L as proteínas representan una de las tres principales clases de macronutrimentos junto

los hidratos de carbono y los lípidos. Se requieren las proteínas de la alimentación como
fuente de aminoácidos, tanto esenciales como no esenciales, para usarlos en la síntesis de
proteínas corporales estructurales y funcionales. La necesidad de aminoácidos es
impulsada por el recambio constante de los tejidos corporales, las demandas del
crecimiento y el desarrollo, el anabolismo inducido por el uso de los músculos y por la
reparación tisular. En su función como fuente de energía, las proteínas constituyen el
macronutrimento con menor densidad energética, pues proveen de 3-kcal/g, si bien se
aproxima mucho a la densidad energética de los hidratos de carbono. Caloría por caloría,
se trata del alimento que produce más saciedad, una propiedad de importancia e interés
crecientes en esta época de obesidad epidémica (v. cap. 5)
Las proteínas son únicas entre las clases de macronutrimentos porque contienen
nitrógeno. El metabolismo de los aminoácidos en el organismo abarca su síntesis y su
degradación. Los aminoácidos se sintetizan para incorporarse a las proteínas corporales o
para contribuir a las reservas corporales de aminoácidos libres para su uso posterior en el
anabolismo. Los aminoácidos se degradan para la síntesis de otros productos de utilidad,
o para la generación de energía. Las proteínas representan la reserva energética más
grande del organismo después de la grasa. Cuando se degradan para producir energía, las
proteínas aportan dióxido de carbono y agua a través del ciclo de los ácidos
tricarboxílicos (ATC), también conocido como ciclo de Krebs o del ácido cítrico; se
generan desechos nitrogenados que se degradan hasta convertirse en urea para su
excreción. Los productos nitrogenados intermedios, como el amoniaco, son tóxicos y se
acumulan cuando se alteran las funciones hepática (v. cap. 17) o renal (v. cap. 16). Por
ese motivo, a menudo está justificada la restricción de proteínas en estados de
insuficiencia hepática o renal.
Las proteínas ingeridas se degradan por la acción de la pepsina en el estómago y,
posteriormente, de las enzimas pancreáticas, las cuales se activan al secretarse hacia el
duodeno. La secreción de enzimas pancreáticas es estimulada por la presencia de
proteínas en el estómago e inhibida cuando la concentración de tripsina, una enzima

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ERRNVPHGLFRVRUJ
pancreática que actúa sobre las proteínas, rebasa la cantidad de proteínas disponibles a
las que puede unirse. La tripsina no unida inhibe la secreción de tripsinógeno, un
precursor de la tripsina. La tripsina y otras proteasas (o enzimas que degradan proteínas)
pancreáticas son específicas de los enlaces peptídicos adyacentes a aminoácidos
particulares o a clases de ellos (tabla 3-1). Los aminoácidos y dipéptidos se absorben a
través de la mucosa del intestino delgado. La cantidad de proteínas que se absorbe al día
deriva de las ingeridas, así como de las que provienen de las secreciones
gastrointestinales y de la descamación de las células del tubo digestivo hacia su luz.
Una vez absorbidos, los aminoácidos se transportan al hígado por la vena porta. El
hígado es el principal lugar de catabolismo de todos los aminoácidos esenciales, excepto
los de cadena ramificada. Estos últimos se degradan, sobre todo, en el músculo y el
riñón, lo que justifica su uso en casos seleccionados de hepatopatía avanzada (v. cap.
17).
El hígado responde a niveles variables de ingestión de aminoácidos esenciales,
induciendo o inhibiendo vías enzimáticas específicas. El metabolismo de los aminoácidos
esenciales consumidos por encima de las necesidades se acelera para eliminarlos. El
grado de regulación es menos estricto para los aminoácidos no esenciales, cuyo
metabolismo es, en gran parte, proporcional a la cantidad ingerida.
Las funciones sintéticas del hígado, que dependen de las proteínas degradadas como
sustrato, varían con el tiempo de acuerdo con la disponibilidad de aminoácidos en la
circulación. Si bien en los antiguo libros de texto de nutrición se aseguraba que era
necesario ingerir todos los aminoácidos esenciales simultáneamente para que se produjese
el anabolismo, ahora se sabe que esto es falso. Tal meticulosidad metabólica sin duda
habría constituido una amenaza para la supervivencia de nuestros antepasados, quienes
se enfrentaban a verdaderos retos nutricionales. Hoy, sabemos que, en tanto se consuma
la totalidad de aminoácidos esenciales durante un periodo razonable, de al menos 24 h, el
anabolismo procede con prontitud (1-5).

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booksmedicos.org
Fuente: Matthews DE. Proteins and amino acids. En: Shils M, Shike M, Ross AC y cols., eds. Modern nutrition
in health and disease, 10th ed. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins, 2006:23-61.

Las concentraciones plasmáticas de aminoácidos están determinadas por la ingestión

de alimentos en grados variables. El hígado controla la salida de aminoácidos específicos
hacia la circulación periférica, pero la concentración de algunos aminoácidos aumenta

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conforme su ingestión rebasa la demanda metabólica. Por el contrario, la concentración
plasmática decrece conforme lo hace la ingestión, pero sólo hasta la el punto necesario
para satisfacer las demandas de los tejidos corporales. En dicho valor, llamado punto de
inflexión, la concentración plasmática se mantiene a pesar de que la ingestión decrezca,
contrarrestando así la deficiencia franca por recambio desde las reservas de proteínas.
Dicha concentración se ha usado para determinar las necesidades alimentarias de ciertos
aminoácidos, si bien no es un índice confiable para todos ellos.
La ingestión de hidratos de carbono estimula la secreción de insulina, que a su vez
facilita la entrada de aminoácidos al músculo. Debido a que la insulina participa en el
metabolismo de las proteínas, la ingestión de una comida variada, con proteínas e
hidratos de carbono, por lo general induce una respuesta de la insulina más intensa que la
ingestión de hidratos de carbono solos, un aspecto que, hasta hace poco, ocultaban
quienes proponían las dietas con bajo contenido de hidratos de carbono (v. caps. 5 y 6).
En concreto, la concentración de aminoácidos de cadena ramificada decrece después
de una comida con hidratos de carbono, con la consiguiente secreción de insulina. Los
aminoácidos de cadena ramificada (leucina, isoleucina y valina) compiten con el
triptófano por su captación por las células del encéfalo. Así, una comida con hidratos de
carbono que induce una gran respuesta de la insulina ocasionará una captación
preferencial de triptófano en el encéfalo, al disminuir la concentración plasmática de los
aminoácidos que compiten con él. El triptófano se usa en la producción de serotonina, a
la que se considera soporífica y que también mejora el estado de ánimo. Los
antidepresivos inhibidores selectivos de la recaptación de serotonina (ISRS) incrementan
las concentraciones de serotonina en el encéfalo (6). El triptófano reduce la velocidad de
síntesis de la serotonina y, por lo tanto, la concentración de esta última depende en gran
medida de la regulación hepática de la degradación de las proteínas y de la salida de
triptófano, así como de su captación por el encéfalo.
Durante el ayuno, un adulto prototípico de 70 kg pierde cada día cerca de 50 g de
proteínas del múscu lo esquelético, su mayor depósito en el organismo. Los principales
aminoácidos liberados del músculo son la alanina y la glutamina, los transportadores más
importantes de nitrógeno del músculo al hígado. La alanina se transporta directamente al
hígado, en tanto que la glutamina se dirige al intestino y experimenta transaminación para
formar alanina antes de alcanzar el hígado por la circulación portal.
En el hígado, se usa la cadena de carbonos de la alanina para la gluconeogénesis, en
tanto que el grupo amino se degrada hasta urea o se recicla hacia otros aminoácidos. En
condiciones bien controladas, se puede cuantificar en la orina la 3-metilhistidina, un
producto del catabolismo de las proteínas en el músculo, para determinar el grado de
salida de aminoácidos del músculo al hígado.
La reserva de más fácil acceso (y, por lo tanto, mensurable) de proteínas es la que
circula en el plasma. Las proteínas plasmáticas son, sobre todo, glucoproteínas y
albúmina. Las concentraciones de proteínas plasmáticas decrecen y aumentan de acuerdo
con el estado nutricional. La concentración de albúmina disminuye en presencia de
desnutrición significativa, pero es relativamente poco sensible a las anomalías menores o

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a corto plazo en la ingestión alimenticia. La prealbúmina y la proteína de unión a retinol
son mejores índices de las deficiencias a corto plazo de proteínas o de energía en la
alimentación (v. cap. 26).
Para un adulto de 70 kg, el consumo diario de proteínas alimenticias en Estados
Unidos es de casi 100 g, que aumenta con los casi 70 g que se secretan o se descaman
hacia el intestino. Cerca de 160 g de esos 170 g se absorben como aminoácidos o
dipéptidos; 10 g se pierden en las heces. Se sintetizan a diario casi 300 g de proteínas, y
se utilizan ~ 200 g de proteínas recicladas además de los 100 g ingeridos. Las proteínas
recicladas derivan de las secreciones intestinales y las células, las proteínas plasmáticas,
el músculo y los eritrocitos senescentes. También se mantiene una reserva de 100 g de
aminoácidos libres, sobre todo de los no esenciales. A diario, se intercambia un total de
400 g de aminoácidos. La ingestión de proteínas es de 100 g, y 300 g provienen todos los
días del recambio en los tejidos corporales. De esta reserva, 300 g se usan para la síntesis
de proteínas y 100 g se consumen en el catabolismo.
Las proteínas de la alimentación proveen aminoácidos para la síntesis de células en
todos los tejidos corporales. Los aminoácidos son esenciales si no se pueden sintetizar en
el organismo. Hay nueve aminoácidos esenciales en los seres humanos: histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Otros dos
aminoácidos, la cisteína y la tirosina, se vuelven esenciales si se limita la ingestión de sus
precursores, la metionina y la fenilalanina, respectivamente. Los aminoácidos no
esenciales son arginina, alanina, ácido aspártico, asparragina, ácido glutámico, glutamina,
glicina, prolina y serina. Otros aminoácidos derivan de estos 20 (v. tabla 3-1).
Los aminoácidos ingeridos cumplen uno de los siguientes cuatro propósitos: se
utilizan para la síntesis de las proteínas tisulares, se degradan para cubrir necesidades
energéticas, se incorporan a las reservas energéticas en forma de glucógeno o tejido
adiposo o se usan para sintetizar otras moléculas que contienen nitrógeno, como otros
aminoácidos, catecolaminas o bases purínicas. La degradación de los aminoácidos en el
hígado lleva a la formación de urea, la mayor parte de la cual se secreta en la orina. En el
intestino, casi un 20 % de la urea se convierte en amoniaco, que a su vez se elimina por
el hígado a través de la circulación enterohepática.
Los aminoácidos se usan para la síntesis de las bases purínicas, adenina y guanina, y
de las pirimidínicas, uracilo y citosina. Estos ribonucleósidos sirven como precursores
para la síntesis de ADN. La glutamina es importante para la biosíntesis de purinas. El
paso inicial en la biosíntesis de pirimidinas involucra al fosfato de carbamoílo, que
también sirve de sustrato para la síntesis de la urea. Cuando la ingestión de arginina es
insuficiente, o en pacientes con deficiencia de la transferasa de ornitina-carbamoílo, se
desvía una cantidad excesiva de fosfato de carbamoílo hacia la vía de síntesis de las
pirimidinas, lo que produce el paso a la orina de ácido orótico, sustancia que, por lo
tanto, constituye un índice de la deficiencia de arginina.
La arginina y la glicina se degradan en el riñón y el hígado para producir creatina. La
creatina se transporta al músculo, donde se almacena como creatina y fosfato de
creatina. Una reacción de deshidratación en el músculo las convierte en creatinina, que

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pasa del músculo hacia la reserva de agua corporal total. Poco menos del 2 % de la
creatina del organismo se convierte a diario en creatinina. La cantidad de creatinina
urinaria depende de la masa muscular, la concentración de creatina en el músculo y el
consumo con la alimentación de la creatina de la carne.
Se forma amoniaco en los riñones como producto terminal del metabolismo de la
glutamina, aminoácido que finalmente se degrada hasta cetoglutarato a, empleado en la
gluconeogénesis durante el ayuno prolongado. La acidosis y la inanición aceleran la
producción de amoniaco.
El metabolismo de las proteínas está vinculado con el de los hidratos de carbono y los
lípidos. En ayunas, la concentración de insulina es baja y la de glucagon es alta. Las
lipasas del tejido adiposo liberan ácidos grasos y glicerol. Las reservas de glucógeno en el
hígado se consumen para cubrir las necesidades energéticas durante las primeras 12-18 h
de ayuno. Con un ayuno más prolongado, las necesidades energéticas se satisfacen con la
salida de proteínas desde el músculo y el intestino, que sirven de sustrato para la
gluconeogénesis en el hígado. Los aminoácidos gluconeogénicos son alanina, glutamina,
glicina, serina y treonina. Los ácidos grasos libres se usan en el hígado para producir
cuerpos cetónicos. El músculo utiliza los ácidos grasos libres y, luego, los cuerpos
cetónicos como combustible alternativo a la glucosa. La lisina y la leucina son
cetogénicos, en tanto que la isoleucina, la fenilalanina, la treonina, el triptófano y la
tirosina son potencialmente cetogénicos y gluconeogénicos. En presencia de alimentos, la
concentración de insulina aumenta y la de glucagon disminuye. La glucosa se lleva al
hígado y el músculo, tanto para reconstituir el glucógeno como para usarla como
combustible. La insulina suprime la acción de las lipasas en el tejido adiposo e inhibe la
salida de ácidos grasos.

BALANCE DEL NITRÓGENO

Los residuos nitrogenados se eliminan del cuerpo en la orina como urea, amoniaco, ácido
úrico y creatinina, y en las heces como proteínas no absorbidas. Se producen pérdidas
menores por la piel y también en forma de descamación de tegumentos y secreciones de
las membranas mucosas. En condiciones normales, la urea supone ~ 80% de los residuos
nitrogenados en la orina. Durante un ayuno prolongado, el porcentaje de nitrógeno
urinario perdido en forma de amoniaco aumenta, en particular en respuesta a la acidosis.
Por lo general, las proteínas contienen cerca del 16 % de nitrógeno, por lo que 1 g de
nitrógeno corresponde a 6,25 g de proteínas totales. El balance de nitrógeno (B) se
determina como la diferencia entre la ingestión (I) y las pérdidas totales, incluidas las de
la orina (O), las heces (H), la piel (P) y otras pérdidas menores (M).
B = I – (O + H + P + M)
El balance de nitrógeno puede ser positivo, negativo o cero. (Consúltense otras fórmulas
relacionadas en la sección VIA.)

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 El balance del nitrógeno se modifica con el consumo energético total. Cuando las
calorías ingeridas rebasan las necesidades, los requerimientos de proteínas disminuyen y
el balance del nitrógeno se mantiene positivo. Cuando el consumo energético disminuye
por debajo de las necesidades o cerca de su límite, aumenta la necesidad de proteínas y
el balance de nitrógeno tiende a hacerse negativo, a menos que se aumente de manera
sustancial la ingestión de proteínas. En el hombre, se han calculado las necesidades de
aminoácidos en 0,5 (g/kg)/día, cuando el consumo energético es alto (57 [kcal/kg]/día), y
en hasta más de 1 (g/kg)/día cuando el consumo energético es bajo (40 [kcal/kg]/día).
Sin embargo, incluso con un consumo alto de energía, el consumo de aminoácidos
esenciales por debajo de las cifras requeridas producirá un balance de nitrógeno negativo.
En el adulto, con un estado de salud normal y una alimentación adecuada, el balance de
nitrógeno se mantiene y la ingestión es igual a las pérdidas.

NECESIDADES DE PROTEÍNAS EN LA
ALIMENTACIÓN
Las necesidades de proteínas se calcularon partiendo de la reposición de las pérdidas
obligadas de nitrógeno (es decir, aquellas que persisten con una alimentación sin
proteínas) y de la conservación del balance de nitrógeno en los adultos sanos. En los
niños, los cálculos se basaron en el mantenimiento de un crecimiento óptimo. Las
necesidades durante el embarazo y la lactancia se calcularon según el crecimiento fetal y
neonatal óptimo.
Se han calculado en cerca de 54 mg/kg las pérdidas de nitrógeno obligadas con una
alimentación sin proteínas. Para restituir esta cantidad de nitrógeno se requieren 340 mg
de proteínas (el nitrógeno se multiplica por 6,5 para obtener la masa proteínica relativa
media). Por lo tanto, se requieren 0,34 (g/kg)/día de proteínas para subsanar las pérdidas
obligadas de los adultos sedentarios. La Organización Mundial de la Salud aumenta esta
cifra hasta 0,45 (g/kg)/día para tener en cuenta las variaciones individuales. Además, los
estudios de restitución demostraron que, conforme se reponen las proteínas, la eficacia
de su aprovechamiento decrece a medida que la ingestión se acerca a los requerimientos.
Dicha ineficiencia agrega el 30 % a la ingestión requerida, lo que aumenta el cálculo para
los adultos hasta 0,57 (g/kg)/día. Cuando el consumo energético no rebasa de manera
evidente las necesidades, este cálculo aumenta aún más, hasta 0,8 (g/kg)/día.
En Estados Unidos, las necesidades diarias medias de proteínas totales se calcularon
en 0,6 (g/kg)/día, dada la disponibilidad de abundante energía nutritiva y de proteínas de
alta calidad biológica para la mayoría de la población. Esa cifra aumentó en dos
desviaciones estándar hasta 0,75 (g/kg)/día y, después, se redondeó hasta 0,8 (g/kg)/día
para establecer la ingestión diaria recomendada (IDR) de varones y mujeres adultos en
Estados Unidos. El embarazo agrega casi 10 g a las necesidades proteínicas diarias, y la
lactancia casi 15 g durante los primeros 6 meses, para después alcanzar la cifra de 12 g.
El crecimiento rápido al comienzo de la infancia origina necesidades de proteínas

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sustancialmente mayores. La IDR para lactantes de hasta 6 meses de edad es de 2,2
(g/kg)/día; entre los 6 meses y 1 año es de 1,2 (g/kg)/día, y para los 7 años disminuye
hasta casi 1,0 (g/kg)/día (tabla 3-2). La IDR del adulto de 0,8 (g/kg)/día es aplicable a
partir de los 15 años de edad en mujeres, y de los 19 en varones. Están indicadas
ingestiones más altas en algunos casos de actividad física vigorosa (v. cap. 32).
Se dispone de cálculos del aporte diario requerido de cada uno de los aminoácidos
esenciales, tanto para niños como para adultos (v. sección VIIE). El porcentaje de la
ingestión diaria de proteínas que debe estar compuesto por aminoácidos esenciales
desciende desde más del 40 % en la lactancia hasta casi el 35 % en niños y el 20 % en
adultos. Cuando las pérdidas proteínicas atribuibles a una enfermedad aguda o lesión se
están subsanando durante el período de convalecencia, en general se prefieren proteínas
que contienen un 35-40 % de aminoácidos esenciales. Es necesaria la restricción de
proteínas durante la insuficiencia hepática aguda descompensada (v. cap. 17) y la uremia
(v. cap. 16).

Fuente: Adaptado de Protein and amino acids. En: Panel on Macronutrients, Food and Nutrition Board, Institute
of Medicine of the National Academies of Science. En: Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber,
fat, fatty acids, cholesterol, protein, and amino acids. Washington, DC: National Academy Press, 2005:589–768.

Para que se produzca la síntesis de proteínas, deben estar disponibles al mismo

tiempo todos los aminoácidos esenciales; sin embargo, no es necesario ingerirlos a la vez.
Los aminoácidos esenciales pueden movilizarse desde las reservas tisulares para el

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anabolismo de sostén. Por eso, es vital un consumo adecuado de proteínas completas a
lo largo del tiempo, no en un momento particular. Hay algunos datos que indican que la
ingestión de aminoácidos esenciales en proximidad temporal al ejercicio puede impulsar la
síntesis de proteínas en el músculo (7-20) (v. cap. 32).
Si hay una deficiencia predominante de cualquiera de los aminoácidos esenciales, su
generación para permitir la síntesis de proteínas requerirá del catabolismo. Así, es
indispensable la ingestión de proteínas equilibradas para evitar un balance de nitrógeno
negativo. La síntesis de proteínas puede acelerarse durante las primeras horas
posprandiales; no obstante, la ingestión durante el día de comidas con proteínas
incompletas, pero complementarias, favorece la síntesis de proteínas de manera
semejante al consumo de una proteína equilibrada durante una sola comida.
Las dosis altas de aminoácidos solos pueden ser tóxicas, algo particularmente cierto
en el caso de la metionina y la tirosina. En ocasiones, también surge antagonismo,
cuando las concentraciones altas de un aminoácido interfieren en el metabolismo de otro;
esto sucede con los de cadena ramificada (valina, leucina e isoleucina). Un desequilibrio
en los aminoácidos se refiere a las situaciones en las que se altera el crecimiento tisular
por cantidades limitantes de uno o más aminoácidos, a pesar de un aporte proteínico total
adecuado.

CALIDAD Y VALOR BIOLÓGICO DE LAS

PROTEÍNAS
La calidad de proteínas alimenticias se relaciona con la serie de aminoácidos que aportan.
Cuanto más completa sea la provisión de aminoácidos esenciales por parte de la proteína
de la alimentación, mayor será su calidad biológica. Se han usado diversos métodos para
determinar el valor biológico de las proteínas, y el preferido consiste en determinar el
porcentaje de una proteína que se aprovecha en el metabolismo sin aumentar las pérdidas
de nitrógeno. La siguiente fórmula, usada para indicar el grado al que se retiene el
nitrógeno ingerido, es una medida común de la calidad de las proteínas o valor biológico:
Valor biológico = [N de alimentos – (N fecal + N urinario)]/(N de alimentos – N fecal)
El valor para la albúmina del huevo, que representa una fuente completa de
aminoácidos, es de 100; las otras proteínas se comparan con este estándar de referencia.
También se usan otras medidas de la calidad de las proteínas; el valor biológico de una
proteína se puede expresar como la proporción entre el aminoácido limitante por gramo
de un alimento particular y su cantidad por gramo de huevo. La lisina, los aminoácidos
que contienen azufre (cisteína, metionina) y el triptófano tienden a ser limitantes.
Las proteínas que se usan de manera más completa en el metabolismo se consideran
de un valor biológico más alto. En general, la carne y los huevos proveen proteínas de
alto valor biológico, al igual que los productos lácteos, en tanto que las proteínas de
origen vegetal tienden a tener menor calidad porque cubren de manera menos completa

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los requerimientos de aminoácidos. Sin embargo, el frijol de soya y otras legumbres (p.
ej., lentejas) y los frutos secos proveen proteínas de muy alto valor biológico (tabla 3-3;
v. sección VIIF). Además, una alimentación que contenga proteínas derivadas
principalmente de fuentes vegetales en contraposición con fuentes animales puede ayudar
a reducir el riesgo de arteriopatía coronaría y enfermedad cerebrovascular (21,22).
Cuanto mayor es la calidad biológica de las proteínas ingeridas, menos cantidad se
requiere para cubrir las necesidades metabólicas, y viceversa. Vale la pena mencionar que
una alimentación vegetariana equilibrada cubre sin dificultades las necesidades proteínicas
por los perfiles de aminoácidos complementarios de diversos alimentos vegetales, y
porque los aminoácidos ingeridos en una ocasión pueden ser guardados en los tejidos
corporales para su uso posterior en el anabolismo.
Las plantas contienen una amplia variedad de aminoácidos que no se utilizan en la
síntesis de proteínas en los seres humanos, y algunos son incluso tóxicos. El valor
biológico de las proteínas de las plantas puede modificarse aún más por otros
componentes que interfieren en su digestión. La soya, por ejemplo, contiene un inhibidor
de la tripsina, si bien se inactiva con la cocción. En tanto que el huevo, los productos
lácteos y la carne proveen proteínas de alto valor biológico cuando se consumen solos,
otros alimentos lo hacen cuando se combinan. Las verduras, combinadas con legumbres
o frijoles, y los cereales, en combinación con frutos secos, semillas o legumbres,
constituyen fuentes de proteínas completas (p. ej., arroz y frijoles, crema de cacahuate
con pan integral). Por lo general, una alimentación bien equilibrada en Estados Unidos
provee de bastantes proteínas de alto valor biológico. Los vegetarianos estrictos deben
estar particularmente atentos a la combinación de alimentos para asegurar una ingestión
proteínica óptima (v. cap. 43), pero es suficiente si dichas combinaciones se logran a lo
largo del tiempo; no es necesario que se hagan de manera estricta en cada una de las
comidas.
En la tabla 3-3 se muestran los alimentos y aquellas combinaciones que constituyen
buenas fuentes de proteínas, con aporte de todos o casi todos los aminoácidos esenciales.

DEFICIENCIA DE PROTEÍNAS
La desnutrición surge cuando no se cubren las necesidades proteínicas. En los países en
desarrollo, esto suele ocurrir cuando se desteta a los niños de sus madres, lo que tiene
como consecuencia un trastorno conocido como kwashiorkor. Los lactantes y niños con
ese trastorno presentan meteorismo y edemas. La prominencia de sus vientres tiende a
ocultar erróneamente su grave desnutrición. Por el contrario, no hay posibilidad de error
sobre una situación de debilitamiento y emaciación por una deficiencia de las calorías
totales (proteínas y de otro tipo), enfermedad que se conoce como marasmo.

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Nota: Hay varios parámetros de la calidad de una fuente proteínica y algunos incluyen términos para
digestibilidad, biodisponibilidad y otras propiedades, junto con la combinación de aminoácidos.

En Estados Unidos, durante la década de 1970, el uso de dietas líquidas de muy bajo
valor calórico que no proveían las proteínas adecuadas se vinculó con muerte cardiaca
súbita por pérdida de aminoácidos de las vísceras, incluido el corazón. La susceptibilidad
a este efecto puede ser mayor durante este tipo de dietas que en la inanición completa,
debido a otros efectos metabólicos de la inanición total (v. cap. 26). Durante la inanición,
se puede recambiar ~ 25 % de las proteínas estructurales antes de que se ponga en riesgo
la vida, y a menudo es suficiente para mantener un ayuno de hasta 30-50 días. En la
actualidad, las dietas líquidas con muy pocas calorías proveen de proteínas completas
que permiten el llamado ayuno modificado con conservación de proteínas (v. cap. 5), lo
que ha mitigado considerablemente los riesgos involucrados.

ÍNDICE DE SACIEDAD DE LAS PROTEÍNAS

Caloría por caloría, las proteínas son la clase de nutrimentos que produce una mayor
saciedad (repleción) (23), seguidas de los hidratos de carbono complejos, de los hidratos
de carbono simples y, por último, de los lípidos (24-28). Esto significa que se requieren
más calorías de lípidos que de hidratos de carbono o proteínas para alcanzar una
saciedad semejante. Debido a que los lípidos son los nutrimentos que menor saciedad
producen, los alimentos ricos en grasa pueden contribuir fácilmente al consumo excesivo
de calorías (29-36).
Ya que las proteínas son la clase de nutrimentos que más saciedad produce, aumentar
su consumo, como se recomienda en algunas dietas populares, puede ser de alguna

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utilidad para el control del peso (37-41). Sin embargo, las pruebas disponibles indican
que es poco probable que, con sólo ajustar las concentraciones de diversos nutrimentos
en la alimentación, se modifiquen de manera significativa las calorías totales consumidas
con el transcurso del tiempo (28,42-45).

PROCESAMIENTO DE LOS ALIMENTOS

El calentamiento de los alimentos puede disminuir la disponibilidad de lisina. Si se
exponen a temperaturas altas, las proteínas pueden desnaturalizarse y ser más difíciles de
digerir. Sin embargo, en algunos casos, el calor aumenta realmente la calidad proteínica
de un alimento. Como se mencionó anteriormente, la soya contiene un inhibidor de la
tripsina que interfiere en la digestión de las proteínas y que se inactiva cuando se cuece.
La oxidación puede producir la disminución de metionina.
Muchas carnes procesadas contienen concentraciones altas de sodio, fósforo y
nitritos. El consumo de carne procesada se ha asociado a un aumento del riesgo de
diabetes de tipo 2 (45-48), enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC) (49),
cáncer de colon (50,51) y cáncer de páncreas (52).

BIBLIOGRAFÍA
1. Matthews DE. Proteins and amino acids. In: Shils ME, Shike M, Ross AC, Caballero B, Cousins RJ, eds.
Modern nutrition in health and disease, 10th ed. Philadelphia, PA: Lippincott Williams & Wilkins, 2006:23–
61.
2. Panel on Macronutrients, Food and Nutrition Board, Institute of Medicine of the National Academies of
Science. Protein and amino acids. In: Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty
acids, cholesterol, protein, and amino acids. Washington, DC: National Academy Press, 2002:589–768.
3. McNurlan MA, Garlick PJ. Protein synthesis and degradation. In: Stipanuk MH, ed. Biochemical and
physiological aspects of human nutrition. Philadelphia, PA: Saunders, 2000:211–232.
4. Stipanuk MH, Watford M. Amino acid metabolism. In: Stipanuk MH, ed. Biochemical and physiological
aspects of human nutrition. Philadelphia, PA: Saunders, 2000:233–286.
5. Fuller MF. Protein and amino acid requirements. In: Stipanuk MH, ed. Biochemical and physiological
aspects of human nutrition. Philadelphia, PA: Saunders, 2000:287–304.
6. Shabbir F, Patel A, Mattison C, et al. Effect of diet on serotonergic neurotransmission in depression.
Neurochem Int 2013;62(3):324–329.
7. Tipton KD, Gurkin BE, Matin S, et al. Nonessential amino acids are not necessary to stimulate net muscle
protein synthesis in healthy volunteers. J Nutr Biochem 1999;10:89–95.
8. Tipton KD, Ferrando AA, Phillips SM, et al. Postexercise net protein synthesis in human muscle from orally
administered amino acids. Am J Physiol 1999;276:E628–E634.
9. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, et al. Essential amino acids are primarily responsible for the
amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr 2003;78:250–
258.
10. Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, et al. Ingestion of casein and whey proteins results in muscle anabolism
after resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 2004;36:2073–2081.
11. Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, et al. Essential amino acids and muscle protein recovery from resistance
exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002;283:E648–E657.

87
扯潫獭敤楣潳⹯牧
12. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Zhang XJ, et al. Amino acid ingestion improves muscle protein
synthesis in the young and elderly. Am J Physiol Endocrinol Metab 2004;286:E321–E328.
13. Tipton KD, Rasmussen BB, Miller SL, et al. Timing of amino acid–carbohydrate ingestion alters anabolic
response of muscle to resistance exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab 2001;281:E197–E206.
14. Tipton KD, Borsheim E, Wolf SE, et al. Acute response of net muscle protein balance reflects 24-h balance
after exercise and amino acid ingestion. Am J Physiol Endocrinol Metab 2003;284:E76–E89.
15. Bohe J, Low A, Wolfe RR, et al. Human muscle protein synthesis is modulated by extracellular, not
intramuscular amino acid availability: a dose–response study. J Physiol 2003;552:315–324.
16. Pitkanen HT, Nykanen T, Knuutinen J, et al. Free amino acid pool and muscle protein balance after
resistance exercise. Med Sci Sports Exerc 2003;35:784–792.
17. Lemon PW, Berardi JM, Noreen EE. The role of protein and amino acid supplements in the athlete’s diet:
does type or timing of ingestion matter? Curr Sports Med Rep 2002;1:214–221.
18. Wolfe RR. Effects of amino acid intake on anabolic processes. Can J Appl Physiol 2001;26:S220–S227.
19. Drummond MJ, Dreyer HC, Fry CS, et al. Nutritional and contractile regulation of human skeletal muscle
protein synthesis and mTORC1 signaling. J Appl Physiol 2009;106(4):1374–1384.
20. Walker DK, Dickinson JM, Timmerman KL, et al. Exercise, amino acids, and aging in the control of human
muscle protein synthesis. Med Sci Sports Exerc 2011; 43(12):2249–2258.
21. Hu FB. Plant-based foods and prevention of cardiovascular disease: an overview. Am J Clin Nutr 2003;78(3
suppl):544S–551S.
22. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, et al. Red meat consumption and mortality: results from 2 prospective cohort
studies. Arch Intern Med 2012; 172(7):555–563.
23. Anderson GH, Moore SE. Dietary proteins in the regulation of food intake and body weight in humans. J
Nutr 2004;134:974S–979S.
24. Stubbs J, Ferres S, Horgan G. Energy density of foods: effects on energy intake. Crit Rev Food Sci Nutr
2000;40:481–515.
25. Crovetti R, Porrini M, Santangelo A, et al. The influence of thermic effect of food on satiety. Eur J Clin
Nutr 1998;52: 482–488.
26. Holt SH, Miller JC, Petocz P, et al. A satiety index of common foods. Eur J Clin Nutr 1995;49:675–690.
27. Westerterp-Plantenga MS, Rolland V, Wilson SA, et al. Satiety related to 24 h diet-induced thermogenesis
during high protein/carbohydrate vs high fat diets measured in a respiration chamber. Eur J Clin Nutr
1999;53:495–502.
28. Raben A, Agerholm-Larsen L, Flint A, et al. Meals with similar energy densities but rich in protein, fat,
carbohydrate, or alcohol have different effects on energy expenditure and substrate metabolism but not on
appetite and energy intake. Am J Clin Nutr 2003;77:91–100.
29. Green SM, Wales JK, Lawton CL, et al. Comparison of high-fat and high-carbohydrate foods in a meal or
snack on short-term fat and energy intakes in obese women. Br J Nutr 2000;84:521–530.
30. Green SM, Burley VJ, Blundell JE. Effect of fat- and sucrose-containing foods on the size of eating episodes
and energy intake in lean males: potential for causing overconsumption. Eur J Clin Nutr 1994;48:547–555.
31. Blundell JE, Burley VJ, Cotton JR, et al. Dietary fat and the control of energy intake: evaluating the effects
of fat on meal size and postmeal satiety. Am J Clin Nutr 1993;57:772S–777S.
32. Blundell JE, MacDiarmid JI. Fat as a risk factor for over-consumption: satiation, satiety, and patterns of
eating. J Am Diet Assoc 1997;97:S63–S69.
33. Golay A, Bobbioni E. The role of dietary fat in obesity. Int J Obes Relat Metab Disord 1997;21:S2–S11.
34. Rolls BJ. Carbohydrates, fats, and satiety. Am J Clin Nutr 1995;61:960S–967S.
35. Blundell JE, Lawton CL, Cotton JR, et al. Control of human appetite: implications for the intake of dietary
fat. Annu Rev Nutr 1996;16:285–319.
36. Saris WH. Sugars, energy metabolism, and body weight control. Am J Clin Nutr 2003;78:850S–857S.
37. Westerterp-Plantenga MS, Lejeune MP, Nijs I, et al. High protein intake sustains weight maintenance after
body weight loss in humans. Int J Obes Relat Metab Disord 2004;28:57–64.
38. Poppitt SD, McCormack D, Buffenstein R. Short-term effects of macronutrient preloads on appetite and

88
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