TRANSAMINACIN

Y
DESAMINACIN
OXIDATIVA

Equipo
2

Importancia del Nitrgeno

El nitrgeno, al igual que el carbono, es un elemento
bsico de la vida y est presente en determinadas
reacciones qumicas e intercambios entre la
atmsfera, suelos y seres vivos, que se realizan en la
naturaleza de forma cclica.
Intervienen fundamentalmente en este ciclo los
vegetales y las bacterias fijadoras del nitrgeno. En
ese proceso, el nitrgeno es incorporado al suelo, que
ser absorbido por los organismos vivos antes de
regresar de nuevo a la atmsfera

Los tomos de nitrgeno de los grupos

-amino, separados de los aminocidos
durante su degradacin oxidativa , son
excrementados por la orina de los
vertebrados en forma de urea, de
amoniaco o de cido rico, segn las
especies.

La separacin del grupo -amino

constituye a la primera etapa en el
catabolismo, hay dos rutas enzimticas
principales que son implicadas, la
transaminasa y desaminasa oxidativa.

Formas de excrecin del nitrgeno

en las diferentes especies animales

Ion Amonio
Urea
Animales
amonotlicos: mayora
de vertebrados
acuticos.

Animales ureotlicos:
muchos vertebrados
terrestres y tiburones.

Acido Urico
Animales uricotlicos:
pjaros y reptiles.

PLP (Fosfato Piridoxal)

Es ungrupo prosttico ligado a ciertasenzimas.

El PLP es tambin la forma activa de lavitamina B 6,
la
cual
comprende
tres
compuestos
naturales,piridoxal,piridoxamina ypiridoxina.
Este cofactor acta como un sumidero de
electrones para estabilizar los intermediarios
carbaninicos tanto en las reacciones de
eliminacin como de sustitucin que involucran a
compuestos aminados.


Glutamato deshidrogenasa
Es una enzima mitocondrial. Cataliza la reaccin de
liberacin
del
Nitrgeno
ms
importante
del
metabolismo de aminocidos, debido a que la
transaminacin, concentra los grupos amino de los
aminocidos en el glutamato.
+ + NADH(NADPH)
Muchos organismos contienen aminocido-oxidasas
Flavino dependientes que catalizan tambien la
desaminacin oxidativa de los aminocidos. No
necesitan de la corriente de el grupo amino. La Laminocido-oxidasa,
es
especfica
para
la
desaminacin.


Puede
usar NADH NADPH. La enzima es
activada por el ADP e inhibida por GTP y NADH.
En el hgado el nitrgeno liberado en esta
reaccin se usa para sintetizar Urea.

Promueve la reaccin:
+ E -FMN
-oxocido +NH3 + EFMNH2

Transaminacin

Es la transferencia de un grupo amino

de un aminocido a un -cetoacetato,
en presencia de enzimas llamadas
Aminotransferasas y
la coenzima
piridoxal fosfato (PLP).

Las enzimas de Transaminacin se conocan como

transaminasas pero en la nomenclatura moderna se
designan como Aminotransferasas.
Catalizan el intercambio del nitrgeno entre un aminocidos a un -cetocido, convirtiendose en un
cetocido u oxocido y el oxocido en original se
transforma en aminocido.

El glutamato, producto final de la mayor parte de

las Transaminacin, acta entonces como dador de
grupo amino especfico en una reaccin serie final
de reacciones cuyo grupo amino se ve convertido
en productos de excrecin nitrogenadas.
La
transaminasas
mitocondrias y en
eucariotas.

se
encuentran
en
las
el citosol de las clulas

Caractersticas
Se produce la transferencia de un grupo amino hasta un
-cetocido aceptor.

No hay perdida neta, no se produce amoniaco, si no

que se transfiere este a otro aminocido.
Es una reaccin reversible

Siempre tiene dos pares de molculas que

intervienen. Dos pares de aminocido/ -cetocido.
Un par acta como donante y otro como aceptor.
La reaccin la realizan las Aminotransferasas que
tienen como coenzima el fosfato de piridoxal y en
todas ellas el par glutamato/ -cetoglutarato es el
par aceptor.
Todos los aminocidos, excepto
Thr y Lys.
Comienzan
su
degradacin
por
una
Transaminacin.
Existen aminotransferasas especficas para cada
aminocido:

Transaminacin

No es un nuevo mecanismo de prdida de grupo

amoniaco.

Es un mecanismo biolgico de perdida del grupo

amino de todos los aminocidos excepto de Thr y Lys
. Lo que ocurre es que todos los aminocidos sufren
una transaminacin con el par glutamato/ cetoglutarato y se acepta a una desaminacin
oxidativa de este par, por lo que si hay perdida neta
de amoniaco, utilizando el glutamato como mediador
de la perdida de amoniaco.

Desaminacin
oxidativa

La Desaminacin ocurre a travs de la desaminacin

oxidativa de el glutamato por la glutamato
deshidrogenasa (GDH) que produce amonio. La
reaccin requiere de NAD+ o NADP+ y genera cetoglutarato para transaminaciones adicionales.

Las reacciones de desaminacin oxidativa son

reacciones de Oxido-reduccin que requieres de
coenzimas reductoras de equivalentes reductores.

En el metabolismo de aminocidos la ms importante

es la desaminacin oxidativa del glutamato.
Catalizada por la glutamato deshidrogenada que se da
a tasa filolgicas. La reaccin por sus caractersticas
cinticas es reversible, servira sirve para la sntesis
de glutamato para la -cetoglutarato.

Para que la reaccin funcione en sentido opuesto la

concentracin de NH que debera existir sera tan
elevada que no podra alcanzarse sin riesgo para la
vida biolgica, ya que a estas concentraciones el
amoniaco produce la muerte de la clula.

Slo son alcanzables tales concentraciones de

amoniaco en el parnquima perivenoso del hgado.

La glutamato deshidrogenasa tiene un papel

importante en la degradacin del glutamato , por
que se sita en las mitocondrias de las clulas del
hgado, en donde comienzan las reacciones o se
inicia la ruta de sntesis de UREA.

DESTINO
ESQUELETO
CARBONADO
AAs.

DEL
DE

LOS

Segn el destino que siga el esqueleto carbonado, luego de

la separacin del grupo amino, los aminocidos se clasifican:

CETNICOS: Son precursores de cuerpos cetnicos a

travs de la formacin de Acetoacetato y Acetil CoA.

GLUCOGENICOS: Son precursores de intermediarios de la

gluconeognesis aportando Piruvato, Oxalacetato, Fumarato,
Succinil CoA o - cetoglutarato.

GLUCOGNICOS

CETOGNICOS:

molecula es cetogenica y parte es glucogenica

Parte

de

su