BIOQUIMICA

PROTEINAS, CARACTERISTICAS
GENERALES.
CARACTERISTICAS GENERALES.

 Forman asociaciones moleculares con otros compuestos

mas simples.
 Son las macromoléculas de mayor abundancia en la
naturaleza.
 Son los componentes mayoritarios de los compuestos
orgánicos mas complejos(80-90%).
 Cada una de ellas realiza funciones biologicas
especificas.
FUNCIONES

 Estructurales: conforman estructuras celulares

garantizando la existencia de los tejidos.
 Especificas: participan en el proceso del metabolismo
como en enzimas, como transporte, contráctiles,
protectoras.
 Energéticas: participan de manera secundaria en el
aporte energético (neo-glucogénesis)
 GENERALIDADES DE LAS PROTEINAS

 Compuestos orgánicos complejos de alto peso

molecular, contienen C, H, O, N y generalmente S.

 La hidrólisis de las proteínas mediante enzimas,

ácidos o álcalis producen aminoácidos.

 Poseen un grupo
nitrogenado básico (grupo
amino, -NH2 ), y un grupo
carboxílico ácido COOH
ESTRUCTURA
 Para comprender el comportamiento y las
propiedades principales de las proteínas
es necesario analizar las características
constituyentes de ellas, es decir los
aminoácidos.
ESENCIALES NO ESENCIALES
Arginina Alanina
Histidina Aspartato
Isoleusina Asparagina
Leusina Cisteína
Lisina Glutamato
Meteonina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
AMINOÁCIDOS ESENCIALES

 Los animales superiores requieren un núcleo de 9

aminoácidos para mantenimiento y producción (De
Mello, 2003).

 La necesidad de estos aminoácidos, radica en la

imposibilidad de todos los animales de sintetizar el
correspondiente esqueleto carbonado o cetoácido.

 Los mamíferos también pueden responder a la

arginina dietaria y posiblemente a prolina durante
las primeras fases de rápido crecimiento.
AMINOACIDOS
 Los diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior
de las células para constituir péptidos y proteínas de
acuerdo con la información genética (participación de
enzimas específicas, ARN y ribosomas).

 Este proceso se inicia con una reacción de

condensación entre el grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo para formar
un enlace peptídico o amida con la eliminación de una
molécula de agua.

 El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede

formar un segundo enlace peptídico entre su grupo
carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer
aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de
agua y originando un tripéptido
Aminotransferasas

 Catalizan la transferencia de un grupo α-

amino desde un aminoácido hasta el
carbono α de un cetoácido.
 Grupo Aspartato
Prostético: FOSFATO
Aminotransferasa:
DE
PIRIDOXAL (PLP) derivado deOxalacetato
Aspartato + α-Cetoglutarato la piridoxina
+
(Vit B6). En la transaminación
Glutamato es convertido
a Piridoxamina Fosfato (PMP). Actúa como
transportador intermediario
Alanina de grupos NH 2 en
Aminotransferasa:
las reacciones de transaminación.
Alanina + α-Cetoglutarato Piruvato +
Glutamato
SÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

 Asimilación de amonio

 Transaminación

 Modificación de esqueletos de C de
aminoácidos ya existentes
DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

I. Transferencia del grupo α-amino al α-cetoglutarato

para formar glutamato.
II. Conversión de los grupos α-amino en ión NH4 por
desaminación oxidativa del glutamato.

III. Los esqueletos carbonados de los aminoácidos se

van hacia las vías de gluconeogénesis o cetogénesis.
 Proteína

α-Aminoácidos
α-Cetoglutarato
TRANSAMINASAS

α-Cetoácidos

GLUTAMATO
Glutamato Oxalacetato
DESHIDROGENASA
NAD(P) ASPARTATO
α-Cetoglutarato DESHIDROGENASA

α-Cetoglutarato

NAD(P)H

Aspartato
NH4
Formación de
la Úrea.
Úrea
AMINOACIDOS GLUCOGENICOS Y
CETOGENICOS

 En la degradación de los aminoácidos, los esqueletos

carbonados siguen distintas vías.

 Estos a.a son llevados a piruvato o intermediarios del

ácido tricarboxilico.

 Tienen el potencial de producir glucosa vía fosfoenol-

piruvato (Glucogénicos).

 Los a.a que producen acetil-coA, o acetoacetil-coA son

clasificados como cetogénicos
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
GLUCOGÉNICOS Y
GLUCOGÉNICOS CETOGÉNICOS
CETOGÉNICOS

Asparagina Arginina Isoleusina Leucina

Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina

Glutamina Glutamato Triptofano

Histidina Glicina Tirosina

Prolina Meteonina

Treonina Serina

Alanina Valina
Destino de los esqueletos
carbonados de los AA

Stryer, 1988
 SECUENCIA DE LA DIGESTIÓN DE LAS
PROTEINAS
 La asimilación de proteína dietaria comienza en el estómago en
el caso de cerdos, y en el proventrículo para las aves.

 Estómago: Inicio de la digestión, por acción de las pepsinas en

presencia de HCL. La pepsina ataca los enlaces peptídicos
adyacentes a los aminoácidos aromáticos, fenilalanina,
triptófano y tirosina (Mc Donald, 1999).

 Intestino delgado: Acción de las enzimas pancreáticas e

intestinales.

 Intestino grueso: Fermentación bacteriana (fibra).

PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS

NOMBRE ORIGEN SUSTRATO ACCIÓN

Pepsina Mucosa gástrica Proteínas y Endopeptidasas
peptidos
Tripsina Páncreas

Quimotripsina Páncreas

Elastasa Páncreas

Carboxipeptidasa A Intestino delgado Péptidos Exopeptidasas

Carboxipeptidasa B Intestino delgado

Aminopeptidasas Intestino delgado

Dipeptidasas Intestino delgado Dipéptidos Exopeptidasa

ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

Mecanismos de absorción:

1. Difusión pasiva.

2. Transporte independiente de Na.

3. Transporte dependiente de Na Aminoácidos y péptidos

pequeños:

 Se absorben rápidamente (forma activa dependiente del Na).

 Los aminoácidos L se absorben más rápidamente que los

isomeros D.
 DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN PROTEICA
ZIMÓGENOS ENZIMAS ACTIVAS PROTEÍNAS ESTÓMAGO

Quimotripsina y Elastasa LUZ

PROTEÍNAS Y PÉPTIDOS INTESTINAL
Quimotripsinógeno y Proelastasa

EXOPEPTIDASAS PÉPTIDOS Tripsina Tripsinógeno

BORDE
Oligopéotidos Enteroquinasa EN
Aminoácidos Libres
CEPILLO

EXOPEPTIDASAS
Transportadores
INTERIOR
Di y Tri - PÉPTIDOS CELULAR

Di y tri Peptidasas
AMINOÁCIDOS
SANGRE
VENA
CAPI
LAR

PORTA
 FUENTES DE PROTEINA
 Se clasifican como fuentes de proteína a aquellos alimentos que
contienen mas del 20% de este nutriente (Campabadal 1998).

 Existen varias fuentes de proteína, obtenidas de los desechos de

rastro de vacunos, porcinos y aves .

VACUNO PORCINO AVES

Sangre, grasa, Sangre, huesos, Vísceras, sangre y
huesos, fragmentos carne fragmentos plumas
tisulares (desperdicios tisulares (desperdicios
de matanza), de matanza), vísceras
contenido ruminal, abdominales y
vísceras abdominales torácicas
y torácicas
Fuente: www.engormix.com
 SUBPRODUCTOS DE ORIGEN ANIMAL

 Son todos aquellos ingredientes que provienen del animal

completo, de partes de el o de su procesamiento.

 El valor nutritivo de estas fuentes depende de los

componentes que lo forman y del tipo de procesamiento al
que fueron sometidos.

 Son cuatro las materias primas básicas, que forman los

subproductos utilizados en la alimentación animal : Harina
de carne y hueso, harina de sangre, los subproductos de
rastro avícola y la harina de plumas.
SUBPRODUCTOS DE ORIGEN ANIMAL II

Nutriente (%) A B C D
Materia seca 92.00 93.00 93.00 93.00
Proteína 79.80 50.40 84.90 58.70
Lisina 6.33 2.90 2.32 2.89
Metionina 0.88 0.65 0.55 1.06
Treonina 3.56 1.65 3.97 1.94
Triptofano 0.98 0.30 0.52 0.46
Grasa 1.30 9.70 2.90 13.10
Cenizas 5.30 29.30 3.50 15.70
Calcio 0.29 10.30 0.26 3.51
Fósforo 0.24 5.10 0.67 1.83
Energía digestible 2739 2271 2731 2851
Kcal/kg

A: Harina de Sangre; B: Harina de carne y hueso; C: Harina de plumas; D: Harina de subproductos avícolas Novus, 1994
SUBPRODUCTOS DE ORIGEN ANIMAL III
Contenido (g/kg) de proteína cruda y aminoácidos de la harina de carne y hueso
AMINOÁCIDO NRC 94 Parsons et al., 1997 Kadim et al., 2002
Proteína cruda 591 516 490
Arginina 37.3 38.0 29.5
Fenilalanina 17.0 18.0 14.9
Histidina 13.0 9.4 10.1
Isoleucina 16.0 14.7 13.7
Leucina 33.2 34.1 30.2
Lisina 30.0 26.6 20.0
Metionina 7.5 7.2 8.4
Treonina 17.4 17.5 15.4
Triptofano 3.6 N.R N.R
Valina 23.0 24.0 21.8
SUBPRODUCTOS DE ORIGEN ANIMAL IV
Contenido (g/kg) de proteína cruda y aminoácidos de la harina de pescado

AMINOÁCIDO NRC 94 Parsons et al., 1997 Kadim et al., 2002

Proteína cruda 722 683 638
Arginina 38.1 36.6 42.3
Fenilalanina 27.5 25.1 26.1
Histidina 15.9 17.8 13.9
Isoleucina 30.6 25.7 23.7
Leucina 49.8 45.4 44.8
Lisina 50.7 48.1 40.6
Metionina 19.5 17.7 18.3
Treonina 28.2 26.4 27.9
Triptofano 7.8 6.6 N.R
Valina 34.6 30.3 30.0
DISPONIBLIDAD Y/O DIGESTIBILIDAD DE
AMINOÁCIDOS

 Es importante que los aminoácidos contenidos en los

ingredientes sean digestibles para el animal (Isibashi et al.,
2001).

 Disponibilidad incluye procesos de digestión, absorción, y se

define como la cantidad de aminoácidos absorbida de manera
adecuada por parte del animal.

 Las concentraciones totales y disponibles de aminoácidos en

ingredientes también pueden ser alterados durante su
procesamiento y como resultado de cambios químicos durante
su almacenamiento.
DISPONIBLIDAD Y/O DIGESTIBILIDAD DE
AMINOÁCIDOS II
Variación en el porcentaje de digestibilidad del nitrógeno utilizando la
digestibilidad in vitro por pepsina (0.002%)

% de DIGESTIBILIDAD
PRODUCTO
MEDIO MINIMO MAXIMO

HARINA DE CARNE 72 54 83

HARINA DE PLUMAS 32 17 49

HARINA DE AVES 75 58 89

(Parsons, 1993)
 PROTEINA IDEAL
 Optimizar la utilización de la proteína de la dieta (relación retención/
consumo), minimizando además la excreción de N (Leclercq, 1998).

Proteína ideal para cerdos en crecimiento

ARC 1981 FULLER WANG Y CHUNG Y
1989 FULLER 1989 BAKER, 1992
Lisina 100 100 100 100
a.a Azufrados 50 59 63 60
Treonina 60 75 72 65
Valina 70 75 75 68
Isoleucina 55 62 60 60
Leucina 100 111 110 100
Triptofano 15 19 18 18
Histidina 23 26 --- 32
Fenilalaninna + 96 81 120 95
Tirosina
 PROTEINA IDEAL II

 La Lis se utiliza como aminoácido de referencia. Las

necesidades de los otros aminoácidos, se expresan
como porcentaje de las necesidades de lisina.

 Los requerimientos de aminoácidos están dados en

función del estado de producción de los cerdos.

 En algunos casos, es necesario adicionar aminoácidos

para cumplir con los requerimientos nutricionales.

 Los procesos inflamatorios e infecciosos modifican el

metabolismo y el destino de los aminoácidos de la dieta
(Obled, 2003).
 RETENCIÓN DE N

Cerdos alimentados con Residuos Procesados de Matadero (RMP), y Harina

de Soya no mostraron diferencias en la excreción de N en heces y orina.

Tratamientos
Medidas RMP 0 33 66 100 ES±
Harina de Soya 100 66 33 0
Consumo, g N/día 37.8 37.6 37.4 37.2 0.3
N Fecal, g N/día 4.6 4.6 5.3 5.1 0.1
N urinario, g/día 9.9 7.2 7.6 7.9 0.5
Retención, g N/día 23.3 26.8 24.5 24.2 1.7
% N ingerido 61.7 67.4 65.7 64.8
% N digerido 70.1 77.2 76.5 75.2 1.4
González et al., 1996