Propiedades funcionales de

las proteínas
Las preferencias de los consumidores frente a
los alimentos se basan principalmente en sus
características sensoriales como sabor, color,
aroma y textura. Estas características son el
resultado de una serie de interacciones entre los
diferentes componentes al interior del alimento o
que se modifican durante el procesamiento,
maduración, almacenamiento o consumo
Las proteínas forman una parte importante de
las propiedades sensoriales de los alimentos, en
especial de los productos de pastelería y
panadería donde se considera la capacidad
viscoelástica, la capacidad de formar la masa
(gluten) y las características de la textura
En los productos cárneos las características
sensoriales dependen de las características de
las proteínas del músculo (actina y miosina y de
otras proteínas solubles)
En la leche se forman estructuras entre la
caseína y diversos aditivos para formar
estructuras coloidales muy apreciadas por
el consumidor

Las proteínas del huevo presentan

características particulares en el caso de
espumación (clara) y emulsificación
(yema)
 Propiedades funcionales
Los tres grupos más importantes son:
Propiedades de Hidratación (proteína-
agua)
Propiedades dependientes de las
interacciones (proteína-proteína)
Propiedades superficiales
Alimentos Funcionalidad requerida
Sopas y salsas Viscosidad, emulsificación,
retención de humedad
Masas y Desarrollo de la matriz
panadería viscoelástica, cohesión
gelificación, emulsificación,
espuma, pardeamiento,
retención de agua
Productos lácteos Emulsificación, retención de
agua, viscosidad, gelificación,
espuma, coagulación
Sucedáneos del Espuma, gelificación,
huevo emulsificación
Productos cárneos Emulsificación, gelificación,
cohesión, retención de agua y
grasas
Sustitutos de Absorción y retención de agua y
carne grasa, cohesión carácter
masticable
Recubrimientos Adhesión, cohesión
Productos de Dispersabilidad, emulsificación,
repostería pardeamiento
 Intrínsecos Procesamiento Factores
ambientales y
componentes del
alimento
Composición de - Calentamiento Agua
proteínas - pH
Carbohidratos
- Fuerza iónica
Conformación de - Agente reductores Lípidos
proteínas - Condiciones de
Sales
almacenamiento
- Secado Sabores
- Modificaciones químicas Estado de
- Modificaciones físicas oxidación

pH
 PROPIEDADES FUNCIONALES
DE LAS PROTEÍNAS
1.-Emulsificación

2.-Hidratación
absorción de agua
hinchamiento
humectabilidad
cohesión
adhesión
viscosidad
dispersabilidad
solubilidad
3.-Solubilidad

4.-Viscosidad
tamaño/volumen
estructura
asimetría
cargas eléctricas
deformabilidad

5.-Formación de geles

6.-Texturización

7.-Formación de masa

8.-Fijación de aromas
Emulsiones 2.0
 Emulsiones
Sistema heterogéneo inestable formado,
básicamente, por una mezcla de dos
líquidos inmiscibles, uno de los cuales,
fase dispersa, está disperso en el otro,
fase dispersante, en forma de pequeñas
gotitas de diámetro no mayor de un
micrón.
 Componentes
• Fase dispersa o interna, discontinua, constituida
por uno o más líquidos dispersos en forma de
pequeñas gotas que están suspendidas en la
• Fase dispersante o externa, continua en la cual
está suspendida la fase dispersa.
• Agentes emulsionantes, son componentes o
aditivos que presentan características de
agentes tenso activos o surfactantes, que
disminuyen la energía interfacial entre la fase
dispersa y la fase dispersante.
Pueden ser :
• Naturales (leche)
• Artificiales / tecnológicas (mayonesa)
• Simples
• Complejas
Adsorción de surfactantes aceite-
agua; agua-aire
1.- Jabón
2.-Aceite
3.-Polímero
4.-Proteína globular
 Clasificación de los
emulsificantes

– Aniónicos, catiónicos o no iónicos

– Naturales o sintéticos
– Propiedades hidrofóbicas/hidrofílicas
– Aumenta viscosidad
– Sustancias activas superficialmente
– Absorbente sólido (adsorbente)
Estabilización de las emulsiones

• Disminución de la tensión superficial

– Se pueden agregar sustancias tensoactivas
• Estabilización por sólidos finamente divididos

• Estabilización por biomoléculas

• Estabilización por aumento de la viscosidad de
la fase continua
• Uso de emulsificantes, entre otros
 Desestabilización de las
emulsiones
• Formación de nata o sedimentación
– Debido a fuerzas de gravedad
• Floculación o agregación
– Supresión de las cargas eléctricas
– Se aglomeran las gotitas y aumenta el tamaño
aparente pero continúan las laminillas
• Coalescencia
– Es la fusión de las gotitas entre sí
– Fenómeno espontáneo
– Separación de dos fases por una interfase plana de
superficie mínima
 Emulsificantes más comunes
• Ésteres de Glicerol
• Monoésteres de Etileno o Propilenglicol
• Ésteres de ácidos grasos del Sorbitan
• Fosfolípidos (lecitina de soya, yema de huevo)
• Gomas solubles en agua (O/W)
– Goma Arábiga
– Goma Tragacanto
– Xantanos
– Agar
– Pectinas
– Carragenanos
– Carboximetilcelulosa (CMC)
– Alginatos
• Proteínas
Lecitina
La mayonesa es una
emulsión formada al
dispersar aceite en un
medio acuoso, la yema
de huevo, que contiene
un emulsionante
denominado lecitina.
La lecitina rodea a las
gotitas de aceite e
impide que se unan
unas a otras
 Aceite

Agua

• Las emulsiones son sistemas termodinámicamente

inestables y pueden ser reversibles (se separan
nuevamente las dos fases. Para elaborar una emulsión,
se debe aplicar una fuerza importante
• Muchas emulsiones se diseñan para
proteger ciertos ingredientes, controlar la
calidad de ellos en el tiempo o para crear
productos bajos en grasas
• Se requiere de una gran cantidad de
energía para aumentar el área (interfase)
entre las dos fases
1 Micela
2 Micela no esférica
3 Vesícula
4 Micela inversa
5 Bicapa
 Ubicación en la interfase

= Predominantly hydrophobic regions

• La ubicación de los biopolímeros está

relacionada con la carga hidrofóbica de las
moléculas
Proceso de homogenización

1° Homogenization 2° Homogenization

Puede ser dividido en dos etapas; primaria

donde se crea la emulsión y secundarias donde
se reduce el tamaño de las gotas de la emulsión
p<1
Relación entre la
geometría molecular
y la curvatura de las
p=1
superficie interfacial

p>1
p<1 p=1 p>1

Fases de las
emulsiones

O/W Unstable W/O

 Factores a considerar en la
formación de emulsiones
• Tipo y diseño del equipo utilizado
• Fuerza aplicada o aporte energético
• Velocidad de adición del aceite
• Volumen de la fase lipídica
• Características del aceite (punto de fusión)
• Temperatura
• pH
• Fuerza iónica
• Presencia de azúcares
• Presencia de surfactantes de bajo peso molecular
• Presencia o exposición al oxígeno
• Concentración de proteína soluble
• Generalizando:
– A mayor solubilidad y capacidad
emulsionante de la proteína mayor estabilidad
de la emulsión
 Ejemplos
• En la elaboración de salchichas (pH 4 a
8), la presencia de cloruro de sodio (0,5 a
1 M) aumenta la capacidad emulsionante
de las proteínas
• La proteína de soya que después de la
cocción queda en el sobrenadante, son
más activas que las proteínas que
precipitan
 Comparación de propiedades
emulsionantes de las proteínas
1.-Capacidad Emulsionante (CE)
Es el volumen de aceite (en ml) que se pueden
emulsionar por gramo de proteína hasta que se
produzca la inversión de las fases
Se agita una solución con la proteína y se le
añade aceite o grasa fundida a una velocidad
constante, hasta que desciende la viscosidad o
por un cambio en la coloración (si el colorante
es liposoluble)
2.-Estabilidad de la emulsión (EE)

Volumen de la emulsión final X 100

Volumen de la emulsión inicial
 Propiedades superficiales de las
proteínas
• Las proteínas son capaces de difundirse hacia
la interfase aceite/agua (o/w) y de adsorberse
• Puede ocurrir que una proteína hidrófoba tenga
una buena concentración en la interfase, baje la
tensión superficial y forme una emulsión estable
• Un factor importante a considerar es la
flexibilidad de la proteína para ubicarse en la
interfase
• Generalmente las proteínas globulares
presentan una más baja emulsificación (excepto
que se las someta a un tratamiento previo
Emulsiones: aspecto negativo

Se pueden formar emulsiones indeseables

cuando se trata de eliminar proteínas de
semillas de oleaginosas. Generalmente se
forma una emulsión y no puede ser
separado por centrifugación
Resumiendo
Espumas
Espumas
 Definición

Dispersiones de
gotas de gas en una
fase continua líquida
o semi-sólida.
El gas puede ser aire
o CO2
• Una espuma es una mezcla de burbujas de gas en una
matriz, líquida o sólida, termodinámicamente inestable
debido a su elevada superficie de interfase gas-líquido.
• La formación de espuma requiere necesariamente una
matriz fluida que permita la organización de los
componentes y la organización de burbujas cerradas
para contener el gas, posteriormente la matriz puede
solidificar.
• Una vez sólida la espuma se vuelve estable, pero es
necesario que permanezca formada antes de
solidificarse.
Desde la perspectiva gastronómica, una
espuma alimenticia representa una
preparación en la que se han introducido
burbujas de gas en un sólido o líquido con
el objetivo de comunicarle esponjosidad y
ligereza.
Los gases presentes en las espumas alimentarias
suelen ser:
– Aire (en las espumas obtenidas por batido),
– CO2 (en las masas fermentadas y en las espumas
artificiales obtenidas a alta presión) e incluso el
– N2O cuando se emplea el sifón culinario.
– Vapor de agua: En las masas sometidas a horneado
se pueden formar espumas cuyo gas, en gran parte,
es el vapor de agua producido por el calentamiento
de la masa.
• Las capas delgadas se denominan
laminillas y tienen por función separar las
burbujas de gas.
• La interfase puede alcanzar 1 m por cada
ml de volumen
• Se necesita energía mecánica para
producir la espuma
• Para mantener la estructura de la burbuja
se requiere en la interfase de agentes que
disminuyan la tensión y formen una
barrera protectora elástica entre las
burbujas de aire atrapadas en el sistema
• Las proteínas pueden ubicarse en la
interfase (dos proteínas separadas por
una delgada capa de líquido)
 Medición de la calidad e las
espumas
1.-Volumen de la espuma (en estabilidad)

Volumen de espuma x 100

Volumen fase líquida inicial
2.-Incremento de volumen

Volumen espuma- Volumen inicial x 100

Volumen inicial
3.-Poder espumante

Volumen de gas en la espuma x 100

Volumen de líquido en la espuma
4.-Proporción de gas

Gas en la espuma x 100

Gas insuflado

Para el método de burbujeo

5.-Densidad de la espuma

6.- Tiempo

7.- Temperatura
8.- Estabilidad de la espuma
Es el tiempo que demora en
“derrumbarse” (reducción de tamaño) ya
sea total o parcial o la cantidad de líquido
perdido
9.- Firmeza o rigidez de la espuma
Se puede determinar midiendo la cantidad
de masa que es capaz de soportar la
columna de la espuma o por la viscosidad
de ella
10.-Comportamiento durante el calentamiento
Es importante en los soufflé y merengues.
Generalmente se adiciona sacarosa para
favorecer la formación y estabilidad de la
espuma

Nota: Proteína espumante patrón: clara de huevo

Factores que influyen en la formación y
estabilidad de la espuma
• Proteína insolubles
– Las proteínas miofibrilares y del gluten pueden
mejorar la estabilización de las espumas, debido a
que probablemente aumenten la viscosidad
superficial

• Sales
– En general, influyen en la solubilidad, viscosidad ,
desdoblamiento y viscosidad de las proteínas
– El NaCl aumenta la pérdida de líquidos y reduce la
estabilidad de las espumas
• Azúcares
– La sacarosa reduce la expansión de la espuma pero
mejora su estabilidad, por lo que generalmente se
añade cuando ya está formada la espuma.
– Las glicoproteínas de la clara de huevo (ovomucoide
y ovoalbúmina) contribuyen a la estabilización de las
espumas porque absorben y retienen agua en las
laminillas
• Lípidos
– Generalmente impiden o reducen la formación de la
espuma (ejemplo: clara+ yema)
 Mejoramiento de la capacidad
espumante
Para lograr una mejora en la capacidad
espumante de algunas proteínas se puede
producir:
– Calentamiento moderado
– Exposición a agentes denaturantes (Ruptura
de los enlaces disúlfuro)
– Proteólisis parcial
 Proteínas para espumas
• CLARA DE HUEVO
• Hemoglobina
• Albúmina (suero bovino)
• Gelatinas
• Proteínas del lactosuero
• Micelas de caseína
• Caseína Beta
• Gluteninas (trigo)
• Soya
DISPENSADOR DE
CREMA CHANTILLY
Materiales: Enteramente en acero
inoxidable utilización permanente, no
es desechable
Función: Aparato para hacer nata
batida
Características: La nata sale suelta,
es sana y ligera, exenta de
conservantes y estabilizantes. Gran
volumen de nata, se conserva durante
varios días refrigerada. Elimina el uso
de la batidora. Ahorro de energía
estandarización de
porciones y excelente presentación
de su producto. De muy fácil manejo.
 Helados
Es una mezcla de:
Emulsión de glóbulos de grasa
Suspensión de cristales de hielo dispersos
Gel de polisacárido (por ejemplo
carragenano)
Formación de masas
• La formación de masas proteicas es una
propiedad importante de las proteínas del
gluten (principalmente del trigo y en menor
proporción del centeno y cebada).
• Las gluteninas y las glutaminas poseen
gran tamaño molecular lo que favorece la
formación de las masas
• Tienen la capacidad de formar masas
viscoelásticas, después de la mezcla y
amasado a temperatura ambiente.
• EL pan se produce porque la masa es
viscoelástica y podrá ser fermentada y
posteriormente cocida
• Además de la
gliadina y glutenina,
la harina de trigo
posee gránulos de
almidón, lípidos y
proteínas solubles
que ayudan a la
formación de la red
pastosa y/o a la
textura final del pan
• La gliadina y la glutenina poseen una baja
cantidad de aminoácidos ionizables,
además de ser poco solubles en
soluciones acuosas neutras. Tienen
tendencia a formar enlaces o puentes de
hidrógeno
• Por esta razón es que la
masa presenta adhesión
y cohesión
• ¿Todas las proteínas del trigo producen
panes de buena calidad?
• ¿Las proteínas de otras plantas y/o
cereales se pueden usar en panificación?
• ¿Qué pasa cuando se mezcla la harina de
trigo con otras harinas?
• Cuando la harina hidratada se mezcla y amasa,
las proteínas del gluten, se orientan, alinean y
despliegan parcialmente. Lo que favorece las
uniones di – súlfuro y las interacciones
hidrófobas
• Las partículas iniciales de gluten se transforman
en membranas o películas delgadas,
formándose una red proteica tridimensional
viscoelástica que engloba los gránulos de
almidón
• La red proteica se puede romper por
agentes como la cisteína o se puede
endurecer con aditivos como los bromatos
• Las harinas FUERTES necesitan períodos
largos de amasado
• Las harinas DÉBILES forman redes que
se derrumban cuando la duración del
amasado es excesivo o la fuerza aplicada
es inadecuada, se
romperán los
enlaces disúlfuro
• Gluteninas
– Responsables de la
elasticidad, cohesión y
tolerancia de la masa
al amasado

• Gliadinas
– Responsables de la
fluidez, extensibilidad
y expansión de la
masa
• Si la cohesión es excesiva durante la
fermentación, no se podrán formar las
burbujas que contiene CO2, y la subida de
la masa será insuficiente
• Una extensibilidad excesiva formará
películas de gluten muy débiles y
permeables, por lo tanto, la retención de
CO2 es baja y la masa no sube o presenta
alvéolos irregulares
• Si se agregan grasas o lípidos a la
mezcla, se puede mejorar o empeorar la
formación de la masa o red de gluten
• En la masa la glutenina y la gliadina ya
están parcialmente denaturadas (por
estiramiento), lo que les permite tolerar
temperaturas más altas de cocción
• La miga esponjosa
se producirá por la
capacidad de retener
agua durante la
cocción del alimento
• Las proteínas solubles (globulinas y
albúminas) se desnaturalizan y agregan
durante la cocción. Esta gelificación
parcial contribuye a la formación de la
miga
• Si se adicionan otras proteínas al gluten
como de soya, leche, lacto suero, huevo u
otras, el efecto es totalmente variable y
dependerá de las interacciones proteína-
proteína y del pH alcanzado en la masa
Gelificación
 Definición

Es cuando las moléculas proteicas

se ordenan y agrupan para formar una red
proteica ordenada
 Generalidades
Algunos Alimentos se definen como “Soft-
foods”, que pueden denominarse como
gel. Sue estudian generalmente desde el
punto de vista de sus características
mecánicas: reología y de su fractura
 Descripción
Son alimentos viscoelásticos, que pueden
sufrir de stress, son elásticos, sufren de
deformación instantánea, pero rápidamente
vuelven a su estado anterior.
Generalmente la fuerza que se aplica a un gel
va a deformar el alimento hasta que se
fractura o se destruye
Las proteínas forman parte de los geles, pero
los hidratos de carbono tienen, a través de
las gomas y ficocoloides un papel
fundamental
 Métodos de evaluación de los
geles proteicos(*)
• Cantidad de agua contenida en el gel
• Pérdida de agua en determinadas
condiciones
• Pérdida de agua por centrifugación

(*) Se considera NO romper la red proteica

Algunos tipos de geles
 Parámetros que influyen en la
formación del gel

• pH
• Temperatura
• Concentración de proteína
 Diferencias entre geles

• Transparencia
• Resistencia al calor
• Resistencia a las bajas temperaturas
(congelación/descongelación)
• Tipo de desestabilización
 Mecanismo de gelificación
• Desconocido parcialmente
• Requiere una desnaturalización parcial de la
proteína
• Formación de una red proteica, es decir,
interacciones entre:
– Proteína-proteína
– Proteína-disolvente (agua)
– Fuerzas de atracción/repulsión entre cadenas
polipeptídicas próximas
– Enlaces disúlfuro, puentes de hidrógeno, entre otros
 Geles irreversibles
Irreversibles: Continen enlaces disúlfuro,
como por ejemplo los geles con
ovoalbúmina y Beta-lactoalbúmina
Reversibles: Gelatina
Parcialmente reversibles: soya
(dependiendo de la temperatura)
 Cogelificación

Es cuando la gelificación ocurre si hay dos

tipos de proteínas diferentes. También
pueden interactuar con gomas
(carragenano)
 Clasificación de los geles al
calentamiento
1.-Proteínas que precipitan con calor a baja
concentración proteica y producen en
altas concentraciones geles opacos
(ovoalbúmina)
2.-Proteínas que permanecen solubles en
bajas concentraciones y producen un gel
claro y termorreversible (caseína, beta-
lactoalbúmina)
 Propiedades gelificantes de
algunas proteínas
• Proteínas miofibrilares de mamíferos y
pescados(*)
– Alimentos texturados (carnes picadas)
– Estabilización de la emulsión de las
salchichas
– Consistencia al Surimi

(*)Generalmente no tratadas con calor o frío

• Proteínas de la leche (micelas de caseína)
(*)
– Quesos
– Cuajadas
– Lácteos gelificados

(*)Si se concentran estas proteínas pierden

termoestabilidad
• Proteínas de la clara del huevo
– Mejor agente gelificante
– Zona de gelificación amplia (de pH 3 a 11) si
la concentración es superior al 5%
– Conalbúmina y ovoalbúmina
Texturización de proteínas
• Las proteínas contribuyen a la base
estructural de lo alimentos y por ende a su
textura, como por ejemplo:
– Miofibrillas de la carne y del pescado
– Masa y miga de pan
– Geles de soya
– Gelatina
– Cuajadas y quesos
– Emulsiones cárnicas para salchichas
• Se pretende cambiar la estructura de las
proteínas solubles a una “masticable”, con
buena retención de agua. Estas
características se deberían mantener
después de la cocción del alimento
• Las proteínas texturizadas se utilizan para
“diluir” productos cárneos
 Mecanismos de texturización
1.-Coagulación térmica y formación de
película
Usando soluciones concentradas de
proteínas (ej soya) éstas pueden formar
una película fina al secarse sobre un
secador de rodillos
2.-Formación de fibra
Es el hilado de las proteínas, especialmente de
soya, muy similar al “tejido de las telas”.
Generalmente deben ser sólo proteínas y no
otros compuestos.
También se puede
presentar en el queso
tipo “fundido”
3.-Extrusión termoplástica
Se utiliza para la texturización de
proteínas vegetales, como harinas o
aislados proteicos a los que se les puede
adicionar gluten o almidones.
El NaCl o de Calcio puede
ayudar a formar estructuras
más resistentes
 Propiedades de
hidratación de las
proteínas
Esquema de humectación de las
proteínas
1 Fijación de
moléculas de 2 Adsorción de
Proteína capas múltiples
agua sobre
seca zonas polares de agua
o iónicas

3 Condensación de
4 Hinchamiento agua líquida
(agua libre)

Partículas o
masas 5 Solvatación Disolución
insolubles Dispersión
 Generalidades
• Entre las propiedades asociadas a la hidratación
se tiene:
– Absorción del agua (afinidad)
– Hinchamiento
– Mojabilidad
– Capacidad de retención de agua
– Cohesión
– Adhesión (etapas 1 a 4)
– Dispersabilidad (1 a 5)
– Viscosidad (1 a 5)
 Naturaleza de las interacciones
proteína-agua
1.-Agua de estructura o de constitución
-Ligada a las proteínas
-Estabiliza, no disponible como disolvente
o reactivo
-Escasa cantidad
2.-Agua de la capa monomolecular
-Absorbida en cadenas laterales por
enlaces de H o interacciones dipolo

3.-Agua no congelable
Es aquella que no se congela aunque baje
la temperatura
4.-Agua de hidratación hidrófoba

5.-Agua capilar o embebida

-Está retenida entre proteínas, por
ejemplo en geles, quesos, carnes

6.-Agua de hidratación hidrodinámica

-Rodea a las proteínas
Determinación de las propiedades
de hidratación
• Humedad relativa
– Medición de la higroscopicidad de la proteína,
peligro de apelmazamiento
• Método de hinchado
– Además de medir la velocidad y extensión de
la hidratación
• Método de exceso de agua
– Por centrifugación
• Método de saturación de agua
– Por centrifugación
 Factores ambientales que influyen
en las propiedades de hidratación

• Concentración
• Temperatura
• pH
• Tiempo
• Presencia de otros constituyentes