Professional Documents
Culture Documents
U R R U T I A C A L S I N A , J H O S S E LY M
I N G . A M B I E N TA L
DÍAZ DUEÑAS, LILIBETH
SECCIÓN ”A”
C O N C H A Z E G A R R A , S T E FA N Í A
I I I FA S E
DELGADO MARÍN, CARLOS
¿DE DONDE PROVIENE EL NOMBRE?
La palabra proteína viene del griego protos
que significa "lo más antiguo, lo primero”.
¿QUE SON PROTEÍNAS ?
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen,
pero los diversos tipos de proteínas los contienen en
diferentes cantidades.
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células; constituyen alrededor del 50% de su peso
seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas
diferentes, pero en una célula humana puede haber 10.000
clases de proteínas distintas.
PROTEÍNAS
Son nutrientes de gran importancia biológica, son macromoléculas que constituyen el principal
nutriente para la formación de los músculos del cuerpo. Además de la formación de tejidos, también
regulan varias funciones del organismo, están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos.
Una de las funciones más específicas son las de los anticuerpos, un tipo de proteínas que actúan
como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; la miosina y la actina, dos
proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.
Otra función consiste en transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las
defensas de nuestro organismo.
Poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de aminoácidos plegada de
forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a las proteínas realizar sus
funciones.
¿ESTÁN CONSTITUIDAS POR?
1. ALTA ESPECIFICIDAD : Debido a que cada individuo tiene proteínas especificas propias
que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados.
2. SOLUBILIDAD : Cuando adoptan una conformación globular, esto hace posible la
hidratación de los tejidos de los seres vivos.
3. DESNATURALIZACIÓN : Que consiste en la ruptura de la estructura terciaria, la que es
producida por cambios de temperatura, Ph extremos, solventes orgánicos, detergentes, urea
a altas concentraciones, etc.
AMINOÁCIDOS
U N I DA D E S
ESTRUCTURALESDE
L A S P R OT E I N A S
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo
peso molecular. Son ácidos orgánicos que
contiene un grupo amino(-NH2)
• Están compuestos siempre de C, H, O y N y además
pueden presentar otros elementos. y otro carboxilo(-COOH) unidos
a una cadena lateral R.
• Las otras dos valencias del carbono se saturan con
un átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.
COO
• Este radical es el que determina las propiedades |
químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste H3N C H
se distinguen 20 tipos de aminoácidos. |
R
PÉPTIDO : Es la unión de mas de 2 Aa que se unen por
enlace peptídico.
EJEMPLO:
•LA CARNOSINA (dipéptido),
•INSULINA(polipéptido de 51 Aa)
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
SEGÚN SU ESTRUCTURA
1.Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena
hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos
alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilo
2.Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente
relacionada con el benceno.
3.Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente
compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno.
NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA.
Se refiere a la secuencia de aminoácidos en la
cadena polipéptidica. El único enlace presente
es el peptídico AMIDA.
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
•ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Unión de enlaces debiles de varias cadenas polipeptidicas con
estructura terciaria para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomeros,
ejemplo 2 cadenas polipeptidico (HEXOQUINASA), 4 cadenas
(HEMOGLOBINA), capside del virus de la poliomielitis (60
unidades proteicas).
CLASIFICACIÓN
HOLOPROTEINAS: FORMADOS SOLAMENTE POR PROTEÍNAS