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Proteínas y Aa
Proteínas y Aa
Proteinas
BIOQUÍMICA
PROTEÍNAS
-Carga
-Polaridad e
hidrofobicidad de las
proteínas
-Participan en la
formación de enlaces
intracatenarios e
intercatenarios.
Se pliegan en complejas formas tridimensionales
que dan lugar a las características estructuras
helicoidales, en hoja plegada y dominios,
determinadas por enlaces covalentes, enlaces
de hidrógeno, puentes salinos e interacciones
hidrofóbicas entre las cadenas laterales de los
aminoácido.
FUNCIONES
● Catálisis de reacciones metabólicas
● Transporte de vitaminas, minerales,
oxígeno y combustibles
● Estructura de los tejidos
● Transmisión nerviosa
● Contracción muscular
● Motilidad celular
● Coagulación de la sangre
● Defensa inmunitaria
● Hormonas y moléculas reguladoras
Son sintetizadas como una secuencia de aminoácidos unidos formando
una estructura poliamida (polipéptido) lineal, pero adoptan estructuras
tridimensionales complejas al realizar sus funciones.
AMINOÁCIDOS
Bloques de construcción de
las proteínas
Estereoquímica: configuración en el
carbono α e isómeros D y L
Las dos configuraciones de los aminoácidos se denominan D (dextro, que significa «derecha») y L (levo,
que significa «izquierda»).
Todos los aminoácidos en las proteínas son de configuración L, ya que las proteínas son
biosintetizadas por enzimas que insertan solamente L-aminoácidos en las cadenas peptídicas.
Clasificación de los aminoácidos según la
estructura química de sus cadenas laterales
La glicina, que solamente tiene un hidrógeno como cadena lateral, se incluye también en este
grupo.
La alanina tiene una estructura relativamente simple, un grupo metilo como cadena lateral,
mientras que la leucina y la isoleucina tienen grupos isopropilo, sec-butilo e iso-butilo.
Son hidrofílicos.
Zwitterión
Ph ácido Ph básico
Valores de pKa de los grupos
ionizables en las proteínas
La carga neta global de una
proteína depende de la
contribución de los
aminoácidos básicos (carga
positiva) y ácidos (carga
negativa), pero la carga real en
la proteína varía con el pH de la
disolución.
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
Forma Forma no
protonada protonada
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
Se define como la
constante de equilibrio de la
reacción de disociación
Constante de
disociación:
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y pKa
La forma ácida protonada reacciona con la base añadida y la forma básica no protonada neutraliza el ácido
añadido
PÉPTIDOS
Y
PROTEÍNAS
Estructura Primaria de las Proteínas
La estructura primaria de las proteínas es la secuencia lineal de sus aminoácidos
En las proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido se une al grupo amino del aminoácido
siguiente, formando un enlace amida (péptido); durante la reacción se elimina agua.
Las unidades de aminoácidos de una cadena peptídica se denominan residuos aminoácidos.
Una cadena peptídica formada por tres residuos aminoácidos se denomina tripéptido; un ejemplo es el glutatión.
Por convención, el amino terminal (N-terminal) se considera el primer residuo y la secuencia de aminoácidos se
escribe de izquierda a derecha.
El residuo aminoácido que tiene un grupo amino libre en uno de los extremos del péptido (Asp) se denomina
aminoácido N-terminal (amino terminal), mientras que el residuo que tiene un grupo carboxilo libre en el otro
extremo (Leu) se denomina aminoácido C-terminal (carboxilo terminal).
Las cadenas laterales de los aminoácidos contribuyen tanto a la carga como a la
hidrofobicidad de las proteínas
La composición de aminoácidos de una cadena peptídica tiene un efecto notorio en sus propiedades físicas y
químicas. Las proteínas ricas en grupos amino alifáticos o aromáticos son relativamente insolubles en agua y se
encuentran frecuentemente en las membranas celulares. Las proteínas ricas en aminoácidos polares son más
hidrosolubles.
Los grupos de aminoácidos con cadena lateral ácida (Glu, Asp) o básica (Lys, His, Arg) conferirán carga y
capacidad de amortiguación a la proteína.
Las proteínas son una parte importante de la capacidad de tamponamiento de las células y de los líquidos
biológicos, incluida la sangre.
Estructura Secundaria de las Proteínas
La estructura secundaria de las proteínas está determinada por las interacciones mediante
puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo y amida del esqueleto
las bolitas compactas del orden de micras y requiere unas altas presiones para lograr una
elucion eficaz pero a cambio proporciona separaciones de alta resolución.
isoelectroenfoque (IEF): el IEF se utiliza para separar proteínas según su punto isoeléctrico
● Sus funciones
● La identificación de la familia a la que
pertenece
● La caracterización de las proteínas
mutantes que causan enfermedad.
● La tripsina
● La proteasa V8
● La lisil endopeptidasa
Determinación de la
estructura primaria de
las proteínas
Para el análisis secuencial de las proteínas se
realizan mediante espectrometría de masas
La cristalografía de rayos X:
● se basa en la difracción de los rayos X por los
electrones de los átomos que forman la molécula.
● Sin embargo, la proteína debe encontrarse en forma
de cristal bien ordenado
● Para la cristalización de las proteínas, el método más
usado es el de la gota colgante
La espectroscopia de RM:
Se suele emplear para el análisis estructural de compuestos
orgánicos pequeños
Ej:
● HSP 60
● HSP 70
● Proteínas disulfuro isomerasas.
PRIONES
Los priones son proteínas mal plegadas que
parecen estar compuestos solamente de
moléculas de PrPSc (forma ovina), que son
moléculas con una conformación anormal de la
proteína normal codificada por el huésped.