PROTEINI

POLIMERI AMINOKISELINA
 ŠTA SU PROTEINI?

 Proteini ili bjelančevine su visokomolekulska

jedinjenja koja sadrže azot i predstavljaju
polimere aminokisjelina.

 To su prirodni polipeptidi čiji su molekuli

sastavljeni od više ostataka molekula -
aminokisjelina vezanih peptidnim vezama.
 Proteine izrađuju 20 različitih aminokisjelina koje
se nazivaju proteinske aminokisjeline. Deset
aminokisjelina se nazivaju bitne ili esencijalne
aminokisjeline. Bez njih ljudski organizam ne
može opstati i moraju se unositi hranom. Nalaze
se u namirnicama životinjskog porijekla, a od
biljaka ih sadrži samo soja.

 Protein izgrađen od 20 ostataka različitih

aminokisjelina može imati 2×10ˆ18 izomera.
Ovim se objašnjava veliki broj proteina.
 Klasifikacija proteina
Proteini se klasifikuju:

Prema proizvodima hidrolize:

-Prostiproteini - hidrolizom daju samo α –

aminoskisjeline

-Složeni proteini - hidrolizom pored aminokisjelina

daju i neproteinske grupe.
 Klasifikacija proteina
Prema funkciji koju obavljaju u živim organizmima:

-vlaknasti proteini (nalaze se u mišićima, kosi,

koži, noktima).

-loptasti proteini – funkcionalni proteini, kao što

su:

1.Hemoglobin – prenosi kiseonik do ćelija

2.Insulin – pomaže metabolizam ugljenih hidrata
3.Hormoni – prenose informacije kroz tijelo
4.Enzimi – katalizuju (ubrzavaju biohemijske
reakcije)
 Funkcije proteina su mnogobrojne
Strukturni proteini (ćelijski zid)

Zaštita (imunoglobulini)

Kataliza (enzimi)

Transport (hemoglobin)

Odbrana (zmijski otrov)

Regulacija (hormoni)

Pokreti (mioglobin)

Za funkciju su ponekad potrebne prostetične grupe

 Elementarni sastav proteina

ELEMENT MASENI UDEO (%)

Ugljenik 50 – 55

Vodonik 6,5 – 7.3

Kiseonik 19 – 24

Azot 15 – 18

Sumpor 0 – 2,4
 Povezivanje aminokisjelina u proteinima

proteini su proizvod
polikondenzacije 2-
aminokisjelina pri čemu
amino grupa jedne
aminokisjeline reaguje sa
karboksilnom grupom
druge aminokisjeline

Aminokisjelinesu
povezane peptidnom
(amidnom) vezom
 POLIPEPTIDI

Metinske grupe CH

Peptidna veza

H2N CH CO NH CH CO NH CH CO NH CH COOH
R1 R2 R3 Rn

amino - završetak karboksilni kraj

N - kraj Bocni nizovi C - kraj
N - terminalna C - terminalna
aminokiselina aminokiselina
 PREDSTAVLJANJE POLIPEPTIDA

N-terminalna aminokisjelina se stavlja sa lijeve strane a C-terminalna

aminokisjelina sa desne strane.
Peptidi se imenuju direktno. Polazeći od N-kraja, imena ostataka se
povezuju u niz, a svaki se smatra supstituentom sledeće
aminokisjeline i završava se C-krajem

H2N CH CO HN CH COOH H2 N CH CO HN CH COOH

H CH 3 CH 3 H
Glicilalanin Alanilglicin
Gly-Ala Ala-Gly
H2N CH CO HN CH CO HN CH COOH
CH CH 2 CH 2
CH 3 CH 3 OH
Valilserilfenilalanin
Val-Ser-Phe
STRUKTURA PEPTIDNE VEZE
 U okviru peptidne veze –CO-
NH- atom ugljenika je sp2
hibridizovan, a slobodan
elektronski par na atomu
azota stupa u konjugaciju sa
-elektronima dvostruke veze
C=O

 Peptidna veza ima 40%

karaktera dvostruke veze

 Usled toga peptidna veza je

kruta i ima planarnu strukturu
IZGLED PEPTIDNE VEZE
KRUTA I PLANARNA STRUKTURA
PEPTIDNE VEZE
POSTOJE RAZLIČITI NIVOI STRUKTURE
PROTEINA

 Primarna struktura (redosled povezivanja aminokisjelina u

polipeptidni lanac)

 Sekundarna struktura (α-spirala, β- nabrana struktura)

 Tercijarna struktura (uvijanje polipeptida u prostoru,

najstabilnija konformacija)

 Kvaternerna struktura (povezivanje nekoliko polipeptidnih

lanaca)
RAZLIČITI NIVOI STRUKTURE PROTEINA
PRIMARNA STRUKTURA

 Redosled vezivanja
aminokisjelina u
polipeptidnom lancu
 Male promjene u primarnoj strukturi
proteina jako se odražavaju na njihovu
funkciju
 SEKUNDARNA STRUKTURA
 Obrazuje se uglavnom na bazi stvaranja vodoničnih veza
između atoma koji se nalaze u sastavu peptidne veze koji se
nalaze relativno blizu u polipeptidnom lancu.

 Vodonične veze se grade između karbonilnog kiseonikovog

atoma svakog prvog ostataka aminokisjeline u nizu i atoma
vodonika iz NH- grupe svakog petog ostataka.

 Glavni vidovi sekundarne strukture su -spirala (-heliks) i -

nabrana struktura.
ALFA SPIRALA
BETA NABRANA STRUKTURA
ANTIPARALELNA
BETA NABRANA STRUKTURA
PARALELNA
 TERCIJERNA STRUKTURA

Polipeptidni lanac, koji u sebi već sadrži dijelove sa

sekundarnom strukturom, je sposoban da se u cjelini izuvija u
prostoru i zauzme položaj koji odgovara najstabilnijoj
konformaciji, pri datim uslovima, koji se naziva tercijerna
struktura.

u interakciju stupaju bočni nizovi ostataka aminokisjelina koji

su u polipeptidnom lancu dosta udaljeni jedan od drugoga .
INTERAKCIJE BOČNIH NIZOVA
U stabilizaciji tercijerne strukture proteina pored
vodonične veze veliku ulogu imaju i drugi vidovi
interakcije bočnih nizova

 Elektrostatičke interakcije

 Hidrofobne interakcije

 Kovalentne veze (disulfidne veze)

 VODONIČNE VEZE

O
O N C C

C H CH2
C C N
CH2
...
H
C
.. H ...O O
H
O O
H CH2 H CH2

N C C N C C
O
O
izmedju atoma peptidne veze izmedju dva bocna niza
i bocnog niza aminokiselina aminokiselina
Elektrostatičke i hidrofobne interakcije
O
N C C
H CH2 H O
CH2
N C C
CH 2
NH CH3
C
H2 N NH 2 CH3
O O
C
N C C
H CH2 H O
N C C
O
elektrostaticka hidrofobna
interakcija
 DISULFIDNE VEZE

O O

N C C N C C
H CH2 H CH2
SH oksidacija S
SH redukcija S
H CH2 H CH2
N C C N C C

O O
DISULFIDNI MOST
DISULFIDNE VEZE - RIBONUKLEAZA
DENATURISANA RIBONUKLEAZA
RENATURACIJA RIBONUKLEAZE
MIOGLOBIN I TRIOZA FOSFAT
IZOMERAZA
 KVATERNERNA STRUKTURA
 Nekoliko polipeptidnih lanaca se mogu međusobno povezati
gradeći pri tome kvatenernu strukturu.

 tako dobijene strukture se nazivaju kompleksi ili agregati

 U okviru tog kompleksa, svaki polipeptidni lanac predstavlja

jednu podjedinicu

 podjedinica ima očuvanu primarnu, sekundarnu i tercijernu

strukturu

 stabilizovana je uglavnom vodoničnim vezama i hidrofobnim

intrakcijama između polipeptinih lanaca koje predstavljaju
podjedinice

 moguće su sve vrste interakcija koje stabilizuju tercijernu

strukturu
HEMOGLOBIN
 Proteini biljaka biće i u budućnosti glavna hrana za
čovjeka i životinje i pored toga što se planiraju novi
izvori proteina – sintetički proteini kao i proteini iz
parafina nafte, planktona mora i dr. Osim za ishranu
proteini su značajni za primjenu kao antimetaboliti
(toksični proteini) i kao zaštitna sredstva protiv
bolesti (jer inaktiviraju viruse, bakterije i sl. agense).
Zbog navedenog se očekuje da se u budućnosti
proizvodnja proteina biljaka udvostruči.