PROTEIN

ASAM AMINO
 ASAM AMINO, PEPTIDA DAN PROTEIN
PROTEIN

* MAKROMOLEKUL YANG PALING BANYAK DITEMUKAN

DALAM SEL (50% BERAT KERING BADAN ORANG DEWASA
ADALAH PROTEIN)
* SUSUNAN SEJUMLAH ASAMA AMINO DALAM URUTAN
YANG KHAS MELALUI IKATAN PEPTIDA DENGAN FUNGSI
YANG KHAS PULA SEHINGGA PROTEIN JUGA DISEBUT
SEBAGAI POLIPEPTIDA.

• SANGAT BERVARIASI DIMANA RATUSAN JENIS PROTEIN

YANG BERBEDA DAPAT DITEMUKAN DALAM SATU SEL
DENGAN FUNGSI YANG BERBEDA PULA.
 Jumlah residu as amino jumlah
rantai

Insulin 51 2
Haemoglobin 574 4
Lisosim 129 1
Ribonuklease 124 1
• MEMPUNYAI BERBAGAI PERANAN BIOLOGIS.

• PROTEIN DIOKSIDASI DAN DISINTESA SETIAP HARI

SECARA TERUS MENERUS PADA ORANG DEWASA
(DIPERBAHARUI)

• TURN OVER PROTEIN 400 GR/HR  75-80%

DIPAKAI KEMBALI UNTUK SINTESA PROTEIN.
• PROTEIN HARUS DIKOMSUMSI SETIAP HARI UNTUK MENUTUPI
KEHILANGAN SEWAKTU TURN OVER.
• NEGATIF NITROGEN BALANCE  PERTUMBUHAN ABNORMAL
• OVER  DISIMPAN DALAM BENTUK LEMAK (PEMBOROSAN)

NILAI GIZI PROTEIN:

-JUMLAH KOMSUMSI
-DAYA SERAP TUBUH
-KOMPOSISI ASAM AMINO
(ESENSIAL DAN NON ESENSIAL)

KEBUTUHAN PROTEIN DIPENGARUHI OLEH

BBRP SITUASI SEPERTI:
- MASA PERTUMBUHAN
- AKTIFITAS
- HAMIL DAN MENYUSUI,
- SAKIT,DLL
 FUNGSI BIOLOGI PROTEIN

FUNGSI BIOLOGI:

1. SEBAGAI ENZIM

* PROTEIN KHUSUS YG MEMPUNYAI AKTIVITAS

KATALISIS (BIOKATALISATOR)

* LEBIH DARI 2000 JENIS ENZIM SUDAH DIKETAHUI

DG FUNGSI YG KHAS.

EX : UREASE → UREA - AMONIAK + CO2

2. PROTEIN SIMPANAN

→PADA TANAMAN / TUMBUHAN

EX : PROTEIN : JAGUNG, GANDUM, BERAS, KACANG2AN,
Pada hewani  OVALBUMIN, KASEIN
3. PROTEIN TRANSPORT

→ MEMBAWA MOLEKUL / ION SPESIFIK MELALUI DARAH

DARI SATU ORGAN KE ORGAN LAIN.
EX : LIPOPROTEIN
HAEMAGLOBIN

4. PROTEIN KONTRAKTIL

→ PROTEIN YANG MEMBERIKAN KEMAMPUAN KEPADA SEL

DAN ORGANISME UNTUK BERKONTRAKSI, MENGUBAH
BENTUK / BERGERAK
EX : AKTIN DAN MIOSIN  KONTRAKSI OTOT/ KERANGKA
TUBULIN  PROTEIN PEMBENTUK MIKROTUBUL

5. PROTEIN PERTAHANAN

→ PROTEIN YANG BERFUNGSI UNTUK MEMPERTAHANKAN

ORGANISME DARI SERANGAN SPECIES LAIN ATAU LUKA

EX : FIBRINOGEN DAN TROMBIN, ANTIBODY, BISA ULAR

6. PROTEIN STRUKTURAL

→ MEMBANGUN STRUKTUR BIOLOGI, KEKUATAN , DAN

PROTEKSI

EX :PROTEIN SERABUT KOLAGEN TULANG RAWAN/URAT,

KULIT
ELASTIN PADA PERSENDIAN  DAPAT MEREGANG
KEDUA DIMENSI
KERATIN  PROTEIN STRUKTURAL PADA RAMBUT,
KUKU, BULU BURUNG
FIBROIN  SUTRA, JARING LABA-LABA

7. PROTEIN PENGATUR
MENGATUR AKTIVITAS SELULER ATAU FISIOLOGI

EX :HORMON INSULIN METABOLISME GULA

HORMON PARATIROID  MENGATUR TRANSPORTASI
Ca++, P.
 ASAM AMINO
1. MEMPUNYAI STRUTUR UMUM

COOH (karboksil)
l
(Amina) NH2 – C – H (hidrogen)
l
R

(Gugus samping)

R DIBEDAKAN :

- STRUKTUR
- KELARUTAN
- MUATAN LISTRIK
- UKURAN
2. MEMPUNYAI ATOM C ASIMETRIK KECUALI – GLISIN –

COOH COOH

NH2 – C – H H – C – NH2

CH3 CH3

L – ALA D – ALA

ISOMER OPTIK ( STEREO ISOMER )

- UMUMNYA ASAM AMINO YG ADA DI ALAM BENTUK L
- RASEMASI

3. ASAM AMINO LARUT DALAM AIR TETAPI TIDAK LARUT

DALAM PELARUT NON POLAR
4. DALAM LARUTAN DAPAT TERIONISASI
- SEBAGAI ASAM ( DONOR PROTON )
SENYAWA AMPOTER
- SEBAGAI BASA ( AKSEPTOR PROTON)

H H

R – C – COO - R – C – COO - + H+

NH3+ NH2

H H

R – C – COO - + H + R – C – COOH

NH3+ NH3+

SIFAT INI DAPAT BERFUNGSI UNTUK :

- MENENTUKAN ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN
- MEMISAH ASAM AMINO PENYUSUN PROTEIN
 PENGGOLONGAN ASAM AMINO BERDASARKAN
POLARITAS GUGUS R PADA PH 7

1. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R NON POLAR

Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp.

2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN

Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.

3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-)

Asp dan Glu

4. ASAM AMINO DENGAN R BERMUATAN (+)

Lys, Arg, His
 1. ASAM AMINO DG R NON POLAR
( Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp )
2. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R POLAR TIDAK BERMUATAN
(Gly, Ser,Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln)
3. ASAM AMINO DENGAN GUGUS R BERMUATAN NEGATIF (-)
(Asp dan Glu )
4. Asam amino dengan R bermuatan (+)
(Lys, Arg, His)
SIFAT ASAM BASA (MENGION) ASAM AMINO

Pk 2

pI

pK 1
BEBERAPA INFORMASI:
1. AS. AMINO ALANIN MEMPUNYAI 2 KUTUB YG DAPAT MENGION:
1. GUGUS KARBOKSIL PADA pH 2,34.
2. GUGUS AMINA PADA Ph 9,69.

2. ASAM AMINO MEMPUNYAI 2 DAERAH BERDAYA BUFFER YANG

BAIK YAITU PADA DAERAH YANG RELATIF DATAR PADA GRAFIK
(Ph 2 – 3 dan Ph 9 – 10) DAN MEMPUNYAI DAYA BUFFER
TERBURUK PADA Ph 6,02 (PI)

3. PADA pH 6,02 MUATAN AS. AMINO = 0 (ZWITTER ION/

MENGION SEMPURNA). PADA SAAT INI A. AMINO AKAN
MENGENDAP. pH INI DISEBUT pH ISOELEKTRIK (PI).

PI = (Pk1 + Pk2)/2

pH DIBAWAH PI -- MUATAN A.AMINO + (POSITIF)

pH DIATAS PI -- MUATAN A.AMINO - (NEGATIF)
pH = PI ------- MUATAN A. AMINO (0) (NETRAL)

4. AS. AMINO YG BERBEDA DAPAT DIPISAHKAN DARI YG LAIN

ATAS KECEPATAN MIGRASI MASING2 AS. AMINO JIKA MOLEKUL
INI DITEMPATKAN PD SUATU MEDAN LISTRIK PD PH TERTENTU.
HARGA PK BAGI GUGUS MENGION ASAM AMINO
A.AMINO pK1 pK2 pK 3
(COOH) ( NH3+) (R)

GLISIN 2,34 9,6

ALANIN 2,34 9,69
LEUSIN 2,36 9,6
SERIN 2,21 9,15 13,6 (OH)
THREONIN 2,33 10,43
GLUTAMIN 2,17 9,13
ASPARTAT 2,09 9,82 3,86 (COOH)
GLUTAMAT 2,19 9,67 4,25 (COOH)
HISTIDIN 1,82 9,17 6,0 (NH+)
SISTEIN 1,71 10,78 8,33 (SH)
TIROSIN 2,2 9,11 10.07 (OH)
LISIN 2,18 8,95 10,53 (NH3+)
ARGININ 2,17 9,04 12,48 (NH3+)

1. ELEKTROFORESIS KERTAS
METODA PEMISAHAN
2. KHROMATOGRAFI PENUKAR ION
ASAM AMINO 3. AMINO ACID ANALYZER
 BEBERAPA REAKSI SPESIFIK ASAM AMINO
1. REAKSI PEMBENTUKAN IKATAN PEPTIDA

R1 O H H H20

H 2N – C - C + N – C – COOH -------

H OH H R2
H2O

R1 O H

H 2N - C - C - N - C - COOH

H H R2

 dipeptida, tripeptida, tetrapeptida, pentapeptida, oligopeptida, polipeptida.

Contoh: pentapeptida
 2. REAKSI WARNA DENGAN NINHIDRIN
AS.AMINO DG NINHIDRIN BERLEBIHAN MEMBENTUK SENYAWA BERWARNA
UNGU/BIRU

O O
H
l C OH C OH
R – C – COOH + C - C
l C OH C
NH2 ll ll H
O O

ASM AMINO NINHIDRIN NINHIDRIN

TEREDUKSI

+ NH3+ + CO2 + R – COOH + NINHIDRIN -- PIGMEN

WARNA UNGU/
BIRU
Ciri khas reaksi ini mengeluarkan gas co2
 O O
ll ll
C C

C = N–C + 3H2O + H+

C C
ll l
O O -

Senyawa berwarna ungu/ biru

- MENENTUKAN / MENDETEKSI ASAM AMINO SECARA KUANTITATIF

- Dapat mendeteksi asam amino secara kolorimetrical
- Prolin dan Hidroksiprolin  kuning
- Asparagin  coklat
Contoh: tripeptida
H H

HOOC - CH – CH2 - CH2 - C - N - CH - C - N - CH2 - COOH

NH2 O CH2 O

SH

GLUTATION ( GLUTAMILSISTEINILGLISIN)

CONTOH LAINNYA:

INSULIN  2 RANTAI POLIPEPTIDA (51 RESIDU ASAM AMINO)

HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA (574 AS. AMINO)
GRAMISIDIN  10 RESIDU ASAM AMINO → ANTIBIOTIK

ENKIFALIN  10 RESIDU ASAM AMINO → OBAT BIUS (ANALGESIK)

Tyr – Gly – Gly - Phe – Met– Tyr – Gly – Gly– Phe – Leu

BRADIKININ  9 ASAM AMINO → PENGHAMBAT PEMBENGKAKAN JARINGAN

Arg– Pro – Pro- Gly – Phe – Ser – Pro – Phe - Arg

3. REAKSI PEMBENTUKAN SISTIN DARI 2 AS.AMINO
SISTEIN  IKATAN DISULFIDA

COOH COOH
l l
NH2 – C – CH2 – SH + SH – CH2 – C – NH2 ---
l l
H H

COOH COOH
l l
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2
l l
H H
IKATAN
DISULFIDA
 TEKNIK PEMISAHAN ASAM AMINO

1. ELEKTROFORESIS KERTAS

KERTAS FILTER YG DIBASAHI Spot mengandung campuran

BUFFER PADA pH tertentu asam amino

+ ANION o KATION -
------- -------
T1

........

T2
.. . .. . . SEMPROT DG
NINHIDRIN
COCOKKAN DG MARKER
2. CHROMATOGRAPHY
PENUKAR ION
 PENGGOLONGAN PROTEIN BERDASARKAN
BENTUK/STRUKTUR DAN SIFAT FISIK TERTENTU

1. PROTEIN GLOBULAR
2. PROTEIN SERABUT
1. ALPHA HELIKS
2. TRIPLE HELIKS
3. BETA PLEATED SHEET
1. BETA PLEATED SHEET PARALEL
2. BETA PLEATED SHEET ANTI PARALEL
 PROTEIN GLOBULAR

 PROTEIN YANG DITANDAI DG RANTAI POLIPEPTIDA YG

BERLIPAT DAN MELINGKAR MEMBENTUK GLOBULAR PADAT
DAN KOMPAK.

TERMINAL
O R2
AMINO
NH3+ C C NH3+ COOH TERMINAL
KARBOKSIL

C NH3+ C C
R1 O R3 Dst, dst

S -S
S-S
 PROTEIN GLOBULAR

 SIFAT:
1. MEMPUNYAI KELARUTAN YANG TINGGI DALAM AIR
2. BANYAK DISUSUN OLEH ASAM AMINO POLAR
(HIDROFILIK)
3. JIKA ADA ASAM AMINO HIDROFOBIK TERSEMBUNYI
DIBAHAGIAN DALAM.
4. BANYAK MENGANDUNG PROLIN  PEMBENKOKAN.
5. ASAM AMINO Ser, Thr, DAN Asn JUGA MENYEBABKAN
PEMBENGKOKAN
6. MEMPUNYAI FUNGSI SEPERTI: ENZIM, PROTEIN
SIMPANAN, HORMON, ANTIBODI TRANSPORT.

CONTOH :
* HAEMOGLOBIN  4 RANTAI POLIPEPTIDA DG 574 ASAM
AMINO (ALPHA 1 DAN 2 = 141 AA, BETA 1 DAN 2 = 146
AA).
* INSULIN (2 RANTAI DG 51 ASAM AMINO)
* ADENILAT KINASE  3 RANTAI
 Haemoglobin
Alpha2
Alpha1 ( 141 as. amino)
(141 as.amino)

Beta 2 (146 as.amino)

Beta 1 (146
as.amino

Ilustrasi 4 rantai polipeptida haemoglobin

A (21 AS.AMINO) B (30 as.amino)

S S-S
S
S S-S
S

ILUSTRASI LIPATAN 2 RANTAI

POLIPEPTIDA INSULIN
 PROTEIN SERABUT

PROTEIN YANG RANTAI POLIPEPTIDANYA MEMANJANG

MEMBENTUK SEPERTI SERAT DAN SALING MELILIT PADA
SATU SUMBU.

SIFAT SANGAT TIDAK LARUT DALAM AIR SEHINGGA

ASAM AMINO PENYUSUNNYA LEBIH BANYAK DARI
GOLONGAN ASAM AMINO HIDROFOBIK.

 FUNGSI:
1. PROTEIN STRUKTURAL
2. PROTEIN PERLINDUNGAN LUAR
3. PROTEIN KONTRAKTIL

ADA 3 JENIS:
1. ALPHA HELIKS  ALPHA KERATIN (BULU BINATANG,
KUKU, WOOL, SAYAP, SISIK, TANDUK, KULIT PENYU)

1. TRIPLE HELIKS  KOLAGEN (TULANG, TUL RAWAN,

KULIT, URAT)

1. BETA PLEETED SHEET PARALEL  KERATIN

BETA PLEETED SHEET ANTIPARALEL  FIBROIN
a. Alpha heliks

b. Alpha heliks

c. Triple heliks
 BETA PLEETED
SHEET PRALEL

BETA PLEETED
SHEET ANTIPARALEL
 IKATAN KOVALEN DAN NON KOVALEN YANG
MEMPERTAHANKAN STRUKTUR PROTEIN

IKATAN KOVALEN: IKATAN NONKOVALEN

1. IKATAN PEPTIDA 1. IKATAN HIDROGEN

2. IKATAN DISULFIDA 2. IKATAN HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK

R1 O H

H2N - C - C - N - C - COOH IKATAN PEPTIDA

H H R2

COOH COOH
l l
NH2 – C – CH2 – S - S – CH2 – C – NH2 IKATAN DISULFIDA
l l
H H
 IKATAN NONKOVALEN

1. IKATAN HIDROGEN
2. IKATAN HIDROFOBIK/INTERAKSI HIDROFOBIK
3. IKATAN ELEKTROSTATIK

 IKATAN HIDROGEN TERJADI ANTARA RESIDU GUGUS R PADA

SIMPUL YANG BERDEKATAN DIDALAM RANTAI ATAU ANTAR RANTAI.

RANTAI 1

RANTAI 2

RANTAI 3
 IKATAN HIDROFOBIK  TERJADI
ANTARA RESIDU GUGUS R DARI 2
ASAM AMINO YANG SAMA-SAMA
HIDROFOBIK

 IKATAN ELEKTROSTATIK  TERJADI

ANTARA GUGUS RDARI ASAM AMINO
YANG MUATANNYA BERLAWANAN.
 DENATURASI PROTEIN

IKATAN-IKATAN NONKOVALEN YG MEMPERTAHANKAN STRUKTUR

PROTEIN DAPAT DIRUSAK OLEH BERBAGAI MANIPULASI
SEHINGGA PROTEIN AKAN KEHILANGAN AKTIFITAS BIOLOGISNYA
 DENATURASI PROTEIN

FISIK  SUATU PEROBAHAN KONFORMASI RANTAI POLIPEPTIDA

YANG TIDAK MEMPENGARUHI STRUKTUR PRIMER.

HAL-HAL YG DAPAT MENYEBABKAN TERJADINYA DENATURASI:

 PANAS 50 -60
 ASAM BASA KUAT
 PELARUT ORGANIK (ALKOHOL, ASETON DLL)
 PENGGUNCANGAN YANG INTENSIF
 DETERGEN, UREA DLL
DENATURASI

RENATURASI
 HIDROLISIS PROTEIN

HIDROLISIS PROTEIN BERGUNA UNTUK:

1. MEMUTUS IKATAN KOVALEN PD POLIPEPTIDA
2. MEMISAHKAN ASAM AMINO YG ADA PADA RANTAI POLIPEPTIDA.

ADA 3 CARA UNTUK MENGHIDROLISIS PROTEIN:

1. HIDROLISIS DG ASAM.
 6 N HCl, PADA SUHU 110oC SELAMA 20 – 70 JAM, PADA
TABUNG REAKSI YG TERTUTUP RAPI SEHINGGA TDK ADA KONTAK
DG OKSIGEN.  TERJADI PEMUTUSAN SEMUA IKATAN PEPTIDA,
TETAPI BBRP ASAM AMINO MENGALAMI DEAMINASI (Trp, Ser,
Tre, Asp, Glu).

2. HIDROLISIS DG BASA
 2 – 4 N NaOH, SUHU 100oC, SELAMA 4 – 8 JAM.
 UNTUK MENDAPATKAN Trp YG RUSAK PADA HIDROLISIS
ASAM.
3. HIDROLISIS DG ENZIM

 TIDAK MEMUTUSKAN SEMUA IKATAN

PEPTIDA PADA RANTAI POLIPEPTIDA KARENA
ENZIM HANYA MEMUTUS PADA ASAM AMINO
TERTENTU.

TRIPSIN  Lys, Arg

KHEMOTRIPSIN  Phe, Trp, Tyr
SIANOGEN BROMIDA  Met
THERMOLISIN  SEBELUM Ala
PEPSIN  Phe, Trp, Tyr
4. MEMUTUS IKATAN DISULFIDA MENGGUNAKAN SENYAWA:

1. MERKAPTOETANOL
2. ASAM PERFORMAT
3. DITIOREITOL (DTT)

DTT (DITIOREITOL)
HS-CH2-CHOH-CHOH-CH2SH

ATAU
ASAM PERFORMAT MERKAPTOETANOL
(HCOO-OH) (HS-CH2-CH2-OH)
 ENZIM (BIOKATALISATOR)
BEBERAPA SIFAT KHAS ENZIM:

1. ENZIM MEMPUNYAI TENAGA KATALITIK YG TINGGI

(jauh lebih tinggi dari tenaga katalisator sintetik)
SEHINGGA DAPAT MEMEPERCEPAT LAJU REAKSI.

2. ENZIM MEMPUNYAI SPESIFISITAS YG TINGGI

TERHADAP SUBSTRATNYA, ( seringkali tiap enzim hanya
mengkatalisis sejumlah kecil reaksi atau kadang kala
hanya satu)

3. MEMPERCEPAT REAKSI TANPA MENGHASILKAN PRODUK

SAMPINGAN.

4. DAPAT BEKERJA PADA SUHU DAN PH NORMAL.

5. BEKERJA TERKOORDINIR DG BAIK DAN
MEMPUNYAI HUBUNGAN YG SANGAT
TERATUR DG AKTIFITAS METABOLIK YG
BERBEDA SEHINGGA TERJADI
KEHARMONISAN UNTUK MENUNJANG
KEHIDUPAN.( bbrp penyakit kemungkinan
disebabkan karena kekurangan atau
kehilangan satu enzim, atau aktifitas
enzimnya berlebihan)

6. TIDAK MEROBAH TITIK KESEIMBANGAN

REAKSI YG DIKATALISIR DAN JUGA TIDAK
HABIS TERPAKAI ( enzim yg telah bebas
dapat bekerja kembali).
 KLASIFIKASI ENZIM
GRUP I. OKSIDOREDUKTASE  ENZIM YANG BEKERJA
MENGKATALISIS OKSIDASI REDUKSI ANTARA
DUA SUBSTART.

A (red) +B (ok) - A (ok) +B (red)

Ex: Alkoholdehidrogenase

C2H5OH + NAD+  CH3 CHO + NADH + H+

H H
H–C-H H-C-H
+ NAD+ + NADH + H+
H - C – OH H-C =O
H

etanol Asetaldehid
 GRUP 2. TRANSFERASE  ENZIM YANG BEKERJA UNTUK
MENGKATALISA PEMINDAHAN ELEKTRON, ATOM
ATAU GUGUS FUNGSIONAL (KARBON,
ALDEHID,KETON, ASIL, ALKIL,P, S ) DLL.

CTH : HEKSOKINASE
 ATP + D–HEKSOSA  ADP + D-HEKSOSA 6 P

C=O
C=O
H - C – OH
H - C – OH
HO – C - OH
ATP + HO – C - OH ADP + H – C - OH
H – C - OH
H – C - OH
H – C - OH
CH2OP
CH2OH
3 . HIDROLASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
REAKSI HIDROLISIS PADA IKATAN
ESTER,ETER,GLIKOSID, PEPTIDA, C-N,
C-C, P-N, ASAM ANHIDRAT, HALIDA)

CTH: LIPASE  TAG + H2O  GLISEROL + 3 AS. LEMAK

O
C–O–C
R1
O H
R1COOH
+ H2O H - C – OH
C–O–C +
R2COOH
R2 H - C – OH
R3COOH
O H - C – OH

C–O–C H

R3
4. LIASE  ENZIM YANG BEKERJA MENGKATALISIS
PENAMBAHAN ATAU PEMBUANGAN GUGUS
DARI SUBSTRAT DAN MENINGGALKAN IKATAN
RANGKAP

 FUMARASE (MALATHIDROLIASE)

 L- MALAT  FUMARAT + H2O

COOH H COOH
HO – C – H C
H–C–H C + H2O
COOH HOOC H

L- MALAT FUMARAT
5. ISOMERASE  SEMUA ENZIM YANG MENGKATALISIS
KONVERSI
ISOMER OPTIK,GEOMETRIK

 TRIOSA FOSFAT ISOMERASE

 SEMUA ENZIM YANG DAPAT MEROBAH SIS-TRANS
 FOSFOGLUKOISOMERASE
D-Glukosa 6 fosfat  D- Fruktosa 6 fosfat

H
CH2OH
C=O
C=O
H – C – OH
HO – C – H
HO – C – H
H – C – OH
H – C – OH
H – C – OH
H – C – OH
CH2 – O – PO3
CH2 – O – PO3
 6. LIGASE ENZIM YANG MENGKATALISIS
PENGGABUNGAN DUA SENYAWA
DIIKUTI PEMECAHAN IKATAN
PIROFOSPAT PADA ATP.

Glutamin sintetase

L Glu + NH4+ + ATP  L-Gln + ADP + PPi

COOH
COOH
H2N – C – H
H2N – C – H
+ NH4+ + ATP CH2 + ADP
CH2
CH2
CH2
C=o
COOH
NH2

L - Glu L- Gln
 ENZIM MEMPERCEPAT LAJU REAKSI DENGAN
CARAMENURUNKAN “ENERGI AKTIFASI”

 ENERGI AKTIFASI ADALAH JUMLAH ENERGI DALAM KALORI

YANG DIPERLUKAN UNTUK MEMBAWA SEMUA MOLEKUL PADA 1
MOL SENYAWA PADA SUHU TERTENTU MENUJU TINGKAT
TRANSISI PADA PUNCAK BATAS ENERGI. PADA SAAT INI
TERDAPAT PELUANG YANG SAMA BAGI MOLEKUL2 UNTUK
MENGALAMI REAKSI MEMBENTUK PRODUK (P) ATAU KEMBALI
MENUJU KUMPULAN MOLEKUL (S)

 KECEPATAN SETIAP REAKSI KIMIA TERGANTUNG

KONSENTRASI SENYAWA PADA KEADAAN TRANSISI.
 KECEPATAN REAKSI KIMIA AKAN SEMAKIN TINGGI JIKA
SEMAKIN BANYAK MOLEKUL A BERADA PADA KEADAAN
TRANSISI

 2 CARA UNTUK MENINGKATKAN KECEPATAN REAKSI

1. DENGAN PEMANASAN
2. DENGAN KATALISATOR
 C=O
H - C – OH
HO – C - OH
H – C - OH
H – C - OH
CH2OH
 TEMPAT KATALITIK (CATALITIC SITE)

 EMIL FISCHER : UKURAN ENZIM JAUH LEBIH BESAR

DIBANDING DENGAN UKURAN SUBSTRAT YANG
AKAN DIKATALISIS.

 PENURUNAN ENERGI AKTIFASI OLEH ENZIM

DIYAKINI KARENA ADANYA MODEL 3 DIMENSI
ENZIM, YAKNI BAHWA BAGIAN PROTEIN YANG
BEREAKSI DENGAN SUBSTRAT ADALAH JAUH LEBIH
BESAR BAGIAN INI DISEBUT SEBAGAI ACTIVE SITE.
DAERAH ACTIVE SITE HANYA SEBAGIAN KECIL DARI
PROTEIN ENZIM, NAMUN SEMUA RESIDU ASAM AMINO
LAINNYA SEBAGAI PENYUSUN PROTEIN ENZIM AKAN
MEMPUNYAI PERANAN DALAM MENGKATALISIS REAKSI.
 ADA 2 TEORI UNTUK MENGGAMBARKAN PENGIKATAN
SUBSTRAT OLEH ENZIM PADA DAERAH ACTIVE SITE.

1. LOCK & KEY HYPOTHESIS OLEH EMIL FISHER

 DISINI DIYAKINI AKTIVE SITE MEMPUNYAI BENTUK YANG
SAMA DENGAN SUBSTRAT

KOMPLEK
+
ENZIM-SUBSTRAT

ENZIM SUBSTRAT

PRODUK
ENZIM
2. INDUCED – FIT HYPOTESIS OLEH KOSHLAND

 LEBIH FLEKSIBEL KARENA DAERAH AKTIVE SITE AKAN

MENYESUAIKAN DIRI DENGAN BENTUK SUBSTRAT.

KOMPLEK

+ ENZIM-SUBSTRAT

ENZIM substrat

PRODUK ENZIM
BEBERAPA ENZIM HANYA TERDIRI DARI POLIPEPTIDA (TIDAK
MENGANDUNG SENYAWA LAIN SELAIN RESIDU ASM AMINO)
 RIBONUKLEASE PANKREAS

ENZIM LAIN MEMERLUKAN SENYAWA LAIN UNTUK AKTIFITASNYA

KOMPONEN INI DISEBUT KOFAKTOR

1. MOLEKUL ANORGANIK SEPERTI :

2. MOLEKUL ORGANIK KOMPLEKS DISEBUT (KOENZIM)
EX :
THIAMIN (B1)
RIBOFLAVIN (B2)
VIT B12
PYRIDOXIN (B6)
NIACIN (NAD)
PANTOTHENIC ACID (KOENZYM –A)(CO.A),
BIOTIN,
FOLATE
NAD.
 KOFAKTOR  DIPERLUKAN HANYA SEDIKIT TETAPI
HARUS ADA.

 BEBERAPA ENZIM MEMERLUKAN KOFAKTOR (ION LOGAM &

KOENZIM) SECARA BERSAMAAN (KEDUANYA)

 BEBERAPA ENZIM HANYA PERLU SALAH SATU ION LOGAM

ATAU KOENZIM.

 KOFAKTOR KADANG2 HANYA TERIKAT SECARA LEMAH

PADA ENZIM (SEMENTARA)

 KOFAKTOR KADANG2 TERIKAT SECARA KUAT PADA ENZIM

GUGUS PROSTETIK

 HOLOENZIM  PROTEIN + GUGUS PROSTETIK

 APOENZIM  BAHAGIAN PROTEIN ENZIM

KECEPATAN REAKSI ENZIM
TERGANTUNG KEPADA
1. KONSENTRASI SUBSTRAT.

2. SUHU
 37, 45, >55
STABIL SUHU TINGGI
STABIL SUHU RENDAH

3. Ph
 MASING2 ENZIM PUNYA Ph OPTIMUM YG
KHAS
7-9

4. INHIBITOR (PENGHAMBAT KERJA ENZIM)

 REAKSI ENZIMATIS
k1 k3
E + S <-------> ES ------> E + P
k2

v = k3 [ES] 1)
[E][S]
KM = ----------- 2) Tetapan mechaelis-Menten

[ES]
 k1 k3
E + S <-------> ES ------> E + P
k2

 V maks = k3 [Eo] 3)

 [Eo] = [E] + [ES]

 [ES] = [Eo] – [E] 4)
 4) -> 2)
[Eo][S]
 [ES] = -------------- 5)
KM + [S]
 k1 k3
E + S <-------> ES ------> E + P
k2

5) -> 1)

Vmaks . [S]
v = ------------------ -------------->
Pers. M-M
KM + [S]

KM dan Vmaks ---> spesifik untuk setiap enzim.

1. KONSENTRASI
SUBSTRAT
MICHAELIS-MENTEN EQUATION

Vo = kecepatan awal pada

konsentrasi substrat [S]
V max = Kecepatan maksimum
Km = Tetapan Michaelis-Menten
enzim bagi sustrat tertentu
 Lima campuran reaksi yang mempunyai konsentrasi enzim yang
sama pada setiap ekperimen ditambahkan pada substrat yang
berbeda konsentrasinya dan kecepatan awal dari tiap2 reaksi
diukur seperti pada tabel.
[S] (mol/L) v (umol/min)
5,0x10-4 1,25
2,5x10-4 0,87
1,7x10-4 0,67
1,2x10-4 0,54
1,0x10-4 0,45

Gunakan pendekatan dengan grafik dan Tentukan:

Harga Vmaks, KM
2. pH MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI
Masing-masing enzim mempunyai pH optimum yang khas
contoh:
PENGHAMBAT KERJA ENZIM (INHIBITOR)

1. INHIBITOR KOMPETITIF  SUBSTRAT MEMPUNYAI STRUKTUR

YG ANALOG DG INHIBITOR  ENZ-I

PENCEGAHAN  MENINGKATKAN KONSENTRASI SUBSTRAT

E + P

TIDAK
TERBENTUK
PRODUK
2. INHIBITOR NON KOMPETITIF
- BERIKATAN DG ENZIM PADA SISI LAIN DARI
ACTIVE SITE SHGG MEROBAH KONFORMASI ENZIM
 ENZIM MENJADI INAKTIF

TIDAK
E+S E-S + I E-S-I
TERBENTUK
PRODUK
 REAKSI INHIBISI

 Dalam kenyataan bahwa reaksi

enzimatis dapat dihambat lajunya yaitu
dengan hadirnya suatu inhibitor.
 Inhibitor akan menghalangi
terbentuknya kompleks enzim-substrat
(ES*) sehingga produk (P) tidak
terbentuk.
 Inhibitor juga dapat mengganggu
kompleks ES* yang terbentuk sehingga
produk tidak terealisasi.
 Berdasar jenis penghambatannya,
reaksi inhibisi dapat dikatagorikan
menjadi 3 macam yaitu:
• Reaksi inhibisi kompetitif,
• inhibisi non-kompetitif dan
• inhibisi an-kompetitif.
 ENZIM PENGATUR/ENZIM ALOSTERIK
SISTIM MULTI ENZIM - BEBERAPA ENZIM YANG BEKERJA
SECARA BERSAMA-SAMA DALAM SEL - PRODUK
ENZIM PERTAMA MENJADI SUBSTRAT BAGI ENZIM KE
DUA, PRODUK ENZIM KEDUA MENJADI SUBSTRAT
BAGI ENZIM KE TIGA DST.

A ----- B ----- C ----- D ----- E ----- P

Enz 1 Enz 2 Enz 3 Enz 4 Enz 5

ENZIM ALOSTERIK MODULATOR

SIFAT ENZIM ALOSTERIK:

1. JAUH LEBIH BESAR DARI ENZIM BIASA ( MEMPUNYAI
2 ATAU LEBIH RANTAI POLIPEPTIDA)
2. MEMPUNYAI SISI PENGATUR YG BERIKATAN DG
MODULATOR SECARA NON KOVALEN