Proteini se sintetiu na

poliribozomima (u
citoplazmi, na
spoljanjoj membrani
jedra, na granularnom
endoplazmatinom
retikulumu, u
mitohondrijama ili
hloroplastima u
procesu koji se zove
TRANSLACIJA.

Proteini ili belanevine su graene od

aminokiselina (od preko 100 koliko
postoji u prirodi, samo 20 ulazi u grau
ive elije)

Aminokiseline su jedinjenja koja sadre dve

funkcionalne grupe vezane za isti C atom:
- amino grupu (-NH2)
- karboksilnu grupu (-COOH)
Zbog prisustva ove dve grupe, mogu da se
ponaaju i kao baze i kao kiseline

Opsta formula aminokiselina

Aminokiseline koje ulaze u sastav proteina se

prema R-ostatku iz opte formule dele na:
polarne : - pozitivno naelektrisane - bazne;
- negativno naelektrisane - kisele;
- nenaelektrisane
nepolarne

Podela a.k. prema polarnosti i naelektrisanju

bonih grupa

Aminokiseline se povezuju peptidnim vezama

gradei nerazgranate polipeptidne lance
Peptidna veza (kovalentna) formira se
izmeu karboksilne grupe prve i amino grupe
druge amino-kiseline (pri emu se izdvaja
molekul H2O)
Zato svaki polipeptidni lanac ima NH2 i
COOH kraj
Ako u grau belanevina ulazi do 50 a.k. to su
peptidi a ako ulazi vise od 50 to su polipeptidi

Prema grai proteini mogu biti:

Prosti - graeni samo od aminokiselina
(albumini i globulini)
Sloeni - pored proteinskog dela sadre i neki
neproteinski deo - glikoproteini, likoproteini,
nukleoproteini

Broj, vrsta i redosled aminokiselina i oblik

samog proteina odreuju bioloku aktivnost
proteina (proteini su aktivni samo u odreenom
obliku, promenom oblika gube i bioloku
aktivnost)
Pri visokim temperaturama dolazi do promene
oblika proteina i do procesa koji se naziva
denaturacija
Samo mali broj proteina ima mogunost
renaturacije tj. da hlaenjem povrati svoj
oblik

elije oveka sadre 10000-20000 razliitih

vrsta proteina. Bakterijska elija ih ima
5000. Samo je enzima poznato je oko 2000
u ivom svetu.

Primarnu strukturu proteina ine redosled,

vrsta i broj amino-kiselina u njemu (linearna je)

Svaka promena samo jedne a.k. u primarnoj

strukturi proteina moze dovesti do potpunog
gubitka njegove bioloke aktivnosti

Primer promene samo jedne a.k. u molekulu

hemoglobina jeste teak oblik anemije poznate kao
anemija srpastih elija. Kada je glutaminska
kiselina na 6. mestu u polipeptidnom lancu
zamenjena valinom, hemoglobin je slabo rastvorljiv i
stvara agregate usled kojih eritrociti imaju izmenjen
(srpast) oblik. Takvi eritrociti imaju kratak vek i uzrok
su ovom smrtonosnim oboljenju

Prostorna struktura proteina podrazumeva:

- Sekundarnu strukturu
- Tercijarnu strukturu
- Kvaternernu strukturu

Od nje zavisi uloga proteina u eliji

Odrava se slabim, nekovalentnim vezama
koje se stvaraju izmeu bonih grupa a.k. pa
zato i zavisi od njihovog rasporeda
Slabe veze se mogu mestimino raskidati i
ponovo formirati uz mali utroak energije to
proteinima daje promenljivu prostornu
strukturu tj. omoguava im da menjaju svoju
bioloku aktivnost u skladu s potrebama elije

SEKUNDARNA STRUKTURA

Predstavljaju je dva oblika:

-zavojnica (nastaje tako sto se izmeu atoma
svake 4 amino-kiseline uspostavljaju slabe,
vodonine veze, saimajui polipeptidni lanac
u zavojnicu)
-ploa (jedan polipeptidni lanac se izduuje
pa se vodonine veze uspostavljaju izmeu
njegovih udaljenih, bonih delova gradei
plou )

TERCIJARNA STRUKTURA

Jedan polipeptidni lanac je toliko dug da sadri

i -zavojnice i -ploe
Izmeu njih se nalaze neureeni delovi lanca
koji se zbog manje stabilnost savijaju, gradei
loptaste globularne konfiguracije
polipeptidnog lanca tj. njegovu tercijarnu
strukturu

Neki proteini nemaju globularan, vec izduen

oblik
To su fibrilarni proteini i oni najee imaju
strukturnu ulogu takvi su: -keratin, kolagen
i -keratin
-keratin i kolagen po strukturi predstavljaju
trolane zavojnice nastale meusobnim
povezivanjem nekoliko -zavojnica
vodoninim vezama

KVATERNERNA STRUKTURA

Imaju je proteini koji imaju vise polipeptidnih

lanaca - oligomeri
Deo oligomera koji ima odreenu bioloku
ulogu naziva se subjedinica
Primer hemoglobin: sastoji se od 4
polipeptidna lanca; oni grade 2 subjedinice od
kojih svaka sadri po dva polipeptidna lanca i
po jednu prostetinu grupu - hem - koja vezuje
O2

Proteini su realizatori naslednih

informacija pa su samim tim
odgovorni za odvijanje svih vitalnih
procesa
Njihove funkcije su brojne i
raznovrsne.

Proteini koji su vani gradivni i strukturni

elementi ivih sistema:
-keratin (prisutan u koi, noktima, kosi, krznu
sisara)
-keratin (prisutan je u perju, koi, kandama,
kljunu ptica i gmizavaca)
kolagen (prisutan u kostima, zubima,
hrskavici, tetivama i zidovima krvnih sudova
kimenjaka) i elastin

Kolagen je najzastupljeniji protein u organizmu

kimenjaka; ulazi u grau vlaknastog vezivnog tkiva.
Poremeaj njegove strukture uzronik je tzv.
kolagenskih bolesti. Neke od njih nastaju zbog
nepravilne ishrane. U osnovi glavnih simptoma
skorbuta, a to su oteenje koe, pucanje zidova krvnih
sudova i sporo zarastanje rana, lei nepravilna struktura
kolagenskih vlakana. Uzrok nekih kolagenskih bolesti je
i nedostatak kolagena. Jednu grupu takvih bolesti,
poznatu pod nazivom Ehlers-Danlosovi sindromi,
karakteris visoka elastinost zglobova i koe

Proteini koji predstavljaju osnovne inioce

kontraktilnih sistema u miiima:
Aktin
Miozin

Hemoglobin i mioglobin (transport O2 u

miiima)
Globulin seruma - transport steroidnih
hormona kroz krvotok
Albumin seruma vezuje i prenosi neke
lekove i toksine
Transferin transportuje Fe
Citohromi imaju sposobnost da prenose
elektrone du elijske membrane

Imunoglobulini
Interferoni

Hormoni koji kontroliu metabolizam

organizma (hormon rasta, insulin)

rezervoar amino-kiselina kao hranljivih

sastojaka za embrion:
albumin jajeta

Proteini enzimi katalizuju biohemijske reakcije

na umerenim temperaturama (bez poveanja
t), pri emu smanjuju energiju aktivacije
supstrata i tako ubrzavaju hemijsku reakciju
Prema tome razlikujemo:
Egzotermne reakcije u okruenje se oslobaa
mnogo vea koliina toplote nego to je uzeta
Endotermne reakcije koliina toplote koja se
oslobaa je manja od one koja je uzeta iz okruenja

Enzimi mogu biti:

Prosti - graeni samo od aminokiselina
Sloeni - nazivaju se holoenzimi - graeni iz
apoenzima (proteinski deo) i koenzima
(prostetina grupa) koji moe biti NAD, FAD
ili kofaktor (joni Ca, Mg, Fe)

Sve enzime smo podelili na:

Endoenzime - deluju u eliji u kojoj su nastali
(oksidoreduktaze Krebsovog ciklusa)
Egzoenzime deluju van elija u kojima su
nastali (hidrolitiki enzimi)

Da bi neki enzim delovao neophodna je

odreena pH vrednost, temperatura,
koncentracija supstrata i koncentracija enzima
Proenzimi su inaktivni enzimi u mestu
postanka (tripsinogen- proenzim koji nastaje u
pankreasu, tripsin enzim dvanaestopalanog
creva)

Svaki enzim ima svoje

aktivno mesto za koje se
vezuje odgovarajui
supstrat
Enzimi funkcionisu po
principu brava i klju