INTRODUCCIÓN AL PROCESO

SALUD –ENFERMEDAD,
NUTRICIÓN METABOLISMO Y
BASES FARMACOLOGICAS

Aminoácidos y
proteínas
Pérez Valerio Elizabeth
Piñón Calderón Noemí
Aminoácidos
Son moléculas orgánicas con un Grupo amino (-NH2) y
un Grupo carboxilo (-COOH).

ESTRUCTURA GENERAL
Aminoácidos
CLASIFICACIÓN POR LA
ESTRUCTURA DEL RADICAL

Básicos
Acidos
Alifáticos
Azufrados
Aromáticos
Hidróxilados
Inminoacidos
Aminoácidos Básicos
Contienen un grupo amino (-NH2) extra, lo cual los hace muy polares

Lisina Arginina Histidina

 Aminoácidos Ácidos y
Amidas
Contiene un Grupo carboxilo (-COOH) extra

Ácido aspártico Asparagina Ácido glutámico Glutamina

 Aminoácidos Alifáticos
Contienen un radical Hidrocarburo, además de ser
apolares e hidrofóbicos

Glicina Alanina Valina

Leucina Isoleucina
 Aminoácidos Azufrados
También se conocen como aminoácidos Sulfurados y contienen azufre (S)

Cisteina Metionina
 Aminoácidos Aromáticos
Contienen un anillo aromático, Relativamente apolares e hidrofóbicos.

Fenilalanina Tirosina Triptofáno

Aminoácidos Hidróxilados
contienen un hidróxido (-OH), El grupo hidroxilo hace de estos
aminoácidos mucha más hidrofílicos y reactivos

Serina Treonina
 CLASIFICACIÓN SEGÚN FORMEN PARTE DE LAS PROTEÍNAS O NO

Polar
Neutros:;Sin más grupos carboxilos ni aminos. Dan enlace de H; Ejemplo Glicina
(Gly)

Ácidos: Con grupos -COOH Ejemplo Ácido Aspártico y glutámico

Básicos: Con grupos –NH2 Ejemplo: Lisina, asparagina e histidina

Apolar
Cadena hidrocarbonada:
Alifáticos (lineales) Ejemplo: Ala (alanina),Val, Leu,Ile, Met, Trp

Aromáticos (con ciclos derivados del benceno) Ejemplo: Phe(fenilalanina),

Pro(prolina)
Proteínas
Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.

ESTRUCTURA
Proteínas primarias
Proteínas Secundarias
Proteínas terciarias
Proteínas Cuaternarias.

FIBROSAS Y GLOBULARES
FUNCIÓN
Enzimas
Protectoras Inmunoglobinas
Transporte De reserva
Nucleoproteínas
 Proteínas primarias
Es una cadena polipeptídica lineal
(sin ramificaciones)
 Proteínas secundarias
2 cadenas o más enlazadas por puentes de hidrogeno

La a(alfa)-hélice
Esta estructura se
forma al enrollarse
helicoidalmente sobre
sí misma la estructura
primaria.
 La conformación beta
En esta disposición los aminoácidos
no forman una hélice sino una cadena
en forma de zigzag, denominada
disposición en lámina plegada.
 Proteínas terciarias

Es una configuración final o estructura tridimensional.

Las cadenas polipeptídicos están fuertemente enrolladas.
Presenta
Puentes de hidrogeno y/o de disulfuro
Enlaces iónicos
Fuerzas de Van der Waals (atracción entre dos moléculas no polares)
Interacciones hidrofóbicas.
Proteínas cuaternarias

Esta estructura informa de la unión,

mediante enlaces no covalentes de varias
cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
 ROS A S
A SF I B
OT E Í N
P R Moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias
constituyen sus motivos estructurales predominantes.
Desempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de
protección o de soporte.
Insolubles en agua

El colágeno
Proteína fibrosa componente de la piel, los
huesos, los tendones y los dientes. La unidad
básica de la fibra de colágeno es una triple
hélice denominada tropocolágeno Contiene
una glicina, prolina e hydroxiprolina
Alfa- queratina
Es el principal componente de la epidermis
exterior dura, el pelo, cuerno, uñas y plumas.
Se clasifican en a queratinas, que se
encuentran en mamíferos, y b queratinas,
presentes en pájaros y reptiles.

Amelogenina 
Proteína hidrofóbica producida por los
ameloblastos durante el desarrollo
del esmalte dental.
 L AR E S
GL OB U
EÍNA S
RO T
P Las proteínas globulares, o esferoproteínas diferenciándose
fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles
en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales).

HEMOGLOBINA
La forman cuatro cadenas polipeptídicas
(globinas) a cada una de las cuales se une un
grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz
de unir de forma reversible una molécula
de oxígeno.
 FUNCIÓN
Enzimas:  catalizan reacciones químicas, siempre que sean
termodinámicamente

Protectoras:- La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas

que participan en la coagulación de la sangre.
Los anticuerpos o inmunoglobulinas (g-globulinas) son proteínas
específicas que se combinan con las moléculas extrañas que penetran en
el organismo y las neutralizan.

De transporte: La hemoglobina  que transporta oxígeno

desde los alveolos pulmonares hacia las células(en forma de
oxihemoglobina) y  transporta dióxido de carbono desde las
células hasta los alveolos pulmonares(en forma de
carboxihemoglobina).
De reserva: las proteinas cumplen también una función
energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal.
de energía por gramo.
 Referencias Bibliográficas
UNC. ARQUITECTURA DE LAS MOLECULAS DE PROTEINA. DISPONIBLE
EN:
http://resumenagua.blogspot.mx/2010/05/proteinas-fibrosas-y-globulares.html

MIRANDA A., ROJAS F. LAS PROTEÍNAS, ESTRUCTURA, FUNCIONES Y

ENFERMEDADES RELACIONADAS. 2011 DISPONIBLE EN:
http://blogdeinformaciondeproteinas.blogspot.mx/2011/08/las-proteinas-estructura-fun
ciones-y.html

Lehninger Principios de Bioquímica  5ª  ed.  2009.  Cap 3

Baynes  y Dominiczak.  Bioquímica  Médica.  3ª  ed.  Elsevier,  2011.  Cap. 2

Feduchi y  colaboradores  Bioquímica:  conceptos  esenciales. Panamericana,  2011.  Cap.

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