LES PROTEINES: estructura dels aminoacids Una proteina es pot definir com un polimer d'aminodcids. Aquests polimers es caracteritzen per tenir un grup acid (COOH) i un grup amino (NH2). Els aminoacids que constitueixen proteines, son els anomenats aminoacids primaris, i presenten aquets dos grups units al mateix carboni, anomenat carboni a (carboni alfa) Es distingeixen 20 tipus d'aminoacids primars. Les céldules animals no son capagos de sintetitzar els 20 tipus d'aminodcids. Els que no poden sintetitzar reben el nom d'aminoacids essencials i han de ser ingerits amb la dieta. grupo carboxilo grupo amino H O H | od Les propietats fisiques dels aminoacids Tots els aminoacids menys un anomenat glicina, presenten el carboni a ‘asimetric, ja que esta enllacat a quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxi, un radical R i un hidrogen. A causa d’aixd, els aminoacids presenten activitat éptica, es a dir, son capagos de desviar el pla de lum polaritzada que fravessa_una dissolucié d’aminoacids. si un aminoacid desvia el pla de lium cap a la dreta, s'anomena dextrogir i si ho fa cap a lesquerra levogir. La disposicié L 0 D es independent de Ia activitat optica, tot i que la L es la més abundant. Les formes D i L dels aminoacids son 2 formes estereoquimiques que presenten els aminodcids a asimétric, aquets dos isomers, son imatges especulars entre si. Les propietats quimiques dels aminoacids En dissolucié aquosa, els aminoacids es comporten a la vegada com a acids icom a bases, la qual cosa s'anomena comportament amfoter. El pH en el qual un aminoacid tendeix a adoptar una forma dipolar neutra, amb tantes carregues positives com negatives, s'anomena punt isoeléctric.La classificacié dels aminoacids Poden ser: a) Amb cadenes alifatiques: Gly, Ala, Val, Leu, Ile b) Amb cadenes laterals aromatiques: Phe, Tyr, Trp cc) Amb cadenes laterals amb S: Cys, Met d) Amb cadenes laterals amb grups amino: Lys, Arg, His e) Amb cadenes laterals amb grups acids: Asp, Glu #) Amb cadenes laterals amb grups amida: Asn, Gin Formules dels aminoacids Aminoacids no polars Aminoaicids polar sense carrega Aminodcids polars amb carrega2. Venilag peptidic Els enllacos auimics entre els aminoacids s'anomenen enllacos peptidics, iles cadenes que es formen, péptids. Quan els aminoacids enllacats s6n dos, la cadena s'anomena dipéptid, si son ires tripaptid, etc... Si en son menys de deu, s’anomenen oligopéptid, si en son més de du, reben el nom de polipéptid. L'enilag peptidic es un enllag covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'un aminoacid | el gtup amino segtent. Aquest enllag dona lloc al despreniment d'una molécula d'aigua. camp et. b | b eone i | fe hedac tence c-c— 08 me Ay CE) } pe aay eames co) NOTES SOBRE L’ ENLLAC PEPTIDIC - Lenllag peptidic és un enllag amidic (el grup funcional organic és una amida: R1-CO-NH-R2 - La unitat peptidica és el conjunt d’dtoms que constitueixen lenilag peptidic. La unitat peptidica és une estructura plana i rigida. - A fenllag peptidic, rhidrogen del grup amino es troba en posicié trans respecte oxigen del grup carboxil. - La longitud entre el carboni i el nitrogen de lenllag peptidic és de 1,32 angstroms (1,32 A). 1 A= 10-10m 3. V'estructura de les proteines Les proteines estan construides per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen, i generalment també sofre. Les proteines naturals son cadenes polipeptidiques que solen tenir entre 50 i 2000 aminoacids. En l'estructura de les proteines es diferencien quatre nivells: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria i estructura quaternaria.estructura primaria L'estructura primaria es la seqUencia d'aminodcids de Ia proteina. Informa dels aminoacids que la constitueixen i de l'ordre en qué s'han unit. Totes les proteines tenen un primer aminoacid i un Ultim aminoacid. El primer es reconeix perqué té el grup amino lliure (NH2) l'anomenat extrem N-inicial de la proteina. L'ultim es reconeix perqué té el grup carboxil liste (COOH), "anomenat extrem C-terminal. La seqiencia d'una proteina s'expressa numerant els aminoacids des de I'extrem N-inicial fins a I'extrem C-terminal. saunas Barem carboal C1eminad O70 damingacds EY xtrem amino Wena) estructura secundaria estructura secundaria és Ia disposici6 en I'espai de I'estructura primaria. Se'n coneixen 3 tipus: la a- hélix. L'hélix de col fagen i la conformacié B. « L'estructura secundaria en a- hélix: Es forma quan I'estructura priméria s'enrotlia helicoidalment (en forma de hélix) sobre si mateixa. Aiko es degut a la formacié d'enllagos d'hidrogen entre I'oxigen del -CO- d'un aminoacid il'hidrogen del -NH- del quart aminoacid que el segueix. La formacié espontania d'aquets enllagos d'hidrogen fa que tots els oxigens dels grups -CO- quedin orientats en la mateixa direccié, mentre que tots els hidrdgens dels grups -NH- queden orientats en la direccié contraria, i es formi una hélix que presenta 36 aminoacids per volta. « L'estructura secundaria de I'hélix del col Jagen: La cadena polipeptidica de la proteina col agen t8 una disposicié en hélix especial, una mica més allargada que la o- hélix, a causa de l'abundancia de prolina i hidroxiprolina. Te una hélix més extensa, que només presenta 3 aminoacids per volta. L'estabiltat de I'hélix de col4agen es deguda a l'associacié de tres hélixs, que originen una superhélix o molécula completa de col iagen. Les tres h&lixs s'uneixen mifjangant enllagos covalents i ponts d'hidrogen.estructura secundaria en conformacié B: Enla formacié els aminoacids no formen una hélix, siné u na cadena estesa en forma de zig-zag. estructura terciéria Es la disposicié en I'espai que presenta l'estructura secundaria quan es plega sobre si mateixa i origina una conformacié globular. En aquesta, els radicals apolars se situen en l'interior | els polars a l'exterior. Aixd facilita que moltes proteines globulars siguin solubles en aigua i en dissolucions salines. Les conformacions globulars es mantenen estables per l'existéncia d'enllacos entre els radicals R del aminoacids. Hiha diversos tipus d'enllacos: un de fort de tipus covalent, anomenat disulfur, i uns altres de febles, com els enllacos d'hidrogen, les forces de Van der Waals, les interaccions iéniques i les interaccions hidrdfobes. En una proteina amb estructura tercidria, la cadena polipeptidica als trams rectes generalment presenta una estructura secundaria de tipus a- hélix 0 de conformacié B (lamina plegada). En canvi, als cozes o girs 0 “girs” no presenta cap estructura precisa. e Les proteines filamentoses: Les proteines que no ariben a formar estructures tercidries mantenen l'estructura secundaria allargada, i donen lloc a les anomenades proteines filamentoses. Son proteines insolubles en aigua i dissolucions salines. Uestructura quatemaria U'estructura quatemaria es la que presenten les proteines constituides per dues o més cadenes polipeptidiques amb estructura terciaria, idéntiques o no, unides per mifja d'enllacos simples no covalents. Cadascuna d'aquestes cadenes polipeptidiques rep el nom de subunitat. Segons el nombre de protomers que s'associen, aquestes proteines s'anomenen dimers, tetramers como I'hemoglobina, pentamers i polimers.Confoxnacios \i 4, Les propietats de les proteines * Solubilitat: La solubilitat de les proteines és deguda a una proporcié més alta d'aminodcids amb radicals polars (sobretot si tenen carrega) que d’aminoacids amb radicals apolars. © Desnaturalitzacié: Es la pérdua de |'estructura terciaria i, generaiment, també de la secundéria, per causa del irencament dels enllagos que les constitueixen. Aquesta destruccié pot ser produida per canvis de pH, variacions de temperatura, alteracions en la concentracié salina. Quan una proteina es desnaturalitzacié, generalment adopia una conformacié filamentosa i precipita.* Especificitat: Una proteina es especifica quan interactua solament amb determinades molecules ino amb altres. Exemples d'aquest fipus son les que actuen com a reguladors de reaccions quimiques (proteines enzimatiques) * Capacitat amortidora: Com que les proteines estan construides per aminoacids, també tenen un comportament amfoter, es a dir, poden comportar-se com un acid ialliberar protons o com una base ialliberar hidroxils. 5. La classificacié de les proteines Les proteines es poden classificar en dos grans grups: ~ Holoproteiines: Si estan construides exclusivament per aminoacids - Heteroproteines: Son mol&cules formades per la unié de proteines amb un grup no proteic, anomenat grup prostétic. Afroteines Filamentoses’ Elaoting / _aHsloproteines——>Proteine> globus: Histones D Rete: or gi eines: pare y erin a FirTniques: Hemoglobrea \ ZL. RO Por Fiviniques: Hemocanine \ 2 GUiw prote'ines v Neteroproteines + Immuno ghorines cS >i pens PFOLELUG + quap So POPLOTEINS: Quilomt roms pratette \ Fos pe proteins: Caneian Nucteoproteines » Associacions DNA - ltctone 6. Les funcions de les proteines Funcié estructural: Lactina Funcié de transport: L'hemoglobina * Funcié de reserva: Caseina + Funcié enzimatica: Enzim catalasa + Funcié hormonal: Insulina