Professional Documents
Culture Documents
CSERMELY PÉTER
Az élet születésének kb. félmilliárd éve [1], az ún. "prebiotikus evolúció" során
nem az élôlények harcoltak a fennmaradásért folyó küzdelemben,
hanem kémiai, biokémiai reakciók serege zajlott egymással párhuzamosan az adott
földi körülményeknek legmegfelelôbb makromolekulák és reakcióutak
fennmaradását eredményezve. A "reakciók csatájának" kezdetén a Földet túlnyomó
részben szervetlen molekulák uralták. A légkörbôl hiányzott az oxigén,
a mainál sokkal redukálóbb atmoszféra nitrogént, vízgôzt, szén-dioxidot, szén-
monoxidot, hidrogént, esetleg ammóniát és metánt tartalmazhatott.
Mivel a szén-dioxid mennyiségét, és ezáltal a földi ôslégkört felmelegítô
üvegházhatást éppúgy nehéz megbecsülni, mint a vulkáni tevékenység kiterjedését,
nincsenek pontos fogalmaink arról, hogy a földi ôsóceán mennyiben volt folyékony,
illetve fagyott. A földköpeny számos olyan szilikátból, agyagásványból,
piritbôl és más anyagokból álló felületet kínált, amely alkalmas volt bizonyos
kémiai reakciók szelektív meggyorsítására, katalízisére.
Ezek voltak a legfontosabb elemei annak a színtérnek, amelyen az élet
keletkezéséhez vezetô folyamatok zajlottak.
Mielôtt azonban az élethez vezetô út lehetséges lépéseit sorra venném, két
megjegyzést szeretnék tenni.
Mi kell ahhoz, hogy egy szervezet élô legyen? A legprimitívebb élô szervezetnek is
rendelkeznie kellett egy olyan örökítô anyaggal,
amely a szervezet mûködéséhez szükséges információt az utódokra átörökítheti.
A környezete változásaitól való függetlenedéséhez szüksége volt egy határoló
hártyára, membránra.
Végezetül a membránnak az osztódással párhuzamos növekedéséhez és az örökítô anyag
kettôzôdéséhez már az elsô élô szervezeteknek is ki kellett fejlesztenie
egy olyan primitív anyagcsererendszert, amely saját magát szabályozni képes (lásd
Manfred Eigen, illetve Gánti Tibor és Szathmáry Eörs munkáit [4–6]).
Azt az egyszerûsítést is meg lehet kockáztatni, hogy molekuláris szinten az élethez
kell valami, amelyrôl közel hibamentesen másolatok készíthetôk
(ezt a továbbiakban templátnak fogom nevezni) és kell valami, amely a kémiai
folyamatokat felgyorsítani, szabályozni, irányítani képes (a továbbiakban:
katalizátor).
Fehérje-ribonukleinsav komplexek
A fentiekben vázolt fehérje-ribonukleinsav tyúk–tojás problémának van egy igen
szellemes megoldása is: se a fehérjék nem elôzték meg a ribonukleinsavakat,
se a ribonukleinsavak a fehérjéket. A két molekulafajta egymás mellett, egymással
kölcsönhatásban fejlôdött ki [28].
Ezen elmélet szerint a kezdeti szakaszban mind a fehérjék, mind pedig a
ribonukleinsavak (illetve nem ribózalapú ôseik)
spontán polimerizációja során a másik molekulafajta gyakorta jelen volt. Így a
kezdeti fehérjék RNS-t, a kezdeti RNS-ek pedig fehérjéket kötöttek [23].
A két molekulatípus stabilizálta egymást és egymás polimerizációjában és
betekeredésében is kölcsönösen gyorsító szerepet tölthetett be [29].
RNS és DNS
A nukleinsavak (RNS és DNS) egymáshoz viszonyított evolúcióbeli sorrendjét
alapvetôen stabilitási problémák határozták meg.
A monomerként létezô ribóz sokkal stabilabb, mint a dezoxiribóz, így a DNS-nek az
RNS elôtti keletkezése felettébb valószínûtlen.
Ugyanakkor az RNS láncába beépült ribóz éppen a DNS-be épült dezoxiribózból hiányzó
hidroxilcsoportjával képes az RNS szál hidrolízisét
(vízmolekulák által történô hasítását) katalizálni. Így érthetô, ha egyszer mód
nyílt a DNS kialakulására az evolúció során,
miért ôrzôdött meg e stabilabb molekulafajta. Bizonyos vírusok mind a mai napig RNS
formájában ôrzik információs anyagukat,
de ezekben a szervezôdésekben az RNS szoros fehérjeburokba préselve védve van a
láncszakító vízmolekulák támadása elôl [5,10,30].
A DNS-ben az RNS uraciljét helyettesítô timin is nagyobb stabilitást kölcsönöz a
DNS-molekulának [5].
Ajánlott irodalom
[2] Crick, F.H.C.: Az élet mikéntje. Gondolat, Budapest, 1987; Gánti, T.: Kontra
Crick, avagy Az élet mivolta. Gondolat, Budapest, 1989
[3] McKay, D.S., Gibson, E.K.Jr., Thomas-Keptra, K.L., Vali, H., Romanek, C.S.,
Clement, S.J., Chillier, X.D.F., Maechling, C.R. and Zare, R.N. (1996) Search for
past life on Mars: possible relic biogenic activity in martian meteorite ALH84001.
Science 273, 924-930
[5] Maynard Smith, J. and Szathmáry, E.: The major transitions in evolution. W.H.
Freeman, 1995; Szathmáry E. and Maynard Smith, J. (1995) The major evolutionary
transitions. Nature 374, 227-232; Szathmáry, E. és Maynard Smith, J. (1995) A
genetikai rendszerek eredete. Természet Világa 126/1. különszám 20-26
[6] Eigen, M., Schuster, P., Gardiner, W and Winkler-Oswatitsch, R. (1981) The
origin of genetic information. Scientific American 244, 78-94
[7] Miller, S.L. (1953) A production of amino acids under possible primitive Earth
conditions. Science 117, 528-529
[8] Chyba, C. and Sagan, C. (1992) Endogenous production, exogenous delivery and
impact-shock synthesis of organic molecules: an inventory for the origins of life.
Nature 355, 125-132
[12] Fox, S.W. (1965) A theory of macromolecular and cellular origins. Nature 205,
328-340
[13] Joyce, G.F. (1989) RNA evolution and origins of life. Nature 338, 217-224
[14] Cooper, A.A. and Stevens, T.H. (1995) Protein splicing: self-splicing of
genetically mobile elements at the protein level. Trends in Biochem. Sci. 20, 351-
356
[15] Lee, D.H., Granja, J.R., Martinez, J.A., Severin, K. and Ghadiri, M.R. (1996)
A self-replicating peptide. Nature 382, 525-528
[16] Matthews, C.N. and Moser, R.E. (1967) Peptide synthesis from hydrogen cyanide
and water. Nature 215, 1230-1234
[17] Koshland, D.E. Jr. (1976) The evolution of function in enzymes. Fed. Proc. 35,
2104-2111
[19] Li, H., Helling, R., Tang, C and Wingreen, N. (1996) Emergence of preferred
structures in a simple model of protein folding. Science 273, 666-669
[21] Csermely, P. (1995) Napjaink stressze -- sejtjeinkben (avagy: mit tesz a sejt
ha bántják?) Természet Világa 126, 318-320
[23] Pande, V.S., Grosberg, A.Y. and Tanaka, T. (1994) Thermodynamic procedure to
synthesize heteropolymers that can renature to recognize a given target molecule.
Proc. Natl. Acad. Sci. USA 91, 12976-12979
[24] Pyle, A.M. (1993) Ribozymes: a distinct class of metalloenzymes. Science 261,
709-714
[25] Czech, T.R. (1986) A model for the RNAócatalyzed replication of RNA. Proc.
Natl. Acad. Sci. USA 83, 4360-4364; Ekland, E.H. and Bartel, D.P. (1996) RNA-
catalysed RNA polymerization using nucleoside triphosphates. Nature 382, 373-376
[26] Draper, D.E. (1996) Strategies for RNA folding. Trends in Biochem. Sci. 21,
145-149
[27] Mohr, G., Caprara, M.G., Guo, Q. and Lambowitz, A.m. (1994) A tyrosyl-tRNA
synthetase can function similarly to an RNA structure in the Tetrahymena ribozyme.
Nature 370, 147-150
[29] Woodson, S.A. (1996) How RNA and protein get together. Curr. Biol. 6, 23-25
[30] Westheimer, F.H. (1987) Why nature chose phosphates. Science 235, 1173-1178