Tema IV: BIOCATALIZADORES

Título: Biocatalizadores.
Teoria do Centro Activo
 Sumário
• Introdução ao estudo dos Biocatalizadores
• Teoria do Centro Activo

Bibliografia: Tomo I Bioquímica Médica;

Cardellá - Hernández; Cap. 14 e 15;
 Objectivos
1. Explicar o mecanismo de acção geral dos
Biocatalizadores
2. Explicar as características estruturais e
funcionais do Centro Activo
 CATALIZADORES - CONCEITO
Os catalizadores são substâncias de diferente natureza química
que actuam aumentando a velocidade das reacções químicas, sem
que sua estrutura ou concentração se modifique como resultado da
reacção.

BIÓTICOS ENZIMAS
CLASSIFICAÇÃO DOS
CATALIZADORES:
ABIÓTICOS

COMPOSTOS ORGÂNICOS ÁCIDOS

(FENOL, ANHÍDRIDO ACETICO, ETC (ÁCIDO SULFÚRICO)

BASES METAIS
HIDRÓXIDO DE SÓDIO (PLATINO)
DIFERENÇAS ENTRE CATALIZADORES BIÓTICOS E ABIÓTICOS
CATALIZADORES BIÓTICOS CATALIZADORES ABIÓTICOS
Se produzem nos seres vivos e é nos Se produzem e utilizam geralmente
seres vivos onde normalmente nos laboratórios e na indústria.
actuam. São de natureza proteica Podem ser substancias orgânicas ou
inorgânicas

Elevada especificidade para o tipo de Possuem certo grau de especificidade

reacção e os reagentes sobre os que para o tipo de reacção, mas não
actuam ( substrato) apresentam selectividade pelo
reagente

Elevada eficiência catalítica Menor eficiência catalítica

EFICIÊNCIA CATALÍTICA: Se pode definir como a relação entre a

velocidade da reacção catalisada e a velocidade da reacção não
catalisada. os catalisadores abióticos apresentam para este
cociente valores entre 101 e 103 , enquanto que os biocatalizadores
o cociente oscila entre 106 e 1012
 CONCEITO DE ENZIMAS
AS ENZIMAS SÃO CATALIZADORES BIOLÓGICOS DE NATUREZA
PROTEICA QUE ACTUAM AUMENTANDO A VELOCIDADE DA
MAIORIA DAS REACÇÕES QUÍMICAS QUE OCORREM NOS
ORGANISMOS VIVOS.
A soma de todas as reacções químicas que ocorrem em um
organismo vivo recebe o nome de: METABOLISMO.
As enfermidades que se produzem pela ausência ou a falha da
função de uma enzima específica recebem o nome de: ERROS
CONGÉNITOS DO METABOLISMO.

As substancias transformada pela acção de uma enzima recebe

o nome de:
SUBSTRATO
O sitio específico de uma enzima ao qual se une seu substrato
recebe o nome de:
SITIO ACTIVO
 COMO AS ENZIMAS E DE FORMA GERAL, OS CATALIZADORES,
AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REACÇÕES POR ELAS
CATALIZADAS?
Para que ocorra uma reacção química qualquer é necessário que as substâncias
reaccionantes experimentem um choque correctamente orientado e com o
adequado aporte energético para obter a formação do complexo activado, a partir
do qual se formarão os produtos da reacção. A energia necessária para a formação
desse complexo activado recebe o nome de energia de activação. Na seguinte
reacção: A+B C+ D

REACÇÃO EM AUSÊNCIA DA ENZIMA REACÇÃO EM PRESENÇA DA ENZIMA

COMPLEXO

ENERGÍA DE LAS MOLÉCULAS

ACTIVADO
ENERGÍA DE LAS MOLÉCULAS

ENERGIA DE ACTIVAÇÃO
COMPLEXO
ENERGIA DE ACTIVAÇÃO
ACTIVADO
A+B A+B

VARIAÇÃO DA ENERGIA VARIACIÓN DE LA ENERGÍA

(ΔG) (ΔG)
C+D C+D

PROGRESSO DA REACÇÃO
PROGRESSO DA REACÇÃO
 AS ENZIMAS AUMENTAM A VELOCIDADE DAS REACÇÕES POR ELAS
CATALISADAS DIMINUINDO A ENERGIA DE
ACTIVAÇÃO

 A ACÇÃO DAS ENZIMAS NÃO MUDA O NÍVEL ENERGÉTICO DOS

REACTANTES (SUBSTRATOS) NEM DOS PRODUCTOS DA REACÇÃO.
 AS ENZIMAS NÃO AFECTAM O ESTADO DE EQUILIBRIO DAS
REACÇÕES QUÍMICAS, SÓ AJUDAM A QUE SE ALCANCE MAIS
RAPIDAMENTE
 ESTRUTURA DAS ENZIMAS

PARTE PROTEICA
(APOENZIMA)
HOLOENZIMA

PARTE NÃO PROTEICA

(COFACTOR)

ORGÁNICO INORGÁNICO
FORMA
METABÓLICAMENTE
ACTIVA DA ENZIMA
 FORMAÇÃO DO COMPLEXO ENZIMA - SUBSTRATO

NAS REACÇÕES CATALIZADAS POR ENZIMAS SE DEVE PRODUZIR A UNIÃO DA ENZIMA

COM SEU SUBSTRATO, DANDO LUGAR A FORMACÇÃO DO COMPLEJO ENZIMA
SUBSTRATO.
O SITIO ESPECÍFICO DA ENZIMA AO QUE SE UNE O SUBSTRATO RECEBE O NOME DE
SITIO ACTIVO.
A UNIÃO SE PRODUZ MEDIANTE A FORMAÇÃO DE INTERACÇÕES DÉBEIS ENTRE GRUPOS
QUÍMICOS PRESENTES NO SITIO ACTIVO E NO SUBSTRATO. AS PRINCIPAIS INTERACÇÕES
SÃO :
 PONTES DE HIDROGÉNIO
 UNIÕES ELECTROSTÁTICAS
 FORÇAS DE VAN DER WAALS
SITIO ACTIVO

+
SUBSTRATO

ENZIMA COMPLEXO
ENZIMA-SUBSTRATO
 FORMAÇÃO DO COMPLEXO ENZIMA - SUBSTRATO
 MECANISMO DA CHAVE E DA FECHADURA
EM ALGUMAS ENZIMAS, O SITIO ACTIVO É RÍGIDO E NÃO SE MODIFICA SUA
CONFORMAÇÃO QUANDO SE PRODUZ A UNIÃO DA ENZIMA COM SEU SUBSTRATO

SUBSTRATO
ENZIMA COMPLEJO
ENZIMA-SUBSTRATO

 MECANISMO DE AJUSTE INDUZIDO:

EM OUTRAS ENZIMAS O SITIO ACTIVO POSSUI, CERTO GRAU DE ELASTICIDADE QUE
LHE PERMITE ADAPTARSE A FORMA DO SUBSTRATO QUANDO SE FORMA O COMPLEJO
ENZIMA SUBSTRATO

+
SUBSTRATO

ENZIMA COMPLEJO
ENZIMA-SUBSTRATO
 MECANISMO DE AJUSTE
INDUZIDO

SITIO ACTIVO AJUSTADO A FORMA DO

SITIO ACTIVO ABERTO EM
SUSTRATO QUANDO ESTE SE UNE A SUA
AUSÊNCIA
ENZIMA
DO SUSTRATO
 ESTRUTURA DO SITIO ACTIVO DAS ENZIMAS
O SÍTIO ACTIVO DAS ENZIMAS POSSUI 4 COMPONENTES FUNDAMENTAIS:
 EIXO PEPTÍDICO: formado pelo eixo covalente monótono da cadeia polipeptídica.
Seus pregues e repregues determinam a conformação do sitio activo.

 GRUPOS DE AMBIENTAÇÃO: Estão formados pelas cadeias laterais de aminoácidos

apolares. Garantem o ambiente apolar dentro do sitio activo O sitio activo não
conteém água, a menos que seja o substrato da enzima, o qual facilita a formação
de pontes de hidrogénio entre os grupos químicos presentes no sitio activo e os do
substrato.

 GRUPOS DE FIXAÇÃO: São grupos químicos presentes fundamentalmente nas

cadeias laterais de aminoácidos polares. São os encarregados de unir o substrato ao
sitio activo da enzima.

 GRUPOS CATALÍTICOS: São os responsáveis das modificações químicas do substrato.

Os principais grupos catalíticos são:
1) GRUPO HIDROXILO DA SERINA
2) GRUPO SULFIDRiLO DA CISTEíNA
3) GRUPO IMIDAZOL DA HISTIDINA
4) GRUPO CARBOXILO DISTAL DOS ÁCIDOS
ASPÁRTICO E GLUTÁMICO.
 REACÇÃO GERAL DAS ENZIMAS

RE
E + S AÇ
ÃO
INV
ER
SA
FASE DE
UNIÃO ES FASE DE
TRANSFORMAÇÃO

EP
RE FASE DE
AC TRANSFORMAÇÃO
Ç ÃO FASE DE
DI UNIÃO
RE
CT
A
E + P
NOTE QUE NO FINAL DA REACÇÃO A ENZIMA SE REGENERA INTEGRA SEM SOFRER
MODIFICAÇÕES QUÍMICAS.
 ESPECIFICIDADE DAS ENZIMAS

ESPECIFICIDADE DE ESPECIFICIDADE DE
SUBSTRATO ACÇÃO

ABSOLUTA RELATIVA
AS ENZIMAS SÓ CATALISAM UMA
DAS POSSÍVEIS TRANSFORMAÇÕES
QUÍMICAS QUE PODE EXPERIMENTAR
SEU SUBSTRATO

A ENZIMA SÓ ACTUA A ENZIMA ACTUA SOBRE

DE MANEIRA UM GRUPO DE
ABSOLUTA SOBRE UM SUBTRATOS COM SEMELHANÇA
SÓ SUSTRATO ESTRUTURAL
 ESPECIFICIDADE DAS ENZIMAS
A ESPECIFICADE DE SUSTRATO SE DEVE A ELEVADA ESPECIFICIDADE DA UNIÃO DA
ENZIMA COM SEU SUBSTRATO. SÓ SE PRODUZIRÁ ESTA UNIÃO QUANDO EXISTA
COMPLEMENTARIEDADE ESTÉRICA E ELÉCTRICA ENTRE O SÍTIO DA ENZIMA E SEU
SUSTRATO

+ +
+ +
SUBSTRATO
ENZIMA
HÁ COMPLEMENTARIEDADE ESTÉRICA,
NÃO HÁ COMPLEMENTARIEDADE
MAS NÃO ELÉCTRICA, NÃO SE FORMA O
ESTÉRICA, NÃO SE FORMA O
COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO
COMPLEXO ENZIMA SUBSTRATO

_
+ _
+
SUBSTRATO
ENZIMA COMPLEXO
ENZIMA-SUBSTRATO
EXISTE COMPLEMENTARIEDADE ESTÉRICA E ELÉCTRICA, PORTANTO SE FORMA O
COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO
 EXEMPLO DE ENZIMA COM ESPECIFICIDADE DE
SUBSTRATO ABSOLUTA

COOH CO O H
NAD+ NADH + H+
NH2 C H C O

C H2 CH 2 + NH3
C H2 L-GLUTÁMICO CH 2

C OO H DESHIDROGENASA CO O H
ÁCIDO GLUTÁMICO ÁCIDO α CETO
GLUTÁRICO

ENZIMA CUJO ÚNICO SUBSTRATO É O ÁCIDO GLUTÁMICO

 EXEMPLO DE ENZIMA COM
ESPECIFICIDADE DE
SUBSTRATO RELATIVA

HEXOQUINASA

GLICOSE GLICOSE 6-FOSFATO

PARA ALÉM DE FOSFORILAR A GLICOSE, FOSFORILA A

OUTRAS HEXOSAS
COMO A FRUCTOSE E A MANOSA
 ESPECIFICIDADE DE ACÇÃO

A GLICOSE PODE EXPERIMENTAR DIFERENTES

MODIFICAÇÕES QUÍMICAS, MAS A HEXOQUINASA, SÓ
CATALISA A REACÇÃO DE FOSFORILAÇÃO.

DA MESMA FORMA, A L- GLUTÁMICO DESHIDROGENASA

SÓ CATALISA A REACÇÃO DE DESAMINAÇÃO OXIDATIVA
DO ÁCIDO GLUTÁMICO

ESTA ELEVADA ESPECIFICIDADE DE ACÇÃO É UMA DAS

RAZÕES QUE JUSTIFICA A ELEVADA EFICIÊNCIA
CATALÍTICA DAS ENZIMAS
 CONCLUSÃO
 As enzimas aceleram a velocidade das reacções
diminuindo a energia de activação e seu
mecanismo básico de acção consta de duas
etapas, a de união e a de transformação.

 A estrutura tridimensional do centro activo e

seus componentes determinam a especificidade
de substrato e de acção das enzimas.