Enzimas

LAURA VALENTINA
 GENERALIDADES
Sustrato: sobre lo que actúa la enzima.

Enzima: es el biocatalizador (en la gran mayoría de los

casos es proteico).

Coenzimas y cofactores: son moléculas "extras" que

algunas enzimas necesitan y que son fundamentales
para su acción.
 Coenzima vs Cofactor

Son moléculas orgánicas. Por Son moléculas inorgánicas.

ejemplo: vitamina A, K, B, Por ejemplo, iones de zinc,
ácido lipoico, ubiquinona. hierro, cobre.
Clasificación de las
enzimas
Clasificación de las
enzimas
Clasificación de las
enzimas
Propiedades de las
enzimas
Aumentan la velocidad de la reacción.
Son estereoespecíficas.
Siempre vuelve a su estado inicial.
No se altera el equilibrio de la reacción.
 Sitio Activo
Es el lugar en donde ocurre la actividad catalítica.
Tiene 5 características:
Es una estructura tridimensional.
Es pequeño.
Son ricos en Aa no polares.
El sustrato se une por fuerzas débiles*.
La especificidad de la enzima depende de la
configuración del sitio activo.
 Modelos de
interacción E-S
Modelo Llave - Cerradura de Fischer
 Modelos de
interacción E-S
Modelo de Ajuste Inducido de
Koshland
Mecanismo de
Acción
 Mecanismos de
Catálisis
Catálisis covalente: grupo funcional neutrófilo
capaz de formar enlaces covalentes
inestables.
Catalisis ácido-base: residuos que son
donantes o aceptores de protones.
Catálisis por tensión.
Catálisis por iones metálicos: inestabilidad al
sustrato.
Catálisis por aproximación.
Cinética enzimática
 Km

Km es la velocidad con la que se destruye el complejo ES, ya

sea para formar el producto o que se devuelva para formar
nuevamente S + E.
El Km se calcula como la concentración de sustrato a la que
alcanzo la mitad de la velocidad máxima de la reacción.
El Km determina la afinidad entre la enzima y el sustrato. Entre
menor sea el Km más afín es la enzima por el sustrato.
Cinética enzimática
 Constante Catalítica - Kcat
- Número de Recambio
Indica cuanto sustrato es capaz de convertir en producto una
enzima. Es la cantidad de moles de sustrato que se convierten
en producto por unidad de tiempo.

La velocidad de la reacción está determinada por la Kcat

y por el Km.
Obtengo la máxima velocidad cuando una enzima tiene
un bajo Km y un alto Kcat.
La eficacia de una enzima se mide por la relación
Kcat/Km.
 Factores que modifican la
velocidad de la reacción
Concentración del sustrato.
Concentración de la coenzima*.
Efecto del pH y la temperatura.
Concentración de las enzimas
(enzimas inducidas y
constitutivas).
Ecuación de Lineweaver -
Burk
 Ecuación de Lineweaver -
Burk

Entre menos pendiente tenga la recta es porque

es más eficiente la enzima.
Reacciones con Múltiples
Sustratos
Reacciones secuenciales:
a. Aleatorias.

b. Ordenadas.
Reacciones con Múltiples
sustratos

Reacciones en ping-pong:
 Inhibición Enzimática
Hay dos tipos: reversible e irreversible.
REVERSIBLE:
a. Inhibición competitiva
 Inhibición Enzimática
REVERSIBLE:
a. Inhibición competitiva
 Inhibición Enzimática
REVERSIBLE:
a. Inhibición no competitiva
 Inhibición Enzimática
REVERSIBLE:
a. Inhibición no competitiva
 Inhibición Enzimática
REVERSIBLE:
a. Inhibición mixta y acompetitiva
 Inhibición Enzimática
REVERSIBLE:
a. Inhibición acompetitiva y mixta
 Inhibición Enzimática
IIREVERSIBLE:
Regulación Alostérica
Son las principales formas de regulación
que ocurren a nivel de las enzimas de
una célula humana. El sitio alostérico es
un lugar diferente al sitio activo. Las
moléculas que se unen al sitio alostérico
son denominadas moduladores, que
pueden ser + o -. Los efectos de los
moduladores son aditivos.
 Regulación Alostérica
Efecto homotrópico: el mismo sustrato funciona como
modulador.

Efecto heterotrópico: el modulador es una molécula diferente

al sustrato.
Sistemas Alostéricos
Cooperatividad de las
Enzimas
Protómeros (subunidades) -> oligómeros.
Cooperatividad de las
Enzimas
Subunidades Reguladoras
 Modificación Covalente
Es una fosforilación, a la enzima se le pega un fosfato inorgánico
y esto puede o activar o inactivar a dicha enzima.
 Complejos Multienzimáticos
Muchas enzimas agrupadas en un solo sitio, esto ocurre para
aumentar la eficacia de las rutas metabólicas.
 Zimógenos
Es una forma inactiva de la enzima. Para activar a un zimógeno
otra molécula le realiza una proteólisis.
¡Gracias!