Аминокислоты: Строение и свойства боковых

радикалов
Наиболее точно характеризующей различие аминокислот классификацией следует
считать разделение всех аминокислот на группы в соответствии с гидрофобностью-
гидрофильностью их боковых радикалов R. На рисунках атомы и связи, относящиеся к
боковым радикалам, показаны красным цветом. Именно эти свойства аминокислот
решающим образом влияют на свойства белка. Белки различной первичной структуры
(читай- с различным составом и порядком чередования аминокислот в полипептидной
нити) образуют различные вторичные и третичные структуры. Замена одного-
единственного аминокислотного остатка в полипептидной нити на аминокислотный
остаток из другой группы полярности может сказаться на функциональности белка самым
кардинальным образом. Следует предпочесть, таким образом, классификацию
аминокислот в соответствии с полярностью и заряженностью их боковых радикалов (при
нейтральных , или физиологических, значениях рН среды) на следующие группы:
1. Аминокислоты с гидрофобными незаряженными боковыми радикалами:
 2. Аминокислоты с гидрофильными незаряженными радикалами. Участки белка,
содержащие такие аминокислотные остатки способны гидратироваться и
взаимодействовать водородными связями с другими аналогичными остатками.

3. Аминокислоты с боковыми радикалами, заряженными положительно при

нахождении в водных растворах с нейтральными или близкими к нейтральным
значениямрН. Изоэлектрическая точка этих аминокислот значительно больше 7,0 и они
имеют избыточный положительный заряд при нейтральных рН. Белки, содержащие
превалирующие количества таких аминокислотных остатков называют щелочными,
поскольку их изоэлектрическая точка также больше 7,0.
 4. Аминокислоты с отрицательным зарядом в боковой цепи радикала.
Изоэлектрическая точка этих аминокислот меньше 7,0.

Следует, однако, иметь в виду, что такое разделение аминокислот в значительной

степени условно, поскольку такие аминокислоты, как глицин практически не имеют
бокового радикала, тирозин, например, может проявлять как гидрофильные, так и
гидрофобные свойства. Это же касается и аминокислоты метионин. Тем не менее,
подобного рода классификация в наибольшей степени отражает функциональные
различия аминокислот.
 Кислотно-основные свойства аминокислот и pI
20 протеиногенных аминокислот млекопитающих

pKa pKa pKa pI

Название Структура (R-CH(NH2)-COOH) a- a- боковой
COOH NH3+ цепи
неполярные гидрофобные
АЛАНИН CH3-CH(NH2)-COOH 2,34 9,69 - 6,01
ВАЛИН (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH 2,32 9,62 - 5,96
ЛЕЙЦИН CH3-CH(CH3)-CH2-CH(NH2)-COOH 2,36 9,60 - 5,98
ИЗОЛЕЙЦИН CH3-CH2-CH(CH3)-CH(NH2)-COOH 2,36 9,68 - 6,02
МЕТИОНИН CH3-S-(CH2)2-CH(NH2)-COOH 2,28 9,21 - 5,74
ТРИПТОФАН 2,38 9,39 - 5,89

ФЕНИЛАЛАНИН Ph-CH2-CH(NH2)-COOH 1,83 9,13 - 5,48

ТИРОЗИН HO-Ph-CH2-CH(NH2)-COOH 2,20 9,11 10,07 5,66
ПРОЛИН 1,99 10,6 - 6,30

ГЛИЦИН CH2(NH2)-COOH 2,34 9,60 - 5,97

полярные незаряженные
СЕРИН HO-CH2-CH(NH2)-COOH 2,21 9,15 - 5,68
ТРЕОНИН CH3-CH(OH)-CH(NH2)-COOH 2,71 9,62 - 6,16
ЦИСТЕИН HS-CH2-CH(NH2)-COOH 1,71 8,18 10,28 5,02
ГЛУТАМИН NH2-C(=O)-(CH2)2-CH(NH2)-COOH 2,17 9,13 - 5,65
АСПАРАГИН NH2-C(=O)-CH2-CH(NH2)-COOH 2,02 8,60 - 5,41
положительно заряженные
ЛИЗИН NH2-(CH2)4-CH(NH2)-COOH 2,18 9,12 10,53 9,82
АРГИНИН NH2-C(=NH)-NH-(CH2)3-CH(NH2)- 2,17 9,04 12,84 10,76
COOH
ГИСТИДИН 1,82 9,17 6,00 7,59

отрицательно заряженные
АСПАРАГИНОВАЯ К- COOH-CH2-CH(NH2)-COOH 1,88 9,60 3,65 2,77
ТА
ГЛУТАМИНОВАЯ К-ТА HOOC-(CH2)2-CH(NH2)-COOH 2,16 9,67 4,32 3,24