Heteroproteine

- fosfoproteine
- metaloproteine
- glicoproteine
- lipoproteine
- nucleoproteine
- cromoproteine
 Fosfoproteine
• Au drept componentă prostetică acidul fosforic legat prin legături
esterice de grupări OH ale resturilor de aminoacizi (Ser în
principal, Thr şi Tyr secundar).
• vitelina şi fosfovitina din ou, cazeina din lapte conţin un număr mare
de resturi de acid fosforic. Acest lucru le imprimă un caracter acid,
putând forma cazeinat de calciu, de exemplu.
• foarte multe proteine îşi reglează activitatea biologică fie prin
ataşarea unei rest fosfat (fosforilare), fie prin detaşarea acestuia
(defosforilare).
R-Ser-O-PO3H2
 Metaloproteine
• Conţin ca grup prostetic unul sau mai mulţi ioni
metalici, precum: Fe3+, Fe2+, Cu2+, Cu+, Zn2+, Co2+,
etc.
• Ionul pozitiv de metal ce conţine orbitali d liberi
capabili să realizeze legătura covalentă coordinativă,
este legat complex (chelat) de catenele laterale ale
unor aminoacizi bazici, de exemplu histidina, ce
conţin perechi de electroni neparticipanţi la atomul
de azot.

Metaloproteinele îndeplinesc roluri diverse ca:

- Enzime – 2/3 din enzime sunt metaloproteine.
Ex: ascorbat-oxidaza, monoaminoxidaza sunt
Cu2+-enzime, anhidraza carbonică,
fosfataza alcalină sunt Zn2+-enzime.
- Transportori de metale
-
transferina transportă Fe,
-
ceruloplasmina - Cu.
- Depozitare de metale – feritina depozitează Fe
 Glicoproteine
• grup prostetic una sau mai
multe zaharide (> 5%).
• nu au un caracter repetitiv
• se leagă de catena peptidică
prin legături glicozidice:

• Legătură N-glicozidică prin

legarea grupării OH de N din
poziţia γ al unui rest de Asn

• Legătura O-glicozidică prin

legarea OH de gruparea OH
dintr-un rest de Ser, Thr.

• Legătura O-glicozidică prin

legarea grupării OH de
gruparea OH dintr-un rest de
5-hidroxilizină (colagen).
• cel puţin 12-15 resturi glucidice ataşate de unul sau mai multe
puncte ale catenei polipeptidice. În unele cazuri avem un singur rest
glucidic; de exemplu glicoproteina glandei submaxilare (N-acetil-α-D-
galactozamină) sau din unele tipuri de colagen.
• În general, resturile glucidice aparţinând seriei D, cu excepţia L-
fucozei, L-arabinozei şi acidului L-iduronic.
• Cantitatea de glucide poate varia între 4% în IgG şi 82% în
glicoproteina gastrică.
Glicoproteinele îndeplinesc funcţii importante în organism:
• Glicoproteinele din membrana celulară constituie partea externă a
receptorilor membranari.
• elementul majoritar din mucusul secretat de celulele epiteliale,
mucus cu rol de lubrefiere şi protecţie a ţesuturilor din sistemul
gastro-intestinal, uogenital şi respirator.
• proteinele de secreţie sunt glicoproteine, cum ar fi: hormoni ca
FSH, LH, HCG sau proteine plasmatice ca orosomucoidul,
ceruloplasmina, plasminogenul, protrombina şi imunoglobulinele.
• Modulează proprietăţi ca: solubilitatea, vâscozitatea, sarcina
electrică, denaturarea.
• Inhibitori ai aglutinării hematiilor, conţinând componente specifice
de grup sanguin.
• Rol structural (glicoproteinele membranare).
 Proteoglicanii

• Comparativ cu glicoproteinele
ce conţin mai puţine glucide
decât proteine, în proteoglicani
procentul de glucide
depăşeşte 95% şi din acest
motiv proprietăţile lor seamănă
mai mult cu cele ale
polizaharidelor.
• Au ca parte glucidică
mucopolizaharide.
• Sunt predominant componenţi
ai matricelor extracelulare şi
a suprafeţei celulare, cu roluri
în adeziunea şi semnalizarea
celulară.
 Lipoproteine
• Au ca grupare prostetică componente de
natură lipidică (fosfolipide, colesterol,
trigliceride, acizi graşi, etc).
Legarea proteinelor cu lipidele se face prin:
• Acilarea proteinelor la nivelul grupării amino,
sau OH din Ser, Thr, SH din Cis cu resturi de
miristoil, palmitoil, isoprenyl (proces post-
translational)
• Legături nepolare van der Waals
• Legături ionice între O-PO32- şi +N(CH3)3 din
fosfatide şi –NH3+ sau, respectiv, cu –COO-
din proteine.
După localizare, lipoproteinele se pot împărţi:
• Lipoproteine structurale, din membranele
celulare şi a organitelor celulare cu rol de
izolare şi permeabilizare
• Lipoproteine plasmatice cu rol în transportul
lipidelor, hormonilor hidrofobi, vitaminelor şi
medicamentelor în ser. În funcţie de densitate
se împart în: chilomicroni, VLDL, IDL, LDL
şi HDL.
 Nucleoproteine
Acizii nucleici sunt de două categorii:
• Acizii dezoxiribonucleici (ADN),
care depozitează în structura lor
toată informaţia genetică a celulei.
Se mai numesc şi molecule
replicon, deoarece se auto­replică
în cursul diviziunii celulare.
• Acizii ribonucleici (ARN), care
servesc la transmiterea şi
utilizarea datelor genetice din
ADN, realizând sinteza proteinelor
în celulă.
Se întâlnesc în toate celulele animale
şi vegetale, în virusuri şi în bacterii.
Au rol în:
– Diviziunea celulară
– Biosinteza proteinelor
– Transmiterea caracterelor
ereditare
 Componenţii structurali

Nucleoproteina

Holoproteina Acid nucleic

(protamine, histone, (polinucleotid)
caracter bazic, masă
moleculară mică)

Mononucleotid

Nucleozid Acid fosforic

Bază Pentoza
azotată

Purinică Pirimidi- Riboza Dezoxi-

nică riboza
Pentozele :

- riboza (în ARN) şi

- dezoxiriboza (în ADN),
- ambele sub forma anomerilor β-furanozici

HO O OH HO CH2 O OH
CH2

OH OH OH H
D - riboza D - 2 - dezoxiriboza
Bazele pirimidinice:
- uracil
- timina
- citozina
OH O NH2 NH2

N HN N N

HO N O N HO N O N
H H
Lactim Lactam Lactim Lactam
Uracil
(2,4 - dihidroxi - pirimidina) Citozina
(2-hidroxi-4-amino-pirimidina)
OH O

CH3 CH3
N HN

HO N O N
H
Lactim Lactam
Timina
(5 - metil-uracil)
Bazele purinice:
- adenina
- guanina
NH2 NH
6 7
5 N N N
1N N HN
8
2
N 4 N N N N N
3 H H H
9
Adenina (imino)
Purina
(6 - aminopurina)
(amino)
lactim lactam
OH O NH2

N N N
N HN N

H2N N N H2N N N HO N N
H H H
Guanina Izoguanina
(2 amino - 6 - hidroxi -purina) (2 - hidroxi - 6 - amino -purina)
 O O O
H
N N N
HN HN HN
O

N N H2O O N N H2O O N N
H 2H H H 2H H H
Hipoxantină Xantină Acid uric

Apar in catabolizarea bazelor purinice

 Nucleozidele:

- Sunt formate dintr-o bază azotată şi o pentoză

- legătura între componente este N-glicozidică

O NH2 NH2 OH
N N
HN N N N
1 1 9 9
O N O N N N H2N N N

5' 5' 5'

HO CH2 O HO O HO CH2 O O
CH2 HO CH2
4' 1' 4' 1' 4' 1'
H H H H H H H H
H 3' 2' H 3' 2' H 3' 2'
H H H H H
OH OH OH H OH OH OH H
Ribouridina Dezoxiribocitidina Riboadenozina Dezoxiriboguanozina
Nucleozidele corespunzătoare bazelor azotate,
respectiv pentozelor

Bază azotată Ribonucleozid Dezoxiribonucleozid

(riboza) (dezoxiriboza)
ADENINA ADENOZINA d-ADENOZINA

GUANINA GUANOZINA d-GUANOZINA

URACIL URIDINA -

CITOZINA CITIDINA d-CITIDINA

TIMINA - (d)-TIMIDINA
Nucleotidele (nucleozid-monofosfaţii)

- Formate din:
- Nucleozid
- rest fosfat
- legătura între componente este de tip ester
- at. de carbon ai pentrozei se numerotează 1’, 2’…
- atomii bazei azotate se numerotează 1, 2, .... NH2

- restul fosfat se poate lega la C3 sau C5 ai ribozei N

N
- la pH-ul mediului, restul fosfat este ionizat
N N

O CH2 O
HO P

OH H H
H H

OH OH
AMP
Adenozin 5' - monofosfat
Nucleozide monofosfat ciclice

- AMPc, GMPc
- rol important în procesele de reglare a activităţii celulare
NH2
OH
N
N N
N
N N
N N
NH2

O CH2 O
O CH2 O
H H
H H H
H
H H
O P O OH
O P O OH
OH
AMPC OH GMPC
Adenozin 3', 5' - monofosfat ciclic Guanozin 3', 5' - monofosfat ciclic
Nucleozid trifosfaţi - compuşi macroergici

Au următoarele roluri:

• Componente de bază ale sintezei Legături macroergice

de ADN şi ARN
• Donatori universali de energie
(sinteza glucidelor, fosfolipidelor
proteinelor)
• Intră în structura unor coenzime
precum NAD+, FAD, CoA-SH
• Se formează AMPc, GMPc în
reglarea proceselor celulare
 Cromoproteinele

• Heteroproteine pigmentate
• constituite dintr-o grupare prostetică colorată şi o componentă
proteică propriu-zisă.

După natura chimică a grupului prostetic deosebim:

- cromoproteine porfirinice (hemo­proteinele); au rol, direct sau
indirect, în utilizarea oxigenului în procesul oxidaţiei biologice;
exemple sunt hemoglobina, mioglobina, citocromii şi enzimele
profirinice (catalaza, peroxidaze, etc.).
- cromoproteine neporfirinice
- caroteno proteine, ca de exemplu pigmenţii vizuali,
- flavoproteine, ca de exemplu enzime cu cofactori derivaţi din
vitamina B2 – FAD şi FMN).
Hemoproteinele
• Grupare prostetică hemul
• Reprezentanţi:
– Hemoglobina (Hb)
– Mioglobina (Mb)
• Partea proteică: globină
• transportă O2, CO2 şi H+ (H

Hemul:
• derivat tatrapirolic ciclic particular,
protoporfirină tip III, asociată cu Fe2+
• 1,3,5,8–tetrametil–2,4–divinil–6,7–
dipropionil–porfirina
Hemoglobina
• patru subunităţi, două câte două
identice
• fiecare subunitate:
- componentă proteică numită
globină (α–1 şi –2; β–1 şi –2)
- grup prostetic (hem);
subunitatea M = 17.000,
Hb tetrameră, M= 68.000,
Fe2+ = 0,338 %.
Hb majoritară (97 - 98 %): Hb A1: α2β2.
• In perioada embrionară
domină globinele de tip  şi .
Ele sunt rapid înlocuite de
globine tip  şi . La sfârşitul
gravidiei, lanţul  al
Hemoglobinei fetale (HbF -
α22) este încet înlocuit cu
globină  (caracteristică
adultului).
• După naştere, HbF este încet
înlocuită cu Hb adultă HbA1
(α2β2), cea mai importantă
cantitativ.
• Mai este cunoscută la adulţi
încă o hemoglobină, HbA2
care, în mod normal reprezintă
2 - 3 % din total şi care este
caracteristică prin structura
globinică α2δ2.
 Structura globinelor α şi β
• Lanţul α este constituit din 141 AA, iar
lanţul  din 146 AA, cu o secvenţializare
caracteristică pentru fiecare (determinantă
pentru proprietăţi ca solubilitatea, afinitatea
la O2, oxidabilitatea Hb).
• Aproximativ 70 % din AAii lanţurilor au o
organizare secundară, de tip helicoidal,
definindu-se opt segmente denumite cu
litere de la A la H, în lanţurile β şi şapte
segmente în lanţurile α;
• zonele limitrofe nu au structură helicoidală,
ceea ce permite constituirea unei structuri
globulare înfăşurate;
• în acest fel segmentele C, E, F şi G,
constituite predominant din AA hidrofobi,
definesc un spaţiu ("buzunar"), loc în care
se fixează hemul.
 Legătura hem – globină
• Fe2+ – 6 liganzi,
• 4 prin N a celor patru inele
pirolice,
• 2 externi, câte un N imidazolic
din câte un rest His distală şi
proximală din globină
• O2 legat slab şi reversibil
între Fe2+ şi rest de His
• legături secundare:
– ionice, resturi acid propionic,
poziţiile 6 şi 7) şi respectiv
grupări aminice suplimentare
din resturi de AA bazici din
globină,
– forţe apolare între M (poz.
1,3,5,8) şi V (poz. 2,4) ai
hemului şi resturi Tir, Phe,
Val, Leu, Ile din globină.
Structura cuaternară

• formaţiuni compacte
• Suprafeţele de contact sunt complementare,
• interacţiuni structurale diferite, ca legături ionice, punţi de hidrogen,
la nivelul a patru interfeţe.
• condiţionată de pH. Interacţiunile care se petrec între subunităţile
α1 şi β2, respectiv α2 şi β1 sunt caracterizate printr-un număr mare
de punţi de hidrogen (17 - 19), fiind astfel foarte rigide; se formează
astfel două structuri dimerice.
• La suprafaţa de contact α1β2 şi α2β1 în schimb, legăturile sunt mai
puţin extinse şi, deci, mai slabe; de aceea, acestea din urmă se pot
modifica în molecula oxigenată, în raport cu molecula neoxigenată,
funcţionând deci cu realizarea unor deplasări spaţiale, ca un
veritabil "închizător de copcă"; fenomenul are semnificaţii în
realizarea funcţiei Hb de transportor al oxigenului.
 Alosteria hemoglobinei
Două forme structurale:
• Forma T (tensionată) este caracteristică formei deoxigenate a Hb.
Cei doi dimeri (α1β2 respectiv α2β1) se găsesc legaţi printr-un
număr relativ mare de legături de hidrogen, conferind Hb o structură
compactă. Forma T prezintă afinitate scăzută pentru oxigen.

• Forma R (relaxată) este caracteristică formei oxigenate a Hb-ei. O

parte dintre legăturile de hidrogen dintre cei doi dimeri (α1β2
respectiv α2β1) sunt rupte, dimerii suferă o răsucire unul faţă de
altul cu un anumit unghi, permiţând intrarea mai uşoară a oxigenului
le nivelul hemului. Forma R prezintă o afinitate crescută pentru
oxigen. În prezenţa oxigenului, în cursul legării O2 de hemul
subunităţilor β, se produce o deplasare a Fe2+, care în forma
deoxigenată (T) se găseşte plasat deasupra planului ciclului
tetrapirolic, ajungând să se plaseze în acest plan; în consecinţă
apar tracţiuni asupra His proximale şi, indirect, asupra elementelor
lanţului polipetidic, care contribuie şi ele la ruperea punţilor de
hidrogen (proprii formei T), cu amplificarea netă a afinităţii faţă de O 2
(caracteristică formei R), ce se manifestă în continuare, în cursul
legării O2 de către celelalte subunităţi.
 Efectul cooperativ al legării O2 în transformarea
structurilor T în structuri R
• În cursul legării O2 de hemul subunităţilor β, se produce o deplasare a Fe2+,
care în forma deoxigenată (T) se găseşte plasat deasupra planului ciclului
tetrapirolic, ajungând să se plaseze în acest plan;
• În consecinţă apar tracţiuni asupra His proximale şi, indirect, asupra
elementelor lanţului polipetidic, care contribuie şi ele la ruperea punţilor de
hidrogen (proprii formei T), cu amplificarea netă a afinităţii faţă de O 2
(caracteristică formei R), ce se manifestă în continuare, în cursul legării O 2 de
către celelalte subunităţi.
• Fenomenul – efect cooperativ
 Principalii factori alosterici sunt:
CO2, H+ şi 2,3-BPG (bisfosfoglicerat).

• CO2,
– rezultă din procesele oxidative ale celulelor;
– este eliberat în sânge, crescând presiunea lui parţială;
– O parte este preluat de eritrocite, şi se leagă la resturi aminice
neîncărcate electric din hemoglobină. Se formează carbamil-Hb:

Hb-NH2 + CO2  Hb-NH-COO- + H+

• Se stabilizează forma T a Hb (forma deoxy), scăzând afinitatea

pentru oxigen. Ca urmare, Hb eliberează oxigenul, care este preluat
de ţesuturi.
• La nivelul plămânilor, presiunea parţială a CO2 este mică, se
desprinde de pe Hb care revine la forma R cu afinitate mare pt
oxigen. Hb se încarcă cu oxigen
H+ (protonul) „efect Bohr”:

• La nivelul ţesuturilor periferice pH-ul este

uşor scăzut, având valoarea în jur de 7,2.
• Hb preia surplusul de protoni (la nivelul
resturilor de aminoacizi cu caracter bazic,
His, Liz, Arg), contribuind la tamponarea
mediului.
• Legarea protonilor duce şi la modificarea
conformaţională a Hb, cu adoptarea formei
T, scade afinitatea pentru oxigen şi acesta
este eliberat, fiind preluat de ţesuturi.
• La nivelul plămânilor, pH-ul este în jur de
7,6, ca atare protonii sunt eliberaţi,
conformaţia se schimbă în cea R şi Hb se
încarcă cu oxigen.
HbO2 + H+  HbH+ + O2
2,3-bisfosfogliceratul
• Este cel mai important fosfat organic din eritrocite, unde concentraţia sa este
aproximativ echivalentă cu cea a Hb.
• este sintetizat dintr-un intermediar al glicolizei
• stabilizează forma T, scăzând afinitatea pentru oxigen.
• se leagă într-un buzunar aflat în centrul Hb, format din cele două globine β.
• Hb F, datorită structurii sale particulare (α2 γ2) nu poate interacţiona cu
2,3-BPG şi de aceea are o afinitate mult mai mare (de patru ori) faţă de O 2
 Proprietăţi funcţionale

Hemoglobina îndeplineşte mai multe funcţii:

• transportor de gaze, pentru oxigen,
dioxid de carbon, monoxid de carbon;
• de tamponare a mediului, adică de
menţinerea constantă a pH-ului, corelată
cu funcţia de transport a protonului (H+).
 Funcţia Hb de transportor al oxigenului

• La PO2 = 100 mmHg, existentă în alveolele pulmonare, Hb se

transformă în proporţie de aproximativ 100% în oxihemoglobină
(HbO2),
• la PO2 = 38 – 40 mmHg, adică în ţesuturi, O 2 se degajă,
eliberându-se cca. 1/3 din cantitatea fixată pulmonar.

Hb4 + 4O2  Hb4(O2)4

deoxiHb oxiHb

• Legarea slabă şi reversibilă a O 2, cu păstrarea fierului în starea

de oxidare doi se datorează în primul rând faptului că în Hb
hemul nu este liber, ci legat de globină;
• În cazul unor Hb M, anormale în care His (proximală sau
distală) este înlocuită prin Tir (fie în lanţul α fie în cel β), în
prezenţa O2 este favorizată transformarea Fe2+  Fe3+, cu
formare de methemoglobină şi reducerea funcţiei de transport
de oxigen, datorită rolului stabilizator al Tir faţă de Fe 3+.
 Curba de disociaţie a oxihemoglobinei
(A) şi oximioglobinei (B)

Pt. Hb – formă sigmoidă datorită efectului cooperativ de încărcare cu oxigen

 Facilitarea transportului de CO2 de la
ţesuturi la plămâni (efect Bohr)
Transportul CO2 de la ţesuturi la plămâni se face prin trei căi:
• Dizolvare în plasmă circa 10%
• Formare de legături chimice cu Hb (carbaminohemoglobina)
• Transport sub formă HCO3- (efectul Bohr)
Carbaminohemoglobina
• Se obţine prin reacţia dintre CO2 şi grupările amino ionizate, cum ar fi
cele de la capetele N-terminale ale globinelor

 2H   Hb - NH - COO -
CO 2  Hb - NH 4 

• Conversia grupărilor N-terminale de la sarcină + la – facilitează

tranziţia R → T. În plămân, la pO2 ridicat are loc oxigenarea Hb şi
eliminarea CO2 prin respiraţie.
• Efectul Bohr (transportul CO2 sub formă de HCO3-).
• În ţesuturile extrapulmonare rezultă CO2 care intră în eritrocite
generând HCO3- şi H+.
• Transformarea CO2 + H2O  H2CO3 este catalizată de o Zn-enzimă
numită anhidrază carbonică.
• HCO3- poate traversa membrana eritrocitară, în timp ce H + nu. H+ va
fi neutralizat în eritrocite de reacţia:
HbO2 + H+  HbH+ + O2
(R) (T)
CO2 + H2O  H+ + HCO3-
HbO2 + CO2 + H2O  HbH+ + HCO3- + O2

• Efectul Bohr, prin creşterea concentraţiei de protoni (scăderea pH)

duce la eliberarea oxigenului, în timp ce creşterea pO 2 (în plămân)
duce la eliberarea H+.
Efectul CO2 asupra Hb le nivelul ţesuturilor periferice

ŢESUT ERITROCIT
PLASMĂ

O2 O2

HbH(+)
HbO2

HCO3 HCO3 H+
Cl Cl H2CO3
H2O H2O
Anhidrază
carbonică

CO2 CO2 + H2O

 În capilarele pulmonare
ERITROCIT
PLASMĂ

+
HCO3 HCO3 H
Cl Cl H2CO3
Anhidrază
carbonică

RESPIRAŢIE CO2 CO2 + H2O

 Menţinerea echilibrului acido-bazic

• CO2 rezultat din catabolismul

celular generează H+ ce modifică
pH-ul sanguin
• CO2 + H2O  HCO3- + H+
• Hb neutralizează (tamponează)
acest exces de proton prin două
modalităţi:
• Tamponare prin grupările
ionizabile la valoarea pH = 7,2 din
eritrocite. 4 grupări amino-
terminale ale globinelor şi azotul
din catenele laterale ale resturilor
de His (38 de His / molecula de
Hb)
• Efectul Bohr în care H+ rezultati
sunt incluşi în eritrocit şi
transportaţi sub formă de HbH+ la
plămâni unde are loc reacţia
inversă după care CO2 va fi
eliminat prin respiraţie.
 Carboxihemoglobina (COHb)
• COHb este un derivat reversibil al Hb

• se formează prin legarea în condiţii anormale a monoxidului de

carbon (produs al arderii incomplete) de Fe2+ al hemului;

• afinitatea Hb faţă de CO este de 250 - 300 de ori mai mare decât

faţă de O2,

 funcţia de transport a O2 este diminuată;

• Revenirea la normal este posibilă numai prin creşterea rapidă a PO 2

şi de aceea, administrarea de O2 sub presiune (2 atm) este unica
terapie raţională în intoxicaţia cu CO.

• Afinitatea marcat crescută a CO faţă de Hb, este o necesitate de

prim ordin fiziologic datorită faptului că, prin intermediul
echilibrelor care se stabilesc, devine posibilă eliminarea CO
endogen. (CO rezultă din catabolismul tuturor hemoproteinelor)
 Formarea Met-Hb
• Sub acţiunea unor oxidanţi, Fe2+ Fe3+, Hb devine metHb
• metHb nu este capabilă să transporte O2 la ţesuturi.
• Procesul este continuu, fiind însă contrabalansat printr-un proces
invers, de reducere, catalizat de met-Hb-reductază.
  concentraţia met-Hb este foarte mică (0,4 - 1% din totalul Hb).
• Concentraţia poate creşte la valori supranormale, atunci când:
- acţionează agenţi oxidanţi în exces,
- există un deficit de enzime reducătoare sau glutation
- dacă Hb este structurată anormal, cu înlocuirea His proximale
sau distale prin Tir (sau Glu), ceea ce are drept consecinţă
favorizarea oxidării fierului.

Sulfhemoglobina – este o Hb în care s-a introdus un atom de sulf în

ciclul porfirinic. Acest lucru este urmarea unor medicamente
(sulfonamide, sulfasalazina) sau a unor sulfuri solubile.
Sulfhemoglobina are culoarea verde. Subunitatea sulf – globină nu
leagă oxigenul, dar influenţează celelalte subunităţi în sensul cedării
oxigenului.
 Hemoglobinele patologice
• hemoglobinopatii şi hemoglobinoze, determinate prin modificări ale
structurii primare a globinelor (datorită unor cauze genetice,
reprezentate prin mutaţii ale genelor structurale, respectiv
reglatoare), acestea fiind caracterizate prin prezenţa unei Hb cu
structura (şi funcţie) anormală

Hemoglobina S – HbS
• caracteristică anemiei falciforme.
• Prezentă la homozigoţi, în proporţie de 75 - 85%
• HbS este caracterizată prin prezenţa în lanţul β în poziţia 6, a unei
Val (în locul Glu, în Hb A);
• înlocuirea Glu polar prin Val apolar, determină apariţia unei
excrescenţe pe suprafaţa moleculei care, în stare deoxigenată,
creează complementarităţi ce favorizează polimerizarea
hemoglobinei într-o structură fibroasă, capabilă să deformeze
hematia şi să o facă fragilă. Forma hematiei, din disc devine seceră.
• Hemoglobinele M – HbM. Au o structură predispozantă la
constituirea metHb - prin înlocuirea unui rest de His proximală sau
distală cu un alt aminoacid.

• Talasemiile sunt hemoglobinoze datorate prezenţei în structura Hb

a unor globine diferite de cele α, respectiv β. Predispun la stabilirea
formei structurale R, ceea ce are ca urmare, creşterea afinităţii faţă
de O2 şi poliglubulie. Talasemie de lanţ β (răspândită în bazinul
mediteranean): în formele homozigote HbF reprezintă 85 - 95 % din
total.

• Hemoglobina glicată (glicozilată) HbA1c. Posttranslaţional (după

încheierea sintezei globinice) glucoza se leagă ceto–aminic (prin
reacţie neenzimatică) de capătul N–terminal al lanţului β. La
glicemie normală HbA1 reprezintă 4 - 9 % din total, în timp ce în
hiperglicemiile cronice, proporţia creşte (în relaţie cu mărimea
hiperglicemiei), ceea ce permite aprecierea dezechilibrului
metabolic în diabetul zaharat.
 Mioglobina
• componentă a celulei musculare.
• Are o structură asemănătoare Hb, fiind însă un monomer, constituit din
grupul prostetic hem şi un lanţ polipeptidic format din 153 AA
• Afinitatea faţă de O2 este mare (de 6 ori cea a Hb), ceea ce face ca
funcţia principală să fie cea de "rezervor" de oxigen, transformarea în
O2–mioglobină fiind posibilă şi la PO2 a sângelui venos;
• disociaţia se realizează la valori foarte scăzute ale PO 2 (5 - 10 mmHg).
• Mioglobina preia, astfel, uşor, oxigenul de la hemoglobină
 Citocromii
• Sunt la toate vieţuitoarele, catalizatori ai oxidaţiei biologice, putând fi
definiţi drept coenzime ale unor enzime ce transferă electroni.

• Clasificarea citocromilor (identificaţi în natură, în număr mare) are la

bază constituţia componentei porfirinice, precum şi proprietăţi speciale.

• Astfel, în clasa citocromilor a, derivatul porfirinic are un substituent formil;

• în clasa citocromilor b, grupul prostetic este un hem, legat necovalent de
componenta proteică (din această clasă face parte şi citocromul P450);
• din clasa citocromilor c, face parte şi citocrom c din LR, mai bine studiat,
fiind solubil; grupul prostetic (un hem uşor modificat) este legat covalent
de partea proteică, iar ionul de fier, hexacoordinat, este legat, în poziţia a
5-a şi a 6-a, de câte un azot imidazolic (din His), respectiv un sulf din
Met;
• citocromii d au fost identificaţi în microorganisme.