LABORATORIUM KIMIA DASAR DEPARTEMEN KIMIA ATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS HASANUDDIN MAKASSAR 2023 FAKULTAS JATEM. @ Dipindai dengan CamScannerNAJLA SALSABILA. 1031221030 Asisten, Ovbn8, MUHAMMAD JUS NIM: HO31181331 @ Dipindai dengan CamScannerBABI PENDAHULUAN 1.1 Latar Belakang Asam amino termasuk dalam bagian biokimia yang menarik dan ‘menjanjikan, dengan pengaplikasiannya sebagai bahan aditif pakan temak hingga pada makanan dan nutrisi dalam farmasi, Sejak 20 tahun terakhir, lebih dari 10 sistem impor asam amino telah diidentifikasi (Mook dkk., 2022). Asam amino adalah unit _monomerik yang membentuk protein, dan asam amino adalah produk primer penguraian protein. Bila protein dipanaskan dalam suasana asam atau basa kuat, maka ikatan kovalen yang menghubungkan asam amino satu dengan yang lainnya akan terputus, alhasil kita akan mendapatkan molekul- molekul yang relatif lebih sederhana yaitu asam amino, Perbedaan struktur asam amino banyak ditentukan oleh gugus rantai samping atau biasa dinamakan gugus R (Ischak dkk., 2017), Protein berasal dari bahasa Yunani proteias yang berarti barisan pertama atau ulama merupakan makromolekul terbanyak yang dapat ditemui dalam sel hidup. Disamping itu protein mempunyai peranan biologi yang sangat beragam, sebagai zat pembentuk, transpor, katalisator reaksi biokimia dan hormon. Seluruh protein baik yang diisolasi dari bakteri maupun dari sel hewan tingkat tinggi dibangun oleh 20 macam asam amino yang sama. Asam-asam amino i dihubungkan satu dengan yang lainnya melalui ikatan kovalen, ikatan peptida, dengan urutan yang khas (Ischak dkk., 2017) Berdasarkan latar belakang jah dilakukan percobaan asam amino dan protein sehingga kita dapat mengetahui lebih lanjut mengenai sifat- sifanya serta mengetahui_ reaksi-reah wama yang terjadi pada asam amino dan protein menggunakan beberapa percal1.2 Maksud dan Tujuan 1.2.1 Maksud Percobaan percobaan ini adalah mengenal beberapa sifat asam amino dan Maksud dari protein berdasarkan reaksi kimia. 1.2.2 Tujuan Percobaan ‘Adapun tujuan dari percobaan ini, 1. untuk mengetahui adanya gugus a-amino bebas pada asam amino dan protein melalui uji ninhidrin, >, untuk mengetahui adanya gugus hidroksifenil pada asam amino dan protein melalui uji millon. 3, untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada protein melalui uji biuret. 1.3 Prinsip Percobaan Prinsip dari percobaan ini adalah mengidentifikasi adanya gugus a-amino bebas pada asam amino dan protein melalui uji ninhidrin dengan cara penambahan ninhidrin dan pemanasan mengidentifikasi adanya gugus hidroksifenil pada asam amino dan protein melalui uji millon dengan cara penambahan pereaksi millon dan pemanasan, serta mengidentifikasi adanya ikatan peptida pada protein melalui wji biuret dengan cara pemambahan NaOH dan CuSOs, Hasil uji positif ditandai dengan adanya perubahan warna atau terbentuknya endapan.BABII TINJAUAN PUSTAKA. 2,1 Asam Amino ‘Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino (NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya, terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar NH>CHRCOOH. ‘Asam amino termasuk golongan scnyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein oleh ikatan peptida, Struktur asam amino secara umum adalah salah satu atom C yang mengikat empat gugus : gugus amina (NH2), gugus karboksilat (COOH), atom hidrogen (H) dan satu gugus sisa (R, dari residve) atau disebut juga ‘gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya (Suprayitno dan Sulistiyati, 2017). ‘Asam amino adalah senyawa organik yang merupakan monomer dari protein, Asam amino mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) yang terikat pada atom karbon yang sama, Rumus umum asam amino NH2CHRCOOH. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein oleh ikatan peptida (Choi, 2019). ‘Asam amino merupakan komponen utama penyusun protein. Asam amino dibagi menjadi dua berdasarkan kemampuan sintesis di dalam tubuh, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino esensial tidak dapat diproduksi dalam tubuh sehingga harus ditambahkan dalam bentuk makanan,sedangkan asam amino non esensial dapat diproduksi dalam tubuh, Asam amino ‘umumnya berbentuk serbuk dan mudah larut dalam air narmun tidak larut dalam pelarut organik nonpolar (Jacoeb, 2012). Beberapa asam amino yang memiliki rantai samping mengandung gugus karboksil diklasifikasikan sebagai asam amino yang bersifat asam. Asam amino n seba; yang mengandung rantai sumping dengan gugus amino diklasifikas fasam amino basa, Ranta samping asam dan basa ini membanty menentukan struktur dan reaktivitas protein pada asam amino yang ditemukan. Sisa asam amino diklasifikasikan sebagai asam amino netral (Fessenden, 1982). Adapun berdasarkan_ eran nuttisi/fisiologisnya, asam amino dapat dibedakan menjadi: 1) asam amino esensial merupakan asam amino yang tidak dapat dibuat oleh tubuh dan harus diperoleh dari makanan sumber protein. 2) asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat dibuat olch tubuh manusia, Mutu protein dinilai dati perbandingan asam-asam amino yang terkandung dalam protein tersebut (Sari dkk., 2017). ‘Asam amino dibagi menjadi empat kelompok besar (yaitu asam, basa, hidrofilik, dan hidrofobik) berdasarkan sifat kiniia rantai sampingnya, dan keempat elompok inilah yang menentukan sifat kimia keseluruhan protein (Barbicri, 2013). ‘Ada beberapa cara untuk mengklasifikasikan asam amino, Karena rantai samping 1 dan antar molekul dalam, asam amino adalah faktor penenty untuk interak: int protein, maka berdasarkan sifatnya, asam amino dapat diklasifikasikan menjadi tiga yaitu asam amino dengan rantai samping nonpolar, contohnya, gl ala leusin, isoleusin, prolin, fenilalanin, triptofan dan metionin. Asam an ino dengan rantai samping polar, contohnyaa si . tirosin, asparagin danglutamin, Asam amino dengan rantai samping yang bermuatan, contohnya asam aspartat, asam glutamat, histidin, lisin dan arginin (Belitz dkk., 2020). Karakteristik suatu protein ditentukan olch jenis asam amino yang membentuknya, berapa kali munculnya, dan urut-uratannye dalam ikatan protein tersebut, Terdapat empat tingkatan struktor yang saling mempengaruhi konfirmasi fangsionak biologis dari protein. Tiga diantara tingkatan ini (primer, sekunder, dan tersier) dapat ditemukan dalam molekul yang terdiri dari suatu rantai polipeptida tunggal, sementarayang Keempat (leuartener) melibatkan interaksi dari potipeptida di dalam suatu molekul protein Beranta banyak (Probosari, 2019). ‘Asam amino biasanya berbentuk serbuk dan mudah Jarut di dalam air tapi tidak dapat larut dalam pelarut organik non polar. Asam amino memiliki ugus karboksil, gugus amino nitrogen, dan « rantai samping yang melekat pada kkarbon pusat (Goudoever dkk., 2014). \Walaupun lebih dari 300 jenis asamn amino berbeda yang telah ditemukan di alam, hanya 20 jenis yang umumnya ditemukan sebagai bagien dari protein smamalia, Asam amino tesebut adalah asam amino yang dikode oleh DNA (materi genetik yang terdapat di dalam sel). Pada protein, hampir semua gusus karboksil dari gugus ini bergabung dalam ikatan peptida, dan umumnya tidak dapat smengalami eaksi kimia keevali untuk pembentukan ikatan hidrogen. Secara alami, rantai samping pada protein berperan dalam menentukan Kerja suatu asam amino di dalam protein (Harvey dan Ferrier, 2014). 2.2 Protein Protein adalah suatu peptida yang tersusun dari sedikitnya 50 residu asam amino, Lebih dari satu rantai peptida dapat ditemukan dalam suatu struktur protein. Atas dasar ini, protein diklasifikasikan sebagai protein monomer dan proteinmultimeric, Protein monomer adalah protein yang hanya memiliki sar rantai peptida. Protein multimeric adalah protein yang memiliki lebih dari satu rantai ebagai protein peptida. Berdasarkan komposisi kimianya protein diklasifikasikan s sedethana dan protein kompleks (Sri dkk., 2013). protein erdapat pada seta organisme hidup,terdir dari banyak jenis yan berbeda, dan memiliki fungsi yang berbeda. Terlepas dari fungsinya, semua protein pada dasarnya memiliki struktur yang mirip dan dibuat dari banyak asam amino yang dihubungkan dalam rantaipanjang (McMurry, 2011). Protein merupakan satah satu komponen yang sangat berguna bagi tubuh manusia, Protein tersusun atas bbeborapa asam amino. Asam amino yang menyusun protein biasanya merupakan ‘asam amino yang mempunyai citi khas. Protein hewani kualitasnya lebih baik bila dibandingkan protein nabati, Karena protein hewani memiliki asam amino yang lebih lengkap dan susunannya mendekat nilai protein yang diperlukan oleh tubuh manusia (Nurjannah dkk., 2014). Umumnya protein sukar larut dalam segala macam pelarut, tidak tahan teshadap sul tinggi, maka dari iu terjadi yang namanya denaturasi protein ata merupakan hilangnya fungsi biologis suatu protein Karena adanya perubahan struktur protein. Kembalinya fungsi biologis protein dari keadaan terdenaturasi dinamakan dengan tenaturasi. Denaturasi protein dapat terjadi karena adanya pengaruh pemanasan, penambahan asam, penambahan basa, penambahan garam dan agitasi mekanik, Pada hidrolisis enzim terurai beransur-ansur dari pepton nanti akan menjadi polipeptida, kemudian menjadi dipeptida, kemud in terakhir akan menjadi asam amino. Protein juga ternyata memiliki massa molckul relatif yang sangat besar (Garret, 2017).Ditinjaw dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan esar, yaity golongan protein sederhana dan protein gabungan. protein dan gugus bukan Karbohidrat, lipid Protein sederhana adalah protein yang hanya terdir atas protein, Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiriatas stay ssam pukleat Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian memarut bentuk molekulaya, yaita protein fiber dan protein globular, Protein fiber mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat att serabut, redangkan protein globular berbentuk bulat, Rantai prosein sendiri merupakan jenis polipeptida yang terditi atas [a-asam amino Protein merupakan makromolckul yang terdity dant satu tantai polipepnda dan terkadang dua stay cbih—polipeptida. Herdatarkan jumlah asim amino Yang Menyusun polipeptida, protein senditt tersusun atas lebsh dari 50° asam 2006). amino (Rocdjtadi dan Superya Hendasarkan unsur penyusunnya suatu protein terdini dari empat unsur, yaittl nojau dart rumus strukturnya, protein Karbon, hidrogen, oksigen, dan nitrogen f dapat didefinisikan sebagas schuab senyawa organik yang gugus karboksil pada jung terminal alfanys diganti dengan gugus amina. Gugus amina adalah suatu sugus yang dibentuk oleh persenyawwaan NHz fkatan yang menghubungkan suatt peptida dengan pepida lainnys discbut ikatan peptida. tkatan peptida inilah yang merupakan penggabungan dart OH dan NH; dengan disertai dengan penarikan satu molekul air (Syahrizal dkk., 2020), Beberapa faktor teqjadinya denaturasi protein yaitu perubahan pH Karena banyak muatan pada rantai samping, dan protein juga dapat mengalami denaturai akibat panas atau agitasi. Contoh denaturasi protein dalam Kehidupan schari-hari yaitu perubahan yang terjadi pada putih telur ketika dipanaskan atau dikocok (Bruice, 2015).2.3 Identifikasi Asam Amino dan Protein 2.3.1 Uji Ninhidrin Ninhidrin merupakan reagen dari triketon siklik yang Setika bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan wama biru-ungu. Ninhidrin bertindak sebagai oksidator yang menycbabkan dekarboksilasi oksidatif dari asam a-amino yang menghasilkan COz, NH, dan aldchid. Ninhidrin yang tereduksi akan bereaksi dengan NHs schingga membentuk senyawa kompleks dan menghasilkan warna biru-ungu. Semakin banyak Ninhidrin pada zat uji yang dapat bereaksi, maka warna yang timbul semakin pekat (Prastika dkk., 2019). Metode uji ninhidrin bergantung pada fakta bahwa ninhidrin sebagai zat pengoksidasi dapat menyebabkan dekarboksil ksidatif pada asam amino. Maka dikctahui, CO2, NHs, dan aldchida memiliki satu atom karbon lebih sediki daripada asam amino induk dihasilkan, Nii in tereduksi kemudian bereaksi dengan ninhidrin yang tidak tereduksi dan NH3 dibebaskan untuk membentuk kompleks biru (Spedding, 2013). 23.2 Uji Millon Uji Millon pada umumnya digunakan untuk menunjukkan keberadaan dari asam amino tirosin pada suatu zat. Uji Millon bekerja terhadap derivat-derivat monofenol seperti tirosin. Pereaksi yang digunakan merupakan larutan merkuri (Hg) dalam asam nitrat (HNO3). Tirosin akan temitrasi oleh asam nitrat sehingga memperoleh penambahan gugus N=O, gugus tersebut secara reversible (bolak-balik) dapat berubah menjadi N-OH (hidroksifenil). Merkuri dalam pereaksi Millon akan bereaksi dengan gugus hidroksifenil dari tirosin membentuk warna merah (Nie, 2018).Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat, Pereaksi Millon ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan, Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan ‘gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tirosin akan memberikan hasil positif (Vassilev dkk., 2013). 2.3.3 Uji Biuret Reagen biuret mengandung senyawa tembaga sulfat (CuSO4). Biuret dibentuk dengan pemanasan urea dan mempunyai struktur mirip dengan struktur peptida dari protein, Prinsip reaksi biuret adalah reaksi antara tembaga sulfat dalam alkali dengan senyawa yang berisi dua atau lebih ikatan peptida seperti protein yang memberikan wama ungu biru yang khas. Fungsi eagen biuret adalah untuk membentuk komplcks schingga yang dikandung dapat diidentifikasi (Bintang, 2010). Uji Biuret berlaku untuk senyawa yang mempunyai ikatan peptida lebih dari satu. Semakin panjang suatu ikatan peptida, maka warna ungu yang terbentuk semakin jelas dan wamna semakin tua, Terjadinya wana ungu terbentuk dari ikatan antara ion Cu2+ dengan ~CO dan -NH dari ikatan peptida dalam suasana basa (melalui penggunaan NaOH). Pada hasil pengujian menunjukan bahwa scmua gelatin yang diperoleh dari berbagai perlakuan merupakan protein dibuktikan dengan adanya ikatan peptida (Indrawan dkk., 2017). Uji ini mendeteksi keberadaan ikatan peptida. Ion tembaga dalam media basa bereaksi dengan nitrogen dari peptida dan protein untuk membentuk kompleks ‘wama ungu. Penamaan ini dikarenakan biuret (NH2~CONH-CONH2) terbentuk ketika dua molekul urea terkondensasi pada 180 oC. Persyaratan minimum untuk tes positif adalah adanya dua ikatan peptida dalam molekul (Siddiqui, 2017).BAB III ETODE PERCOBAAN 3.1 Bahan Percobaan Bahan-bahan yang digunakan dalam percobaan ini adalah larutan glisin, sistcin, sistn, alanin, tirosin, triptopan, arginin, gelatin, protein, pereaksi Millon, larutan ninhidrin 0,1%, NaOH 2.N dan CuSOs 0,01 N. 3.2 Alat Percobaan ‘Alat yang digunakan dalam percobaan ini adalah tabung reaksi, rak tabung, . pipet tetes, penjepit tabung, kaki tiga, kasa, bunsen dan korek api. gelas ki 3.3 Prosedur Percobaan 3.3.1 Uji Ninhidrin ‘abung reaksi ‘Tabung reaksi yang bersih dan kering berjumlah 9 disiaph diisi dengan 2 mL asam amino dan protein ke dalam tabung reaksi yang berbeda, kemudian ditambahkan 0,5 mL pereaksi ninhidrin 0,1% ke dalam tabung reaksi, Panaskan sampai mendidih, amati dan catat perubahan yang terjadi. 3.3.2 Uji Millon Tabung reaksi yang bersih dan kering berjumlah 9 disiapkan. Masing- ‘masing tabung ditambahkan 2 mL asam amino dan protein ke dalam tabung reaksi, Tambahkan 5 tetes pereaksi Millon ke dalam tabung reaksi lalu homogenkan, kemudian diamati dan dicatat perubahan yang terjadi 3.3.2 Uji Biuret Tabung reaksi yang bersih dan kering berjumlah 9 disiapkan. Masing- masing tabung reaksi diisi dengan 2 mL asam amino dan protein ke dalam tabung reaksi. Tambahkan 1 mL NaOH 2N ke dalam tabung reaksi. Tambahkan 2 tetesCuSOs 0,01N, kemudian dihomogenkan, Jika tidak timbul warna, ditambabkan setetes atau lebih CuSO..4,1 Hasil Percobaan Tabel 1. Uji Ninhidrin BABIV HASIL DAN PEMBAHASAN: Larutan + Ninhidrin Dipanaskan L-Glisin Bening Biru tua L-Sistin Bening Bening L-Sistein Bening Kuning L-Alanin Bening Kuning T-Tirosin Bening Bening L-Triptopan Bening Bening L-Arginin Bening Kuning T-Gelatin Bening Ungu pekat L-Protein Bening Merah muda keuanguan Tabel 2. Uji Millon ‘Larutan + Millon Dipanaskan L-Giisin Bening Bening L-Sistin Patih keruh Putih keruh L-Sistein Patih keruh Putih keruh T-Alanin Bening Bening T-Tirosin Merah Merah Bata ‘L-Triptopan Kuning Kuning kecoklatan L-Arginin Bening Bening42 Reakel ALL Uji Nishideis: 1. Statin + Permaices Nemtastress3, Glisin + Pereaksi Ninhidrin ° 9 + ‘0 7 HN, ‘OH 0 4, Triptopan + Pereaksi Ninhidrin 9 + 0 7 ° 5. Gelatin + Pereaksi Ninhidrin o.oo Q ; —_ i e com cd 8 \ ry 6. Tirosin + Pereaksi Ninhidrin 6 ° oe Oe Nu HO’ > ° 7. Sistein + Pereaksi Ninhidrin Oo Oo NH 08. Arginin + Pereaksi Ninhidrin NH ° oO A — Wy N ‘OH + o) i 3 NH 0 NH—CHl, Cll cH, con on + | + Nity + COs Ni C== NII; ° NH—CH—C—ON + R CH + CO; + 11,0 +1 4.2.2 Uji Millon 1. Triptopan + Pereaksi Millon + Hg(NOj); pe2, Gelatin + Pereaksi Millon on. A Pro oO. + MgO). 0, i yPrurcorm od tl W v f oc—HN’ 3. Glisin + Pereaksi Millon 9 we + HgNO)) ‘OH 4, Sistin + Pereaksi Millon NH ° HO. s. Pa WN Ay Hg(NO3)> —— 0 NH; 5, Protein + Pereaksi Millon + Hy(NO3); A> 6, Alanin + Percaksi Millon ° 4 Hg(NO). ‘OH Nil 7. Tirosin + Percaksi Millon° P ‘OH © HO), —> NO; Heme he Mh: Su, OMe 8, Sistein + Pereaksi Millon oO us) ont NH; 9. Arginin + Pereakst Millon NH 9 ye + HgtNO)) aa AN ee on? : a Nit; 4.2.3 Uji Bloret I Triptopan + Pereakst Biurct + NaOH + CuSO. 2. Glisin + Pereaksi Biuret oO A + NaOH + CvSO, > ‘OH 3. Sistin + Pereaksi BiuretNH, 0 HO. WW SAM + NaOll + CuSO, —~o ° Niky 4. Alanin + Pereaksi Biuret 0 + NaOH + CuSO, 7 ‘OH NH, 5. Gelatin + Pereaksi Biuret on, s~cont_cd — f be COOH coon 6, Tirosin + Pereaksi Biuret ‘OH + NaOH + CuSO, Ae NH, HO’ ° 7. Arginin + Pereaksi Biuret+ NaOH + CuSO, = 4m 8. Sistein + Pereaksi Biuret 0 ne ont NaOH + CuSO, Sf NH, 9. Protein + Percaksi Biuret ° i a uby-cu-C}ni-cu, bona + 1,0 ' nok BM accu 4.3 Pembahasan Pada percobaan ini dilakukan pengujian asam amino dengan pereaksi Millon, untuk mengetahui asam amino yang mengandung gugus fenol. Percal Millon mengandung merkuri dan ion merkuri dalam asam nitrit dan asam nitrat. Berdasarkan percobaan glisin, alanin, dan arginin berwama bening saat ditambahkan peraksi Millon, dan tidak terjadi perubahan warna setelah dipanaskan, yang menandakan asam amino tersebut tidak memiliki gugus fenol. Sistcin, gelatin,sistin dan protein menghasilkan warna keruh dan terbentuk endapan putih, baik saat sebelum dan setelah dipanaskan, yang menandakan bahwa pada keempat asam amino tersebut tidak terdapat gugus fenol. Hal tersebut berbeda dengan tirosin yang dan mengendap saat dipanaskan, hal ini menandakan bahwa berwarna merah bata tirosin memiliki gugus fenol, Perubahan warna terjadi akibat gugus fenol pada am merkuri dengan pereaksi Millon yang akan tirosin (ernitrasi membentuk fang berwarna merah, Pada (riptofan saat ditambahkan membentuk kompl ‘utan berubah menjadi keruh, saat dipanaskan terbentuk pereaksi Millon warna ugus fenol pada ini menandakan bahwa triptofan memili endapan kuning, ha rantai sumpingnya. Pada percobaan in dilakukan pengujian beberapa asam amino dan protein dlengan larutan Ninhidrin yang berfungsi untuk mengidentifikasi asam amino bebas yang terdapat pada asam amino ataupun protein melalui perubahan warna yang ng berfungsi untuk koagulasi protein terjadi setelah itu dilakukan pemanasan sehingga tidak dapat larut dalam air dan terbentuknya endapan. Asam amino bebas adalah asam amino yang gugus aminonya tidak terikat. Asam amino dapat ditentukan secara kuantitatif dengan jalan mengamati intensitas warna yang terbentuk sebanding dengan konsentrasi asam amino tersebut, Pada reaksi ini, paskan CO; dan NHs, Pada sistin, tirosin dan triptofan saat direaksikan dengan Ninhidrin, dipanaskan, maupun didinginkan, keduanya tetap berwama bening, hal ini menandakan pada sistein dan tirosin tidak (erdapat asam amino bebas. Pada lisin, sistein, alanin, gelatin, protein dan arginin saat direaksikan dengan Ninhidrin tetap berwara bening, namun saat dipanaskan mengalami perubahan warnaterutama pada protein dan gi in pada glisin, sistein, alanin, gelatin, protein dan arginin terdapat asam amino bebas. Uji biuret digunakan untuk mengetahui adanya ikatan peptida pada sampel protein, Penambahan NaOH pada glisin, sistin, sistein, alanin, tirosin, triptofan, rginin, gelatin, dan protein tidak terjadi perubalan warna yakni tetap benin in, alanin, tiosin, triptofan, penambahan CuSOx pada glisin, sistin, h belum terjadi perubahan warna yakni tetap benin gelatin, dan protein ma 1 dari pereaksi biuret (CuSO«) akan penambahan NaOH, ion Cu? yang be _CO dan -NII dari rantai asam amino yang menyusun bereaksi dengan gugu an CuSO berlebih protein membentuk kompleks berwarna violet, Penambs in, dan protein istcin, alanin, tirosin, triptofan, argi menyebabkan glisin, sistin, berubah warna menjadi bir muda, sedangkan gelatin berubah menjadi warna biru keunguan, Perubahan wana menandakan adanya ikatan peptide prada asa amino fr dibandingkan gelatin, Namun perubahan warna pada dengan nila yang lebih ren gelatin tidak sesuai dengan teori dimana seharusmya waena dari gelatin tersebut berwarna ung sama seperti protein, Kesalahan ini dikarenakan ion Cu? tidak mengikat gelatin dengan baiBABV KESIMPULAN DAN SARAN 5.1 Kesimpulan Berdasarkan percobaan asam amino dan protein, maka dapat disimpulkan bahwa: Tirosin memiliki gugus fenol yang dibuktikan dengan berubahnya warna ‘menjadi merah bata saat direaksikan dengan pereaksi Millon. 2. Glisin, triptofan, dan arginin mengandung asam amino bebas yang ditandai dengan terbentuknya senyawa kompleks berwama kuning sedangkan pada gelatin berwara ungu pekat saat direaksikan dengan Ninhidrin, 3. Gelatin dan protein memiliki ikatan peptida, yang ditandai dengan perubahan warma menjadi ungu dan biru keunguan saat dilakukan uji biuret. 5.2 Saran 5.2.1 Saran untuk Laboratorium Saran kami untuk Jaboratorium diharapkan kursi dari laboratorium disamakan ukurannya dan disesuaikan dengan meja laboratorium tersebut. 5.2.2 Saran untuk Percobaan: ‘Adapun saran untuk percobaan selanjutnya yaitu sebaiknya lebih lengkap Jagi alat dan bahannya, agar praktikum tersebut dapat berjalan dengan lancar dan tanpa kendala,DAFTAR PUSTAKA Barbieri, M., 2 i 013, Code Biology-A New Science Of Lif, Broserniotics, (3): 1-27. Belitz, H.D,, Grosch, W. i + H.D., Grosch, W., dan Schieherle, P., 2020, ides and Protein, Food Chemistry, (4): 8-91 + Amino Acids Pepies Bintang, M., 2010 Biokimia Teknik Penclitian, Erlangga, Jakarta. Bnuice, P.Y,, 2015, Organic Chemistry, Pearson Education, Santa Barbara. Choi, B.H. dan Coloff, J.L., 2019, The Diverse Functions of Non-Essential Amino Acid in Cancer, Journal Cancer, 11(5): 675. Fessenden, RJ. dan Fessenden, D.J., 1982, Organic Chemistry Second Edition, Willard Grant Press, Montana. Garret, R.H. dan Grisham, C-M., 2017, Biochemisiry, Cengage Learning, United Stated of America Goudoever, J.B.V., Viaardinger , B.H., Alkker, C.H.V.D., Groof, F-D.. dan Schoor, §.R-D.V.D., 2014, Amino Acids and Proteins Nutritional Care of Preterm Infants Scientific Basis, and Practical Guidelines, 110(2): 49-63. Harvey, A.R. dan Grisham, C.M., 2014, Lippincott’ Illustrated Reviews "Biochemistry Sixth Edition, Wolters Kluwer Health, Philadelphia. Hook, C,, Eremina, N., Zaytsev, P., Vormalova, D., dan Stoynova, N., 2022, the Escherichia Coli Amino Acid Uptake Proterm CycA Regulation of it’s Synthesis and Practical Application in L-Isoleucine Production, Microorganisme Journal, 10(647): 1-21. Indrawan, M.R., Agustina, R., dan Rijjai, L., 2017, EI ‘Ayam Broiler Melalui Berbagai Larutan Asam dan Bas Lama Perendaman, Jurnal Trop Pharm Chem, 3(4): 314 Ischak, NL, Salimi, Y.K., da isa, 2020, Metabolisme dan Biogenetika, Kuala University Press, Banda Aceh. Jacocb, M.A., Nurjannah,, and Li Protcin and Amino Acid Charactheristic of Crab (Portun a rm Journal Amino Acids of Crabs, 18(2): 157-162, a MeMurry, J., 2011, Fundamental of Organic Chemistry, shit eae f Organic Chemistry, Brooks/Cole PublishingNie, C,, He, T., Zhi a 7, Zhang, G., and Ma, X., 2018 Branched Chain Activity of Amino s-Mctal Compexes in Oxidation Reactions, Journal of Bromaterials and Nanobiotechnology, 4(2): 28-36. Nurjannah, Suwandi, R., dan Pratama, G., 2014, Perubahan Karakteristik Asam ‘Amino Buntal Perairan Cirebon akibat Penggorengan, Jurnal Inovasi dan Kewirausahaan, 32(2): 16-82. Poedjiadi, A. dan Supriyanti, FM.T., 2006, Dasar-Dasar Biokimia, Ul-Press, Jakarta, Prastika, HJ. Ratnayani, K., Puspawati, N.M., dan Laksinawati, AM. 2019, Pengyunaan Pepsin untuk Produksi Hidrolisat Protein Kalang Gude yang Akiif Antioksidan, Indonesian E-Journal of Applied Chemistry, 12): 180-188, Probasar, F., 2019, Pengaruh Protein Diet Terhadap Indeks Gilikemik, Jurmal of Nutrition and Health,1(1): 33-39. h, A., 2017, Profil Asam Amino dan Comes, Jurnal Hmu dan ., Nurilmala, M., dan Abdullal ‘enyawa Bioaktif Kuda Laut Hippocampus Teknologi Kelautan Tropis, 9(2): 605-617. Sari, 2013, ¢ Review on General Methods of Analysis of Proteins, World Pharmacy and Pharmaceutical Sciences, 6(1): 597-619. Siddiqui, JJ Journal of Ninhydrin Based Free Amino Nitrogen Spedding, G., 2013., a Review of the thods and Conditions Reaction Emphasizing the Development of Newer Met for Testing Alcoholic Beverages, Journal American Society of Brewing Chemists, 71(2): 83-89. Suprayitno, E. dan Sulistiyanti, T.D., 2017, Metabolisme Protein, UB Press, Malang, Indonesia. Syahrizal, D., Puspita, N.A., dan Marisa., 2020, Metabolisme dan Biogenetika, Syiah Kuala University Press, Banda Aceh. Sri, P, Salamah, E., dan Apriyani, G.P, 2013, Profil Protein dan Asam Amino Keong-Ipong pada Pengolahan yang Berbeda, Jurnal Gizi dan Pangan, 8(1): 77-82 Vassilev, K., Turmanova, S., Ivanona, E. dan Trifonova, V., 2013, Catalytic Activity of Amino Acids-Metal Compexes in Oxidation Reactions, Journal of Bromaterials and Nanobiotechnology, 4(2): 28-36. :Lampiran 1, Bagan Kerja 1, Uji Ninhidrin ~ dimasukkan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 mL - ditambabkan 0,5 mL Jarutan ninhidrin 0,1% dan dikocok - dipanaskan sampai mendidih = diamati dan dicatat perubahan yang terjad. Catatan: divlangi prosedur yang sama dengan mengganti glisin’ dengan sistin, ain, tirosin, triptopan, arginin, gelatin, protein. 2, Uji Millon Glisin masukkan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 mL - ditambahkan 5 tetes pereaksi Millon - dikocok dan dipanaskan sambil digoyang-goyang «= diamati dan dicatat perubahan yang terjadi, jika pereaksi berlebih waa akan hilang Hasil Catatan: diulangi prosedur yang sama dengan mengganti glisin dengan sistin, alanin, trosin, triptopan, arginin, gelatin, protein.3. UjiBiuret Glisin = ditambahkan | mL NaOH 2 N, dikocok kem CuSOs 0,01 N = dihomogenkan, dan diamati serta dicatat perubal timbul warna ditambahkan setetes atau lebih C Hasil Catatan: diulangi prose alanin, tirosin, triptopan, arginin, gelatin, protein. dur yang sama dengan mengganti glisin - dimasukkan ke dalam tabung reaksi sebanyak 2 mL dian ditambahkan setetes han yang torjadi. Jika tidak SOs jengan sistin,Lampiran 2. Dokumentasi 1m Amino dan Protein dengan Pereaksi Millon Gambar 1. Hasil Reaksi AsaiGambar 3. Hasi Reaksi Asam Amino dan Protein dengan Pereaksi Biuret