SKELETNO MIINO

TKIVO
Svi skeletni miii se sastoje od velikog broja vlakana, promjera
10 do 80 m.
U veini miia vlakna se proteu cijelom duinom miia, a
svako vlakno, osim oko 2% inervira samo jedan nervni zavretak.
Skeletni miii su specijalizovani za kratkotrajne snane
kontrakcije.
Odgovorni su za pomjeranje skeleta i organa i oznaeni su kao
voljni miii jer su pod uticajem voljne (svijesne) kontrole.
Skeletni miii kimenjaka su dobro proueni, dobrim dijelom
zbog svoje veliine i pogodnosti za eksperimenalni rad.
.

Kontraktilni proteini su tako rasporeeni da odaju

utisak poprene ispruganosti na histolokim
preparatima, zbog ega se nazivaju i kao
prugasti miii.

Srano (a), glatko (b) i poprenoprugasto miino

tkivo (c).

Hemijski sastav miia

U zavisnosti od vrste ivotinje, pola, starosti i uhranjenosti,
hemijski sastav miia pokazuje izvjesna variranja.
Kao orijentacione vrijednosti se uzima da 100 g miia sadri
77% vode i 23% suhe materije.
Od ukupne suhe materije 9/10 ine proteini i druge azotne
materije (ATP, ADP i kreatin fosfat), a 1/10 predstavljaju
ugljikohidrati (glavni UH je glikogen) i mineralne soli.
Proteini su kvantitativno i kvalitativno najvaniji organski
sastojak miia. Dijele se na:
a) proteine sarkoplazme,
b) proteine miofibrila, i
c) proteine vezivnog tkiva.

Neke organele miinih elija nazivaju se drugaije nego te

iste organele u ostalim elijama.
Tako se citoplazma naziva sarkoplazma (gr.sarkos,meso +
plasma,neto oblikovano). Ona sadri uobiajene elijske
sastojke.
Sarkoplazmatska tekuina sadri mnogo kalija, magnezija,
fosfata i proteinskih enzima.
U sarkoplazmi se nalazi ogroman broj mitohondrija koje se
nalaze izmeu miofibrila, usporedo s njima. To znai da
miofibrile koje se kontrahiraju trebaju velike koliine
adenozin-trifosfata (ATP) koji nastaje u mitohondrijama.

Sarkolema (gr. sarkos + lemma,ljuska) je elijska membrana

odnosno plazmamembrana. Ona se sastoji od prave miine
membrane koja se naziva plazmatska membrana i od vanjskog,
tankog sloja polisaharidne tvari u kojem se nalaze brojna tanka
kolagenska vlakna. Na zavretku miinog vlakna taj se vanjski
sloj sarkoleme spaja s tetivnim vlaknom, a tetivna vlakna se
spajaju u snopove i grade tetive, koje se zatim hvataju za kosti.
Glatki endoplazmatski retikulum se naziva sarkoplazmatski
retikulum. On je posebno graen, to ima vanu ulogu u
kontroli miine kontrakcije o emu e kasnije biti rijei

Ovalna jedra miinih vlakana se nalaze obino na periferiji

vlakna, ispod elijske membrane. Taj karakteristini poloaj
jedara pomae da se razlikuje skeletno miino tkivo od sranog i
glatkog miinog tkiva, u kojima su jedra smjetena u sredini elije.
Jedna funkcionalno zrela miina elija moe imati i preko 100
jedara.

Uzduni presjek skeletnog miinog

vlakna; M - miino vlakno; CT vezivno tkivo; N - jezgra

Popreni presjek skeletnog miinog

vlakna; M - miino vlakno; N jezgre miinih vlakana; C - kapilare

Graa skeletnog miia

Miina vlakna nisu rasporeena
nasumice, ve su naslagana u
pravilne snopove okruene
epimizijumom (epimysium),
spoljanjim omotaem od gustog
vezivnog tkiva, koji obavija cijeli
mii.
Od
epimizijuma se prema unutar
proteu tanke pregrade (septe)
od vezivnog tkiva, koje obavijaju
snopove vlakana unutar miia.
Vezivno tkivo oko svakog snopa
miinih vlakana se naziva
perimizijum (perimysium).

Graa skeletnog miia:

1-kost, 2-perimizijum, 3krvni sud, 4-vlakno,
5-snop, 6-endomizijum,
7-epimizijum, 8-tetiva

Jedna od najvanijih uloga vezivnog tkiva u okviru miia

jeste mehaniki prenos sila nastalih kontrakcijom
miinih vlakana jer se pojedinana miina vlakna najee
ne proteu od jednog do drugog kraja miia.

Graa skeletnih miinih

vlakana
Pod svjetlosnim mikroskopom, na uzdunom presjeku kroz
miina vlakna vidi se da su ona popreno isprugana, tj. da se
du njih smjenjuju tamne i svijetle poprene pruge.
To je prvi primjetio Levenhuk 1685 godine.
Tamnije pruge se nazivaju A-pruge
(anizotropne, tj. sa dvostrukim prelamanjem u polarizacionom
svjetlu).
Svijetlije pruge se nazivaju I-pruge
(izotropne, tj. ne mijenjaju polarizaciono svjetlo).
Pod elektronskim mikroskopom se
uoava da je svaka I-pruga uzduno podijeljena na dva dijela
tamnom, poprenom Z-linijom.

Izmeu dvije susjedne Z-linije se protee

sarkomera-osnovna kontraktilna jedinica.

Sarkoplazma je ispunjena dugim, cilindrinim

snopovima filamenata koji se nazivaju miina
vlakanca (miofibrile). Miofibrile ija duina
iznosi 1-2 m, postavljene su paralelno sa
uzdunom osovinom miinog vlakna i sastoje se
od lanano nanizanih sarkomera.
Svako miino vlakno
posjeduje od nekoliko stotina do nekoliko hiljada miofibrila
koji na poprenom presjeku miine elije imaju izgled
takica grupisanih u polja nepravilnog oblika.
Lateralno poklapanje sarkomera u
susjednim miofibrilama razlog je zato cijelo
miino vlakno ima karakteristian popreno
isprugani izgled. Pod elektronskim mikroskopom
vidi se da je takav izgled sarkomere rezultat
postojanja dvije vrste filamenata u okviru
miofibrila- debelih i tankih, koji su postavljeni

Debeli filamenti (miozinski filamenti) dugi su 1,6

m, a iroki 15 m. Oni ispunjavaju A-prugu,
tj.sredinji dio sarkomere.
Tanki
filamenti (aktinski filamenti) djelimino se
proteu izmeu debelih filamenata i paralelno s
njima, a jednim krajem su privreni za Z-liniju.
Dugi su 1,0 m i iroki 8 nm.
Zbog
takvog rasporeda I-pruge se sastoje od dijelova
tankih filamenata, koji nisu prekriveni debelim
filamentima. A-pruge se sastoje od debelih
filamenata i dijelova tankih filamenata koji se s
njima djelimino prekrivaju.

Detaljnim posmatranjem A-pruge

otkriva se da u njenom centru
postoji svjetlija zona, H-pruga.
Ona odgovara podruju
sastavljenom samo od sredinjih,
tapiastih dijelova debelog
filamenta (molekule miozina).
U sredini Hpruge je M-linija, podruje bonih
veza izmeu susjednih debelih
filamenata.
Glavni protein u
M-liniji je kreatin-kinaza koja
katalizuje prenos jedne fosfatne
grupe iz fosfokreatina na
adenozin-difosfat (ADP) i tako
osigurava snadbjevanje adenozin
trifosfatom (ATP) potrebnim za
miinu kontrakciju.

Molekulske karakteristike debelih i

tankih filamenata
Isprugani miini filamenti sadre najmanje etiri glavna
proteina: aktin, tropomiozin, troponin i miozin.
Tanki filameni (filamenti aktina) graeni su od tri razliite
proteinske komponente, meusobno zdruene i posebno
organizovane, a to su: aktin, tropomiozin i troponin.
Svaki filament aktina ima duinu oko 1m a prenik 1 nm.
Debeli filamenti imaju duinu oko 1,6m, a prenik oko 15 nm.
U sastav jednog miozinskog filamenta ulazi 200-350 molekula
miozina.

Aktin
Aktin je dug, vlaknasti (filamentozni, F-aktin) polimer sastavljen
od dva lanca loptastih (globularnih,G-aktin) monomera
dijametra 5,6 nm, koji su izuvijani jedan oko drugog u obliku
dvostruke spirale. Svaki monomer G-aktina sadri mjesto za
vezivanje sa miozinom.

Tropomiozin
Tropomiozin je dug (oko 40 nm), tanki molekul graen
od dva polipeptidna lanca uvijena jedan oko drugog.
Lanci tropomiozina se nastavljaju jedan na drugi i tako obrazuju
dugaku tanku nit koja se nalazi na povrini lanaca F-aktina i prate
uvrtanja lanaca F-aktina u vidu spirale.

Troponin
Troponin je kompleks od tri podjedinice:
TnT, koji je vrsto vezan za tropomiozin;
TnC, koji vezuje jone kalcijuma; i
TnI, koji inhibira interakciju aktina i miozina.
Kompleks troponina privren je za
posebno mjesto na svakom molekulu
tropomiozina.

Miozin
Miozin je kompleks velike molekulske mase, sastavljen od 6
polipeptidnih lanaca i to 2 teka i 4 lahka lanca. Teki lanci po
obliku lie na palicu za golf. Pravi dijelovi tekih lanaca su
umotani jedan oko drugog u vidu dvostrukog heliksa gradei rep
miozinskog molekula.

Vrh svakog od tekih lanaca je umotan u globulu koja se naziva

miozinska glava, tako da na vrhu repa miozina postoje dvije
glave miozina koje divergiraju jedna od druge.
Glave miozina posjeduju mjesta za vezivanje sa ATP i imaju
sposobnost da vre enzimatsku hidrolizu ATP-a i da se
vezuju za aktin.

S glavicom su udruena etiri laka lanca.

U svakom debelom filamentu ugraeno je nekoliko
stotina molekula miozina i to tako da se njihovi tapiasti dijelovi
preklapaju, a loptaste glavice su usmjerene prema oba kraja.
Elektronskomikroskopske analize poprenoprugastog miinog
tkiva pokazuju da su tanki i debeli filamenti povezani tzv.
poprenim mostiima. Te mostie izgrauje glavica molekula
miozina i kratki segment njegovog tapiastog dijela (vrat). Smatra
se da oni neposredno uestvuju u pretvaranju hemijske energije u
mehaniku.
U miinom vlaknu, pored aktina, miozina, troponina i
tropomiozina, postoji jo oko 20 drugih proteinskih molekula koji
imaju regulatornu ulogu ili uestvuju u povezivanju i izgradnji
miinih filamenata. Najvee interesovanje zasluuju:

TITIN- nitasta, elastina proteinska molekula koja dri

aktinske i miozinske niti u povoljnom poloaju za kontrakciju.
NEBULIN- protein koji se prua cijelom duinom aktinskih
filamenata i ima ulogu odravanja njihovog pravilnog
poloaja i rasporeda unutar sarkomere.
ALFA-AKTININ- glavni sastojak Z-linije, i uvruje vezu
aktinskih niti sa obje strane Z-linije.

Opte osobine popreno- prugastih

miia
Kontraktilnost
Ogleda se u osobini da na dejstvo nekog nadraaja
mii reaguje kontrakcijom, tj. skraivanjem duine.
Elastinost
Sposobnost miia da se po prestanku djelovanja optereujue
sile vrati u prvobitni poloaj.
Razdraljivost
To je sposobnost miia da na direktne ili indirektne drai
reaguje kontrakcijom. Najmanji intenzitet nadraaja koji dovodi
do minimalne kontrakcije je prag nadraaja.

Inervacija skeletnog miia

Mijelinizovani motorni ivci se
granaju u vezivnom tkivu
perimizijuma, gdje svaki ivac
daje nekoliko zavrnih ogranaka.
Na mjestu inervacije akson
gubi mijelinski omota i
zavrava se proirenjem koje je
utisnuto u ulegnue na povrini
miinog vlakna.
Ta struktura naziva se
motorna ploa ili neuromiina sinapsa.

ematski prikaz ultrastrukture

motorne ploe

U aksonskom zavretku ima mnogo mitohondrija i

sinaptikih vezikula, koje sadre neurotransmiter
acetilholin. Izmeu aksona i membrane miinog
vlakna nalazi se prostor sinaptika pukotina, koja
sadri amorfni matriks bazalne lamine.
Na mjestu spoja sarkolema se uvre u brojne duboke
sekundarne sinaptike pukotine. U sarkoplazmi
ispod nabora smjeteno je nekoliko jedara, kao i
brojne mitohondrije, ribosomi i partikule glikogena.

Kada akcioni potencijal dosegne do motorne ploe, acetilholin

se oslobodi iz aksonskog zavretka u sinaptiku pukotinu
egzocitozom i vee se za acetilholinske receptore na sarkolemi
sekundarnih sinaptikih pukotina.

Vezivanje acetilholina, na svoja receptorska mjesta hemijski

reguliranih ionskih kanala, prouzrokuje otvaranje ionskih
kanala tj. priliv natrijevih iona u stanicu, te izlazak kalijevih
iona (iz miine stanice).

Ta pozicijska izmjena iona izaziva lokalnu depolarizaciju

motorne ploe.
Enzim holinesteraza, vezan za bazalnu laminu sinaptike
pukotine, hidrolizuje viak acetilholina.
Depolarizacija zapoeta na motornoj ploi, iri se po
povrini miinog vlakna duboko u njegovu unuranjost
kroz sistem T tubula.
Na svakoj trijadi depolarizacioni signal prelazi u
sarkoplazmatski retikulum, to podstie oslobaanje kalcija,
pa zapoinje ciklus kontrakcije.
Kada depolarizacija prestane, kalcij se aktivno vraa u
cisterne sarkoplazmatskog retikulum i mii se relaksira.

Jedno nervno vlakno (akson) moe inervisati samo jedno miino

vlakno ili se moe granati i inervisati do 160 ili vie miinih
vlakana. U viestrukoj inervaciji, jedno nervno vlakno i sva
miina vlakna koja ono inervie ine motornu jedinicu.
Veliki miii koji ne zahtijevaju preciznu kontrolu, kao npr.
gastroknemijus, mogu imati nekoliko stotina miinih vlakana u
motornoj jedinici. Smatra se da je prosjena vrijednost za sve
miie u tijelu oko 150 miinih vlakana po motornoj jedinici.

Motorna jedinica

Sarkoplazmatski retikulum i sistem

transverzalnih (T) tubula
T-tubuli su oluasta uvrnua elijske membrane, koja poinju od
membrane sa jedne strane miinog vlakna i probijaju se do
membrane na suprotnoj strani, a postavljeni su popreno u odnosu
na miofibrile.
T-tubuli slue da se talas depolarizacije koji se iri du membrane
miinog vlakna prenosi duboko u unutranjost miinog vlakna
gdje dovodi do depolarizacije membrane terminalnih cisterni iz
kojih se kalcij oslobaa u citosol to dovodi do aktivacije miine
kontrakcije.
Invagirana sarkolema formira T-tubul oko kojeg, sa
obje strane, glatki retikulum (sarkoplazmatski retikulum)
formira terminalne cisterne, a sve tri strukture ini tzv. trijade.

Sarkoplazmatski retikulum je sastavljen iz dva osnovna dijela;

dugi longitudinalni tubuli koji predstavlja sistem razgranatih
cjevica koji okruuje svaku miofibrilu ili manju grupu
miofibrila. Ovaj sistem kanalia se prua paralelno sa
miofibrilima i negdje na granici izmeu svijetle i tamne pruge
tubuli se spajaju gradei vea proirenja nazvane terminalne
cisterne, koje ujedno i predstavljaju drugi dio sarkoplazmatskog
retikuluma.
Primarna uloga sarkoplazmatskog retikuluma je
pohranjivanje iona kalcijuma i njihovo otputanje u citoplazmu
miocita.
U terminalnim cisternama se nalazi
protein kalsekvestrin koji ima veliki afinitet za ione kalcija
(jedan molekul kalsekvestrina vezuje 40 iona kalcija).
Ioni kalcija su upakovani u upljinama terminalnih cisterni gdje
im je koncentracija i do 2000 X vea u odnosu na okolni citosol.

Miini akcijski potencijal

Princip nastanka i provoenja akcijskog potencijala u
ivanim vlaknima, moe se primijeniti i na skeletna
miina vlakna, osim nekoliko kvantitativnih razlika. Neki
kvantitativni aspekti potencijala aspekti potencijala u
miiu:
- u vlaknima skeletnog miia potencijal membrane u
mirovanju iznosi -80 do -90 mV, dakle isto kao i u debelim
mijeliniziranim ivanim vlaknima,
- akcijski potencijal u skeletnom miiu traje 1 do 5
milisekundi, to je oko 5 puta due nego u debelim
mijeliniziranim ivcima,
- brzina je provoenja 3-5 m/s, to je oko 1/18 brzine
provoenja u debelim mijeliniziranim ivanim vlaknima
koja podrauju skeletne miie.

Skeletna miina vlakna dobivaju podraaje iz debelih

mijeliniziranih ivanih vlakana.
Ta se vlakna privruju uz skeletna miina
vlakna u neuromuskularnom spoju. Skeletno miino vlakno
toliko je debelo da akcijski potencijali koji se ire njegovom
povrinom du membrane gotovo i ne stvaraju elektrinu struju
dublje unutar vlakna. No, da bi kontrakcija zapoela elektrine
struje moraju doprijeti u blizinu svake pojedine miofibrile.
To se postie prenosom akcijskog potencijala du
poprijenih cijevica (T-cjevice) koje se probijaju kroz cijelo
miino vlakno od jedne na drugu stranu.
Akcijski potencijali T-cjevica uzrokuju otputanje
kalcijevih iona iz sarkoplazmatskog retikuluma u neposrednu
blizinu svih miofibrila.
Kalcijevi ioni potom uzrokuju miinu kontrakciju.

Pobuivanje miine kontrakcije:

spregnutost uzbuenja i
kontrakcije
U skeletnim miiima kontrakciju pobuuju
akcijski potencijali u miinim vlaknima. Oni
stvaraju elektrine struje koje se ire u
unutranjost vlakna i tamo uzrokuju otputanje
kalcijevih iona iz sarkoplazmatskog retikuluma.
Kalcijevi ioni tada potiu hemijska zbivanja u
procesu kontrakcije. Cjelokupni proces kojim se
nadzire miina kontrakcija nazivamo
spregnutost uzbuenja i kontrakcije.

Mehanizam miine kontrakcije

Kontrakcija nije posljedica skraena pojedinanih
filamenata, nego rezultat poveanja podruja
njihovog meusobnog preklapanja.
Danas je opteprihvaena hipoteza da miina
kontrakcija nastaje tako to filamenti klize.
Engleski naunik
H.E.Huxley je prvi postavio teoriju klizeih
filamenata kao objanjenje za kontrahovanje i
oputanje miia.
U stanju relaksacije, ATP se vezuje za mjesta ATPaze na miozinskim glavicama, ali je je hidroliza vrlo
spora. Miozinu je potreban aktin kao kofaktor za
brzo cijepanje ATP i oslobaanje energije.

U relaksiranom miiu miozin ne moe da se vee

za aktin jer su vezna mjesta za glavice miozina na
molekulama aktina pokrivena kompleksom
troponin-tropomiozin na F-aktinskom filamentu.
Meutim, kada je koncentracija iona kalcija
dovoljno velika oni se vezuju na TnC podjedinicu
troponina.
Prostorni
raspored triju podjedinica troponina se mijenja, i uvlai molekul
tropomiozina dublje u lijeb aktinskog navoja. Tako se na
globularnim monomerima aktina otkriva vezno mjesto za
miozin, pa aktin moe da se vee za glavicu miozina. Vezivanje
kalcijumovih iona za jedinicu TnC odgovara stadijumu u kome
se kompleks miozin-ATP pretvara u aktivni kompleks. Kao
rezultat vezivanja glavice miozina za G-aktinsku podjedinicu
tankog filamenta, ATP se cijepa na ADP i fosfatni jon i
oslobaa se energija.

Ta aktivnost dovodi do deformisanja ili savijanja kratkog

segmenta tapiastog dijela miozina sa glavicom.
Budui da je aktin vezan za miozin,
pomicanje glavice miozina povlai aktin preko
miozinskog filamenta.
Kao rezultat toga dolazi do uvlaenja tankog filamenta
dublje u A-prugu. Iako iz debelog filamenta prominira
mnogo miozinskih glavica, u svakom trenutku miine
kontrakcije samo mali broj glavica prikljui se osloboenim
veznim mjestima na aktinu. budui da glavice miozina
pomiu aktin, nastaju stalno novi popreni mostii izmeu
aktina i miozina.
Stari
aktinsko-miozinski spojevi poputaju tek nakon to se za
miozin vee novi molekul ATP-a. Tada se glavica miozina
vraa u prvobitni poloaj i priprema se za sljedei ciklus
kontrakcije. Ako nema ATP-a, kompleks aktin-miozin
postaje stabilan i to je uzrok trajne miine ukoenosti,
koja nastaje tokom smrti-rigor mortis.

Izvor energije za miinu kontrakciju

Glavni izvor energije za miinu kontrakciju ine molekule ATP-a.
ATP potie iz :
ATP-a deponovanog u eliji. Rezerve ATP-a u miinoj eliji
su veoma male, obezdjeuju potpunu kontrakciju samo u
trajanju od 1 s, ali je olakavajua okolnost to to se ADP,
nastao razlaganjem ATP-a, veoma brzo i lako refosforilie
ponovno u ATP uz prisustvo fosforne kiseline i energije.
Kreatinfosfata. Jedinjenje sa fosfatnom vezom bogatom
energijom. Vri direktnu fosforilaciju ADP-a u ATP. Iako ga ima
u znatno veoj koncentraciji od ATP-a ( 5 X vie), rezerve
kreatinfosfata su takoer nedovoljne za dui miini rad.

Oksidativne fosforilacije. Metaboliki proces koji

obezbjeuje najvee koliine ATP-a prilikom oksidacije
glukoze ili masnih kiselina. Meutim, kako zahtjeva aerobne
uslove, odigrava se samo pri umjerenom miinom radu ili
nakon zavretka napornog miinog rada kada se vraa
kiseoniki dug i obnavljaju energetski depoi elije.
Anaerobna glikoliza. Znatno neefikasniji proces sa aspekta
produkcije ATP-a od oksidativne fosforilacije. Ovaj
metaboliki put ne zahtjeva prisustvo kiseonika pa se
ukljuuje samo u uslovima napornog fizikog rada kada je
snadbjevanje miia kiseonikom nedovoljno.
Produkt anaerobne glikolize je pirogroana kiselina
koja se u nedostatku kiseonika redukuje u mlijenu kiselinu.
Zbog nagomilavanja mlijene kiseline, iscrpljivanja
depoa glikogena, ATP-a i kreatinfosfata, u miiu se javlja
metabolika neravnotea.

Poslije zavrenog rada, zahvaljujui pojaanom disanju i radu

srca, mii kontinuirano dobija vee koliine kiseonika koje
troi u aerobnom metabolizmu, sve dok se ne oksidie viak
mlijene kiseline, ne popune energetski depoi elije i ne
uspostave normalne koncentracije kiseonika, vezanog za
mioglobin i hemoglobin.
Kao znaajan produkt metabolizma skeletnih miia javlja se
toplota.

Koristan uinak miine kontrakcije

Koristan uinak stroja ili motora mjeri se postotkom uloene
energije koja se pretvori u rad, a ne u toplinu. Postotak
energije uloene u mii (hemijska energija iz hranljivih
tvari) koji se moe pretvoriti u miini rad manji je od 20 do
25 %, dok se ostatak pretvara u toplinu.
Razlog tako niskom korisnom uinku jest u
tome to se za stvaranja ATP-a gubi oko polovina energije iz
hranljivih tvari, a od energije koja je u samomu ATP-u poslije
se u rad pretvori samo do 45 %.
Osim toga, maksimalan se korisni uinak moe
postii samo ako se mii kontrahira umjerenom brzinom.
Obino se najvei koristan uinak postie kada je
brzina kontrakcije oko 30% maksimalne brzine.

Brza i spora miina vlakna

S morfolokog, biohemijskog i funkcionalnog
gledita, skeletna miina vlakna mogu da se
podijele na:
spora (tip I), i
brza (tip II).
Vlakna tipa I imaju obilnu sarkoplazmu koja sadri
mioglobin (zbog njega su vlakna tamnocrvena).
Njihova kontrakcija je sporija, ali je produena, a
energija za kontrakciju obezbjeuje se procesom
oksidativne fosforilacije masnih kiselina. Inervisana su
tankim nervnim vlaknima, imaju dobro razvijen sistem krvnih
sudova i kapilara da se bi se obezbijedio dovoljan priliv
kiseonika.
Miii graeni od sporih
miinih vlakana su prilagoeni za dugotrajan miini rad kao to

Vlakna tipa II se kontrahuju brzo, ali je kontrakcija

kratkotrajna. Imaju manje mioglobina, zbog toga su
svijetlocrvene boje.
Ova vlakna su debela da bi imala veu snagu kontrakcije.
Sadre manje sarkoplazme a vie miofibrila, i imaju dobro
razvijen sarkoplazmatski retikulum. Slabije su snadbijevena
krvlju, i anaerobna glikoliza je primarni put oslobaanja
energije.
Dalje se dijele na tipove IIA, IIB, IIC, to zavisi od aktivnosti
i hemijskih karakteristika.
Klasifikacija miinih vlakana ima kliniki znaaj za
dijagnostiku miinih oboljenja-miopatija.
Skeletni miii ljudi uglavnom predstavljaju mjeavinu
sporih i brzih miinih vlakana.

MEHANIKA MIIA
Izometrina i izotonina kontrakcija
Kaemo da je izometrina kontrakcija ona kontrakcija
pri kojoj se mii ne skrauje; izotonina je kontrakcija ona pri
kojoj se mii skrauje, ali mu napetost ostaje nepromijenjena.
Ako se mii fiksira na oba kraja
i nadrai dolazi do kontrahovanja miofibrila, ali ne i do
skraivanja miia- izometrina kontrakcija.
Ako se mii optereti nekim
tegom koji njegova kontrakcija moe da savlada, on se pri
nadraivanju gri i podie teg-izotonina kontrakcija.

Miii se u tijelu mogu kontrahirati i izometrino i

izotonino, no veina je kontrakcija zapravo kombinacija
jedne i druge kontrakcije.
Kad ovjek stoji, napinje kvadricepse koji uvruju
zglobove koljena i ukruuju noge. To je izometrina
kontrakcija.
Dizanje tereta pomou bicepsa uglavnom je izotonina
kontrakcija.
Kontrakcije nonih miia za vrijeme tranja
kombinacija su izometrinih i izotoninih kontrakcija.

Sumacija valova i tetanina kontrakcija

Poveamo li postupno uestalost impulsa kojim
podraujemo mii, kontrakcija miia bit e sve jaa. Tu
pojavu nazivamo sumacija valova.
Ako mii podraujemo impulsima sve veih frekvencija,
uzastopne miine kontrakcije se stapaju pa ih vie ne
moemo razlikovati jednu od druge.
To stanje se naziva tetanina kontrakcija, a najniu
frekvenciju pri kojoj ona nastaje nazivamo kritina
frekvencija.

Miini umor
Dugotrajna i snana miina kontrakcija
uzrokuje stanje miinog umora.
Istraivanja su pokazala da se umor miia
poveava gotovo razmjerno sa nestajanjem
miinog glikogena. Zato najvei dio miinog
umora vjerovatno nastaje zbog toga to
kontraktilni i metaboliki procesi u miinim
vlaknima ne mogu dalje obavljati isti rad.
Pokusi su pokazali da se i prenoenje ivanog
signala kroz neuromuskularni spoj tokom
dugotrajne miine aktivnosti moe katkada
smanjiti, to urokuje slabljenje miine
kontrakcije. Prekid protoka krvi u
kontrahiraom miiu ve za minutu ili neto
due uzrokuje gotovo potpun miini umor
zbog oiglednog prestanka opskrbe hranljivim
tvarima, osobito kiseonikom.

Miina hipertrofija i atrofija

Poveanje ukupne miine mase
nazivamo miinom
hipertrofijom, pojavu smanjenja
te mase nazivamo miinom
atrofijom.
Miina hipertrofija je
uglavnom posljedica
hipertrofije pojedinih miinih
vlakana pa se to jednostavno
naziva hipertrofija vlakana.
Hipertrofija je uglavnom
posljedica miine kontrakcije
maksimalne ili gotovo
maksimalne snage.

Naalost, ne zna se na koji nain snane kontrakcije uzrokuju

hipertrofiju. Zna se da je u procesu hipertrofiranja sinteza miinih
kontraktilnih proteina mnogo vea od njihove razgradnje, ime se
poveava broj aktinskih i miozinskih niti u miofibrilama. Miofibrile
se i same unutar svakog miinog vlakna razdvajaju i stvaraju nove
miofibrile. Uz poveanje broja miofibrila, poveava se i koliina
enzimskih sustava koji namiruju energiju. Osobito se to odnosi na
glikolitike enzime, koji omoguavaju brzu opskrbu energijom za
vrijeme kratkotrajne snane miine kontrakcije .
Akose mii due ne upotrebljava, kontraktilni
proteini i miofibrile propadaju znantno bre nego to
se nadoknauju novima, te stoga nastaje miina
atrofija.
Izraeni su
ubikvitinsko-proteolitiki enzimi za razgradnju.

Rigor mortis
Rigor mortis ili mrtvaka ukoenost nastaje nekoliko asova
poslije gaenja ivotnih funkcija kada svi miii ulaze u stanje
kontrakcije, ak i bez generisanja akcionog potencijala.
Rigor mortis dostie svoj maksimum razvoja oko 6 sati poslije
smrti a to zavisi od spoljanje temperature i stanja aktivnosti
miia prije smrti (ukoliko je aktivnost miia bila vea
posmortalni rigor nastupa ranije i jae je izraen).
Razlog nastanka posmortalne ukoenosti lei u gubitku
cjelokupnog ATP-a koji je neophodan za odvajanje poprenih
mostova miozina od aktinskih niti u procesu dekontrakcije
miia.
Miii ostaju u rigoru sve dok se ne razori struktura
kontraktilnih proteina miia, to se dogaa autolizom od
strane enzima osloboenih iz lizozima.