ORGANİK KİMYA

1. Alkanlar:

 Tanım: Alkanlar, sadece tek bağ içeren doymuş hidrokarbonlardır.

 Genel Formül: Cn H2n+2
 Özellikler:
 Moleküllerinde sadece σ bağları vardır.
 Metan, etan, propan, butan gibi basit alkalar örnek olarak verilebilir.
 Doymuş hidrokarbonlardır, yani maksimum sayıda hidrojen atomu içerirler.
2. Alkenler:
 Tanım: Alkenler, en az bir çift bağ içeren doymamış hidrokarbonlardır.
 Genel Formül: Cn H2n
 Özellikler:
 Moleküllerinde en az bir σ bağı ve en az bir π bağı vardır.
 Etilen (C2H4), propen (C3H6) gibi örnekler alkenlere örnektir.
 Çift bağ nedeniyle reaktif olabilirler ve çeşitli reaksiyonlara girebilirler.
3. Alkinler:
 Tanım: Alkinler, en az bir üçlü bağ içeren doymamış hidrokarbonlardır.
 Genel Formül: Cn H2n−2
 Özellikler:
 Moleküllerinde en az bir σ bağı ve en az bir π bağı vardır.
 Asetilen (C2H2) en basit alkindir.
 Üçlü bağ, çift bağa göre daha reaktif ve çeşitli reaksiyonlara girebilirler.
4. Aromatik Halkalar:
 Tanım: Aromatik bileşikler, özel bir stabiliteye sahip olan aromatik halkalar içeren bileşiklerdir.
 Temel Aromatik Halka: Benzen halkası (C6 H6 )
 Özellikler:
 Elektronlara özel bir konjugasyon yapısı nedeniyle yüksek bir kararlılık gösterirler.
 Reaktif aromatik bileşiklere örnek olarak fenol (C6H5OH) ve toluen (C6H5CH3) verilebilir.
 Aromatik bileşikler genellikle kimyasal reaktiviteleri, özellikle elektrofilik aromatik sübstitüsyon
reaksiyonları konusunda dikkat çeker.

İsimlendirme örnek:

 CH₃-CH₂-CH₃ → Propan
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ → Pentan
 CH₃-CH₂-OH → Etanol
 CH₃-CHO → Metanal
 CH₃-COOH → Asetik Asit
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-C≡CH → 1-Pentin
 CH₃-CH=CH₂ → Propen
 CH₃-CH₂-CH=CH-CH₂-CH₃ → 3-Hexen
 CH₃-CH₂-CH₂-NH₂ → Propilamin
 CH₃-C≡N → Metilsiyano
 CH₃-CH₂-COO-CH₃ → Etil Metil Eter
 CH₃-CH₂-COO-CH₂-CH₃ → Etil Propil Eter
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₃ → Undekan
 CH₃-C(CH₃)₃ → İzopropil Metan
 CH₃-CH₂-CH₂-CHOH-CH₂-CH₃ → 3-Hepten-2-ol
 CH₃-CH₂-CH=CH-CHO → 3-Buten-2-al
  CH₃-COO-CH₂-CH₃ → Metil Etil Eter
 CH₃-CH₂-C≡C-CH₃ → 2-Butin
 CH₃-CH₂-CH₂-SH → Propil Merkapten
 CH₃-COO-CH₃ → Metil Etil Ketoni
 CH₃-CH₂-CH₂-NH-CH₃ → Propil Metil Amin
 CH₃-CH₂-COOH → Propionik Asit
 CH₃-C(CH₃)₂-CH₃ → İzobütan
 CH₃-CH₂-CH=CH-CH=CH₂ → 1,3-Hexadien
 CH₃-CH₂-C≡C-CH₂-CH₃ → 2-Pentin
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-C≡N → 1-Heksan Nitrit
 CH₃-CH₂-CH₂-NH-CH₂-CH₃ → Propil Etil Amin
 CH₃-CH₂-C(OH)=CH₂ → 2-Butenol
 CH₃-C(CH₃)₃ → İzobütan
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-COOH → Valerik Asit
 CH₃-CH₂-CH=CH-COOH → 3-Butenoik Asit
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-O-CH₂-CH₃ → 1-Heptil Eter
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-COO-CH₃ → Pentil Asetat
 CH₃-CH₂-C≡C-C≡N → 2-Butinonitril
 CH₃-CH₂-CH₂-CHOH-COOH → 2-Penten-1-ol
 CH₃-CH₂-CH=CH-COOH → 2-Pentenoik Asit
 CH₃-CH₂-COO-CH₂-CH₂-CH₃ → Metil Propil Eter
 CH₃-CH₂-CH₂-NH₂ → Propil Amin
 CH₃-CH₂-C≡CH → 1-Butin
 CH₃-CH₂-CH₂-C(CH₃)₃ → Propil İzobütanat
 CH₃-CH₂-CH₂-CHO → Butanal
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-COO-CH₂-CH₃ → Pentil İzopropil Eter
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-COOH → Butirik Asit
 CH₃-CH₂-CH₂-COO-CH₃ → Metil Butanoat
 CH₃-CH₂-C(CH₃)₂-COOH → İzobütirik Asit
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-S-CH₃ → 1-Butiltiyometan
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-COO-CH₂-CH₃ → 1-Butil İzopropil Eter
 CH₃-CH₂-CH₂-NH-COOH → Propil Amino Formiat
 CH₃-CH₂-C(CH₃)₂-C(CH₃)₃ → İzobütan
 CH₃-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-NH₂ → 1-Heksil Amin

Fonksiyonel gruplar

 Alkoller (-OH Grubu):

 Eterler (-O- Grubu):
 Aldehitler (-CHO Grubu):
 Ketonlar (-C(O)- Grubu):
 Karboksilik Asitler (-COOH Grubu):
 Esterler (-COO- Grubu):
 Aminler (-NH₂ Grubu):

Alkol:
 Tanım: Alkol, bir hidrojen atomunun bir hidroksil grubu ile değiştirildiği organik bileşiklerdir.
 Genel Formül: �−��R−OH, burada �R bir organik grup olabilir.
 Özellikler: Hidrojen bağları yapabilirler, bu da onların yüksek kaynama noktalarına neden olur.
  Örnek: Metanol (CH₃OH), etanol (C₂H₅OH).
 Reaksiyonlar: Hidrojenin çeşitli gruplarla değiştirilmesiyle çeşitli reaksiyonlara girerler.
Eter:
 Tanım: Eter, iki organik grup arasında bir oksijen atomu içeren bir bağa sahip olan bileşiklerdir.
 Genel Formül: �−�−�′R−O−R′, burada �R ve �′R′ organik gruplarıdır.
 Özellikler: Hidrojen bağları yapma yetenekleri düşüktür, bu nedenle genellikle düşük kaynama
noktalarına sahiptirler.
 Örnek: Dimetil eter (CH₃-O-CH₃).
 Reaksiyonlar: Genellikle çok reaktif değillerdir, ancak bazı koşullarda oksijenle tepkimeye girebilirler.
Aldehit:
 Tanım: Aldehit, bir karbonil grubunun bir hidrojen atomu ile bağlandığı bileşiklerdir.
 Genel Formül: �−���R−CHO, burada �R bir organik grup olabilir.
 Özellikler: Karbonil grubu nedeniyle aldehitler bir miktar reaktiftir ve kolayca indirgenebilirler.
 Örnek: Formaldehit (CH₂O), propanal (CH₃CH₂CHO).
 Reaksiyonlar: Genellikle hidrojen ile tepkimeye girip alkolü oluştururlar.
Keton:
 Tanım: Keton, bir karbonil grubunun iki organik grup arasına yerleştirildiği bileşiklerdir.
 Genel Formül: �−��−�′R−CO−R′, burada �R ve �′R′ organik gruplarıdır.
 Özellikler: Karbonil grubu nedeniyle ketonlar aldehitlere benzer, ancak indirgenme eğilimleri daha
düşüktür.
 Örnek: Aseton (CH₃COCH₃), bütanon (CH₃CH₂COCH₃).
 Reaksiyonlar: Genellikle hidrojen ile tepkimeye girip alkolü oluştururlar.
Hidroksilik Asit:
 Tanım: Hidroksilik asit, bir hidrojen atomunun bir hidroksil grubu ile değiştirildiği organik asitlerdir.
 Genel Formül: �−����R−COOH, burada �R bir organik grup olabilir.
 Özellikler: Karboksil grubu nedeniyle asidik özellik gösterirler.
 Örnek: Metanoik asit (formik asit, HCOOH), etanoik asit (asetik asit, CH₃COOH).
 Reaksiyonlar: Asidik özelliklerinden dolayı çeşitli asidik reaksiyonlara girerler.
Ester:
 Tanım: Ester, bir hidrojen atomunun bir alkoksil grubu ile değiştirildiği karboksil asit türevleridir.
 Genel Formül: �−���−�′R−COO−R′, burada �R ve �′R′ organik gruplarıdır.
 Özellikler: Genellikle hoş kokulu ve uçucu bileşiklerdir.
 Örnek: Metil format (CH₃COOCH₃), etil asetat (CH₃COOCH₂CH₃).
 Reaksiyonlar: Genellikle hidroliz ile parçalanarak karboksil asit ve alkolü oluştururlar.

Alkol İsimlendirmesi:
 CH₃CH₂OH → Etanol
 CH₃-O-CH₃ → Dimetil Eter
 CH₃CH₂CHO → Propanal
 CH₃COCH₃ → Aseton
 C₆H₅OH → Fenol
 CH₃-CHOH-CH₃ → 2-Buten-1-ol
 C₂H₅OH → Etil Alkol
 CH₃CH₂CH₂OH → 1-Butanol
 CH₃CH₂CH₂CH₂OH → 1-Pentanol
 CH₃CH₂CH₂CH₂CH₂OH → 1-Heksanol
 C₆H₅CH₂OH → Feniletanol
 CH₃CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂OH → 1-Heptanol
 CH₃CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂OH → 1-Oktanol
  CH₃CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂OH → 1-Nonanol
 CH₃CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂OH → 1-Dekanol
 CH₃CH₂CH₂OH → 1-Propanol
 CH₃CH₂CHOHCH₂OH → 2-Buten-1,4-diol
 CH₃CH₂CH₂OH → 2-Propanol
 C₆H₅CH₂CH₂OH → Benzilalkol
 CH₃CH₂CH₂OH → 1-Butanol
Eter İsimlendirmesi:
 CH₃-O-CH₂-CH₃ → Dimetil Eter
 CH₃-O-CH₂-CH₂-CH₃ → Metil Etil Eter
 CH₃CH₂-O-CH₃ → Etil Metil Eter
 CH₃CH₂-O-CH₂-CH₃ → Etil Propil Eter
 C₆H₅-O-CH₃ → Fenil Metil Eter
 CH₃-O-CH₂-CH₂-CH₂-CH₂-O-CH₃ → Diethylether
 C₆H₅-O-CH₂-CH₃ → Fenil Etil Eter
 CH₃CH₂-O-CH₃ → Metil İzopropil Eter
 CH₃CH₂-O-CH₂-CH₃ → Etil İzopropil Eter
 CH₃-O-CH₂-CH₃ → Metil Etil Eter
Aldehit İsimlendirmesi:
 CH₃CHO → Metanal
 CH₃CH₂CHO → Propanal
 C₆H₅CHO → Benzaldehit
 CH₃CH₂CH₂CHO → 2-Metilpentanal
 C₆H₅CH₂CHO → Fenilpropanal
Keton İsimlendirmesi:
 CH₃COCH₃ → Aseton
 CH₃CH₂COCH₃ → 2-Butanon
 C₆H₅COCH₃ → Asetofenon
 CH₃CH₂CH₂COCH₃ → 3-Heksanon
 C₆H₅COCH₂CH₃ → Fenilpropanon
Karboksilik Asit İsimlendirmesi:
 HCOOH → Metanoik Asit
 CH₃COOH → Etilen Asit
 C₆H₅COOH → Benzoik Asit
 CH₃CH₂CH₂COOH → Propandioik Asit
 C₆H₅CH₂COOH → Benzilpropanoik Asit
Ester İsimlendirmesi:
 CH₃COOCH₃ → Metil Asetat
 C₆H₅COOCH₃ → Metil Benzoat
 CH₃CH₂COOCH₃ → metil propionat
 CH3COOCH2CH3 → etil asetat/ etil etanoat
 CH3CH2CH2COOCH(CH3)2 → izopropil bütanoat
 CH₃COOCH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₃ → Metil Nonanoat
 C₆H₅COOCH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₃ → Fenil Oktanoat
 CH₃CH₂COOCH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₃ → Etil Undekanoat
 C₆H₅COOCH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₂CH₃ → Fenil Dekanoat

Proteinlerin dört düzeydeki yapıları şunlardır: primar, sekonder, tersiyer ve kuartener yapılar.
1. Primar Yapı:
 Tanım: Primar yapı, polipeptit zincirinin amino asit dizisini ifade eder.
 Özellikler: Amino asitlerin belirli bir sırayla bir araya gelmesiyle oluşur.
 Bağ: Peptit bağları, amino asitleri birbirine bağlar.
 Örnek: Örneğin, "Met-Gly-Ala-Lys" gibi bir amino asit dizisi.
2. Sekonder Yapı:
 Tanım: Sekonder yapı, polipeptit zincirinin belirli bir düzenlenmesi sonucu oluşan ikincil yapı elemanlarını
içerir.
 Özellikler: Alfa heliks ve beta katlamalar gibi düzenli yapıları içerir.
 Bağ: Alfa helikslerde hidrojen bağları önemlidir; beta yapısında ise yan yana gelen polipeptit zincirleri arasında
hidrojen bağları bulunabilir.
 Örnek: Alfa heliks, beta katlama.
3. Tersiyer Yapı:
 Tanım: Tersiyer yapı, polipeptit zincirinin sekonder yapı elemanlarının üç boyutlu bir şekilde katlanması sonucu
oluşan üç boyutlu yapıyı ifade eder.
 Özellikler: Proteinin biyolojik aktivitesini genellikle belirler. İki tür tersiyer yapı vardır: globüler (küresel) ve
fibröz (fiberli).
 Bağ: Disülfit bağları, hidrojen bağları, elektrostatik etkileşimler ve van der Waals kuvvetleri gibi çeşitli
etkileşimlerle stabilizlenebilir.
 Örnek: İmmünoglobulinler, enzimler.
4. Kuartener Yapı:
 Tanım: Kuartener yapı, birden fazla polipeptit zincirinin bir araya gelmesi sonucu oluşan kompleks protein
yapılarını ifade eder.
 Özellikler: Protein alt birimlerinin birleşimiyle oluşur.
 Bağ: Polipeptit alt birimleri arasındaki etkileşimler kuartener yapıyı stabilize eder.
 Örnek: Hemoglobin, DNA polimeraz.
Her bir yapı seviyesi, proteinin fonksiyonunu ve etkileşimlerini belirlemede önemli bir rol oynar. Bu yapıların doğru bir
şekilde katlanması ve etkileşimleri, proteinin biyolojik işlevini yerine getirmesine olanak tanır.

Alfa Heliks:

 Tanım: Alfa heliks, proteinlerin ikincil yapılarından biridir ve bir polipeptit zincirinin kendisiyle düzenli bir
şekilde etkileşime geçtiği bir heliks şeklinde yapıdır.
 Yapı: Sağa doğru dönerek uzanan bir sarmal şeklidir.
 Hidrojen Bağları: Alfa helikste, her dört amino asit arasında bir hidrojen bağı bulunur.
 Stabilite: Hidrojen bağları ve sarmallı yapısı nedeniyle oldukça stabil bir yapıya sahiptir.
 Amino Asit Tercihi: Genellikle küçük ve polar olmayan amino asitlerle oluşur.
 Örnek: Bir alfa heliks örneği, keratin proteinlerinde bulunabilir.
Beta Katlama:
 Tanım: Beta katlama (beta yapısı veya beta yaprak), proteinlerin ikincil yapılarından biridir ve bir polipeptit
zincirinin düz bir şekilde katlanarak yan yana gelmesiyle oluşan bir düzlemdir.
 Yapı: Beta yapısı, genellikle paralel veya antiparalel düzenlemelerde olabilir.
 Hidrojen Bağları: Beta katlamalarda, yan yana gelen polipeptit zincirleri arasında hidrojen bağları bulunabilir.
 Stabilite: Alfa helikslere göre daha esnek ve genellikle daha az stabil bir yapıya sahiptir.
 Amino Asit Tercihi: Genellikle büyük ve polar olmayan amino asitlerin katılımıyla oluşur.
 Örnek: Beta katlamalar, birçok globüler proteinin üç boyutlu yapısında önemli bir rol oynar.
Her iki yapı da proteinlerin ikincil yapıları olup, proteinlerin üç boyutlu yapılarını ve işlevlerini belirlemede kritik bir rol
oynarlar.
Globüler Proteinler: Hemoglobin ve Miyoglobin
Hemoglobin
Yapı
Hemoglobin, dört alt birimin (iki alfa ve iki beta alt birimi) ve her bir alt birimde bir demir (Fe) iyonu içeren kompleks bir
globüler proteindir. Her demir iyonu, bir oksijen molekülü bağlama kapasitesine sahiptir.

Hemoglobin

Yapı
 Alt Birimler: Hemoglobin, iki alfa (α) ve iki beta (β) olmak üzere dört polipeptid zincirden oluşur. Bu alt birimlerin
her biri, hem içerir.
 Hem Grubu: Her alt birimde bulunan demir iyonu, oksijen taşıma ve serbest bırakma yeteneğini sağlar. Bu demir
iyonu, bir porfirin halkasına bağlıdır ve heme grubunu oluşturur.
Regülasyon
Hemoglobinin oksijen bağlama ve serbest bırakma yeteneği, çeşitli faktörlere (pH, CO2 seviyeleri, sıcaklık) duyarlıdır. Bu,
oksijenin hücrelere etkili bir şekilde taşınmasını sağlar.

 Bohr Etkisi: Hemoglobinin oksijen bağlama ve serbest bırakma yeteneği, Bohr etkisi olarak bilinen bir fenomenle
düzenlenir. Düşük pH (yüksek asidite), yüksek karbon dioksit seviyeleri ve yüksek sıcaklık, hemoglobinin oksijen
bırakma eğilimini artırır.

Fonksiyon
 Oksijen Taşıma: Hemoglobin, akciğerlerden dokulara oksijen taşıyan anahtar bir role sahiptir. Oksijen, akciğerlerde
hemoglobinin demir iyonlarına bağlanır ve dokularda serbest bırakılır.
 Karbondioksit Taşıma: Hemoglobin, dokularda üretilen karbon dioksiti akciğerlere taşır, burada serbest bırakılır ve
solunum yoluyla vücuttan atılır.
 Hidrojen İyonu Bağlama: Hemoglobin, hidrojen iyonlarını bağlayarak vücut pH'ını dengelemede önemli bir rol
oynar.

Miyoglobin
Yapı
Miyoglobin, tek bir polipeptid zinciri ve içinde bir demir iyonu bulunduran küresel bir globüler proteindir. Demir iyonu,
oksijen bağlama kapasitesine sahiptir.

 Polipeptid Zinciri: Miyoglobin, tek bir polipeptid zincirinden oluşur ve bu zincirin içinde bir heme grubu bulunur.
 Hem Grubu: Miyoglobin, heme grubu içerir, ancak sadece bir demir iyonu içerir.
Fonksiyon
 Oksijen Depolama: Miyoglobin, kas hücrelerinde oksijeni depolayan bir protein olarak görev yapar. Bu depolama,
kas hücrelerinin enerji üretimine ihtiyaç duyduğunda oksijeni serbest bırakmalarına olanak tanır.
 Oksijen Taşıma: Miyoglobin, oksijeni kandan kas hücrelerine taşıyan bir aracıdır. Özellikle kas hücrelerinin hemen
yanında bulunması, hücrelerin hızlı ve etkili bir şekilde oksijen almasına yardımcı olur.
Regülasyon
Miyoglobin, oksijenin kas hücrelerindeki ihtiyaçlara göre esnek bir şekilde serbest bırakılmasını sağlayan özel bir düzenlemeye
sahiptir.

 Oksijen Bağlama Eğilimi: Miyoglobin, oksijen bağlama ve serbest bırakma konusunda hemoglobinden farklı bir
regülasyona sahiptir. Düşük oksijen seviyelerinde, miyoglobin daha fazla oksijen bağlama eğilimindedir.
Hemoglobin

Yapı
 Alfa ve Beta Alt Birimler:
 Hemoglobin, iki tip alt birimden oluşur: iki alfa (α) ve iki beta (β) alt birimi.
 Her bir alt birim, kendi heme grubuna sahiptir.
 Heme Grubu:
 Heme grubu, demir (Fe) iyonunu içeren bir porfirin halkasıdır.
 Her bir alt birimde bulunan heme grupları, oksijen taşıma ve bağlama yetenekleri ile önemlidir.
  Tersiyer Yapı:
 Alt birimler arasındaki etkileşimler ve katlanmalar, hemoglobinin üç boyutlu yapısını oluşturur.
Fonksiyon
 Oksijen Taşıma ve Bırakma:
 Hemoglobin, akciğerlerden oksijeni dokulara taşır ve dokulardaki metabolizma ürünlerini akciğerlere geri taşır.
 Hemoglobin, oksijeni aldığı yerde bırakabilmesi için çevresel faktörlere (pH, CO2 seviyeleri) duyarlıdır.
 Karbondioksit Taşıma:
 Karbon dioksiti dokulardan akciğerlere taşır ve buradan atılmasını sağlar.
Regülasyon
 Bohr Etkisi:
 Düşük pH (yüksek asidite), yüksek karbon dioksit seviyeleri ve yüksek sıcaklık, hemoglobinin oksijen bağlama ve
bırakma özelliklerini etkiler.
 Bu faktörler, hemoglobinin dokulardan oksijeni serbest bırakmasını kolaylaştırır.

Miyoglobin
Yapı
 Polipeptid Zinciri:
 Miyoglobin, tek bir polipeptid zincirinden oluşur.
 Bu zincir, oksijeni bağlayabilen bir heme grubu içerir.
 Heme Grubu:
 Heme grubu, miyoglobinde de bulunur ancak tek bir demir iyonunu içerir.
Fonksiyon
 Oksijen Depolama:
 Kas hücrelerinde miyoglobin, oksijeni depolar ve enerji üretimi sırasında hücrelere gerektiğinde serbest bırakır.
 Bu özellik, kas hücrelerinin ani ve yoğun oksijen taleplerine hızlı bir yanıt sağlar.
 Oksijen Taşıma:
 Miyoglobin, oksijeni kandan kas hücrelerine taşıyarak oksijenin hücre içine geçişine katkıda bulunur.
 Hemoglobin gibi çevresel faktörlere daha az duyarlıdır.
Regülasyon
 Oksijen Bağlama Eğilimi:
 Miyoglobin, düşük oksijen seviyelerinde (yüksek enerji talepleri anında) oksijeni daha etkili bir şekilde bağlar.
 Bu, kas hücrelerinin enerji üretimine hızlı bir yanıt sağlar.
Kollajen
Yapı
 Triple Heliks Yapıda: Kollajen, üç zincirli bir heliks yapısına sahiptir. Tip I kollajen, en yaygın
formudur ve birçok dokuda bulunur.
 Glisin Zengini: Glisin amino asidi, kollajenin yapısal birimlerinin yaklaşık üçte birini oluşturur. Prolin
ve hidroksiprolin de önemli bileşenlerdir.
 Moleküler Yapı: Kollajen, fibriller şeklinde düzenlenmiş moleküllerden oluşur. Kollajen fibrilleri, üç alfa zincirli
heliks yapısını içerir.
 Protein Yapısı: Kollajenin temel yapı birimi tropokollajen adı verilen kısa, üç zincirli bir moleküldür.
 Post-Translasyonel Modifikasyon: Kollajenin bazı amino asitleri, özellikle prolin ve lizin, post-translasyonel
modifikasyonlara uğrar. Hidroksilasyon ve glikozilasyon gibi modifikasyonlar, kollajenin stabilitesini artırır.

Fonksiyon
 Dokuların Dayanıklılığı: Kollajen, deri, kemik, tendonlar, bağlar ve diğer bağ dokularının
dayanıklılığını sağlar.
 Yara İyileşmesi: Yara iyileşmesi sırasında, kollajen fibrilleri yara bölgesini destekler ve dokuların
tekrar yapılanmasına katkıda bulunur.
 Dokuların Dayanıklılığı: Kollajen, kasların, kemiklerin, tendonların ve derinin dayanıklılığını sağlar.
 Yara İyileşmesi: Yaralanma durumunda, kollajen fibrilleri yaranın kenarlarına çekilerek doku onarımına katkıda
bulunur.
 Organların Desteklenmesi: Organları bir arada tutar ve yapısal destek sağlar.
Dağılım
 Deri: Tip I kollajen, derinin dermal tabakasının ana bileşenidir.
 Kemik: Kemiklerin organik matrisinin büyük bir kısmını oluşturur.
 Tendon ve Ligamentler: Kollajen fibrilleri, tendon ve ligamentlerde gerilme kuvvetlerine dayanıklılık
sağlar.

 Tip I Kollajen: Cilt, kemik, tendon ve dişlerde bulunur.

 Tip II Kollajen: Kıkırdak dokusunda bulunur.
 Tip III Kollajen: Cilt, damarlar ve iç organların duvarlarında bulunur.

Elastin
Yapı
 Elastik Lifler: Elastin, fibriller halinde düzenlenmiş elastik liflerden oluşur. Bu lifler, çapraz bağlar ve mikrofibriller
ile bir arada tutulur.
 Amino Asit Kompozisyonu: Lizin, alanin, glicin ve prolin elastin içinde önemli amino asitlerdir.
 Elastin Lif Yapısı: Lifler, elastik çapraz bağlar ve elastik mikrofibrillerle güçlendirilmiş bir ağ oluşturur.
 Elastik Lifler: Elastin, elastik liflerin ana bileşenidir. Bu lifler, diğer proteinlerin aksine, gerilip
esneyebilme özelliğine sahiptir.
 Elastin Lif Yapısı: Kollajen gibi helikal bir yapıya sahip değildir. Elastin lifleri, çapraz bağlantılar ve
desmozin molekülleri aracılığıyla birbirine bağlanır.

Fonksiyon
 Dokuların Esnekliği: Elastin, dokulara elastikiyet ve esneklik kazandırır. Bu, dokuların gerilebilmesine ve tekrar
orijinal şekillerine dönebilmesine olanak tanır.
 Kan Damalarının Esnekliği: Elastin, arterlerde bulunarak kan damarlarının genişlemesine ve daralmasına yardımcı
olur.
 Cilt Esnekliği: Ciltte, elastin lifleri cilde esneklik kazandırır.
 Dokuların Esnekliği: Elastin, dokulara elastikiyet ve esneklik kazandırır.
 Kan Damalarının Esnekliği: Elastin, arterlerde ve diğer büyük kan damarlarında bulunur, bu sayede
kanın kalpten uzak bölgelere pompalanması sırasında arterlerin esnemesine yardımcı olur.

Dağılım
 Arterler: Elastin, arter duvarlarında bulunarak damarların genişleyip daralmasına yardımcı olur.
 Cilt: Cildin dermis tabakasında elastin, cildin esnekliğini sağlar.
 Akciğerler: Akciğer dokusunda elastin, hava alışverişini sırasında akciğerlerin esnekliğini sağlar.
 Akciğerler: Elastin, akciğer dokusunda hava alışverişi sırasında akciğerlerin esnekliğini sağlar.
 Aort ve Büyük Arterler: Elastin, büyük arterlerde bulunur ve kalp atışları sırasında arterlerin
genişleyip daralmasına yardımcı olur.
 Cilt: Elastin, derinin elastik özelliklerinden sorumludur.

Ortak Noktalar ve Farklar

 Ortak Noktalar:
 Her ikisi de bağ dokusunun yapısal bileşenleridir.
 Hem kollajen hem de elastin, hücreler arası matriksi oluşturarak dokuların yapısal bütünlüğünü sağlar.
 Farklar:
 Kollajen dayanıklılık ve direnç sağlarken, elastin esnekliği ve gerilme özelliklerini sağlar.
 Kollajen, genellikle lifli bir yapıya sahipken, elastin lifleri daha esnek ve çapraz bağlıdır.
 Kollajen, tip I, II, III gibi farklı tiplerde bulunabilirken, elastin daha homojen bir yapıya sahiptir.
ENZİMLER
  Spesifiklik:
 Substrat Spesifikliği: Enzimler belirli substratları tanır ve onlarla etkileşim kurar. Substrat, enzimin
etkilediği ve reaksiyonu katalize ettiği moleküldür.
 Aktivite ve Hız:
 Katalitik Hız (Katalitik Etkinlik): Enzimler, reaksiyon hızını artırarak substratların ürünlere dönüşüm
hızını hızlandırırlar.
 Katalitik Verimlilik: Enzimler, reaksiyon başına düşen substrat moleküler sayısını artırarak yüksek bir
katalitik verimliliğe sahiptir.
 Sıcaklık Duyarlılığı:
 Optimum Sıcaklık: Enzimler belirli bir optimum sıcaklıkta (genellikle vücut sıcaklığına yakın) en aktif
durumda olurlar.
 Termolabilite: Enzimler, aşırı sıcaklıklarda (genellikle ısıtma) veya düşük sıcaklıklarda (donma)
denaturasyon geçirebilir.
 pH Duyarlılığı:
 Optimum pH: Her enzimin optimum pH değeri vardır, bu pH, enzimin en etkili olduğu pH seviyesidir.
 pH Değişimi: pH'nın artması veya azalması, enzim aktivitesini etkileyerek optimum pH dışında aktivite
kaybına yol açabilir.
 Kofaktör ve Koenzim Bağımlılığı:
 Kofaktörler: Enzim aktivitesini artırmak için metal iyonları gibi ek faktörlere ihtiyaç duyabilirler.
 Koenzimler: Enzimlerin substratları doğru bir şekilde tanımasına yardımcı olan organik moleküllerdir.
 İnhibitör Duyarlılığı:
 Reversibl İnhibitörler: Enzim aktivitesini geçici olarak engelleyen ve bağlanan molekülün
uzaklaştırılmasıyla geri dönebilen inhibe edici moleküller.
 İrreversibl İnhibitörler: Enzimi kalıcı olarak değiştiren ve genellikle substratın bağlanmasını
engelleyen inhibe edici moleküller.
 Allostearik Kontrol:
 Allostearik Siteler: Bazı enzimler, allostearik sitel adı verilen özel bölgelere bağlanan modülatör
molekülleri aracılığıyla aktivitelerini düzenler.
 Substrat ve Ürün Bağlanma:
 Substrat Bağlanma: Enzimler, spesifik substratlara belirli bir bağlanma alanına sahiptir.
 Ürün Bağlanma: Ürünler, reaksiyon sona erdiğinde enzimden ayrılır.
 Katalitik Triad ve Aktif Siteler:
 Aktif Site: Enzim üzerinde substratın bağlandığı ve kataliz gerçekleşen bölge.
 Katalitik Triad: Belirli enzimlerde, katalitik aktiviteyi kolaylaştıran ve kofaktör görevi gören amino
asit grupları.
 Reaksiyon Türleri:
 Oksidoreduktazlar: Redoks reaksiyonlarını katalize eder.
 Transferazlar: Grup transfer reaksiyonlarını katalize eder.
 Hidrolazlar: Hidroliz reaksiyonlarını katalize eder.
 Ligazlar: İki molekülü birleştirme reaksiyonlarını katalize eder.
 İzomerazlar: Molekül içinde yapı değişiklikleri gerçekleştirir.
 İndüklenmiş Uyum (Induced Fit):
 Substrat Bağlanması ile Değişim: Enzim, substrat bağlandığında, aktif site şekli değişir ve substratın
bağlanmasını iyileştirir.

Enzim aktivitesi, hücre içindeki çeşitli düzenleme mekanizmaları tarafından kontrol edilir. Bu düzenleme,
hücrenin ihtiyaçlarına, enerji durumuna ve çevresel koşullara bağlı olarak enzim aktivitesini artırabilir veya
azaltabilir. İşte enzimlerin regulasyonu için temel mekanizmalar:
 Reversibl İhibisyon:
  Reversibl İhibitörler: Bu tip inhibitörler, enzimin aktif bölgesine bağlanarak substratın bağlanmasını
engeller. Reversibl inhibisyon, inhibitör molekülünün enzimden ayrılmasıyla geri dönebilir.
 Competitive İnhibitörler: Substratla aynı bağlanma bölgesine bağlanan inhibitörlerdir. Substrat ve
inhibitör arasında rekabet söz konusudur.
 Noncompetitive İnhibitörler: Substrat bağlanma bölgesine değil, farklı bir bölgesine bağlanan
inhibitörlerdir. Bu bağlanma, enzimin konformasyonunu değiştirerek substratın bağlanmasını engeller.
 Allostearik Kontrol:
 Allostearik Modülatörler: Belirli bir sitenin bağlanmasını düzenleyen moleküllerdir. Bu sitelere
bağlanma, enzimin aktivitesini artırabilir veya azaltabilir.
 Pozitif Allosterik Kontrol: Allosterik modülatörün bağlanması, enzimin substrat bağlanma yeteneğini
artırır.
 Negatif Allosterik Kontrol: Allosterik modülatörün bağlanması, enzimin substrat bağlanma yeteneğini
azaltır.
 Kovalent Modifikasyon:
 Fosforilasyon: Bir fosfat grubunun enzime eklenmesi, enzim aktivitesini değiştirebilir. Bu, kinaz ve
fosfataz enzimleri tarafından düzenlenir.
 Dephosphorylation: Fosfat grubunun çıkartılması, enzim aktivitesini değiştirebilir.
 Proteolitik Parçalanma:
 Zymogenler (Proenzimler): Bir enzim, aktif olmayan bir formda hücre tarafından sentezlenir. Daha
sonra, bir proteaz tarafından bir kısmı kesilir ve aktif hale gelir.
 Proteolitik İnhibitörler: Özel proteolitik enzimleri inhibe eden moleküllerdir.
 Ekolojik Faktörler:
 Sıcaklık: Enzim aktivitesi sıcaklığa duyarlıdır ve optimum sıcaklıkta en yüksek seviyededir.
 pH: Enzim aktivitesi, optimum pH'de en yüksektir. pH değişimleri, enzimlerin konformasyonunu
etkileyerek aktiviteyi azaltabilir.
 Substrat ve Koaktör Bağlanması:
 Koaktörler ve Kofaktörler: Enzim aktivitesini artırmak için gereken ek moleküllerdir. Metal iyonları
gibi kofaktörler, koenzimler ise organik moleküllerdir.
 Substrat Bağlanması: Substratın enzime bağlanması, enzimin konformasyonunu değiştirerek katalitik
aktivitesini başlatır.
 Genetik Kontrol:
 Gen Ekspresyonu: Bir hücrede belirli bir enzim miktarı, genetik seviyede düzenlenir. Transkripsiyon
faktörleri, bu genetik kontrolde önemli bir rol oynar.
Bu düzenleme mekanizmaları, hücrenin ihtiyaçlarına göre enzim aktivitesini uyumlu bir şekilde düzenler.
Hücre içindeki bu regulasyonlar, metabolizmanın koordinasyonunu sağlar ve hücrenin iç ve dış faktörlere uyum
sağlamasına yardımcı olur.

KARBONHİDRAT METABOLİZMASI
Glikoliz
Adım 1: Glikoz Fosforilasyonu
 Reaksiyon: Glikoz + ATP → Glikoz-6-Fosfat + ADP
 Enzim: Hexokinaz
 Açıklama: Glikolizin ilk adımı, glikozun hücre içine girişi ve fosforilasyonu ile başlar. Hexokinaz
enzimi, bir ATP molekülünden gelen fosfat gruplarını glikoz molekülüne aktararak glikoza fosfat ekler.
Adım 2: Glikoz-6-Fosfat → Fruktoz-6-Fosfat İzomerizasyonu
 Reaksiyon: Glikoz-6-Fosfat ↔ Fruktoz-6-Fosfat
 Enzim: Fosfohegzomutaz
 Açıklama: Glikoz-6-fosfat, fosfohegzomutaz enzimi aracılığıyla fruktoz-6-fosfata izomerize edilir.
Adım 3: Fruktoz-6-Fosfat Fosforilasyonu
 Reaksiyon: Fruktoz-6-Fosfat + ATP → Fruktoz-1,6-Bisfosfat + ADP
 Enzim: Fruktokinaz
 Açıklama: Fruktoz-6-fosfat, fruktokinaz enzimi tarafından fosforile edilir ve fruktoz-1,6-bisfosfat
oluşturulur.
Adım 4: Fruktoz-1,6-Bisfosfatın İki Üç-Carbon Moleküle Ayrılması
 Reaksiyon: Fruktoz-1,6-Bisfosfat → Glikeraldehit-3-Fosfat + Dihidroksiaseton-Fosfat
 Enzim: Aldolaz
 Açıklama: Fruktoz-1,6-bisfosfat, aldolaz enzimi tarafından iki üç karbonlu şeker olan glikeraldehit-3-
fosfat ve dihidroksiaseton-fosfata ayrılır.
Adım 5: Dihidroksiaseton-Fosfatın İzomerizasyonu
 Reaksiyon: Dihidroksiaseton-Fosfat ↔ Glikeraldehit-3-Fosfat
 Enzim: Trioz İzomeraz
 Açıklama: Dihidroksiaseton-fosfat, trioz izomeraz enzimi tarafından glikeraldehit-3-fosfata izomerize
edilir, böylece her iki molekül aynı reaksiyona girebilir.
Adım 6: Glikeraldehit-3-Fosfatın Oksidasyonu ve ATP Üretimi
 Reaksiyon: Glikeraldehit-3-Fosfat + NAD+ + Pi → 1,3-Bisfosfogliserat + NADH + H+
 Enzim: Glikeraldehit-3-Fosfat Dehidrojenaz
 Açıklama: Glikeraldehit-3-fosfat, glikeraldehit-3-fosfat dehidrojenaz enzimi tarafından oksitlenir ve
NADH üretilir. Aynı zamanda bu reaksiyon sırasında bir fosfat grup eklenir.
Adım 7: 1,3-Bisfosfogliseratın Fosforilasyonu
 Reaksiyon: 1,3-Bisfosfogliserat + ADP → 3-Fosfogliserat + ATP
 Enzim: Fosfogliserat Kinaz
 Açıklama: 1,3-bisfosfogliserat, fosfogliserat kinaz enzimi tarafından 3-fosfogliserata dönüştürülür ve
bu süreçte ATP üretilir.
Adım 8: 3-Fosfogliseratın İzomerizasyonu
 Reaksiyon: 3-Fosfogliserat ↔ 2-Fosfogliserat
 Enzim: Fosfoasid İzomeraz
 Açıklama: 3-fosfogliserat, fosfoasid izomeraz enzimi tarafından 2-fosfogliserata izomerize edilir.
Adım 9: 2-Fosfogliseratın Fosforilasyonu
 Reaksiyon: 2-Fosfogliserat + ATP → Fosfoenolpirüvat + ADP
 Enzim: Fosfoenolpirüvat Kinaz
 Açıklama: 2-fosfogliserat, fosfoenolpirüvat kinaz enzimi tarafından fosfoenolpirüvata dönüştürülür ve
bu süreçte ATP üretilir.
Adım 10: Fosfoenolpirüvat'ın Pirüvata Dönüştürülmesi
 Reaksiyon: Fosfoenolpirüvat + H2O → Pirüvat + Pi
 Enzim: Pirüvat Kinaz
 Açıklama: Fosfoenolpirüvat, pirüvat kinaz enzimi tarafından pirüvata dönüştürülür ve bir fosfat grup
daha salınırken ATP üretilir.
Sonuç olarak, bir glikoliz döngüsü sonucunda bir glikoz molekülü, iki adet pirüvat molekülü, iki adet NADH,
ve dört adet ATP (ancak net olarak sadece iki ATP üretilir.)

Trikarboksilik Asit Döngüsü (TCA Döngüsü) Adımları

Adım 1: Pirüvat Karboksilasyonu
 Reaksiyon: Pirüvat + CoA + NAD+ → Asetil-CoA + CO2 + NADH
 Enzim: Pirüvat Dehidrojenaz
 Açıklama: Glikoliz sonucu oluşan pirüvat, mitokondrionun iç kısmına geçer ve pirüvat dehidrojenaz
enzimi tarafından okside edilir. Bu oksidasyon sonucu Asetil-CoA, karbon dioksit ve NADH oluşur.
Adım 2: Asetil-CoA'nın Oksidasyonu
 Reaksiyon: Asetil-CoA + Oksaloasetat → Sitrat
 Enzim: Sitrat Sentezaz
 Açıklama: Asetil-CoA, oksaloasetat ile reaksiyona girerek sitrat molekülünü oluşturur.
Adım 3: Sitrat İzomerizasyonu
 Reaksiyon: Sitrat ↔ İzositrat
 Enzim: Aconitaz
 Açıklama: Sitrat, aconitaz enzimi aracılığıyla izositrat'a izomerize olur.
Adım 4: Alfa-Ketoglutarat Oluşumu
 Reaksiyon: İzositrat + NAD+ → Alfa-Ketoglutarat + CO2 + NADH
 Enzim: İzositrat Dehidrojenaz
 Açıklama: İzositrat, izositrat dehidrojenaz enzimi tarafından okside edilir ve alfa-ketoglutarat, karbon
dioksit ve NADH oluşur.
Adım 5: Alfa-Ketoglutarat'ın Oksidasyonu
 Reaksiyon: Alfa-Ketoglutarat + NAD+ → Sükkinat + CO2 + NADH
 Enzim: Alfa-Ketoglutarat Dehidrogenaz
 Açıklama: Alfa-ketoglutarat, alfa-ketoglutarat dehidrojenaz enzimi tarafından okside edilir ve sükkinat,
karbon dioksit ve NADH oluşur.
Adım 6: Sükkinat'a FAD Bağlanması
 Reaksiyon: Sükkinat + FAD → FADH2 + Fumarat
 Enzim: Sükkinat Dehidrojenaz
 Açıklama: Sükkinat, sükkinat dehidrojenaz enzimi tarafından okside edilir ve FADH2 ve fumarat
oluşur.
Adım 7: Fumarat'ın Hidratlanması
 Reaksiyon: Fumarat + H2O → L-Malat
 Enzim: Fumaraz
 Açıklama: Fumarat, fumaraz enzimi tarafından su eklenerek L-malat'a dönüşür.
Adım 8: L-Malat'ın Oksidasyonu
 Reaksiyon: L-Malat + NAD+ → Oksaloasetat + NADH
 Enzim: Malat Dehidrojenaz
 Açıklama: L-malat, malat dehidrojenaz enzimi tarafından okside edilir ve oksaloasetat ile birlikte
NADH oluşur.
Döngü, her bir glikoz molekülü için iki kez tamamlanır çünkü glikolizden gelen bir glikoz, iki adet pirüvat
üretir ve her bir pirüvat, TCA döngüsüne girmek için bir adet Asetil-CoA üretir. Bu adımlar, trikarboksilik asit
döngüsü boyunca gerçekleşen önemli reaksiyonlardır ve hücresel solunumun devamındaki elektron taşıma
zinciri ve oksidatif fosforilasyon süreçlerine enerji ve elektron taşıyıcılar sağlar.