You are on page 1of 26

ЗАНЯТТЯ 1.2.3.

Рогатинський державний аграрний коледж © 2012


1. Хімічний склад і будова білків
2. Структура білків
3. Властивості і функції білків
- виділення білка клейковини
(Я. Бекаррі, 1728 р.)
- білки виділені в окремий
клас біологічних молекул
(Антуан Ф. де Фуркруа, 1787 р.)
- створена перша модель хімічної
будови білків, а продуктами їх руйнування
є амінокислоти (Герріт Ян Мюльдер, 1836 р.)
- запрпоновано термін “протеїн”
(Єнс Якоб Берцеліус, 1838 р.)
- амінокислоти є головними структурними
елементами білків (теорія
Альбрехта Косселя, 1894 р.)
- амінокислоти з'єднані пептидними
зв'язками (Еміль Фішер, 1902 р.)
Визначили Жозеф Гей Люсак і Луї Біснор (1810
р.):

С – 50-55%,
О – 21-23%,
N – 15- 18%,
H – 6,6-7,3%,
S – 0,3-2,4%,
Р – 1-2%.
Описав О.Я. Данилевський (1880 р.):
Первинна
Вторинна
Третинна
Четвертинна
Первинна –
об'єднання
амінокислот
у визначеному
порядку за
допомогою
ковалентних
(пептидних)
зв'язків
Вторинна –
ЗАКРУЧУВАННЯ
ПОЛІПЕПТИДНОГО
ЛАНЦЮГА В
СПІРАЛЬ,
УТРИМУЄТЬСЯ ЗА
ДОПОМОГОЮ
ВОДНЕВИХ ЗЯЗКІВ
Третинна –
ЗАКРУЧУВАННЯ дисульфідні

СПІРАЛІ В КОНФІГУРАЦІЇ іонні

У ВИГЛЯДІ ГЛОБУЛ АБО ФІБРИЛ

глобули фібрила
Четвертинна -
виникає в результаті
взаємодії кількох
білкових молекул,
утримується за
допомогою різних типів
зв'язків
Денатурація
Ренатурація
Деструкція
СТРУКТУРНА, або БУДІВЕЛЬНА

Колаген (кістки, сухожилля, хрящі), еластин


(зв'язки), кератин (кігті, нігті, роги, копита,
волосся, голки, пір’я), фіброїн (шовк,
павутиння), тубулін (цитоскелет, джгутики)
ЕНЕРГЕТИЧНА

При розчепленні 1 грама білка


виділяється 17,2 кДж
ЗАХИСНА:
- Механічний
(поверхневі і внутрішні білки
плазматичної мембрани)
- Зсідання крові
(фібрин, тромбін)
- Імунітет
(імуноглобуліни, інтерферони,
лізоцим)
СИГНАЛЬНА

Окремі складні білки клітинних мембран


здатні “розпізнавати” специфічні хімічні
сполуки і певним чином реагувати на
них, забезпечуючи важливу властивість
живих організмів - подразливість
СКОРОЧУВАЛЬНА, або РУХОВА

актин і міозин
(м'язові волокна) тубулін (війки, джгутики,
мікротрубучки)
ЗАПАСНА, або РЕЗЕРВНА

Деякі білки відкладаються в про запас і


слугують джерелом поживних речовин
для організму:
овальбумін (яйце)
казеїн (молоко)
глютен (злакові)
ТРАНСПОРТНА

гемоглобін (еретроцити) гемоціанін (молюски)


РЕГУЛЯТОРНА
Регулюють активність обміну
речовин, процеси росту і
розвитку організмів (гормони і
нейрогормони):

інсулін, глюкагон, вазопресин,


гормон росту (соматропін),
кортикотропін, еритропоетин,
секретин
КАТАЛІТИЧНА
Впливають на перебіг біохімічних реакцій
(пришвидшують розклад чи синтез) в організмі і
називаються ензимами, або ферментами (прості –
складаються тільки з амінокислот: пепсин, трипсин,
амілаза, каталаза, целюлаза; складні містять
небілкову частинку – кофактор: дегідрогеназа),
використовуючи свій активний центр
ЗАДАЧА

Визначити молекулярну масу


білка гемоглобіну, якщо вміст
заліза в ньому 0,34%
WWW.RODAK. IF.UA

You might also like