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  • Faceta de Livro - Bioquímica

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    mica da vida: quimica organica e biol6gica 943 ‘ Figura 25.20. Formula estrutural COOH € modelo molecular de iH preenchimento de espaco do CHs ~ ‘S-ibuprofeno. $-ibuprofeno (Figura 25.20), ost em processo de obtengao no érgio norte-americano com a utilizagao médica pela Food and Drug Administration 25.8 Introdu¢do a bioquimica s varios tipos de grupos funcionais organicos abordados nas seqdes 25.5 e 25.6 geram vasta matriz.de molécu- las com reatividades quimicas muito especificas. Em nenhum lugar essa especificidade ¢ mais aparente que na bio- quimica — a quimica dos organismos vivos. Antes de abordarmos as moléculas bioquimicas, podemos fazer algumas observagées gerais. Como veremos, muitas moléculas biologicamente importantes so bem grandes. A sintese dessas moléculas é um aspecto notavel da bioquimica, que coloca grandes demandas aos sistemas quimicos nos organismos vivos. Os organismos cons- troem biomoléculasa partir de substancias menores e mais simples disponiveis na biosfera. A sintese de moléculas maiores requer energia porque a maioria das reagoes ¢ endotermica. A fonte fundamental dessa energia 0 Sol. Os ‘mamiferos e outros animais praticamente nao tém capacidade para usar a energia solar diretamente; em vez disso, dependem da fotossintese vegetal para suprir grande parte das necessidades energéticas. =m (Secao 24.2) Além das grandes quantidades de energia necessdrlas, os organismos vivos sao altamente organizados. A com- plexidlade de todas as substancias que constituem até 0 mais simples organismo unicelular e as relagdes entre os diversos processos quimicos ocorridos séo verdadeiramente impressionantes. Em termos termodinamicos, 0s sis- temas vivos possuem entropias muito menores que as das matériasrprimas, a partir das quais eles so formados. Assim, a quimica dos sistemas vivos deve resistir continuamente a tendéncia no sentido de maior entropia, neces- séria pela segunda lei da termodindmica. == (“A quimics ©. vida", Segio 19.2) Amanutengio de alto grau de or ganizagio coloca exigéncias adicionais de energia nos organismos. ‘Tomos mostrado algumas aplicagdes bioquimicas importantes das nogées quimicas fundamentais nos qua- dros “A quimica ea vida” que aparecem neste livro. O restante deste capitulo serviré apenas como breve introdu- 0 aos outros aspectos da bioquimica. Todavia, vocé observaré a formagao de alguns padraes. A ligagao de hidrogénio (Seco 11.2), por exemplo, é crucial para a fungao de muitos sistemas bioquimicos, e a geometria das moléculas pode governar a importancia ¢ a atividade biolégica delas. Muitas das grandes moléculas nos sistemas vivos sao polimeros (Secao 12.2) de moléculas menores. Esses biopolimeros podem ser classificados em trés cate- gorias abrangentes: protesnas, polissacarideos (carboidratos) e écidos nucleicos. Abordaremos essas classes de bio- polimeros nas sec6es 25.9, 25.10 e 25.11, respectivamente. 25.9 Protefnas As proteinas sto substancias macromoleculares presentes em todas as células vivas. Aproximadamente 50% ia massa seca de nosso corpo é proteina. As proteinas servem como principal componente estrutural dos tecidos animais; sao parte fundamental da pele, das unhas, das cartilagens e dos muis- culos. Outras proteinas catalisam reacoes, transportam oxigenio, funcionam |ANIMAGAO como horménio para regular processos especificos do corpo e realizam outras Proteinas e aminodcidos tarefas. Qualsquer que sejam suas fung0es, todas as protefnas sao quimtcamen- te similares, sendo compostas das mesmas unidades fundamentais, chamadas aminodcides. 944 (Quimica: a ciéncia central Amin: As untidades fundamentais de todas as protefnas sfo os aminodcidos a, substancias nas quais o grupo amino esta loca- lizadono étomo de carbono imediatamente adjacente ao grupo carboxilico. A formula geral para um aminoacidoa 6 representada de duas maneiras: lus if ug a ou * a or R R A forma duplamente ionizada, chamada de zwitterion, geralmente predomina em valores de pH aproximada- mente neutros. Essa forma resulta da transferéncia de um proton do grupo carboxilico para o grupo bésico amina. ex (“A quimica ea vida”, Segdo 16.10) (Os aminodcidos diferem entre sina natureza dos grupos R. A Figura 25.21 mostra as férmulas estruturais de vrios dos 20 aminoacidos normalmente enconteados na maioria das proteinas. Nossos corpos podem sintetizar dea dessos 20 em quantidades suficientes para nossas necessidades. Os outros dez devem ser ingeridas e so chamados ami- nodcidos essenciais porque so componentes necessérios de nossa dicta. 0 dtomo de carbono « dos aminodcidos, que carrega tanto o grupo aménio quanto o grupo carboxilato, tem quatro grupos diferentes ligados a ele.’ Os aminodcidos so, portanto, quirais. A Figura 25.22 mostra os dois enan- tidmeros do aminoscido alanina, Por razdes hist6ricas, as duas formas enantioméricas dos aminodcidos s40 nor- malmente distinguidas pelos rétulos D- (do latim dexter, ‘direita’) e L- (do latim Iaevus, ‘esquerda’). Todos os aminoacidos normalmente encontrados nas proteinas sao ‘canhotos’, isto 6, todos tém configuragio L-no centro de carbono (exceto a glicina, que nao € quiral). Apenas aminodcidos com essa configuracao no centro de carbono qui- ral formam proteinas nos organismos vivos. ura 25.21 Formulas estruturais H3N* g H3N* g H3N* condensadas para varios aminodcidos, | | I coma abreviatura de trés letras para H—C—C—O™ CHC —C—O07 CH CH-C—C—0 cada acido. Us acidos sao mostrados I I a I na forma zwitteriénica, na qual H H H, H ‘existem em Agua a um pH Clicina (Cli ou Gly) Alanina (Ala) Valina (Val) aproximadamente neutro. mel ar 2 (Op-c1rgeo Booey 7-0-0" H H Fenilalanina (Fen ou Phe) Acido aspartico (Asp) i ay nal HO—C—CH,—CHy—¢—C—O" HO—CHy—g— C—O H H Acido glutamico (Glu) Serina (Ser) H3N* O a ll 9 EC OO” EI H H Cistefna (Cis ou Cys) Lisina (Lis ou Lys) 2 A inica excegio 6a glicna, para a qual R=H. Para esse aminodcido,existem dois stomos de H no carbono a. ebiolégica 945 C001 Figura 25.22 A lanina é quiral e, 3 ‘em decorréncia disso, tem dois ‘enantiomeros, 0s quais s8o imagens ‘especulares ndo-superponiveis um do outro. MODELO 3.0 Enantiémeros da alanina Polipeptideos e proteinas Os aminodcidos sao unidos nas proteinas pelos grupos amida, um dos grupos funcionais apresentados na Secdo 25.6: q ROCNR Cada um desses grupos amida é chamado ligagio peptfdica quando for formado pelos aminoacidos. Uma li- gacdo peptidica é formada por uma reacao de condensa¢do entre o grupo carboxilico de um aminodcido eo grupo amina de outro. A alanina ea glicina, por exemplo, podem reagir para formar o dipeptideo glicilalanina: if Lit HN—C—C—0" + H—N-C—C—0- — i body Glicina (Gli ou Gly) Alanna (Ala) [25.23] Ho HO Ltd 0" + HO Glicilalanina (Gli~ Ala) Oaminodcido que fornece o grupo carboxilico para a formacao de uma li- ‘gacao peptidica é nomeado primeiro, com terminacao ~il; em seguida, o ami- noacido que fornece o grupo amina é nomeado. Com base no cédigo de trés Ietas para us aminvécidus da Figura 25.22, a glicilalamina pode ser ebreviada como Gli-Ala. Nessa notagio, entende-se que 0 grupo amino que nio reagiu esté a esquerda c que 0 grupo carboxilico que nao reagiu ect a dircita. Oado gante artificial aspartame (Figura 25.23) 60 éster metilico do dipeptideo do aci- do aspartico e da fenilalamina: HQ HQ 1 i I a HaN—G—CN—-F 0-0 CH GH Gk ¢—OH Figura 25.23 © adogante artical ia toga y C3 aspartame é 0 éster metilico de um dipeptideo. 946 (Quimica: a ciéncia central COMO FAZER 25.7 Desenhe a formula estrutural para 0 analilglicenilserina, Solugso ‘Anilise: foi dado o nome de uma substancia com ligagdes peptidicas e pede-se escrever sua férmula estrutural. Planejamento: v nome dessa substincia sugere que és amninodcides— alanine, ylicinae setina —forant unidos, for ‘mando um tripeptideo. Observe que a terminacao -i foi adicionada a cada aminoscido, exceto para o tiltimo, a serina Por convencio, o primeiro aminodcido nomeado (alanina. nesse caso) tem grupo amino livre, e 0 tltimo (a serina), ‘grupo carboxilico livre. Assim, podemos construir a férmula estrutural do tripeptidio a partir de suas unidades fun- damentais de aminodcidos (Figura 25.21). Resolucao: inicialmente combinamos o grupo carboxilico da alanina com o grupo amino da glicina para formar uma ligacao peptidica e, depois, o grupo carboxilico da glicina com o grupo amino da serina para formar outro grupo pep- tidico, Esse tripeptideo resultante consiste em trés ‘unidades fundamentais’ de ligagdes peptidicas Grupo amino Grupo carboxitico o_o I Col o} ei HN GCN Cr C—O" CH; || H H_CH,OH Ala ii Ser = Podemos abreviar esse tripeptideo como Ala-Gli-Ser. PRATIQUE Dé o nome do dipeptideo que tem a seguinte estrutura e forneca sua abreviatura: Resposta: acido serilaspartico; Ser-Asp. Os polipeptideos so formados quando um grande niimero de aminoscidos ¢ unido por ligagdes polipeptidi- cas. As proteinas so moléculas polipeptidicas lineares (isto é, ndo-ramificadas) com massa molecular variando de aproximadamente 6 mil a 50 milhées u. Uma vez que 20 aminoscidos diferentes sio unidos nas proteinas e porque as proteinas consistem em centenas de aminodcidos, o ntimero de arranjos possivel nas protefnas é inicialmente ili- mitado, Estrutura da proteina Oarranjo, ou seqiiéncia, dos aminodcidos ao longo de uma cadeia proteica é chamado estrutura primaria A estrutura priméria fornece a proteina sua identidade tnica. Uma variagao até mesmo em um aminodcido pode alterar as caracteristicas bioquimicas da proteina. Por exemplo, a anemia falciforme ¢ uma desordem geneti- ca resultante de uma tinica substituicao em uma cadeia proteica na hemoglobina. A cadeia afetada contém 146 aminodcidos. A substituigao de um tinico aminodcido com uma cadeia lateral de hidrocarboneto por um que tem ‘um grupo funcional écido na cadeia lateral altera as propriedades de solubilidade da hemoglobina, ¢ 0 fluxo nor- mal de sangue é impedido. = ("A quimica e a vida”, Segao 13.6) As proteinas nos organismos vivos nio eio simplesmente cadeiae longa, flexiveis, com formas aleatérias. Em ver disso, as cadeias formam espirais ou esticam-se de maneiras especificas. A estrutura secundaria de uma proteina refore-se a coma os segmentos da cadeia proteica estia orientadas em 1m padeio regular. Um dos arranjos de estrutura secundéria mais importante e comum 6 o de hélice-, proposta primeiro por Li- nus Pauling e R. B. Corey. O arranjo helicoidal é mostrado na forma esquemética na Figura 25.24. Imagine enrolar ‘uma longa cadeia proteica de maneira helicoidal ao redor de um longo cilindro. A hélice é mantida na posigao por interages de ligacdo de hidrogénio entre as ligagdes N—H e os oxigénios de grupos carboxilicos préximos. A incli- nacio da hélice e o diametro do cilindro devem ser de tal forma que (1) nenhum Angulo de li mica da vida: quimica organica e biol6gica 947 Figura 25.24 Uma estrutura em hélice « para uma proteina. O simbolo R representa qualquer uma das véri cadeias laterais mostradas na Figura 25.21. MODELO 3-D DNA é co esteja tensiona- doe (2) 0s grupos funcionais NH e C =O em lados adjacentes estejam em posigdes apropriadas para as ligacdes, de hidrogénio. Um arranjo desse tipo é possivel para alguns aminodcidos ao longo da cadeia, mas nao para outros. As moléculas proteicas maiores tém um arranjo ch ralaleatéria. dal intercalado com segdes nas quais a cadeia é uma espi- be Aquimicae a vida Origens da quiralidade nos sistemas vivos ‘A presenca de uma ‘tendéncia de ser canhoto ou destro’ ‘nas moléculas que constituem os sistemas vivos ¢ um aspec- to-chave da vida na Terra. A insisténcia da natureza em ape- nas uma forma quiral nas moléculas da vida e chamada homoquiralidade. Como surgiua dominancia dos L-aminogci- dos? Por queae hélices naturais das proteinas edo DNA, que abordaremos na Secio 25.11, sio todas hélices viradas para a direita? A homoquiralidade poderia ter surgido aleatoria- ‘mente durante a evolucio ou porque ela foi ‘semeada’ de al- gum modo no inicio da vida. Uma teoria é de que a quiralidade foi introduzida anteriormente na historia evolu- cionéria da Terra, pela semeadura por aminoscidos quiroi que cairam no planeta do espaco. ‘O exame do meteorito Murchison, que caiu na Terra, re- velou a presenga de aminodcidos. Para alguns dos dcidos, parece haver um excesso da forma L-. Uma teoria propoe que 08 aminodcidos quirais poderiam ter sido sintetizados, no espaco interestelar pela agao da luz das estrelas polariza- da circularmente* Os astrénomos na Australia observaram, recentemente a polarizacto circular na luz infravermelho de ‘uma regiao de nascimento intenso de estrela na galdxia Orion. Esses trabalhadores calcularam que um grau semelhante de polarizagao circular poderia estar presente na luz ultravio- letae visivel a partir dessa fonte. A luz, que tem energia ne- ceseéria para quebrar as ligagdes quimicae, ee polarizada cir ‘cularmente, poderia dar origem a novas moléculas quirais com uma preferéncia para um enantiémero sobre 0 outro. Talvez.a homoquiralidade que observamos na Terra hoje te- ‘nha surgido, por um processo de amplificacao erefinamento no curso do desenvolvimento evoluciondrio,a partir de mo- culos formadas no capaso interestelar quando o planeta era mais jovem. * A luz polarizada circularmente € semelhante a luz polarizada no plano, como mostrado na Figura 24.22, ‘excelo que o plano gira continuamente para a esquerda out para a direita, Assim, de certo modo, a luz polarizada circularmente é quiral 948 (Quimica: a ciéncia central A forma total de una proteina, deter utinada pelos dubramwentoy, pelas (oi es e secdes de estrutura « helicoidal em tubo, é chamada dle estrutura tercié- ia, A Figura 24.11 mostra a estrutura tercidria da mioglobina, proteina com massa molecular de aproximadamente 18 mil u que contém um grupo heme. == (Seeao 2.2) Observe as segdes helicoidais da proteina. A mioglohina 6 1uma protefa glabular, que se dobra de forma compacta, aproximadamente esférica. As proteinas globulares geralmente so soltiveis em Agua e méveis dentro das células. Elas tém funcdes ndo-estruturais. como combate a invasao de objetos estranhos, transporte e armazenamento de oxi- énio e acdo como catalisador. As protefnas fibrosas formam uma segunda clas- se de proteinas. Nessas substancias as espirais longas se alinham de maneira Figura 25.25 Estrutura gerada ‘mais ou menos paralela para formar fibras longas insoliiveis em 4gua. As pro- por computador de uma enzima _tefas fibrosas fornecem integridade estrutural e forca a muitos tipos de teci- mostrando a ‘espinha dorsal’ de _—_ dos e so os principais componentes dos muisculos, tenddes e cabelo. ‘catbono como uma fita. A estrutura tercidria de uma proteina é mantida por meio de muitas inte- © substrato (mais ou menos a0 ragoes diferentes. Determinados dobramentos da cadeta proteica levam a um, centro da foto) é mostrado no a arranjo de energia mais baixa (mais estavel) que outros padroes de dobramen- sitio ativo, to, Por exemplo, uma proteina globular dissolvida em uma solugéo aquosa dobra-se de tal maneira que as partes de hidrocarbonetos apolares fiquem co- bertas dentro da molécula, longe das moléculas polares de 4gua. Entretanto, a maioria das cadeias laterais écidas basicas mais polares projeta-se para a solucdo onde ela possa interagit com as moléculas de Agua por interagoes ion-dipolo, dipolo-dipolo ou ligagdes de hidrogénio. Uma das mais importantes classes de proteinas 6 a das enzimas, moléculas grandes de proteina que funcionam como catalisadores, x= (Secio 14.7) As enzimas normalmente catalisam apenas reacdes muito especificas. A es- trutura tercidria delas em geral determina que apenas determinadas moléculas de substrato podem interagir com o sitio ativo da enzima (Figura 25.25). 25.10 Carboidratos (Os carbotdratos sao uma importante classe de substancias naturals encontrada tanto na matéria vegetal quan- to na matéria animal. O nome carboidrato (hidrato de carbono) vem das férmulas minimas para a maioria das substancias dessa classe, que podem ser escritas como C, (11,0), Por exemplo, a glicose, o carboidrato mais abun- dante, tem férmula molecular C,H,,O,, ou C,(H,O),. Os carboidratos nao sao na realidade hidratos de carbono; em vez disso, so aldeidos e cetonas polidroxilicos. A glicose, por exemplo, 6 um agticar de aldeido com sei carbonos, enquanto a fritose, 0 acticar muito presente nas frutas, é um acticar de cetona de seis carbonos (Figura 25.26). A glicose, tendo grupos funcionais tanto de alcool quanto de aldefdo, e H tendo uma espinha dorsal razoavelmente longa e flexivel, pode reagir com ela i ‘mesma para formar uma estrutura ciclica, como mostrado na Figura 25.27. Na H—C—OH realidade, apenas uma pequena porcentagem das moléculas de glicose esté na 29 forma de cadeia aberta em solugo. Apesar de o anel ser sempre desenhado I como se fosse plano, as moléculas de fato nao sao planas por causa dos angu- HO-C—H los tetraédricos de ligacdo ao redor dos atomos de C e O do anel. HoH A Figura 25.27 mostra que a estrutura ciclica da glicose pode ter duas orien- tabes relativas. Na forma cz, 0 grupo OH no carbono 1 e o grupo CH,OH no H—C—OH carbono 5 apontam em sentidos opostos. Na forma fi eles apontam no mesmo sentido. Apesar de a diferenga entre as formas « ef parecer pequena, ela tem HAC—OH Siormes consalencias bilopens Como veremos'em breve een pequcna th jh meiemeaee vam uilioncvart darans epropansade ale cel: Glicose Frutose lose e 0 amido. ‘A frittase pode ‘ciclizar’ para formar angis de cinca ont seis membros O anel de cinco membros forma-se quando 0 grupo OH no carbono 5 reage com © grupo carbonil no carbono 2: Figura 25.26 Estruturas lineares da glicose e da frutose, da vida: quimica orga e biolégica 949 "CH,OH ‘hon CrLCDOH 4 Essencialmente, 0 grupo funcional cetonico foi reduzido a um alcool. A Estratégias na quimica E agora? Se vocé esté lendo este quadro, vocé chegou ao final do li- vo. Parabenizamos vocé pela tenacidade e dedicacdo que ‘mostrou para chegar tio longe! ‘Como epilogo, oferecemos a estratégia de estudo final na forma de uma pergunta: 0 que voce planeja fazer com 0 co- nhecimento de quimica obtido até aqui em seus estudos? Muitos de vocés fardo outras disciplinas de quimica como parte das exigéncias do curriculo, Para outros esta seré a tile tima disciplina formal em quimica. Independentemente da carreira que planejem seguir — se quimica, um dos campos, da biomédica, engenharia, ou qualquer que seja — espera- ‘mos que este livro tena agucado sua apreciacao resperto da quimica no mundo ao seu redor. Se prestar atengio, poderé encontrar quimica diariamente, desde rétulos de alimentos 956 (Quimica: a ciéncia central medicamentos até nas bombas de gasolina, equipamento, de esporte e no noticisr ‘Tentamos também the dar uma nogio da natureza dina ica da quimica. A quimica esta constantemente mudando. Os pesquisadores quimicos sintetizam novos compostos, desenvolvem novas reagbes, desvendam propriedades qui- ‘micas que eram previamente desconhecidas, encontram no- vvas aplicagies para compostos conhecids e aperfeigoam as tworias. Vacé paderi participar da fascinanto aventura da, Resumo e termos-chave pesquisa quimica sendo parte de um programa de iniciagao,

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