)Oligopptidos: Si el nde aminocidos es menor a 10.
- Dipptidos.- Si el n de aminocidos es 2.
- Tripptidos.- Si el n de aminocidos es 3.
B)Polipptidos o cadenas polipptidicas: Si el n de
aminocidos es mayor a 10.
Cada polipptido se escribe de izquierda a derecha,
empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo
amino libre y finalizando por el extremo C-terminal
en el que se
encuentra
un
grupo carboxilo
libre.

PROTEINAS
CONCEPTO

Son biomolculas formadas de

C, H, O y N y a veces de P y S.

Pueden considerarse polmeros

de unas pequeas molculas
que reciben el nombre de
aminocidos y seran por tanto
los monmeros unidad.

CLASIFICACIN

1. Por su solubilidad (en agua):

a)

Solubles: Albminas.
Poco solubles (Soluble sol. salinas):
Globulinas.
Insolubles: Queratinas.

b)
c)

2.
a)
b)

Por su forma:

Fibrosas: Colgeno y queratina

Globulares: Hemoglobina Enzimas y
Albuminas
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3.Por su Funcin:

Contrctil, Estructural, De Defensa, Hormonal,

Catalticas, Transporte, Almacenadora y fuente
Energtica.

4.Por su Composicin:

a)

Simples {aa
Conjugadas { aa + grupo prosttico

b)

5.

Por su estructura:

Primaria, Secundaria, Terciaria y Cuaternaria.

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ESTRUCTURA

Definida por cuatro niveles

estructurales
denominados:
estructura primaria, estructura
secundaria, estructura terciaria
y estructura cuaternaria.

Cada una de estas

estructuras informa de la
disposicin de la anterior en
el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia de aa. de la protena. Nos indica

qu aas. componen la cadena polipeptdica y el
orden en que dichos aas. se encuentran.

La funcin de una protena depende de su

secuencia y de la forma que sta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Los aas., a medida que van siendo

enlazados durante la sntesis de
protenas y gracias a la capacidad
de giro de sus enlaces, adquieren
una disposicin espacial estable, la
estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

la a(alfa)-hlice
la conformacin beta

ESTRUCTURA TERCIARIA

Informa sobre la disposicin de la estructura

secundaria de un polipptido al plegarse
sobre s misma originando una conformacin
globular.
Esta conformacin
globular facilita la
solubilidad en agua
y
as
realizar
funciones
de
transporte
,
enzimticas
,
hormonales, etc.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

A informa de la unin , mediante enlaces

dbiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptdicas con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptdicas recibe el
nombre de protmero.

PROPIEDADES

Especificidad :

Se refiere a su funcin; cada una lleva a cabo

una determinada funcin y lo realiza porque
posee una determinada estructura primaria y
una conformacin espacial propia; por lo que
un cambio en la estructura de la protena
puede significar una prdida de la funcin.

Desnaturalizacin:

Consiste en la prdida de la estructura

terciaria, por romperse los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
protenas desnaturalizadas tienen la
misma conformacin, muy abierta y con
una interaccin mxima con el
disolvente, por lo que una protena
soluble en agua cuando se desnaturaliza
se hace insoluble en agua y precipita.

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CLASIFICACION

Existe 2 tipos holoproteicas y herteroproteica.

HOLOPROTENAS: Formadas solamente por aminocidos.

Globulares:
Prolaminas: Zena (maza), gliadina (trigo), hordena
(cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo),
lactoalbmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.

CLASIFICACION
Fibrosas:
Colgenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidrmicas:
pelos, uas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
Fibronas: En hilos de seda, (araas,
insectos)

CLASIFICACION

HETEROPROTENAS : Formadas por una

fraccin protenica y por un grupo no
protenico, que se denomina "grupo
prosttico.

Glucoproteinas:
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante

CLASIFICACION
Lipoprotenas:
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lpidos en la sangre.

Nucleoprotenas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas.

Cromoprotenas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que
transportan oxgeno.
Citocromos, que transportan electrones

GLUCOPROTENAS
MEMBRANALES

FUNCIONES
Estructural:
Como
las glucoprotenas que
forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de
los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo
fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo
elstico.
La queratina de la epidermis.

COLGENO

FSH

FUNCIONES
Enzimtica:
Son
las ms numerosas y
especializadas. Actan como
biocatalizadores de las
reacciones qumicas.

Hormonal:
Insulina y glucagn
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas

FUNCIONES
Defensiva:
Inmunoglobulina
Trombina y fibringeno

FUNCIONES
Transporte:
Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos

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FUNCIONES
Reserva:
Ovoalbmina, de la clara de huevo
Gliadina, del grano de trigo
Lactoalbmina, de la leche

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