Tema 9: Enzimas

Son en su mayoría proteínas activas sintetizadas por las células con la función
específica de catalizar o acelerar las reacciones químicas que ocurren en los sistemas
biológicos.

Existe un pequeño grupo de moléculas de ARN y ADN que actúa con función
catalítica, pero el resto son proteínas. Ej: ARN-Transferasa que es fragmento del ARN con
función catalítica en la transcripción del ARN. La actividad catalítica de las enzimas
proteicas depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o
disocia una enzima en sus aminoácidos constituyentes, se suele perder la actividad
catalítica.

Las enzimas necesitan de 2 cosas:

1. La especificidad de Sustrato: se refiere a que cada enzima necesita un sustrato

específico para actuar. El sustrato (S) es la molécula sobre la que la enzima ejerce
su acción catalítica. Ej: Glucosa-6-Fosfato, fosforila a la glucosa, el sustrato es la
glucosa, ella actuará allí solamente, específicamente, en más ninguna otra. Por otro
lado, la especificidad de sustrato puede ser:
a) Relativa: consiste en que hay enzimas que pueden actuar sobre diversos
sustratos pero con características similares. Ej: Hexoquinasa, fosforila a las
hexosas (Lactosa, Manactosa, Galactosa, Glucosa, etc.), ella reconoce a todas las
que sean hexosas y le puede agregar un grupo fosfato para catalizarla, por eso es
una especificidad relativa porque no es especifica para una sola sino que actúa
en un grupo de sustrato bien situado tengan compuestos o características
similares.
b) Absoluta: se refiere a las enzimas que solo pueden actuar sobre un único sustrato
específico. Ej: Glucosa-6-Fosfato, ella solo fosforila a la glucosa, a más ninguna
otra.

2. La especificidad de Acción: se trata de que cada enzima es específica para una

función y no puede desempeñar otra que no sea la de ella. Ej: Gucosa-6-Fosfato,
ella fosforila a la glucosa, le transfiere un grupo fosfato a la molécula para
catalizarla y solamente podrá hacer eso, cada enzima será específica para cada
reacción química.

Propiedades:

 Mayor velocidad de la reacción.

 Condiciones de reacción moderada por: temperatura, presiones y pH. Cada enzima
trabajará en un medio ideal para el trabajo, ej.: la peptidasa ella actúa en un medio
 ácido, en los jugos gástricos, y en otro medio no trabajará, se inactivará o no hará su
función.
 Especificidad de Acción.
 Mayor eficiencia.
 Capacidad de regulación. Su actividad está controlada por procesos celulares,
genéticos y alostéricos, y muchas veces por segmentos mensajeros y sustancia
adicionales a su estructura.

Características:

 Son efectivas en pequeñas cantidades. La misma enzima puede dar todos los
productos necesarios.
 No sufre modificaciones químicas irreversibles, pero si puede sufrir modificaciones
reversibles ya que ellas se pueden adaptar al sustrato y al culminar el proceso vuelve
a su estado original.
 No afecta la posición del equilibrio de la catálisis enzimática. Ellos hacen lo que
están codificadas a hacer, no van a recibir 1 sustrato y va a dar 2 productos, al
menos de enzimas reductores, el resto esta codificado para realizar exactamente su
tarea sin afectar el equilibrio.
 La sintetizan seres autótrofos y heterótrofos.
 Actúan en el mismo sitio o lugar donde se segregan, pero pueden viajar a otro sitio.
Pueden actuar a nivel intracelular y extracelular. Ej: Los lisosomas, poseen unas 350
enzimas c/u y estas pueden actuar tanto dentro del lisosoma como puede salir para
el exterior del lisosoma como por ejemplo en la fecundación.
 Según su composición se distinguen dos tipos de enzimas (proteínas): Una son las
enzimas estrictamente proteicas, que solo en su estructura esta constituida por aa,
y otra son las enzimas que son proteínas conjugadas, que aparte de tener aa tienen
otro elemento o compuesto que necesitan para que sean activadas.
 Son solubles en agua y tienen gran difusibilidad en los líquidos orgánicos.
 La característica más sobresaliente es la especificidad.

Constituyente de las enzimas:

 Apoenzima: Es la parte proteica de la enzima, también llamada apoproteína.

 Cofactor: Es el componente químico adicional que se le agrega a la Apoenzima para
permitir la correcta funcionalidad de la enzima. Este cofactor puede ser uno o varios
átomos, iones o moléculas que participan en el proceso catalítico sin ser enzima ni
sustrato. Y según su naturaleza puede ser una coenzima o un grupo prostético.
 Coenzima: Cofactor que son moléculas orgánicas que se requieren en la enzima para
su actividad.
 Grupo Prostético: Cofactor de uno o varios iones o moléculas inorgánicas, unido
covalentemente o de manera muy fuerte a la Apoenzima.
  Holoenzima: Es la enzima completa catalíticamente activa junto con su cofactor, ya
sea coenzima o grupo prostético.

Reacción Catalítica: La catálisis enzimática necesita de los siguientes pasos para

que se pueda dar:

1. Sustrato: Es donde va a actuar la enzima.

2. Superficie Ideal: Sitio de reconocimiento que debe tener la enzima para que el
sustrato pueda llegar. Es donde el sustrato se reconoce con esa enzima. Trabaja de
manera complementaria con el centro activo.
3. Centro Activo: Trabaja complementario con la superficie ideal. Es el centro
catalítico donde el sustrato va a llegar encajando perfectamente a la enzima para que
se realice la catálisis. Éste puede ser relativo o absoluto: el relativo es cuando la
enzima (el centro activo específicamente) modifica de manera reversible su
estructura para que el sustrato pueda encajar, ej. Hexoquinasa. Y el absoluto es
cuando el sustrato encaja perfectamente en su centro activo sin que la enzima
modifique su estructura, ej. Glucosa-6-Fosfato.
4. Complejo Enzima-Sustrato (E-S): Es cuando la enzima esta perfectamente acoplada
con el sustrato, es cuando estos están unidos y se produce la reacción catalítica.
5. Producto: Es lo último de la reacción, lo que se quiere obtener después de la
catálisis.

Clasificación: según las reacciones que catalizan.

 Clase 1: Oxidorreductasas: Son aquellas enzimas que participen en los procesos de

oxido reducción, estas se encargan de la transferencia de electrones, dan o quitan
electrones. Pero estas necesitan de la colaboración de cofactores de oxido reducción
como lo son el NAD+, NADP+ y el FAD. Ej: Deshidrogenasas, transfieren
hidrogeniones.
 Clase 2: Trasferasas: Son las enzimas con capacidad de transferir grupos activos.
Ej: Transaminasas, transfieren grupos amino.
 Clase 3: Hidrolasas: Son las enzimas que tienen la capacidad de romper
compuestos o moléculas grandes en reacciones de hidrólisis (transferencia de
grupos funcionales al agua).
 Clase 4: Liasas: Son las enzimas que realizan degradación o síntesis de los enlaces
denominados fuertes (dobles enlaces) sin ser acoplados a sustancias de alto valor
energético (sin gastar energía), éstos pueden convertir los enlaces sencillos (-) en
dobles enlaces (=) y viceversa también pueden convertir los doble enlaces en
enlaces simples. Asimismo se considera que son capaces de adicionar grupos a
dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos. Ej:
Descarboxilasas.
  Clase 5: Isomerasas: Son las enzimas que cambian de posición a un grupo activo,
por lo que actúan sobre moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de
posición. También se dice que transfieren grupos dentro de moléculas dándole
formas isoméricas. Ej: Epimerasas.
 Clase 6: Ligasas: Son las enzimas que realizan la degradación o síntesis de los
enlaces fuertes (dobles enlaces) mediante el acoplamiento a sustancias de alto valor
energético (ruptura del ATP - con gasto de energía). Ej: Sintetasas, éstas últimas
rompen enlaces y forman otros nuevos y aceptan un compuesto del grupo amonio.

Catálisis Enzimática:

Afinidad: es la característica o elemento que debe tener el sustrato (S) y la enzima

(E) para que se complementen. Para que se unan debe haber afinidad.

Actividad Molar: es el número de producto que se obtiene en una unidad de tiempo.

Especificidad: puede ser absoluta o relativa.

Especificidad Enzimática: Se explica por:

 Modelo Llave-Cerradura: es cuando la enzima tiene sitios específicos que sean

complementarios al sustrato. En este modelo no debe haber margen de error, todo es
complementario, son perfectos. Ej: Glucosa-6-Fosfatasa con la glucosa.
 Modelo de Ajuste Inducido: es cuando la enzima debe adaptarse al sustrato. Aquí la
enzima puede sufrir modificaciones para aceptar al sustrato. Ej: Hexoquinasa, debe
cambiar y sufrir modificaciones para ajustarse a cualquiera de las hexosas.

Vitaminas (como Cofactor/Coenzima):

Son compuestos orgánicos que no pueden ser producidos por los seres humanos y
las que se producen lo hacen muy poco. Hay dos tipos, las liposolubles y las hidrosolubles.
Las liposolubles no tienen acción catalítica y las hidrosolubles son las únicas que participan
en el proceso catabólico. Sin vitaminas se producen enfermedades.