Qr_> BD BJS Estructura de las proteinas Propledades de las protefnas| : on 5 | Clasficacién de las proteinas Funciones de las protefnas p> Los aminoacidos Son compuestos orgénicas sencillos de bajo peso molecular que al unirse entre si forman las proteinas. Se componen de carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrOgeno, y algunos de ellos contionen azufre. Se caracterizan por poser en su molécula un grupo carboxilo (COOH), un grupo amino (-N#.)y una cadens lateral 0 grupo R, todos ellos unidos cavalentemente a un atomo de carbono denominado carbono a (C Todos los eminodcidos responden a esta formula general: H,N=CHR-CODH. Se nombran de acuerdo con el nombre del grupo R. qué es distinto para cada uno de ellos y determina sus propiedades quimicas y bioldgicas. Ambas condicionan, a su vee, las proaiedades y funciones de as protefnas. Son sblidos,solubles en agua, cristalizables, incoloros 0 poco coloreados y con una temperature de fusion alta, por encima de los 200" Existen 20 aminoscidos proteicos, que son los constituyentes basicos de las protel nas. Ademds, hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células. le los tejidos. pero que no forman parle de las proteinas, y se conocen como aminog- cidos no proteicos @. Figura §.1. Formula general de un amino Aminodcidos no proteicos Alguns de estos aminocios son intermedia fas en las teacciones melabalicas, como la Balanina, la ctl y Ia omitn,o frman Dart els patedes eluates de muchas bacte- as como pr elempo el edo D-lutmicn, Monta Grupos Rance aiitcs ehirisixs ASSO SAG SSIES Glicocla (Giye6) Alanina(AlaeA) —Prolina(ProoP) —_Valina (Val oV) Leucina (Leu 0) Tsoleucina (leo) Metionina (Met o M) wd wid moe ~1<| wl +4 ~t<| wie " we on ES aS it 4 ae oh neon | _ we : th casa ang Ss sis i (Phe oF) (yroy¥) (Tipo) (Seros) (Thro) (Cyso 0) (Asn oN) (Gino.Q) 1 I i rz 1 wid) wte| Ese we] mie) wh] mid Grupos A cargados postivamonte (3sicos) EEE RTERRERTI Grupos R cargados negativamente (cos) ee: el a = = =| | 4 Tela de arata,E> Propiedades de los aminoacidos Enlaweb * CConace mas sobre el comportamiento L fcido-basica de los aminoécidos, worwe-simnet/svb2bach0S 02 ¢——~" Etna none Deaminescido| Figura 5.2. Esterectsimeros de un aminodcido. Alimentos y aminoacids esenciales os alimentas fuente de aminoicdas esenciales son la care, ls huevos, el queso yottos produ tosde origen animal Las personas vegetarianas deben tener en cuenta ue no tos las precios de rigen vegetal i ‘en ls amineécidos esencals: as, po eemplo, Iaslegumbressondefictarias en tiptan,metio ‘lnay lstelna, mlenras que el azz Io es en Iso leuciray lsina. Este problema se pucde solucio ‘ar con una adecuada combinacn de alimentos de oxigen vegetal que se complement pata apor ‘ar todos los aminodcideseseneiales n oe @ 2.4. Propiedades Acido-basicas de los aminoacidos Elconocimiento de las propiedades acido-bésicas de los aminodcidos no sola es importante para comprender las caracteristicas de las proteinas, sino también ls procesos de separa in, identficacién y valoracién cuantitaive de los distintos aminodcidos que las integran, ya que todos estos process de laboratorio se basan en su conducta como acido-base. Los aminadcidos presentan en la misma molécula grupos cidos (cagaces de ceder H’ 3s bdsicos (capaces de captar H*).Por lo tanto, en medio dcido se comportan como bases. y en medio alcalino coma acidos. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ‘anfoteras (del griego ona, “smbos). Los grupos acidas y bsicos pueden neutralizarse mutua- ‘mente formando iones dipolares, iamacos también iones hifpridos por poseer igual nimero de cargas positivas que negativas el grupo amino ests protonado (-NH) y el grupo ‘arboxlo, desprotonada’ Fen el que un ami- nodcido forma un ton hforido se denomina punto isoelée- ‘rico (pl En los organismos vivos, los aminodcidos, junto con otras sustancias de cardcter an- fétero, hacen posible la regulacién del pH, ya que se comportan como acidos o como bases, segun el pH del mesio en el que se encuentren. 2.2, Estereoquimica y actividad dptica de los aminoacidos Tasos os aminaacidas obtenidos dela hidrdlisis de una proteina, excepto la glicocola, tienen al menos un carbo: 10 asimétrico (carbono a). es deci, unido a cuatro rad cales diferentes. Como consecuencia de ello, pueden resentar dos configuraciones espaciales, la D y la L, segun a orfentacion del grupo amino (-NH,). 1a dere Gao ale iequierda, respectivamente Estas dos configuraciones espaciales se denominan tereoisémeros ("i 52). Ambos estereoisémeras son Imdgenes especulares y no superpanibles. ‘Todos os amingdcidos proteicas son de la serie L, pues ias cElulas los sinttizan tiizando enzimas estereoespe- ciicas. Laminoscido AL igual que ocurre en los monosacéridos, los aminodcidos muestran actividad dptica, esto es, sus disoluciones desvian el plang de luz polarizada que las atraviesa, 2.3, Aminoacidos esenciales De los veinte aminodcidos que forman parte de las protefnas, solo algunos de ellos ‘pueden ser sintetizados par los organismos heterdtrofos a partir de compuestos mas sencillos; los restantes deben ser ingeridos en la dieta como tales, Estos ailtimos son los que se conocen como aminodcidas esenciales @, que en el caso de un ser humano adulfo son ocho: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina. treonina, tript6fano y valina, mientras que en los lactantes nabris que afiadir [a histidina. Los organismos aut6trofas, en cambio, pueden sintelizar todos aquellos aminoacidos que necesitan para su metabolismo. Una dieta con una cantidad insuficiente de uno o mas aminodcidas esenciales produ- ce una forma de desnutrici6n conacida como deficiencta de protefnas.Ez» El enlace peptidico Oo Los sminodcidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptidicas, que son ‘enlaces covalentes de tino amida entre al grupo carbaxilo de un aminascido upo amino de otro, que da lugar a la pérdida de una molécula de agua Plano del enlace peptaico Los aminoscidas unidos por enlaces peptidicos se conacen como residuas, para dar 2 Figura 5.3.Formacion deun enlace pepicco entender la pérdida de atomos en La formacion del enlace. Segin el numero de aminodci dos que se unan, los polimeros resultantes se denominan asf dipéptido, cuando ests Tormado por dos aminoscidos:tripéptida, si est formado por ies; oligopéptido, cuando contiene menos de cincuenta:y. en general, polipéptidos. si son cadenas més largas. Los rupos amino y carboxio libres en [os exiemos se nombran como N-terminal y C-termi- mal, respectivamente. Por convenio, los residuos se numeran desde el aminoscido . ‘Terminal y se escriben de izquierda a derecha en el orden que ocupan en a cadena Figura 5.4, Corécter parcial de dob enlace del enlace peptic. Laesiructura precisa del enlace pe enle década de 1950 por Linus Pauling y Robert 8. Corey QO quienes, utlizando técnicas de difraccién de rayos X, ) constataron que este enlace posee unas caractersticas especiales relevantes pare le estructure de las proteinas, N +E enlace peptidico es un enlace covalente més corto ‘que la mayor parte dé los demas enlaces C-N; par esta roxin tiene Cardcter parcial de doble enlace, lo gue . ico fue descubierta evita la rotaciOn a su alrededor y restringe le conforma: {ida dela cadena polipeptidica, + Las cuatro atomas (C=O y N-H) del grupo péptido y los ddos atomos de carbono se hallan siuados sobre un mis por, navtenendo dale gle ee, los tnicas enlaces que aueden gira, y no dal todo libremente, son los farmados par C-C y N-C CATA ea OE TD Existen en la naturaleza un gran ndmero de péptidos y oligopéptidos que sim tener un origen proteico realizan importantes funciones. Con funcion harmonal destacan la oxitocina, [a vasopresina, la insulina y cl glucagén. Las dos primeras se sintetizan en et hipatatamo y se almacenan y liberan en el (6bulo posterior de Ia hipdfisi: la pxitocina favorece, durante el parto, las cantracciones del dtero y estimula la secre- Gion de leche en respuesta a la succi6n: la vasopresina aumenta la reabsorcion de age en los rifiones, La insulina y el glucagén son hormanas sintetizadas en el pancreas y egulan los nive Tes de andar en sangre. Las personas diabéticas necesitan [a insulina que no pueden sinteizar. Existen Giversas formas de administraria, como la bomba de infusion conti rua, que, por medio de un catéter, permite su administracin de manera constant. Muchos antibistics son péptidoso derivados de ellos, como a gramicidina, medicamento utiizado en oftalmalogia,y la valinomicina; son decapéptidos que a nivel celular poten ian el transporte de iones a ravés de las membrana biolégicas, Bomba de insulina Sy proteinas 73Ez> Estructura de las proteinas OQ {que auede tener varios niveles superpuestos: estructura primaria, estructura secun- daria y estructura terciarla, Un cuarto nivel, la estructura cuaternaria, surge cuando una proteina esta compuesta por dos o mas cadenas polipepttdicas. EnlaWeb + ~ Uiizando os os Xpodenos “ver la dispositn que tienen bs somes 1 les molzles que oman uno prot. vwesmanetfsvb2bachO5 02+ amar : 4,4, Estructura primaria La estructura orimaria la poseen todas ls proteins indica ls eminadcidos ave las Forman y el orden en que estan unos, empezando siempre por el aminoacid cuyo grupo amine queda are yacabando por el que iene el grupo carbon libre, oH Esa secuencia lineal deaminoidos que integran una protein, Se carecterza por sudieposiion on rigaag. quo se cebe oly panarida del eniate gents, fo que ausa lo rotacion de los aminoacids sobre os, pora equals furzas ce aioe Siaruo se polaron peeve ESE TRDOSTER provoca ave ls gros R de cada SrinoSido quedenalterativamentesituados uno y otro lado dela cadena Eso structure mas seeila yin embargo, ms importante, > que detec el resto de las esiucturas protlcas con nveles superioes de ganization, Se conoce ia estructura primara de varios miles de proteias diferentes, que proporciona una Informacion muy ut sobre sus meeanssmos de scion yevoucion Figura 5.5. Estructura primariadeun tripéptido ‘4.2. Estructura secundaria Es la disposicién espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. y es Consecuencia directa de la capacidad de giro que noseen los enlaces de los C, delas anminodeidos. Los modelos mas frecuentes son la ochelice, la conformacton Bo tami- nna plegada y \s hélice de colageno. + Estructura en cchélice. £ esta estructura, la cadena polipeptidica se va enrallando en espiral sobre sf mis ima, debido a los giros que se producen en torno al C, ‘e cada aminodcido, y se mantiene gracias a los enla- ces de hidrégeno intracatenarios formasios entre el ®__gqup0-NH de un enlace peptiico y el grupo =C=0 del cuarta aminodcido que lo sigue. La constitucion de estos enlaces determina no solo la estabilidad de la estructura, sino también la longitud del gaso de rasca, fs decir, el avance que se produce por vuelta, que es de0,54 am (Fig 56 La rotacién es dextrégira, de forma que cada aminaé: Trance por residue 0.15 rm ‘st am | Paso (ovance Cido gira 100" con respecto al anterior, lo que equiva: por welts) {ea 3,6 residuos de aminodcidos por vuelta de la: Tice. Al formarse la achélice, todos las grupos ~C=0 ‘quedan orientados en el misma sentido, mientras que los -NH se orientan en sentido contrario y 10s radice: les de Tos aminodcidos quedan dirigidos hacia el exterion. No todos los polipéptidos pueden formar una ochélice © esis © “iirisero Basen estab. Las interacciones que se producen entre las e care Nie Sdengs teres delossmnosedospuesen este © oxigen0 zar 0 desestabilizar esta estructura; asf, por ejemplo, D casero tert la presencia de protina hace que la c-hélice se inte ‘rumpa y se origine un pliegue rigido o curvatura Figura 5.6. La ochélice dextrogira gira en direcion opuesta alas aguas de elo) a medida que la héice avarza, Cada 0.54 nm se repitenposiciones equivalenes: cada aminodcido hace avanzar la hélice 0.15 nm alo argo de sue longitudinal. ‘Apatecen 3.6 resigns por cada vuela * esto se debe a que este aminoacido impide le forme: cidn de enlaces de hidrégeno, Los aminodcidas deses- tabilizadores dan lugar a variaciones en la estructura de dimensiones distintas.Desculbare el uso de la seda come biomaterial on medicina regenerativa ‘seconoce con ese nombre, Se 7 Figura 5.7. Representacin de una proteina Enlace peptidico con estructura secundaria Existen proteinas con estructura en lémina plegada que Hoja paralela 2 a dee aie ate retry a ay ve wy distintas. Esto es lo que sucede con la Abrofna de le as ‘seda, una proteina de gran resistencia, en parte debida pay A gaa as estructura secundaria, pee tt +5 tas En Ia conformacion B, las cadenas polipeptdicas se ‘pueden unir de dos formas: paralelao antiparalela. En —_Ho)2 6 antiggratela Tot a" [a forma paralela, [as cadenas polipeptidicas se dispo: rete ab Ae py ‘ af nen en el mismo sentido N=C, mientras que en la anti t . *. . Pitts paralela se alternan cadenas polipeptdicas en ls sen ae i tidos N=C y C-N, En los dos casos, los radicales de los econ . petty a : : : ‘aminodcidas se orientan hacia ambos lados de la hoja deforma aera (iz 58) vec {a sposeénantgaraea es un poco ms comacta que a pralela yes més ke, _‘Pwa5# ro des cae de inna ‘cuente. Cuando existe una gran cantidad de cadenas, se produce un empaqueta Imiento en varias capas, como ocurte en la fibroina de la seda, en la que se alternan tres tipos de cadenas diferentes. Parry e + Hélice de coldgeno. Es [a estructura secundaria que presenta el colageno, proteina EAS ere ale strerteral ae arate ‘que forma parte de los tendones y de lo tejdos conectivos. Se trata de una estructura rectes eae iene eee eel particularmente rigida ‘aracteriza y nombra los grupos qut El coldgeno esta compuesto mayoritariamente por prolina, Debido a le continua ‘micas que paticipan en la misma, s repeticion de este aminoacido, la cadena polipeptidica no puede adostar ninguna de las estructuras anteriores. En su lugar, las cadenas individuales se enrollan hacia dA roa na? Qué compuestos se obtendrfan ta izquierda, de forma que se realize una vuelta de hélice por cada tres residuos dela birolisi parce? i sl seaase ae de una hidrdliss completa? bid a esta especial disposicin, no existen enlaces de hidrégeno intracatenarios, be eetail eT 2. (Porque eigen ra pues atooar ‘por lo que esta cadena esta mas extendida que la a-hélice; de este modo, cada vuel- ta de hélice asciende 0,29 nm, en lugar de (os 0.15 nm de la arheélice, Se eee 7578 Fnlacede MEL hidrégeno Interaciones hidrsfobas fuerzas de i& ‘Van der Waals Sc Puente sire Coane Columna vertebral polipeptiica Figura 5.9. Unione establizadoras de a estructura versa Figura 5.10, strctura de una proteina co varios dominios: seis de achlice vyoncede lama plegada EnlaWeb =~ @ Amaliacion sobre a estructura de las roteinas. ‘wor.e-sm.netfseb2bach0S.05 * =~ 5 2A qué se debe el plegamiento en ‘acordedn de las proteinas con estruc- tura secundaria en forma de lamina plogada? ;Qué tipo de enlaces hacen ue esta estructura sea muy estable? Describe la estructura terciaria y cuaternaria de las proteinas, hacien- do hincapié en los enlaces y las fuer~ 235 que las estabilizan. 4.3. Estructura terciaria \alestrUcturalterciariales/elimadolen quellalproteinalnativa (estructura tridimensio. nal de una proteina en condiciones fisiolégicas. siendo la mis estable de todas las ‘osibles) 5 efetenifa plegada ef el espacio; es uns estructura estable gracias 2 les ‘muchas uniones, la mayor parte de ellas débiles, que se aroducen entre los radicales de arinodcidos situados en posiciones muy alejadas. Estas uniones pueden ser: ‘Enlaces de hidrégeno entre cadenas laterales polars. “Interacciones hidréfobas y fuerzas de Van der Waals entre radicales alifaticos ‘eacomaticas de las caiienas latevales. ‘Enlaces iénicos entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente. ‘ Puentes disulfuro entce residuos de cisteina, Es un enlace fuerte de tipo covalente entre dos grupos tiol (SH), correspondientes a dos cisteinas Las caracteristicas de una proteina y lo que es mas importante, sus funciones biol6 3s, dependen de la estructura terciaria que tenga. La estructura terciaria de las proteinas, especialmente de aquellas de elevado peso molecular, esta constituida por varios dominios o unidades compactes de entre SO y 300 aminodcidas conectadas a través del esqueleto polipeptidico. Dentro de un domini estructura de la cadena golipeptidica suele ser independiente de la de los otros, ya que sta puede ser de a-héliceo bien de limina plegada En la mayorta de los casos, los do: minios se unen entre si mediante una porcién proteica flexible que sirve como bisagra, Los dominios son muy estables, de tal manera que pueden aparece los mismos en pro- teinas distintas: son secuencias de aminodcidas que a lo largo de la evolucién han sido especialmente itiles tanto estructural como funcionalmentey tienden a repetirseen dite Tenles proteinas. Se piensa que algunos péptidos con mas de un dominio se originaron ‘durante iz evolucién por fusidn de genes que codificaban diversas proteinas ancestrales, yy cada dominio rearesent una parte que alguns vez [ue une molécula separada 4.4, Estructura cuaternaria Algunas proteinas se componen de dos o més cadenas polipeptidicas agregadas en una - “ z y lo pueden tener tanto las proteinas fibrosas como las globulares. A estas cadenas alipepidicas se las denamina subunidad, monémero o protémero, y pueden ser {uals odistntas. Pata que la proteina sea funcional, os protomeros tienen que estar ttidos y, en genera, lo hacen mediante uniones débiles, como enlaces de hidrégeno, Tuerzas de Ven der Weals 0 puentes dsulfuro, como en el casa de las inmunoglobulnas. EL colégeno es una proteina fibrosa, comouesta por tres cadenas polipeptidicas hell coidales entrelazadas para formar una triple hélice mas grande, que confiere a estas filras gran resistencia. La hemoglobina es una proteina globular constituida por cua- tro cadenas potipeptidicas, dos de un tipo (cadena a) y dos de otro tipo (cadena B). Halice de cligeno —_ oHatce tale de caligeno MM cacenase ENE Cadenas p Figura5.11. fatrucuracuteraria Figura 5.12. Estructura cuaternaia. dal colgeno, ela hemoglobina,Paradoja de Levinthal 1 plegamiento de una proteina no transcurre mediante una bis (queda al azar, ya que ol tiempo necesario para ello ser‘a una enor- rmidad: esto Se conoce con e] nombre de paradoja de Levinthal (1968, Universidad de Columbia, EE, UU.):“Debidoa los grados de [Mbertad de una cadena polipeptidica, encontrar el estado nativa de tuna proteina mediante una busqueda aleatoria entre todas las con- figuraciones posibes levaria muchisimo tiempo, mientras que las proteinas se pliegan en nanoseguridos (de 10a 10 segundos)”. Las proteinas formadas por 100 sesiduos aminodcidos son senct lias. Supongamos, de una manera conservadora, que cada residuo de aminoscido puede adoptar una media de 10 conformaciones tistintas; por tanto se podrian originar 10" conformaciones del polipéptido. Supongamas, también, que la proteina se pliega es pontneamente mediante un proceso al azar en el que se ensayan todas las conformaciones posibes en torn a cada enlace peptidic, 4.Un polipétido desplegado fentra an el itncr. CaSquete itndrohueco Mediacion dela chapetoninas en el proceso del plegamiento proteco 4,5, Plegamiento de proteinas y enfermedades 2 ELcilindvo queda sellado por un casquete y ensuiteror Secrea un ambiente hidrfilo pat el plegamiento cel polinépido \ hasta encontrar su forma nativa bioldgicamente activa. Como el tiempo que se requiere para rotar un enlace es de 10°? segundos, se ardarfan 10” afios en conseguitlo, tiempo a todas luces imposi- ble, ya que la edad del universo se estima en 1.37 x 10" aflos (13 700 millones de afos) Estos eélculos evidencian que las proteinas no se pliegan al azar, sino que tiene que haber algin sistema para redueir drasticamente el tiempo que tardan en llegar a su estructura nativa. Este proceso se_ve favorecido por la accion de unas proteinas especializadas sagjupadias bajo el nombre de chaperonas molecuTares, que inte- accionan con polipeptides parcial o incorrectamente plegaos fa ¢illtando rutas de plegamiento correctas. A este grupo pertenecen las chaperoninas ce £. cof. que son un complejo multiproteico gi Propiedades de las proteinas 2 \ ~ Figura 5.14.2 oveabimina dela clara del huevo se desnaturaiza cuando secalienta, Figura §.15. Desraturalizaion yrtenatuallzacion de una proteina xn Por qué son determinantes las pro- teinas cuando se realizan trasplan- tes de Grganos? Qué enlaces se rompen cuando a luna protefna cela comete a una tem- peratura elevaca? 8. 2Por qué las proteinas globulares, son solubles en agua? @ Las propledades de las proteinas dependen bésicamente de Ia naturaleza de los ra ales CR) de los aminodcidos y de su capacidad para reaccionar con otras maléculas. + Solubilidad. Se debe a la presencia en Ia superficie de ls proteinas de aminoacids con radicales polares, que establecen puentes de hidrégeno con las moléculas de ‘agua y forman a su alrededor una capa llamada capa de solvatacién, que impide su uunign con otras proteinas. Si esta capa se rompe, como ocurriria si en el medio acuoso apareciera un exceso de sales, a estar onizadas, compiten con las cargas de las proteinas y ello provocs que se unan unas can otras y precipiten. En general, las _prolefnas fibrosas no son solubles en agua, mientras que las globulares sflo son, Los factores que condicionan \a solubilidad son, fundamentalmente, el pH 0 la concen: tracidn salina del medio, pero también su tamafo, su estructura y los aminoacidos {ue las conforman. *Desnaturalizacién. Consiste en Ia roture de los enlaces oue mantienen el estado native de la proteing, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaterne: ‘ig. Los enlaces peptidicos permanecen. por lo qué la proteina conserva su estructu- ‘a primaria y pasa a adoptar una forma flamentosa. La desnaturalizacién puede estar provacada por cambios en el pH, en la temperatura (ena salinidad; por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea: y ‘por agitacién mecénica, Al perder sus estructuras secundaria, terciarla y cuaternaria las proteinas desnaturalizadas, ademas, pierden su actividad biolégica, Asimisio, suelen precipitar, ya que las atracciones entre los grupos hidrofébicos, que en la aro: tefna nativa estarfan encerradas en ol interior de la molécula, las hacen agruparse entre si. Al no afectar la desnaturalizacién a los enlaces peptidicos, en determinadas cond Clones puede ser reversible: las proteinas se pueden renaturalizar, reolegarse adoptar nuevamente su conformacion nativa, recuperando con ello la actividad bio: logica perdida, ( orwe Renataraligeion ew ‘© Protea desnatualzada Proteina natva + Especificidad. Es lo mas caracteristico de las proteinas. Cada espacie tiene unas aro- Teinas propias, distintas a las de las aras,e incluso dentro de le misma especie exis: {en diferencias entre los individuos que pertenecen a ella. Se distinguen dos tipas: ~Especificidad de funcién. Cada oroteina realiza una funcién concreta y es conse: ‘cuencia de Ia posicion que ocupan determinados aminoacidos en la secuencia li ineal de la proteina, Esta secuencia condiciona las estructuras terciaria y cuaterna Tia, que son las responsables, en dltima instancia, de su funciOn caracteristica, ~Especificidad de especie. Existen protetnas que son exclusivas de cada especie, Co mas comin, sin embargo, es que las proteinas que desempefian la misma fun ion en diferentes especies tengan una composici6n y estructura similares. Estas ‘roteinas se aman protefnas homélogas. + Capacidad amortiguadora. Las oroteinas tienen un comportamiento anfatero a igual {que los aminodcidos. Debido a que pueden funcionar como dcidas 0 como bases, son capaces de amortiguar las variaciones del pH del medio en el que se encuentran,Lx» Clasificacién de las proteinas 9G Segan su composictén, las protefnas se clasifican en dos grandes grupos: holoprotef- nas y heteroprotefnas, Estin compuestas exclusivamente por aminodcidos v, atendlendo a su estructura, se clasfican en fibrosas y globulares. nas fi Con estructura mas sencilla que las globulares,en la mayoria de los ‘casos los poliogptidos que las forman se ordenan o enrollan ao lar go.de una sola dimensién, con frecuencia en haces paralelos. Son insolubles en agua y tienen funciones estructurales 0 protectoras, + Coldgeno. Principal componente Gel tejido conjuntivo, Se lacaliza ‘elas huesos,cartlagos, tendones y cécnea, Las fibras de coljgena son muy cesistentes ala tension, + Miosina. Es la responsable de la ‘ontaccido musculac + Queratinas. Se sintetizan y al imacenan en las células dela epi dermis; forman los cuernos, las uias, el pelo y la lana de muchos, animales, + Fibrina, Proteins de ls sangre: Jaterviene en su coagulacisn, + Blastina, Protein flexible locale. zada en el tejido conjuntivo de estructuras y arganos que son flexibles, como la piel, el cari 10.0 los vasos sanguineos Fibras de colageno en corte ‘wansversal deun tendon (QB, also color) Proteinas globulares ‘Sus cadlenas polipeptidicas estan plegadas formando una estructura ‘compacta, ms 0 menos esférica, Solubles en agua v en disoluciones ppolares, son las principales responsables de las actividades biologi casdelas células. + Albiminas. Tienen funciones de transporte de otras moléculas 0 ‘lara del huevo; tactoalbimina, en la leches y la seroalodmina esta presente en la sangre, + Globulinas. Pertenecen a este grupo la seroglobulina dela sangre ‘Vlas yglobulinas 0 inmunoglobulinas, que forman anticuerpos. + Actina, Junto con la miosina, es la responsable de la contraccién Fibs de actina yimlosina vistas al microscoy ia parte no pr (EO teinas formadas por das partes, una proteica y tra no groteica. La parte proteica o grupo proteica est compuesta por aminodcidos: ica se denomina grupo prostético o “ayudador™ y determina (a funcion de la proteina, Se clasiican segdn las caracterist= ‘3s del grupo prostético en cromoprotefnas, nucleaproteinas, eicoprote/nas, fosfoproteinas y lipoproteinas. Cromoprotenas. El grupo prostético es un pigmento. La hemoglo bina y [a mioglobina son proteinas transportadoras dela sangre we ‘La mioglobina esta formada por ocho ashalices, ye centro, ‘cupado porel grupo hema Grupo hemo ad + Nucleoprotefnas. El grupo prostética es un dcido nucleica, + Glicoproteinas. £1 grupo prostétic es un glicida, Son importantes Tas que se encuentran en Ia sangre, como las inmunoglobulinas y ofibrindgeno + Fosfoprotefnas. 1 grupo prostético es el acido fosférico. La casefna Gea leche y [a vitelina de Ia yema del huevo pertenecen a este grupo. + Lipoproteinas. El grupo prostético es ua lipid Un grupo de lipopro- Teinas det plasma sangulneo se encargan de transporta pido inco- lubles (colesterol,triacillicerido, et.) entre el intestno, el higado y los tejidas adiposos. Las principales lipoproteinas son dos: UL noes sd bi) que anger sete Tefalsias desde ol gad Rats os eles pra formats ‘emnianssrauars = HOL (ipprtenas de densa lead con ua atid conta Ti os DL Tarpon fais a ga caer erage de Sera a oe eta ee ee EWOLTURA POLAR Desist # Fst [ since jCLEOAPOLAR =) Wace sees de foe colesterl Estructura de una lipoproteina plastica, niD Funciones de las proteinas Las proteinas son moléculas de una gran diversidad estructural, o que les confiore la capacidad de intervenir en muchas y muy diversas funciones, pudienda una misma protelna realizar mas de una funcién, +Funciones de reserva. Algunas proteinas almacenan determinados compuestos quimices, como aminodcidos, para utilizarlos como elementos nutritivos, o bien ara colaborar en [a formacion del embri6n Este es el caso de la ovoalbémina de la sara del hue [ecaseing deo jacha 2 einade| maiz afordgina dela cebade proporciona los Aas pare formar el + Funcin de transporte ay pote inos te se Unen diversas ststanctasy las tans pportan a través de un medio acuaso, como ocurre con el oxigeno 0 los lipidos, o blen Figura 5.16. La caseina esa principal proteina 2 través de las membranas celulares, Son arotefnas transportadoras las siguientes: ue ~ Lipoprotefnas de! plasma sanguineo. Transportan los lipidos. ~ Citocromos. Proteinas trensportadaras de electrones, localizadas en la membra ra celular de las bacterias y en la membrana interior de las mitocondrias y de los cloroplastos. Intervienen en la respiracién celular y en la fotosintesis aceptando y liberando alternativamente electrones dentro de una cadena transportadora que tiene como fin la liberacin de energia, che y sus dervados, — Hemoglobina. Es el pigmento que da el color rojo ala sangre de los vertebrades. ‘Transporta oxigeno desde el agarato respiratorio hasta las células = Mioglobina, Proteina muy parecida estructuralmente a la hemoglobina. Se encar. ade almacenar y transportar oxigeno en los misculos, = Hemocianina, Pigmento de color azul presente en algunos invertebrados. Desem- peta la misma misién que la hemoglobina ~ Seroalbiimina, Transports acidos prasos entre el tejido adinoso y otras drganos. + Funcién contract. El movimiento y la lscomacién en los organismas unicelulares: ‘pluricelulares dependen de las protefnas contréctles. La actina y la miosina son las responsables de la cantraccién y a relajacién muscular; [a flagelina forma parte de Ip estructura de los flagelos de algunas bacterias y les permite moverse: y la dineina ‘es la proteina que facilita el movimiento de cillos yflagelos eucaridticos. sll Ma i> {Qué estructura tiene la hemoglobi- nat Por qué es imprescindible para la respiracin de los seres vivos? 10. Nombra algunas proteinas que ten- gan la misma funcion que la hemo- slbina 195.17, Pam dan Figura 5.18 sruclar del anticerpo gt 31. {Que funcion poseen las inmuno- snumesesclioe proteinas que se es jan de evitar lobutnas? infecciones o pérdidas de sangre + Funcién protectora o defensiva. (a trombina y ol fibrinégeno son oroteinas san 12. Qué funcién desarrollan las pro teinas contractiles? Nombre las principales proteinas contractiles y ‘expica la function concreta que rea lizan. guineas de los vertebrados. Intervienen en la coagulacién de la sangre imaidiendo Su salida del sistema vascular. También cumplen una importante funcién defensiva las inmunoglobulinas o anticuerpos, que son cagaces de discriminar lo aropio de To ajeno y, por tanto, defienden a los seres vives de las infecciones provocadas por corgenismas patégenos, 0@ La diabetes y la secueneiacin de a insulina + Funcién hormonal. Algunas protefnas actan como hormonas; son proteinas regu En La Web # = ladoras que en aequerias concentcaciones son capaces de controlar funciones celu lores fundamentales, como el metabolismo o la reproducci6n. La insulina y el _Rlucagén, protefnas secretadas por el pancreas, egulan el metabolism de la gluco- wone-sm.net/svb2bach05,06 # =~ 2; [a hormona del crecimiento o somatotropina (Si) es una proteins secretads ‘por la hip6fisis que controle el crecimiento corgoral. +Funci6n estructural. Las protefnas, sobre todo las fibrosas, realizan importantes funciones estructurales, proporcionando soporte mecénico a las células animales ‘yvegetales. Se pueden encontrar tanto en las células como en los tejidos. . Relacién entre la forma del pelo = En las eélulas. Ls glicoproteinas formnan parte de [2 membrana lasmstica: la jy los petites disilfaro tubulina compone los microtibulos constituyentes del citoesqueleto dela célula las fibras del huso acromatico, los cilis 0 los flagelos, yes la responsable del transport intracelular 0 de los movimientos de las células as histonas localiza Espo de plo rina liso, depend de los pun tes dsulfat que se esablecen entre los restos de csteina de a a-queatna, protein que forma cas.en los cromosomae de ls celui eucarotcas egulan la actvicae ce os ce | Scan nes al nactvarselectivamente unos y permitc que se expresen otros ah nda in mean ci cone = En los tejidos. El coldgeno, que se encuentra en la sustancia intercelular del teji. tienen estable la estructura se constituyen entre do conjuntiva fibroso, mantiene unidos [os telidos animales y forma parte de [os | sseinesstuadasadsintos nies, mentasque fen el pelo liso las cistenas estén ubicadas enregionesal mismo nivel, tendones, huesos y cartlagos: [a queratina se sintetiza y se almacena en las cél Las de a egidermis y forma las escamas de los reptiles, las was, los pelos @ y [as Gas de los mamiferos o as plumas de las aves; la elastina del te[ido canjuntivo : elastico;y [a esclerotina que fornia #l sxcesqueleto de los insectos, — — codend polpepacs Set sin fp eben Figura 5.19. Centriolo La lecha sefiala Figura5.20. La clastna es ura proteina que Jos microti de ubulna «confer lastcidad a los eds. + Funcién enzimatica. Las enzimas son biocatalizadores proteicos que impulsan la réctica totalidad de las reacciones quimices que tienen lugar en las células vivas, ‘aumentandbo la velocidad de dichas reacclones, Se conocen numerasas enzimas y se Clsifican segin Ia reaccign que cataizan. Algunas de las enzimas ms relevantes son la hidrolasas as liasas, las tensferasas, las isomerasas, las oxidorreductasas, las sintetasas, las deshidrogenases. etc. hay que poner qué hace el ejemplo + Funcién homeostatica. Las proteinas son moléculas capaces de conservar el eaul Tibrio del medio interno y, gracias asu capacidad amortiguadora, también colaboran enel mantenimiento del p#. Por ejemplo hemoglobina actua como tampén de pH + Funcién de reconocimiento de sefiales quimicas. Situadas en le superficie exte ior de las membranas celulares, existen numerosas proteinas encargadas del reco nocimiento de sefales quimicas. Las hay capaces de identificar hormonas, neuro: {ransmisores, aticuerpos, vius, bacterias, ec. Proteinas receptores de membrana Vigus Encima Anticuerpo Glcoprotena Guicoipido Hormone Figura 5.21, Proteinas de a supesfcie exterior de a membrana plasmaticaencargadas del reconocimiento de sefales quimicas.