TD2 : Acides aminés (II)

Les QCM 1 à 5 sont liés :

Sur la paillasse du laboratoire, quatre flacons d’acides aminés sont disponibles : acide aspar-
tique (D), arginine (R), histidine (H) et tyrosine (Y).

QCM 1. Quelle est l’espèce prédominante de chacun de ces 4 acides aminés à pH=5 ?
Cocher la (les) proposition(s) exacte(s).
A. D0; R+1 ; H+2 ; Y0
B. D0; R+1 ; H+1 ; Y0
C. D-1 ; R0; H0; Y0
D. D-1 ; R+1 ; H+1 ; Y0
E. D-1 ; R+1 ; H0 ; Y+1

QCM 2. Quelle est l’espèce prédominante de chacun de ces 4 acides aminés à pH=11,2 ?
Cocher la ( les) proposition(s) exacte(s).

A. D-2; R0 ; H-1 ; Y-2

B. D-1; R0 ; H-1 ; Y-1
C. D-2; R1 ; H-1 ; Y-1
D. D-1; R1 ; H-1 ; Y-1
E. D-2; R0 ; H-2 ; Y-1

QCM 3. D’après vos connaissances, le principe d’une électrophorèse réalisée à pH7 repose
sur :
A. Un critère principal de séparation selon la masse moléculaire
B. Un critère principal de séparation selon la charge nette globale
C. Un critère principal de séparation selon le pHi
D. une migration selon la masse moléculaire
E. une migration selon la charge

Une solution aqueuse a été préparée à partir de 3 de ces 4 acides aminés, malheureusement
l'étiquette s'est décollée. Pour identifier les 3 acides aminés présents dans cette solution
aqueuse, on fait subir à ce mélange deux électrophorèses : une première à pH 5 et une seconde
à pH=11,2. Voici le résultat obtenu (figure ci-après) après coloration des acides aminés.

A Dépôt ini)al

+ 1 2 3 - Tampon pH 5

Dépôt ini1al
B
+ 1 2 - Tampon pH 11,2

Figure 1

6
QCM 4. A propos de la figure 1A, attribuer pour chacune des taches (1, 2 et 3) un acide aminé,
ou mélange d’acides aminés, cocher la ou les proposition(s) exacte(s) :

A. 1= non identifiable ; 2=D ; 3=non identifiable

B. 1= D; 2=Y ; 3=H
C. 1= Y; 2=D ; 3=R
D. 1=D ; 2=Y ; 3=non identifiable
E. 1= H; 2=non identifiable ; 3=D

QCM 5. A propos de la figure 1B, attribuer pour chacune des taches (1 et 2) un acide aminé,
ou un mélange d’acides aminés, cocher la ou les proposition(s) exacte(s) :

A. 1= D et Y; 2=R
B. 1= H; 2=Y
C. 1= H et D; 2=R
D. 1=R et H; 2=non identifiable
E. 1= H; 2=Y

Structure d’un peptide

Soit les 2 peptides 1 et 2 suivants : 1 = S-Y-C-W et 2 = K-R-C-A (Figure 2). La masse molé-
culaire du peptide 1 est de 560 Da et celle du peptide 2 est de 476 Da.

O CH2 H O CH2
+H H
Pep$de 1 : S-Y-C-W 3N H C Cα N C Cα O-
Cα N H C Cα N H C

CH2 H O CH2 H O
OH SH Figure 2
NH3+ SH

(CH2)4 H O CH2 H O
H H
+H
3N
Cα N C Cα N C
Pep$de 2 : K-R-C-A
H C Cα N H C Cα O-
O (CH2)3 H O CH3
NH
C

H2N NH2+

QCM 6. Cocher la ou les proposition(s) exacte(s), quelle serait la masse moléculaire de l'oc-
tapeptide obtenu si ces 2 peptides étaient reliés entre eux par une liaison peptidique.
A. 1052 Da
B. 1036 Da
C. 1020 Da
D. 1033 Da
E. 1018 Da

7
Les QCM 7 à 16 sont liés
Soit l’hexapeptide ARAWRC soumis à une hydrolyse acide (HCl 6M pendant 24 heures à
110°C)

QCM 7. D’après vos connaissances, quel est le principe d’une hydrolyse acide, cocher la
ou les proposition(s) exacte(s).
A. Libération des acides aminés sous leur forme déprotonnée
B. Hydrolyse de la liaison peptidique en N-term
C. Hydrolyse des liaisons peptidiques sauf si présence d’une proline
D. Hydrolyse des liaisons peptidiques
E. Libération des acides aminés sous leur forme la plus protonnée

QCM 8. D’après vos connaissances, quelle/s est/sont la/les conséquence/s de l’action d’HCl
sur un peptide lors d’une hydrolyse acide ? Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. si le peptide en contient, destruction des tryptophanes

B. si le peptide en contient, destruction des prolines
C. si le peptide en contient, réduction des ponts disulfures
D. disparition des structures primaires et secondaires
E. désamination des acides aminés N et Q en D et E respectivement

QCM 9. L’hydrolyse acide totale d’une mole de l’hexapeptide ARAWRC libère :

A. 1 mole de C ; 2 moles de A; 2 moles de N

B. 2 tripeptides ARA + WRC
C. 1 mole de C ; 1 mole de A; 1 mole de R
D. 1 mole de C ; 2 moles de A; 2 moles de R ;1 mole de W
E. 1 mole de C ; 2 moles de A; 2 moles de R

QCM 10. D’après vos connaissances, quelles sont les caractéristiques de l’action du réactif
d’Edman sur un peptide ? Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. Il s’agit d’un traitement à 110°C pendant au moins 24h

B. Ce traitement provoque la libération de l’acide aminé en N-term d’un peptide
C. Ce traitement hydrolyse les liaisons peptidiques sauf celles impliquant des prolines
D. Ce traitement aboutit à la formation d’un composé PTH-aa
E. Ce traitement implique l’utilisation du bromure de cyanogène

QCM 11. Quelle/s information/s est/sont fournie/s suite à l’action du réactif d’Edman sur le
peptide ARAWRC. Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. le tryptophane est détruit

B. l’alanine est libérée sous forme de PTH-alanine
C. la cystéine est libéré sous forme de PTH-cystéine
D. l’action du PITC ne pourra pas agir sur ce peptide
E. l’action du PITC libère deux tripeptides

8
QCM 12. D’après vos connaissances, quel est le mode d’action de la trypsine ? Cocher la
ou les proposition(s) exacte(s).

A. La trypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de K et R

B. La trypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de F, Y et W
C. La trypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté carbonyle de K et R
D. La trypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté carbonyle de F, Y et W
E. La trypsine est une endopeptidase

QCM 13. Combien de fragments seraient générés après digestion de l’hexapeptide

ARAWRC par la trypsine ? Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).
A. La trypsine n’a pas d’action sur l’hexapeptide ARAWRC
B. 2 dipeptides + 1 acide aminé isolé
C. 6 acides aminés isolés
D. 1 tripeptide + 1 dipeptide + 1 acide aminé isolé
E. 2 tripeptides

QCM 14. D’après vos connaissances, quel est le mode d’action de la chymotrypsine ? Co-
cher la ou les proposition(s) exacte(s).
A. La chymotrypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de K et R
B. La chymotrypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté amine de F, Y et W
C. La chymotrypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté carbonyle de K et R
D. La chymotrypsine hydrolyse la liaison peptidique du côté carbonyle de F, Y et W
E. La chymotrypsine est une exopeptidase.

QCM 15. D’après vos connaissances, cocher la ou les proposition(s) exacte(s), la chymo-
trypsine hydrolyse la liaison peptidique (orientée de Nterm vers Cterm):
A. suivant un acide amine basique
B. suivant les acides aminés qui absorbent dans l’ultra-violet
C. suivant une proline
D. suivant une arginine
E. suivant un acide aminé aromatique

QCM 16. Cocher la ou les proposition(s) exacte(s), combien de fragments sont générés
après digestion de l’hexapeptide ARAWRC par la chymotrypsine ?

A. 1 tripeptide + 1 dipeptide + 1 acide aminé isolé

B. La chymotrypsine n’a pas d’action sur l’hexapeptide ARAWRC
C. 6 acides aminés isolés
D. 1 tetrapeptide + 1 dipeptide
E. 2 tripeptides

Les QCM 17 à 23 sont liés :

L’hydrolyse acide d’une mole hexapeptide P libère 1 mole de tyrosine, 1 mole de glycine, 1
mole d’acide aspartique et 2 moles de lysine.

QCM 17. D’après vos connaissances, quelles sont les informations apportées par cette expé-
rience d’hydrolyse acide ? Quelle(s) est (sont) les affirmation(s) juste(s) ?

9
 A. L’aspartate D est un aa qui pourrait composer le peptide
B. L’asparagine N est un aa qui pourrait composer le peptide
C. 6 acides aminés auraient dû être libérés, l’hydrolyse acide est partielle
D. 5 acides aminés sont libérés et un tryptophane était présent dans la séquence initiale
E. La glutamine est un aa qui pourrait composer le peptide

QCM 18. D’après vos connaissances, après ajout de phényl-isothiocyanate (PITC, réactif
d’Edman), un phényl-thio-hydantoïne (PTH)-glycine est libéré, quelle(s) est (sont) les affir-
mation(s) juste(s) ?

A. On peut en déduire que la glycine est le résidu C-term

B. On peut en déduire que la glycine est le résidu N-term
C. On peut en déduire que la glycine est en milieu de séquence
D. On peut en déduire que la glycine est un acide aminé aromatique
E. On ne peut rien en déduire

L’action de la trypsine entraîne la libération de trois fragments : un tripeptide qui absorbe à 280
nm, un dipeptide et un acide aminé isolé qui n’est pas décelé après hydrolyse acide.

QCM 19. D’après vos connaissances, quelle(s) information(s) est(sont) fournie(s) par ce ré-
sultat ?

A. la trypsine a agi sur deux sites car il y a deux K

B. la trypsine a agi sur deux sites car il y a un W et une Y
C. l’acide aminé isolé est le W
D. le tripeptide contient le W
E. le tripeptide contient la Y

QCM 20. D’après vos connaissances, Quelle (s) est (sont) la (les) séquence(s) possible(s) pour
l’hexapeptide ? ( ?/ ? = 2 acides aminés possibles), Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. D/N-K-G-Y-K-W
B. G-Y-K-D/N-K-W
C. G-K-Y-D/N-K-W
D. G-Y-W-K-D/N-K
E. G-K-D/N-Y-K-W

Une nouvelle expérience montre que l’action de la chymotrypsine libère deux tripeptides.

QCM 21. En vous rapportant à ce nouveau résultat et d’après vos connaissances, quelle
est la séquence de l’hexapeptide ? Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. D/N-K-G-Y-K-W
B. G-Y-K-D/N-K-W
C. G-K-Y-D/N-K-W
D. G-Y-W-K-D/N-K
E. G-K-D/N-Y-K-W

Les deux tripeptides libérés après action de la chymotrypsine sont soumis à une électrophorèse
dans un tampon à pH 6 dont le résultat est présenté sur la figure 3.

10
 Figure 3

QCM 22. En vous rapportant à la figure 3 et d’après vos connaissances, indiquer quelle est
la charge attendue pour les différents tripeptides possibles à pH 6. NB : il est conseillé de tracer
au brouillon les diagrammes de prédominance de chaque tripeptide possible.

A. tous les tripeptides sont chargés -1

B. les tripeptides GKY, DKW ne sont pas chargés NKW est chargé +1
C. les tripeptides GKY et NKW sont chargés -1, DKW n’est pas chargé
D. les tripeptides GKY et NKW ne sont pas chargés et DKW est chargé -1
E. les tripeptides GKY et NKW sont chargés +1, DKW n’est pas chargé

QCM 23. En vous basant sur l’ensemble des résultats, Quelle est la séquence initiale de
l’hexapeptide P ? Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. G-K-Y-D-K-W
B. N-K-W-G-K-Y
C. G-K-Y-N-K-W
D. D-K-W-G-K-Y
E. on ne peut pas savoir

Les QCM 24 à 28 sont liés

Soit la structure schématique d'une molécule protéique, présentée sur la figure 4, dans laquelle
certains résidus d'acides aminés sont représentés.

Figure 4

11
QCM 24. D’après la figure 4, en partant de l’extremité N-terminale de la protéine jusqu’à son
extrémité C-terminale, listez successivement les acides aminés dont on a dessiné les chaines
latérales. Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. Nterm-C-G-L-V-K-Y-C-E-D- Cterm
B. Nterm-E-D-C-Y-K-L-V-G-C- Cterm
C. Nterm-D-E-C-P-K-V-LG-C- Cterm
D. Nterm-E-D-C-Y-K-V-L-G-C - Cterm
E. Nterm-D-E-C-Y-K-V-L-G-C- Cterm

QCM 25. D’après vos connaissances et la figure 4, associer à chaque lettre, le type de liaison.
Cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. A peptidique B forces de Van der Waals C hydrogène D ionique E pont disulfure

B. A peptidique B ionique C forces de Van der Waals D hydrogène E pont disulfure
C. A pont disulfure B ionique C forces de Van der Waals D hydrogène E peptidique
D A peptidique B forces de Van der Waals ou interactions hydrophobes C ionique
D hydrogène E pont disulfure
E. A peptidique B ionique C hydrogène D forces de Van der Waals E pont disulfure

QCM 26. D’après vos connaissances et la figure 4, concernant les différents types de liaisons
représentées, cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. A et E sont des liaisons covalentes, B, C et D sont des liaisons faibles

B. A est une liaison covalente, B, C, D et E sont des liaisons faibles
C. E est une liaison covalente, A, B, C et D sont des liaisons faibles
D. A, D et E sont des liaisons covalentes, B et C sont des liaisons faibles
E. A, B et E sont des liaisons covalentes, C et D sont des liaisons faibles

QCM 27. Concernant les différents types de liaisons représentées sur la figure 4 et d’après vos
connaissances, cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. Un chauffage rapide 60°C en milieux aqueux détruit toutes les liaisons faibles
B. Un chauffage rapide 60°C en milieux aqueux détruit toutes les liaisons peptidiques
C. Un chauffage rapide 60°C en milieux aqueux détruit les structures secondaires et
tertiaires
D. L’hydrolyse acide détruit toutes les liaisons covalentes
E. L’hydrolyse acide détruit les liaisons peptidiques

QCM 28. D’après vos connaissances, cocher la ou les proposition(s) exacte(s).

A. La cystéine est un acide aminé oxydable
B. Un chauffage rapide 60°C en milieux aqueux détruit les ponts disulfures
C. L’hydrolyse acide libère deux cystéines isolées
D. L’hydrolyse acide ne permet pas de réduire le pont disulfure
E. Un agent réducteur peut rompre un pont disulfure

12