Biología

Aplicada
Semana 4

Aminoácidos y Proteínas
Docente:
Dr. Teodomiro Chauca Carranza
.

Logro de la sesión

Al finalizar la clase el estudiante identifica los tipos de

aminoácidos, proteínas y sus propiedades
Digestión de los aminoácidos
FUNCION BIOLOGICA DE LOS
AMINOACIDOS
1 Los aminoácidos
Formula general de los aminoácidos
Compuestos orgánicos :
 Baja masa molecular que cuando se unen
GRUPO CARBOXILO
forman proteínas.
 Compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno
GRUPO AMINO
y nitrógeno. Algunos contienen también
azufre.
 Con un grupo carboxilo -COOH y un grupo
amino -NH2 y una cadena lateral unidos todos
ellos a un carbono llamado alfa.

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y

determina sus propiedades químicas y
Aminoácidos
 Hay 20 aminoácidos diferentes que forman las proteínas. Se llaman

aminoácidos proteicos.
 En los seres vivos hay además aminoácidos no proteicos que no

forman proteínas.
 Aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden sintetizar los

animales y deben ser ingeridos en la dieta. Las plantas si

los
sintetizan.
 Para designar los veinte aminoácidos proteicos se utilizan abreviaturas, que se

forman con las tres primeras letras de los nombres en inglés. Por ejemplo “Gly “
(Glicina)
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS

AMINOÁCIDOS

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones

dipolares.

pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una El aminoácido se comporta como un
base.
En ácido.
medio ácido se comportan como una base (cogiendo H+ del medio) y en medio básico
se comportan como un ácido (liberando H+ al medio).
Clasificación
de los
aminoácidos
Clasificación delos aminoácidos por las
propiedades de la cadena
Aminoácidos
esenciales

Aminoácidos
no esenciales
Aminoácidos Polares básicos con carga

En su cadena lateral o grupo R tienen

otro grupo amino
Son aminoácidos
Diamino-monocarboxilos
Como el grupo amino tiene carga
positiva se les denomina
también
a.a. básicos o
a.a. con carga positiva
Por tener carga y tener nitrógeno su
cadena lateral es
Polar con carga positiva
Aminoacidos polares
Aminoacidos polarea acidos acidos con carga negativa

En su cadena lateral o
grupo R tienen otro
grupo ácido COOH
Son Aminoacido
polar ácido con carga
negativa
Asparagina
El grupo carboxilo
puede reaccionar con
otro grupo amino y
producir sus derivados
AMIDA
Asparagina y Glutamina
Glutamina
Aminoácidos apolares con cadena

Cadena lateral solo

con C, H .
Son hidrofóbicas
o Aminoácidos
apolares con
cadena alifática
Aminoácidos aromáticos

Triptófano Tienen un anillo

aromático.
Aminoácidos
aromáticos

Tirosina

Fenilalanina
Aminoácidos polar alcohólicos

En su cadena lateral contienen Hidroxilo (OH)

Por tener Oxigeno en su cadena tienen
propiedad Polar. Son Aminoácidos alcohólicos
Aminoacidos azufrados

En su cadena lateral
tiene azufre y por
Metionina tal se les conoce
como Aminoácidos
azufrados
La cisteína tiene el
grupo sulfidrilo

Cisteína
IMINOACIDO

Prolina no pertenece a
ninguno e los grupos
anteriores porque sus
grupos Carboxilo y
amina han formado un
ciclo con la cadena
lateral
Prolina
Enlace peptídico
Enlace peptídico
 Los péptidos
 Son las moléculas formadas por aminoácidos
 Dipeptido: formado por dos aminoácidos
 Tripéptido: formado por la unión de tres aminoácidos.
 Oligopéptido: unión de menos de diez aminoácidos.
 Polipéptido: péptido compuesto por más de diez aminoácidos.
La insulina y el glucagón son hormonas producidas por el páncreas que controlan el
nivel
de la glucosa en la sangre. La insulina es proteína y el glucagón es péptido
 Proteína: péptido constituido por más de 50 aminoácidos. Algunas
proteínas contienen otro tipo de moléculas.
Se clasifican en:
 Holoproteínas: formadas sólo por aminoácidos.
 Heteroproteínas: formadas por aminoácidos y otras moléculas
 Reacciones metabólicas de los aminoácidos

Cada aminoácido tiene sus

propias vías metabólicas 1. DESAMINACIÓN
que involucra una gran
diversidad de reacciones
químicas. Sin embargo, 2. TRANSAMINACIÓN
todos los aminoácidos
utilizan un reducido
número de reacciones
3. TRANSDESAMINACIÓN
conocido como
Metabolismo general de 4. DESCARBOXILACIÓN
los aminoácidos.
Transaminación
el grupo amino se traspasa desde un α-aminoácido a un α-cetoácido, convirtiéndose el 1º en α-cetoácido, y el
2º en un α-aminoácido. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las transaminasas y necesitan el
piridoxal fosfato (PLP) como coenzima.
Transaminació
n
Parejas aminoácido-cetoacido
Desaminación
oxidativa
Desaminación oxidativa
aa a-cetoacido

El aminoácido pierde el grupo amino y se transforma en a-cetoácido. el GLU en α-cetoglutarato

para su degradación, pero también puede sintetizar GLU. Luego es una reacción que actuará en
sentido degradativo o en sentido biosintético según las necesidades celulares.
Pool de aa
FUNCION BIOLOGICA DE LOS AMINOACIDOS
Clasificación de La proteínas por la estructura
Proteína primaria
Proteínas secundaria

Enlace alfa-hélice
Se forma al enrollarse la
estructura primaria
helicoidalmente sobre sí
misma . Esto se debe a la
formación de puentes
de hidrógeno entre el
oxígeno del –CO- de un
aminoácido y el
hidrógeno del –NH- del
cuarto aminoácido
siguiente
Proteína secundaria

Lamina plegada
Proteína
secundaria
Proteína terciaria
Proteína terciaria
Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre sí
misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
•En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
oTramos rectos: presentan estructuras secundarias α-
hélice o
conformación-β (lámina plegada).
oZonas de giros: no tienen estructura secundaria
La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.
Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a
los
enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:
 Enlaces de hidrógeno.
 Atracciones electrostáticas.
 Atracciones hidrofóbicas.
 Puentes disulfuro.
 Fuerzas de Van der Walls
Estructura cuaternaria
Thr