Тема 3 Пептиди

 Пептидите са поликондензационни продукти получени чрез отделяне на молекула вода от

аминната и карбоксилна група от съседно свързани амино киселини

Терминат пептид и пептидна връзка е въведен от E Fischertazi функционална група съдържа Пе Пи

спрегната система

Дължината на С-Н пептид „ на чистата С-Н връзка „ е 0.143 нано метра, тези стойности показват
че С-Н връзката в пептидите има частично двоен характер. Обикновенно в 1-я край веригата
съдържа свободна амино група а в другия карбоксилна, пептида на който пренадлежи амино
групата се нарича […..] . Полипептида се разглежда като производен на С крайната амино киселина
а наименованието се образува от Н крайната амино киселина и амино киселините се наименуват с
окончание ИЛ съгласно тяхната последователност

Много важен полипептид е инсулина той е пептиден хормон , кристално състояние ,инсулина е
открит през 1926 година от Hans Abel и е уточнена молекулната му маса 5733 , на практика за
граница между полипептидите и белтъците се взема молекулната маса на инсулина всички
пептиди с по-висока молекулна маса се наричат белтъци

БЕЛТЪЦИ

 Класификация –белтъците се класифицират според химичният си състав и по

морфологични признаци .според химичният си състав се разделят на : протеини (protos –
първичен) простите белтъци са изградени само от амино киселините , сложните белтъци
освен от амино киселини съдържат и ниско молекупен компонент като хатероциклично
съединение витамин или метален йон. По своите морфологични признаци също се делят
на 2 групи : фибрилни (влакнести) глобулни (кълбовилни) . Фибрилните белтъци са слабо
разтворими във вода и образуват вискозни разтвори ,те са „“ строителен материал „“ на
живите тъкъни : кератин – (кожа, нокти ) , миозин – (мускул), колаген (сухожилия),
глобулните белтъци са разтворими във вода, тяхната роля е свързана с поддържане на
жизнената дейност, към тях се отнасят всички ензими, анти телата и хормоните белтъци

 Структури – намиране строежа на белтъчната молекула е сложна и трудна задача ,тя е

свързана с високата молекулна маса ,сложната структура и чувствителността към външни
въздействия. Различията в белтъчните молекули е свързана не от изграждащите амино
киселини а от начина на подреждането им. основен проблем е намирането на
последователността на амино киселините или така наречената „“ секвенция „“ - sequential
- последователност. секвенцията на всеки белтък е уникална и е заложена в генетичната
програма .Вида, броя и последователността на свързване на алфа амино киселинните
остатъци във веригата определя парвичната структура на белтъка.
  Тези взаимодействия водят до 2 типа нагъвания : алфа спирала и : бета структура (нагънат
лист ) . в алфа спиралата водородните връзки се образуват в рамките на една
полипептидна верига, а в бета структурата между полипетидни вериги

Известна е още 1 структура – структура от колагенов тип .Полипептидните вериги заемат

термодинамично най-изгодната комформация по-различен начин. oсвен водородни
връзки между полипептидните вериги съществъват и др. взаимодействия като:

 Хидрофобни взаимодействия

 Йонни

 Образуване на дисулфидни мостове

 Естени връзки

Тези по високи степени на взаимодействия които определят пространствената структура

на белтъците се наричат третична структура

Установено е че повечето белтъци с молекулно тегло над 50 000 са изградени от 2 или повече
пептидни вериги (протомери ) .те са свързани с нековалентни връзки .всеки потомер си има
собственна първична, вторична и третична структура. По този начин всяка белтъчна молекула се
състои от няколко протомера свързани по-между си с образуване на четвъртичната структура на
белтъците. При определени условия белтъка се дисоциира след което може и да се АСОЦИИРА
(пример - алдолаза с молекулна маса 150 000 при pH около 3 се дисоцира около 3 протомера с
молекулна маса 50 000 , а при pH 7 отново се асоциира , по този начин отново се възтановява
нативната структура (nativus - истински) изменението на конформацията на молекулата което не
е свързано с разкъсване на ковалентни връзки от първичната структура се нарича денатурация на
в-вото .)

Денатурацията е процес на разрушаване на вторична, третична и четвъртична структура без да се

засяга първичната. В денатурирано състояние белтъка губи биологичната си активност

Биологични функция на белтъка

 Структурни - белтъците изграждат една или др. структура . Основния структурен белтък е
колагена

 Пластична - белтъците могат да се трансформират в други съединения ,изграждащи

клетките ,някой аминокиселини участват в изграждането на поринови и пиримидинови
бази .Белтъците могат да се разграждат до въглехидрати или мазнини .

 Енергийна - белтъците се окисляват в организма , 1 грам белтък отделя 4 килокалории,

ежедневно се разграждат от 20 до 100 грама белтък ( в зависимост от диетата и трудовият
режим)
  Каталитична - повечето от белтъците са ензимни , те действат като високо специфични
катализатори в биологичните процеси

 Транспортна – белтъците пренасят лекарственни вещества, витамини и други

 Буферна - е резултат на метаболитните процеси често се образуват киселини които

намаляват киселинноста на ензимите. Белтъците са тези които подържат постоянно pH

 Защитна функция - в организма съществуват редица защитни системи . Една от тях е

кръвосъсирването – предпазване от кръвоизливи , друга е защитната тя ни предпазва от
токсични микроорганизми или от токсините които се отделят.

В организма не съществува резерв от белтък - при гладувания започват да се разлагат белтъците

от кръвта, черният дроб или мускулите .

Тема 4 Структурни белтъци

 Колаген –най-често срещаните белтъци, изграждат сухожилията ,кожата и участват във
всички свързващи тъкани. Характерна особеност е стабилната суперспирала която се
състои от 3 полипептидни вериги които са свързани нековалентно.

Пептидната верига основно е изградена от триплет, глицин ,пролин , и 4-ри хидрокси пролин

Към колагеновата структура ковалентно са свързани и захари от 4 до 12 % основно се съдържа

гюукоза, галактоза или техни димери. Денатурираният колаген се нарича желатин

Кератин - защитните образования вклчително повърхностният слой на кожата са изградени от

кератини, при свързването на веригите участват голям брой напречни дисулфидни мостове
получени от аминокиселината цистеин

Кератините са неразтворими във вода, защото съдържат аминокиселини с хидрофобни групи ,

металин и др.

-в черупката на костенурката се съдържа 18% цистин

Тема 5 хормони – белтъци

 Тиронини - това са хормони които се синтезират в клетките на щитовидната жлеза. те се
състоят от 2 остатъка на аминокиселината тирозин

 В зависимост от броя на йодните атоми различаваме 2 вида ( три йодо тиронин )и (с 4

тироксин)

Биологичните функции на тиронините са :

 --- стимулира синтеза на белтък а от там и растеж на организма

 --- контролират лимогенезата (засилват или забавят разграждането на мазнините)

 --- контролират работата на дихателните вериги при окислителните процеси

 Инсулин - хормон на задстомашната жлеза. Той е пептиден хормон и се секретира

директно в кръвта . Инсулина регулира въглехидратната обмяна като стимулира преноса на
глюкоза през клетъчните мембрани , недостигат му води до захарен диабет. Основно води
до намаляване запаса на гликоген в черният дроб и мускулите като увеличава
концентрацията на глюкоза в кръвта ( 3,8 – 5,6 м мол/л) .Инсулина е анаболен хормон , той
стимулира синтеза на белтък а от там и растеж на организма. Също стимулира синтеза на
мазнини и гликоген. Той се състои от 2 пептидни вериги, 1—вата с 21 аминокиселини, а 2-
та с 30 аминокиселини, съдържа 2 дисулфидни моста в позиции 7-7 и 20-19 . Първата
верига съдържа и вътрешно молекулеен диулфиден мост в позиции 6-11 . Инсулина и
адреналина са хормони антагонисти

-адреналина е стресов хормон. той предизвиква катаболитни ефекти (процеси на

разграждане) . Той се секретира при особени състояния на организма (страх, гняв,
напрежение) биохимичните му ефекти са ( разгражда гликогена в черния дроб и
получената глюкоза постъпва в кръвта- повишава кръвозахарната концентрация) (в
мускулите също се разгражда гликогена и получената глюкоза се трансформира в лактат и
се увеличава неговата концентрация )

- инсулина е хормон който стимулира синтезата на гликогена

- адреналина е хормон който разгражда гликогена

Тема 6 ПОЛИЗАХАРИДИ
- монозахаридите са клас съединения които съдържат 2 функционални групи: алдехидна
(кетогрупа) и хидроксилна група

 Тези които съдържат алдехидна група са алдози

 Тези с кето група кетози

В зависимост от броя на въглеродните атоми те се разделят на триози, тетрози, пентози и

хексози. Не всички монозахариди играят еднакво важна роля от биохимична гледна точка.
Най-простите ,триозите, са представени от 2 съединения (дихидрокси-ацетон фосфат,
глицералалдехид-трифосфат)

Тези две триози участват при метаболизма на глюкозата,известен като гликолиза

 Тетрозите непредставляват биологичен интерез

  от пентозите най голямо значение имат рибозата и дизокси-рибозата. Дезокси-рибозата не
съдържа кислород, в позиция 2 те са структорни компуненти на нуклеиновите киселини

Полизахаридите основно са изградени от 20 монозахаридни остатъци , но най-голямо значение

имат трихексози – глюкоза, галактоза,маноза

Галактозата и манозата- са епимери на глюкозата

 Диастериомерните алдози които се различават по конфигурацията само на 1 асиметричен

въглероден атом се наричат епимери

 Терминъг глукоза е въведен от Андрей Дюмас 1863г. А по късно Фредрик Кекуле е

предложил термина декстоза. След него Емол Фишар е прием терминат глюкоза ,
назависимо от това все още в/у опаковките на хранителни продукти се изписва декстроза.

При прескачане на водороден атом от хидроксилната група при петия въглероден атом към
карбонилната група се получава нова хидрооксилна група.Това явление се нарича
оксоциклотафтомление, ако хидроксилната група е отдясно на въглеродният скелет се
обозначава с алфа а отляво с бета

Възприети са още 2 начина за изразяване структурата на захаридите

 Структири по Хейлорт

До алфа глюкозата е в аксеална позиция, а при бетата екватурялна

Тема 7

Дизахариди

най разпространените дизахариди са :

-захароза – най разпространения дизахарид в природата, при хидролиза в слабо кисела среда или
с присъствие на ензима „ инвертаза“ се получават, еквимолни количества от глюкоза и фруктоза.
Тази смес е известна като инвертна захар. Природната инвертна захар е пчелния мед.

-малтоза (малцоза захар) – получава се при хидролизата на скорбяла от ензимното действие на

диастазата. В най-голямо количество се съдържа в малца, при хидролизата се получават две
молекули глюкоза

-лактоза – при хидролиза се получава глюкоза и галактоза, съдържат се от 4 до 8 % в млякото

Тема 8

Полизахариди

термина захарид произлиза от латински, гръцки език (sakcharon – greek saccarum – latin)
подобно на белтъците за полизахариди също се приемат 4 типа структури

първичната структура на полизахаридите включва последователност от свързани блоково

изградени от повтарящи се мономерни единици. Свързването на всеки един мономерни единици
се извършва чрез гликозидни връзки. Полизахаридните вериги са изградени основно от пентози ,
хексози или техни производни. Производните на хексозите се получават чрез:

а) окисление на хидрокси метиловата група при 6 -я въглероден атом до карбоксилна

б) заместване на хирдооксилната група с амино група

в) заместване на водороден атом от хирдроксилната група с въглеводороден остатък

полизахаридната първична структура е повтаряща се последователност от мономерни звена,

такива структури са амилозата , сърържаща алфа връзки и целулозата, съдържаща бета връзки

 За да е установена първичната структура трябва да отговорим на следните въпроси- от

какви мономерни звена е изградена веригата, какво е количественото съотношение между
тях , отпределяне позициите на свързване, определяне гликозидната връзка, определяне
молекулната маса на полизахарида

 Вторичната структура се образува при нагъване по различен начин на полизахаридната

верига, определянето на вторичната структура включва конформацията на гликозидната
връзка възприети са ( цис и транс )

 Третичната структура се прави при взаимодействие и общо нагъване на веригата в твърдо

състояние веригите на целулозата са под формата на ленти а на амилозата- “двойно
спирална структура „

При определяне на третичната структура влияние оказват йоните на преходни метали. Този
ефект е известен като “еgg boxes‘‘

 Става чрез полизахаридните вериги и тази структура се стабилизара чрез водородни

връзки, м/у молекулни и ковалентни връзки и с участието на йони на метали

Биологични функции на полизахариди

 Енергийна – техният дял достига 55% а белтъците и мазнините взети заедно доставят
останали 45 %

 Резервна - основния резерв на полизахарид е гликогена

  Градивна – полизахаридите участват в изгр . на почти всички клетки , рибозата и
дизоксирибозата са структурни компоненти на нуклеиновите киселини

 Защитна – различни полигозахариди са вградени в клетъчните мембрани и служат като

опознавателни знаци и бързо откриват проникналите отвън чужди клетки

-Пример – клетки на бактерии от инфекции; кръвни клетки при преливане на кръв ; клетки
на чужди тъкани при пресаждане на органи

Тема 9

Полизахариди изолирани от организми

Гликогена е най-важния полизахарид, той се съдържа до 5 в ч . дроб и до 4-5 в мускулите.

Гликогена е силно разтворен хомополизахарид състоящ се от глюкозни остатъци свързани
в позиции 1,4 и 1,6 гликозидни връзки

В гликогена, глюкозата се намира в химически и осмотично неактивно състояние и не

оказва влияние в жизнената дейност на клетките. Мускулният гликоген доставя глюкоза за
мускулна работа , глюкозата се доставя не като свободна молекула а като глюкоза , тя не
напуска клетката а се разгражда до лактат, лактата чрез кръвта се доставя на черния дроб ,
а там постъпва в гликонеогенезата ( синтез на глюкоза от невъглехидратни източници) при
мускулна работа до 3 мин . се изразходва само глюкоза при по продължително
натоварване вземат участие и др. съединения, основно масни киселини. В чернодробния
дроб ,гликогена изпълнява др. функции - той се разгражда до свободна глюкоза и не
остава в клетките а чрез кръвта се разнася до всички органи които имат нужда от глюкоза.

Тема 10

Нуклеиновите киселини

Нуклеиновите киселини са 3-я основен клас биополимери освен протеините и

полизахаридите те са най-важните структурни компоненти на всяка клетка. Нуклеиновите
киселини са отговорни за запазване и предаване на наследствените белези.

Нуклеиновите киселини изпълняват основна роля при синтезата на белтъци. Принципа на

изграждане на нуклеиновите киселини може да се установи чрез хидролиза. по този
принцип е установено че те се състоят от поринови или перимединови бази от рибоза или
дизокси-рибоза, и фосфорна киселина

ДНК съдържа 4 бази две порино (аденин , гуамин) и две пирамединови (тиним и цитозин)

РНК също съдържа 4 бази но вместо тимин съдържа Урацил

 Пориновите бази са свързани с захарта в позиция 9 а пирамидиновите в позиция 1

Фосфорната киселина се свързва със захарта както в ДНК така и в РНК , при взаимодействие с
алкохоли фосфорната киселина може да образува моно – ди – или три естери. В нуклеиновите
киселини фосфорната киселина е под формата на ди естер, при означаване на въгледорните
атоми , в захарта се маркират с „ ПРИМ „ за да се разграничат от базите

База + захар-} нуклеозид

База + захар+фосфат -} нуклеотид

Аденина е едно от най- разпространените съединения на порина, а в по-големи количества се

съдържа в растителният свят ( чай, хмел , ) а от животинския ( черният дроб)

Аденина е най-силно спрегнатата система за неговото образуване е необходима енергия

равна на 220 кJ/ mol а за неговото разрушаване 350 кj/mol , освен като моно и ди фосфати
Нуклеотидите често се срещат като три фосфати .основна роля в метаболитната химия
изпълнява АТФ (аденозин три фосфат)

При хидролизата на АТФ се получава аденозин три фосфат, фосфат и се отделя енергия,
отделената енергия е около 33 kJ/mol това е свързано с разкъсване на една единственна
връзка ( фосфор + кислород в последния фосфатен остатък )

ТЕМА 11

ДНК

 Принцип на комлементарността – мононуклеотидният състав,разположението и

последователността на нуклеотидните остатъци в полинуклеотидната верига се означава
като първична структура , този строеж има специфичен характер и отразява определени
биологични закономерности, при изследване химичния състав на ДНК изолирана от
различни обекти Emen Chargaff е установил че в молекулата на всяка ДНК молното
количество на аденина е точно равно на тимина а това на гуамина е точно равно на
цитозина. Той също е установил че различните по произход ДНК се различават по
съотношението Г+Ц/ А+Т- това е коефициент на специфичност . Чаргаф е доказал че
процентното съотношение в различните обекти е различно, например при човека А+Т е
60,4 % а в бактерията Сарцина Лутея е равно на 74.2 % сумата на (А+Т) , особедно типична
е вторичната структура, въз основа на ренгено структурният анализ 1953г. Лотцан и Крик
изказват хипотезата съгласно която молекулата на ДНК се състои от 2 спирално завити
около обща ос поли-нуклеотидни вериги, при това м/у 2-те вериги на двойната спирала се
образуват комплимертарни двойки(взаимно допълващи се ) А+Т Г+Ц. Последователността
на свързване на базите в 1 верига може да бъде каквато и да е, но разположението на
комплемертарните бази от др. Верига зависи от това на първата. М/у базите се създават
определен брой водородни връзки които свързват двете полинуклеотидни вериги ( А+Т се
образуват 2 водородни връзки а м/у Г+Ц три водородни връзки).
  Основния закон на генетиката е формулиран от Францис Криг и гласи че потока от
генетична информация се движи от ДНК към РНК и оттам към синтеза на белтък. Процеса
на синтез на ДНК се нарича репликация, предаване на инф . от ДНК към РНК се нарича
транскрипция, инф . от РНК за синтез на белтък се нарича транслация, - Основната функция
на ДНК е предаване и запазване на наследствените белези, тази информация е записана
(закодирана) във вид на определена последователност от мононуклеотидни звена,
информацията от „ родителският организъм“ се предава точно ‚‘ на дъщерният
организъм‘‘ когато клетките се делят е необходимо точно да се възпроизведе молекулата
на ДНК - репликация .

 Двете вериги от двойната спирала се разделят по дължина и от всяка верига се образува

двойна спирала. Родителската верига изпълнява ролята на матрица по която се наслагват
нуклеотидите по такъв начин че комплимерността винаги се запазва

ТЕМА 11

ЕНЗИМИ

 Общи понятия - характерна особеност на химичните реакции които се извършват в живите

организми е тази че се извършват при ниска температура 37 градуса и в почти неутрална
среда. Даване на необходимата скорост за извършване на тези реакции са специфични
белтъчни катализатори, наречени ензими ( en – вътре zime – мая) това е сложно в-во което
ускорява много химични реакции

 Част от ензимите са простите белтъци – при тяхната хидролиза се отделят само амино
киселини, по голямата част от ензимите са сложни белтъци, освен белтъчната част те
съдържат нискомолекулен компонент като хетероцикленно сбединение витамин или
метален йон. За ензимите са възприети следнитте термини

Белтъчна аст –апоензим за небелтъчната – коензим (ако е свързан лабилно с белтъка) или
простетична група ако небелтъчната част е свързана здраво в белтъчната това се нарича
ХОЛОЕНЗИМ

 ЕНЗИМНА специфичност – високата специфичност на ензимното действие е характерно

само за ензимите и по-това си свойство се различават от другите си катализатори

1– абсолютна специфичност (строга специфиност) –ензимите които катализират една

реакция с точно определен субстрат

2- групова специфичност – ензимите в която се катализира еднотипна връзка. ПРИМЕР –

карбоксиестераза
 3- специфиност по отношение на определен тип реакции, ензими които катализират една и
съща реакция без да се държи сметка от функционалните групи –липази

Липазите катализират хидролизата на триацил глицеролите без да се държи сметка Р1

Р2Р3 дали е висше наситена или ненаситена масна киселина.

 Фактори от които зависи ензимната активност

1-влияние концентрацията на ензима – концентрацията на ензима влияе право

пропроционална н скоростта на реакцията . В повечето случаи зависимостта от скорост е
права линия

2- влияние на субстрата- концентрацията на субстрата силно влия в/у скоростта на

реакцията

в началото на реакцията скоростта е право пропроционална на концентрацията, когато

достигне определена стойност,скоростта на реакцията не се променя (v max) . през 1913 г .
Мишаилес Ментен разработват интересен подход за обработка на експерименталните
данни и чиито резултати дават подобен ход. И до днес формулираните представи макар да
са претърпери промени остават в основата на ензимната кинетика

3-влияние на температурата- то е многостранно, и влияе в/у стабилността на молекулата,

както и в/у образуването на ензимсубстратният комплекс.. При увеличаване на скоростта и
температурата се наблюдава в сравнително тесни граници тази зависимост има формата на
„“ камбана „“ зависимостта има максимум. Температурата при която ензима проявява
максимална активност се нарича оптимална температура. След оптималната температура
скоростта намалява поради денатурация на белтъчната молекула.

4- влияние на pH - ензимите проявяват своята активност при определени концентрации на

водородните катийони, зависимостта pH- скорост също има форма на камбана и минава
през максимума, този максимум е характерен за всеки ензим

5- влияние на инхибитори, различните в-ва по различен начин оказват влияние в/у

скоростта на ензимните процеси. Инхибитори- означава намалявам спирам. То може да се
извърши по 2 начина : обратимо и необратимо

 При обратимото инхибиране не се образуват ковалентни връзки и комплекса ензим

инхибитор се дисоциира

3. активатори – редица в-ва проявяват способност да повишават ензимната активност. Една

част от тях, редуцират дисулфодните мостове до свободни сулф-хидрилни групи, които са
активни центрове на ензима

Др. Съединения като йони на преходни материали съща са активни центрове

 Пр. Ферийоните са активни центрове на цитохромите, каталазата и перооксидазата,
цинковите йони са активни центрове на алкохол-дехидрогеназата,калико-анхидраза,карбо-
анхидраза и карбокси-пептидаза.

Молибденилният катийон е активен център на КСАНТИН оксидазата

4. Класификация на ензимите - в основата им лежи мнението че хилядите биохимични

реакции са всъщност варианти на 6 типа реакции по тази причина те се класифицират в 6
основни гр.

-при тях има хидроксилна гр . с алифатно фидрооксилиране

Трансферази –ензимни системи които прехвърлят функционални групи от или към субстрата

Хидролази – те разкъсват връзки в присъствие на молекула вода

Лиази - те катализират разкъсване на въглерод- въглерод; въглерод- азот връзки

Изомерази - тези каталистични системи, катализират прехвърляне на атом или гр. От атоми от
1 позиция в друга, но в рамките на 1 и съща молекула

Игази (синтетази) - тези ензимни ситеми катализиарат образуването на ново въглерог-въглерод

връзки

 Пропионил карбоксилазата катализара- реакция на присъединяване на СО2 към

пропионовата киселина с получаване на субцинат

ТЕМА 12

ОБМЯНА НА В-ВАТА, КАТАБОЛИТНИ И АНАБОЛИТНИ ПРОЦЕСИ

-всички организми се намират в взаимодействие с околната среда. те не могат да се отделят от

нея,непрекъснато приемат храна и отделят разпаднатите продукти, извършват се голям брой
биохимични реакции които се катализират от ензими, всички реакции които се извършват в
клетките се обединяват с понятието обмяна на в-вата и метаболизъм. Метаболизма е
физикохимичен процес при които се разграждат хранителните в-ва с отделяне на метаболити и
енергия. Метаболитите са по прости продукти които могат да се трансформират, в по сложни чрез
анаболизам

Катаболитен път- това е метаболитен път свързан с разграждане на органични съединения с

едновременно генериране на енергия

Катаболизъм - реакции които доставят химична енергия чрез окисление на органични субстрати
или генерира междинни продукти които след това се използват в анаболитни процеси. При
катаболитните процеси слойните молекули се разграждат екзергонично . катаболитните процеси
се извършват на 4 стъпала

На 1вото стъпало хранителните в-ва се усвояват, тук мазнините и въглехидратите, протеините се

хидролизират съответно до масни кис . моно захариди и аминокиселини

На 2рото стъпало мастните киселини се трансформират до АЦЕТИЛ КО ЕНЗИМ А

монозахаридите до пируват а амино киселините до ацетил ко ензим а или пироват, или
директоно се вкл . в цикъла на крепц в зависимост от нуждите на кл .

3тото стъпало е цикъл на Крепц – за всяка молекула коензим А която постъпва се отделят 2
молекули СО2 в тези 3 стъпала се отделя много малко АТФ

Затова в 4-тото стъпало от всяка молекула над Н се генерират 3 молекули АТФ и 1 молекула НАД+
(никотин амид аденин динуклеотид фусфат)

Анаболизъм – процес при който се синтезират биомолекули от нискомолекулни предшественици,

анаболизма най-общо може да се представи като процес обратен на катаболизма

Катаболима и анаболизма са взаемно свързани процеси енергията която се отделя при

катаболитните процеси се съхранява в макроергични съединения след което тя се използва за
анаболитни процеси, енергията която е необходима за анаболитен процес може да се представи
чрез катаболитна реакция на АТФ

ТЕМА Автотрофна и хетеротрофна

 Живите организми притежават общи принципи на обмяната

1 биополимерите се разграждат чрез хидролиза до съответните мономерни звена

2 всички организми реализират анаболитни реакции

3 във всички организми метаболизма на монозахаридите и аминокиселините се подчиняват

на общи закономерности. Съществуват и много особености които характеризират обмяната на
различни организми или обмяната на клетки намиращи се в различни органи, пример една е
обмяната в черният дроб а др . в мускулите. Всички тези особености при даден организъм
определя така нареченият тип на обмяната. В зависимост от обмяната организмите се делят на
2 големи гр . АВТОТРОФНИ И ХЕТЕРОТРОФНИ . автотрофните организми изполват като
единствен източник на въглерод само от атмосферния , те изполват и др . нискомолекулни
неорганични съединения като вода, амоняк, азот .... в зависимост от енергия източник се
делят на 2 гр . фотосинтезиращи и хемосинтезиращи. Към 1-вата гр . се отнасят листата на
зелените растения и някой бактерии (цияно-бактерии ) към 2-та гр . се отнасят организмите
които използват енергията която се отделя при окислението на неорганични съединения като
сероводород ,сяра, нитриди и др. Хетеротрофните организми използват сложни органични
съединения –захариди , амино киселини . Те не са в състояние да използват атмосферният
СО2. единствен източник на енергия при тези организми е енергията която се отделя при
катаболитните процеси, към хетеротрофите се отнасят повечето организми. Една част от
автотрофите могат да преминат към хетеротрофен начин поставени при съответните
условия,такива организми се наричат факултативни автотрофи. Тези автотрофи които не могат
да преминат към хетеротрофен начин на живот се наричат облигатни (заължителни автотрофи)