República Bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular para la Educación Superior

Universidad Nacional Experimental "Francisco De Miranda"
Facultad de Medicina-Núcleo Barinas Barinas-Barinas

Complejo funcional ribosomas/ RER/L, Aparato reticular Golgi

Integrantes:
María Pulgar 31.584.754
Betsy Castillo 28.277.069
Leiny Contreras 28.228.090

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 David German 31.054.034
Rafael Aguilar 31.166.767
Liz Ramos 31.513.666
Lady Sánchez 31.289.985
Yorman Villamizar 27.959.841

DR. VICENTE RIVAS

SEMESTRE 1 SECCION 4

Barinas, mayo 2023

Índice.

1) Introducción__________________________________________________ 3

2) Ribosomas___________________________________________________ 4

3) Retículo endoplasmático________________________________________ 6

4) Retículo endoplasmático liso_____________________________________ 7

5) Retículo endoplasmático rugoso__________________________________ 11

6) Aparato de Golgi______________________________________________ 15

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7) Conclusión___________________________________________________ 17

8) Bibliografías__________________________________________________ 18

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 Introducción

La célula eucariota cuenta con varios organelos desarrollado que utiliza para cumplir

diversas funciones y se dividen en membranosos y no membranosos entre los membranosos

están el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi que junto a los ribosomas sintetizan y

procesan proteínas, lípidos y carbohidratos necesarios para la célula.

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 Ribosomas

Los ribosomas son organelos celulares que se encuentran dispuestos en el citoplasma

dentro de la célula, tanto eucariota como procariota. Son abundantes en todas las células. En

eritrocitos sanguíneos se presentan muy pocos y se ausentan en espermatozoides maduros.

Son organelos compuestos de RNAs y proteínas los cuales se asocian para formar una

estructura compleja. Son tres las clases de ribosomas más estudiadas que se denominan

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ribosomas de eubacterias, arqueobacterias y eucariontes. Los tres tipos de ribosomas están

formados por dos subunidades de desigual tamaño y en los tres casos estas estructuras llevan a

cabo básicamente la misma función de traducción El ribosoma está compuesto por dos

subunidades, una subunidad pequeña y otra grande. La subunidad pequeña en humanos está

formada por una molécula de ARN y 32 proteínas. La subunidad grande consiste de tres

moléculas de ARN y alrededor de 46 proteínas.

Función:

La función fundamental de los ribosomas en las células de todos los organismos es la

síntesis de proteínas. El proceso consta de una serie de reacciones perfectamente coordinadas,

que en su conjunto constituyen el llamado proceso de traducción o de decodificación de

mRNAs y que da por resultado la síntesis de nuevas proteínas.

Proceso de traducción o síntesis de proteínas el proceso de síntesis de proteínas se

distinguen tres etapas fundamentales:

 Iniciación

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 La iniciación consiste de identificar el sitio exacto en la secuencia de nucleótidos en

un ARNm para empezar la traducción. La lectura del ARNm se hace cada tres nucleótidos

(codón), es decir, que tres nucleótidos del ARNm corresponden a un aminoácido.

El inicio de la síntesis de proteínas comienza con el ensamble del ribosoma sobre el

ARNm en el codón AUG que especifica el aminoácido metionina, el primer aminoácido de la

proteína.

El ARN de transferencia (ARNt) unido a la metionina se aparea con el AUG del

ARNm en el sitio P ribosomal (centro de Péptido)

 Elongación

La elongación de las proteínas consiste de la adición continua de aminoácidos para la

producción de una proteína. Esta asegura que el ribosoma se mueva a lo largo del ARNm

“leyendo” grupos de tres nucleótidos que especifican cada aminoácido, haciendo crecer la

cadena de aminoácidos.

En el sitio A ribosomal (centro aceptor de nuevos ARNt unidos a aminoácidos) se

incorpora el ARNt con el siguiente aminoácido y una molécula energética (GTP). En el

ribosoma existe la enzima que une el aminoácido en el sitio A con el aminoácido en el sitio P.

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El ARNt en el sitio P queda libre de aminoácido y se mueve al sitio E (por exit, salida en

inglés) desde donde sale del ribosoma.

Ahora el sitio P queda libre y el ARNt-péptido del sitio A se mueve al sitio P, dejando

libre el sitio A. Esto se repite hasta llegar al codón de parada en el ARNm.

 Terminación de la síntesis de proteínas

La terminación de la traducción del ARNm ocurre cuando el ribosoma encuentra un

codón de parada, y la proteína sale libre del ribosoma.

Existen tres codones de parada: UAA (uracilo-adenina-adenina), UAG (uracilo-

adenina-guanina) o UGA (uracilo-guanina-adenina). Cuando aparece alguna de estas tres

secuencias, en el ribosoma se introduce un factor liberador que no porta aminoácido. Esto da

la señal de que se llegó al final de la proteína.

Los ribosomas y el ARNm pueden reciclarse para volver a producir una nueva

proteína. Un ARNm puede ser usado varias veces por diferentes ribosomas para sintetizar la

misma proteína.

Retículo endoplasmático

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 El retículo endoplasmático (RE), fue descubierto cuando se introdujo la microscopia

electrónica en el estudio de la célula. Las primeras microfotografías mostraron un componente

reticular que no llegaba a la membrana plasmática. De ahí los términos “RETICULO” y

“ENDOPLASMATICO”. Hasta que se conoció su verdadera forma tridimensional.

Finalmente, con el uso de la radio autografía y de técnicas de análisis citoquímico se

identificaron casi todos sus componentes.

El retículo endoplasmático se distribuye por todo el citoplasma, desde el núcleo hasta

la membrana plasmática. Está compuesto por una red tridimensional de túbulos y sacos

aplanados totalmente interconectados. A pesar de su extensión y de su intrincada morfología,

constituye un organelo indiviso, ya que posee una membrana continua y una sola cavidad. El

citoesqueleto se encarga de mantener a sus componentes en posiciones más o menos fijas

dentro del citoplasma. Este organelo se divide en dos sectores, que se diferencian por la

ausencia o la presencia de ribosomas sobre su cara citosólica. Se denomina retículo

respectivamente, Retículo endoplasmático liso (REL) y Retículo endoplasmático rugoso

(RER). Entre ellos hay un sector de transición en parte liso y en parte rugoso. En general, se le

podría definir como el sitio de síntesis de proteínas, hormonas esteroides, fosfolípidos y

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ácidos grasos; así como encargado del secuestra miento y almacenamiento del Ca2+

intracelular y donde se llevan a cabo reacciones de desintoxicación de la célula.

Retículo endoplasmático liso

El Retículo Endoplasmático Liso carece de ribosomas-REL. Suele comprender una red

de túbulos interconectados, cuyo volumen y distribución espacial difieren en las distintas

clases de células. Esta diversidad depende de sus variadas funciones. Por ejemplo, la cédula

muscular estriado contiene un REL absolutamente singular “El Retículo Sarcoplasmático”

adaptado para desencadenar la contractibilidad del cito esqueleto.

Funciones:

El REL tiene gran importancia en la síntesis de triacilgliceroles, en la síntesis de

lípidos de membrana, es el principal depósito de ca2+, la síntesis de esteroides, la

desfosforilación de la glucosa-6-fasfato, detoxificación, citocromos p450.

Síntesis de triacilgliceroles

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 Su síntesis comienza en el citosol, donde mediante una tioquinasa, los ácidos grasos se

unen a moléculas de coenzima A(CoA) y se forma acil CoA

ACIDOS GRASOS+CoA+AT TIOQUINASA Acil CoA+ADP+P

A continuación, sendas acil CoA transfiere sus ácidos grasos al C1 Y AL C2 del

glicerol 3-fosfasto, la cual produce ácido fosfatídico y la reacción es catalizada por una

Aciltransferasa.

GLICEROL 3-FOSFATO + 2 ACIL COA ACILTRANSFERASA ACIDO

FOSOFORICO + 2 COA

El ácido fosfatídico se inserta en la monocapa citosólica de la membrana del REL,

donde se completa la síntesis del triacilglicerol. Para ello, primero el ácido fosfatídico pierde

el fosfato por acción de una fosfatasa y se convierte en 1.2 diacilglicerol.

ACIDO FOSFATIDICO FOSFATASA 1.2-DIACIGLICEROL+P

A continuación, mediante el diacilglicerol aciltransferasa, una nueva acil CoA

transfiere su ácido graso al c3 del 1.2-diacilglicerol, lo cual completa la síntesis del

triacilglicerol, que abadona la membrana del RE y se instala en el citosol.

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 1.2-DIACILGLICEROL+ ACIL COA DIACILGLICEROL ACILTRANSFERASA

TRIACILGLICEROL+ COA

En las células de la mucosa intestinal la mayoría de los triacilgliceroles se sintetizan

eludiendo las etapas iniciales, ya que lo hacen a partir de la monoacilgliceroles y

diacilgliceroles, que son las formas como se absorben la grasa tras su digestión.

Síntesis de lípidos de membrana.

Fosfatidilcolina. Debe recordarse que los glicerofosfolípidos están inte- grados por una

molécula de glicerol, dos ácidos grasos, un fosfato y un segundo alcohol.

La fosfatidilcolina se forma en la monocapa citosólica del RE por la unión de la

citidina difosfato-colina (CDP-colina) con el 1,2-diacilglicerol. La reacción es catalizada por

una fosfotransferasa específica.

Fosfotransferasa

1,2-diacilglicerol + CDP-colina Fosfatidilcolina + CMP

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 Previamente, la CDP-colina se sintetiza en dos pasos. En el primero la colina es

fosforilada con un fosfato tomado de la adenosina trifosfato, y en el segundo la fosforilcolina

se combina con la citidina trifosfato.

Fosfatidiletanolamina. Las reacciones que llevan a la formación de la

fosfatidiletanolamina son similares a las de la fosfatidilcolina, excepto porque se emplea

CDP-etanolamina en lugar de CDP-colina.

Fosfatidilserina. En la formación de la fosfatidilserina, el ácido fosfatídico no pierde

su fosfato y se combina mediante una transferasa específica con la CTP, lo cual genera CDP-

1,2-diacilglicerol.

Transferasa Acido fosfatídico + CTP CDP-1,2-diacilglicerol + 2 P

El fosfolípido se forma al combinarse-mediante otra transferasa el aminoácido serina

con el CDP-1,2-diacilglicerol.

Transferasa Serina + CDP-1,2-diacilglicerol Fosfatidilserina + CMP

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 Fosfatidilinositol. Las reacciones responsables de la síntesis del fosfatidilinositol (PI)

son similares a las de la fosfatidilserina, excepto porque se emplea el polialcohol cíclico

inositol en lugar de la serina.

Este fosfolípido se convierte en fosfatidilinositol fosfato (PIP), en fosfa- tidilinositol

difosfato (PIP) y en fosfatidilinositol trifosfato (PIP) por el agregado sucesivo de fosfatos (fig.

2-16). Las fosforilaciones son catalizadas por quinasas, con fosfatos tomados de moléculas de

ATP.

PI+ ATP Quinasa PIP + ADP

PIP+ ATP Quinasa PIP₂+ADP

PIP₂+ ATP Quinasa PIP+ADP

Una vez formadas, la mayoría de las fosfatidilcolinas pasan por "flip-flop" (cap. 3-3)

de la monocapa citosólica a la monocapa luminal de la membrana del RE. La translocación es

impulsada por una enzima denominada flipasa, que hace posible el paso de la cabeza polar del

fosfolípido por la región hidrofóbica de la bicapa.

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 Dado que esta enzima actúa menos eficientemente sobre la fosfatidileta- nolamina, la

fosfatidilserina y el fosfatidilinositol, la mayoría de estos fosfo- lípidos quedan retenidos en la

monocapa citosólica.

Así, el proceso de translocación tiene doble consecuencia: hace que se empareje la

cantidad de fosfolípidos en ambas monocapas y que se distribuyan asimétricamente.

Esfingomielina. La esfingomielina es un esfingofosfolípido compuesto por la ceramida

unida a la fosforilcolina . la ceramida se forma por el agregado de un ácido graso a la

esfingosina, que es un aminoalcohol que posee una cadena hidrocarbonada larga.

La ceramida se forma en la monocapa citosólica de la membrana del Retículo

Endoplasmático con el concurso de una transferasa.

Transferasa

Esfingocina + acetil CoA = ceramida + CoA

La síntesis de esfingomielina se completa en la monocapa luminal del complejo de

Golgi, de modo que la ceramida debe translocarse a merced de la flipasa, abandonar la

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membrana del RE y transferirse a la membrana del aparato de golgi. Esta transferencia se

realiza mediante vesícula transportadoras.

En su nueva localización la ceramida se combina con la fosforilcolina merced a otra

transferasa, lo que la convierte en esfingomielina.

Transferasa

Ceramida + Fosforilcolina = Esfingomielina

El REL es el principal depósito de Ca2+ de la célula

La concentración de Ca en el citosol es muy inferior a la existente en la cavidad del

retículo endoplasmático y en el líquido extracelular. Las diferencias se deben a la actividad de

sendas bombas de Ca2+ localizadas en la membrana del REL y en la membrana plasmática.

Ambas remueven el Ca del citosol, que pasa al REL o al líquido extracelular. El traslado del

ion en sentido inverso es pasivo, pues se produce a través de canales iónicos. En las células en

general los canales de Ca2+ se abren mediante un ligando, el IP3. En cambio, en las células

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musculares estriadas los canales de Ca²+ del retículo sarcoplasmático son dependientes de

voltaje, ya que se abren cuando se modifica el potencial de membrana. El aumento del Ca2+

en el citosol de la célula muscular lleva a la unión del ion con la troponina C, lo cual desenca-

dena la contracción.

Retículo endoplasmático rugoso

El RER está muy desarrollado en las células que realizan una actividad síntesis

proteica. En su composición predominan los sacos aplazados, que cuando son abundantes se

encuentran separados por un angosto espacio citosólico repleto de ribosomas. Estos ribosomas

se hallan adheridos a la cara citosólica de la membrana del RER. Por lo general componen

complejos llamados polisomas o polirribosomas, consistentes en grupos de ribosomas

enlazados por una molécula de ARNm. La afinidad del RER por los ribosomas se debe a que

en su membrana existen receptores específicos de los cuales carecen el REL.

Función:

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 La traducción de todas las proteínas comienza en el citoplasma, después de que una

transcripción de ARNm procesada se exporta desde el núcleo. La traducción comienza con la

unión de un ribosoma a un transcrito de ARNm maduro. Sin embargo, después de los

primeros aminoácidos se generan, algunos polipéptidos se importan al ER antes de que la

traducción pueda continuar. Esto se basa en el reconocimiento de un tramo corto de

aminoácidos, también conocido como secuencia señal, por abundantes ribonucleoproteínas

citosólicas llamadas partículas de reconocimiento de señales (SRP). El enlace SRP detiene

temporalmente la traducción y permite que toda la maquinaria de traducción se mueva hacia

el ER. En la sala de emergencias, el polipéptido naciente se inserta en el orgánulo a través de

canales transmembrana llamados translocones. Estos canales están hechos de un complejo de

proteínas que permiten que el polipéptido atraviese el lípido hidrofóbico. bicapa de la

membrana ER. El canal no es muy ancho y, por lo tanto, necesita que el polipéptido se inserte

como una cadena desplegada de aminoácidos. En este punto, los SRP se disocian del

polipéptido y se reanuda la traducción. Después de que los primeros aminoácidos entran en el

lumen, las enzimas residentes en ER a menudo escinden la secuencia señal. Los aminoácidos

más nuevos se agregan a la cadena polipeptídica en crecimiento a medida que el ribosoma

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permanece unido a la membrana del RE y la proteína naciente continúa insertándose en el

lumen del RE. Este proceso se denomina importación co-traduccional en ER.

El proceso de traducción a través de los ribosomas unidos a la membrana es

particularmente importante para las proteínas que deben secretarse. Por lo tanto, el RE rugoso

es prominente en las células del hígado que secretan albúmina sérica, las células del sistema

digestivo que secretan enzimas, las células endocrinas que sintetizan y secretan hormonas

proteicas (como la insulina) y en las células que crean las proteínas de la matriz extracelular.

La síntesis de proteínas que involucra el RE rugoso también es importante para las proteínas

unidas a la membrana, especialmente aquellas como los receptores acoplados a proteínas G

(GPCR) que contienen múltiples tramos hidrofóbicos y atraviesan la membrana más de una

vez a través de curvas cerradas en su estructura. El papel exacto de los translocones y las

proteínas residentes en ER para completar la compleja tarea de traducir tales proteínas no se

comprende completamente.

En la mama de los mamíferos, el sistema secretor que involucra al RE rugoso es

crucial durante la lactancia. Las capas individuales de células epiteliales cuboidales están

involucradas en el proceso principal de producción de leche. El núcleo de estas células se

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coloca hacia el extremo basal de la célula y el aparato ER rugoso y el aparato de Golgi están

situados cerca del núcleo. Las proteínas sintetizadas por el ER rugoso incluyen la proteína de

la leche, la caseína, y las proteínas del suero. Estas proteínas se empaquetan en vesículas

secretoras o micelas grandes y viajan a través de la red de Golgi antes de fusionarse con la

membrana plasmática, liberando su contenido en los conductos lácteos.

Plegado de proteínas y control de calidad

Uno de los efectos secundarios de traducirse en el ER rugoso, con el polipéptido

translocado como una cadena de aminoácidos desplegada, es que estos tramos cortos deben

protegerse hasta que puedan formar su estructura tridimensional final, para que así sea. no

forman agregados prematuramente. Un mecanismo importante para asegurar el plegamiento

correcto de proteínas es la glicosilación del polipéptido naciente a través de enzimas llamadas

oligosacariltransferasas. Estas enzimas son parte del complejo translocón de la membrana ER

rugosa. La glicosilación aumenta la solubilidad de las cadenas peptídicas y las protege hasta

que los chaperones moleculares pueden unirse a ellas y facilitar su plegamiento. Los

acompañantes moleculares prominentes del RE rugoso incluyen la proteína de

inmunoglobulina de unión (BiP), Calnexina (CNX) y Calreticulina (CRT). CNX / CRT ayuda

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en el plegamiento de proteínas junto con la glicosilación. BiP contiene unregión de unión al

sustrato que reconoce los tramos hidrofóbicos en el polipéptido y un dominio de ATPasa que

potencia su afinidad por estos tramos. Los miembros de la familia de proteínas DnaJ / Hsp40

ayudan a BiP en su tarea, modulando su actividad ATPasa y mejorando su interacción con

factores de intercambio de nucleótidos. El RE también contiene enzimas que catalizan la

formación de enlaces disulfuro y chaperonas y enzimas específicas del sustrato que son

necesarias para ciertas proteínas. También mantiene un ambiente oxidativo para ayudar en

esta tarea.

BiP, CNX / CRT y otras acompañantes se enriquecen en regiones del RE que

interactúan estrechamente con las mitocondrias. Esta sección del ER se llama MAM, o

membrana asociada a las mitocondrias. El MAM está emergiendo como un importante centro

de señalización dentro de la célula que integra señales del ER y juega un papel en la

homeostasis del calcio, la autofagia, la apoptosis y la función mitocondrial.

A pesar de estos mecanismos para garantizar que las proteínas se plieguen

correctamente, algunas deben eliminarse del sistema, ya sea debido a errores de traducción o

debido a mutaciones genéticas que conducen a la producción de proteínas defectuosas. Esto se

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logra mediante los sistemas de control de calidad dentro de la sala de emergencias que “leen”

las proteínas recién sintetizadas. Cuando el polipéptido no se ha plegado a su estado nativo,

las chaperonas moleculares se unen al polipéptido de nuevo y hacen otro intento de plegar la

proteína en su forma correcta. Cuando fallan los intentos repetidos, las proteínas mal plegadas

pueden exportarse al citosol y eliminarse a través de la proteasoma mediante la degradación

de proteínas mediada por ubiquitina.

Vesículas Transportadoras.

Una vez que las proteínas se sintetizan y doblan, deben enviarse hacia su destino final.

El primer paso en este proceso es la formación de vesículas a partir de los bordes del RE

rugoso. Estas vesículas transportan carga hacia la red de Golgi y son creadas por la acción

coordinada de una variedad de proteínas, a partir del complejo de proteína de cubierta

vesicular II (COPII). Una enzima GTPasa y un factor de intercambio de nucleótidos son

necesarios para que COPII lleve a cabo sus funciones. Juntas, estas proteínas distorsionan la

membrana y permiten la formación de una vesícula que transporta la carga apropiada. Las

proteínas que necesitan permanecer dentro del RE se devuelven a través del transporte

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retrógrado desde el Golgi utilizando vesículas formadas por una proteína relacionada llamada

COPI.

Aparato de Golgi

Es un oganelo membranoso Formado de unidades funcionales llamadas dictiosomas,

las cuales dependiendo del tipo de células pueden tener un solo dictosoma (células de mucosa

intestina, tiroides y páncreas exocrino), o varioas dictosomas (hepatocitos, neuronas). Aunque

estos varían en números y localización dado a tipo de célula sus características son

morfológicas constantes, formándose así por: Uno de sus extremos, de una forma curva con la

cara convexa hacia el núcleo denominada cis o entrada (reside vesículas transportadoras

provenientes del Retículo Endoplasmático y su otro extremo de forma cóncava orientada

hacia la membrana plasmática denominada también cara trans o de salida.

Cada dictosoma está formado por:

1_ Una red cis: Formada por numerosos sacos y túbulos interconectados.

2_Una cisterna cis conectado con la red cis.

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 3_Una o más cisternas medias independientes (significa que no están conectadas entre

sí).

4_ Una cisterna trans: Conectado con la red trans.

5_una red tras formada por numerosos sacos y túbulos interconectados.

Relación retículo endoplasmático aparato de Golgi

Como se ha podido ver el retículo endoplasmático tiene una relación continua con el

complejo de Golgi ya que el complejo de Golgi está constantemente recibiendo vesículas del

retículo endoplasmático.

Función

La función de este organelo está relacionada con la adición de moléculas de azúcar a

los péptidos en tránsito (glicosilación) para la formación de glicoproteínas; algunas de éstas

pueden a veces terminar como proteínas integrales de membrana, otras pueden moverse a

través del AG y dirigirse a lisosomas o ser secretadas por exocitosis (como, por ejemplo, las

enzimas digestivas). También participa en la biosíntesis de polisacáridos, en la formación de

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pared celular en vegetales, en la renovación de membranas y en la realización de otras

modificaciones postraduccionales. Dependiendo del estado fisiológico de la célula, el AG se

ve sujeto a cambios de configuración, tamaño y posición. El mal funcionamiento, ya sea en

las modificaciones postraduccionales, en la clasificación y/o en el transporte de las

glicoproteínas, conduce a la disrupción de la homeostasis celular. Es claro, en el caso de los

humanos, que esto puede verse reflejado en el desarrollo de enfermedades y síndromes.

Conclusión

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 En las células eucariotas, los retículos endoplasmáticos y el aparto de Golgi forman

parte de una sofisticada red de compartimientos membranosos. Estos organelos trabajan en

equipo para fabricar y procesar muchas de las proteínas, lípidos y carbohidratos que las

células utilizan o exportan.

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 Biología Celular y Molecular de Robertis.

 Biología Celular y Molecular de Luis Felipe Jiménez.

 Biología Celular Karp 8a Edición.

 Histología Leeson.

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