OKSIDASI BIOLOGI

 DEFINISI :
DEHIDROGENASI SUBSTRAT YANG DIIKUTI OLEH
PENGANGKUTANNYA KE ASEPTOR TERAKHIR (OKSIGEN)
MELALUI SISTEM SITOKROM DAN ENZIM WARBURG/SITROM
OKSIDASE

 SKEMA :

SUBSTRAT NIKOTINAMIDA (DH) FLAVOPROTEIN

SITOKROM OKSIGEN
 KESEIMBANGAN OKSIDASI – REDUKSI/
POTENSIAL REDUKSI (Eδ)

 PERTUKARAN ENERGI BEBAS ≈ KECENDERUNGAN

REAKTAN MELEPAS / MENGIKAT ELEKTRON

 POTENSIAL REDOKS SUATU SISTEM (Eδ) DENGAN

ELEKTRODA HIDROGEN PADA pH = 0 dinyatakan Eδ = 0,0
volt

 PADA SISTEM BIOLOGI, PADA pH = 7,0 ADALAH –0,42

volt
 BEBERAPA POTENSIAL REDOKS DARI SISTEM
OKSIDASI PADA MAMALIA

Sistem E0’ volt

Oksigen / air + 0,82
Sitokrom a ; Fe3+/Fe2+ + 0,29
Sitokrom c ; Fe3+/Fe2+ + 0,22
Ubikuinon ; Oks/Red + 0,10
Sitokrom b ; Fe3+/Fe2+ + 0,08
Fumarat / suksinat + 0,03
Flavoprotein-Old Yellow enzyme ; Oks/red - 0,12
Oksaloasetat / malat - 0,17
Piruvat / laktat - 0,19
Asetoasetat / β-hidroksibutirat - 0,27
Lipoat ; oks / red - 0,29
NAD+ / NADH - 0,32
H+ / H2 - 0,42
Suksinat / α-ketoglutarat - 0,67
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS
 OKSIDOREDUKTASE

 DIBAGI DALAM 5 GOLONGAN :

1. OKSIDASE

2. AEROBIK DEHIDROGENASE

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE

4. HIDROPEROKSIDASE

5. OKSIGENASE
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

1. OKSIDASE
 MENGKATALISIS PELEPASAN EKUIVALEN PEREDUKSI [H+] DARI
SUBSTRAT

 AKSEPTOR [H+] : OKSIGEN

 MENGANDUNG Cu

 HASIL REAKSI H2O2 ,KECUALI URIKASE & MONAMIN OKSIDASE

 REAKSI :
AH2 ½ O2
red
oksidase

A H2 O
oks
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

1. OKSIDASE
 ANGGOTA OKSIDASE
 FENOLASE
MENGANDUNG TEMBAGA MONO - / O – DIFENOL O – QUINON

 LAKTASE
• MENGANDUNG TEMBAGA
• MENGKATALISIS PERUBAHAN P – HIDROQUINON
P – QUINON

 ASKORBATE OKSIDASE

 URIKASE, (ASAM URAT ALANTOIN)

 MONOAMIN OKSIDASE
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH)

 FLAVOPROTEIN
 MENGANDUNG FMN / FAD
 METALOFLAVOPROTEIN (MENGANDUNG LOGAM)
 ANGGOTA
 ASAM AMINO – D DEHIDROGENASE
─ BERIKATAN DENGAN FAD
 ASAM AMINO – L DEHIDROGENASE
─ BERIKATAN DENGAN FMN
 XANTIN OKSIDASE, MENGUBAH BASA PURIN ASAM URAT
 ALDEHIDA DEHIDROGENASE
 GLUKOSA OKSIDASE
─ ENZIM FAD PADA JAMUR
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH)

 AKSEPTOR HIDROGEN : OKSIGEN,

 HASIL REAKSI : H2O2

 REAKSI :

AH2 O2
red
Aerobik DH

A H2 O2
oks
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

2. AEROBIK DEHIDROGENASE (DH)

 AKSEPTOR HIDROGEN : ZAT BUATAN, METILEN
BLUE (MB)

 HASIL REAKSI : H2O2

 GAMBAR :
AH2 MB H2 O2
red
Aerobik DH

A MB.H2 O2
oks
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
 AKSEPTOR HIDROGEN : BUKAN OKSIGEN
 FUNGSI UTAMA
a. TRANSFER [H+] DARI SATU SUBSTRAT KE
SUBSTRAT LAIN DALAM REAKSI COUPLE REDOKS
REAKSI :

AH2 CARRIER BH2

red oks red
DH untuk A DH untuk B
A CARRIER.H2 B
oks red oks
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
b. SEBAGAI KOMPONEN R.R. UNTUK TRANSPOR
ELEKTRON DARI SUBSTRAT KE OKSIGEN
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
 ANGGOTA :
A. TERGANTUNG PADA KOENZIM NIKOTINAMIDA
• KOENZIM DIREDUKSI DAN DIOKSIDASI LAGI OLEH AKSEPTOR
YANG SESUAI.
• NIKOTINAMIDA BERASAL DARI NIASIN (NAD+ / NADP+ )
• NAD :
MENGKATALISIS REAKSI REDOKS PADA JALAN METABOLISME
OKSIDATIF (GLIKOLISIS, TCA CYCLE DAN R.R
.MITOKONDRIA)
• NADP :
MENGKATALISIS PROSES SINTESIS, REDUKTIF (SINTESIS
ASAM LEMAK, STEROID EKSTRA MITOKONDRIA)
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
• MEKANISME OKSIDASI KOENZIM NIKOTINAMIDA
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
B. TERGANTUNG PADA RIBOFLAVIN
• IKATAN DENGAN APOENZ > KUAT DARIPADA NIKOTINAMIDA.
• SEBAGAI CARRIER [H+] DARI LIPOAT TEREDUKSI KE NAD+
• SEBAGAI ELEKTRON TRANSFER FLAVOPROTEIN ANTARA
ASIL – KoA DH KE R.R.
• GAMBAR :

Reduksi cincin isoaloksazin nukleotida flavin

 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

3. ANAEROBIK DEHIDROGENASE
C. SITOKROM
•HEMOPROTEIN BESI YANG DAPAT BERUBAH UBAH SELAMA
REDOKS (Fe2+ / Fe3+)

•SEBAGAI CARRIER ELEKTRON DARI FLAVOPROTEIN KE

SITOKROM OKSIDASE

•JENIS : Sit. b, c1, c, a dan a3

•SEMUA SITOKROM TERMASUK ANAEROBIK DH, KECUALI SIT.

OKSIDASE
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

4. HIDROPEROKSIDASE
A. PEROKSIDASE
• GUGUS PROSTETIK : PROTOHEM

• BERIKATAN LEMAH DENGAN APOPROTEIN

• FUNGSI : MEREDUKSI H2O2

• AKSEPTOR ELEKTRONNYA :
 ASKORBAT, QUINON DAN Sit.c

• REAKSI :

H2O2 + AH2 PEROKSIDASE

2H2O + A
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

4. HIDROPEROKSIDASE
B. KATALASE
•MENDEGRADASI H2O2 YANG DIBENTUK OLEH AEROBIK DH.

•BERPERAN PADA REAKSI OKSIDATIF.

•REAKSI :
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
 MENGKATALISIS PENGGABUNGAN OKSIGEN KE DALAM
SUBSTRAT

 LANGKAH – LANGKAH :
1. ENZIM BERIKATAN DENGAN OKSIGEN
2. IKATAN OKSIGEN DIREDUKSI

 ADA 2 SUB GOLONGAN OKSIGENASE

a. DIOKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
a. DIOKSIGENASE (Oksigen transferase, true oksygenase)
• MENGKATALISIS PENGGABUNGAN DUA ATOM OKSIGEN KE
DALAM SUBSTRAT
• REAKSI :
A + O2 AO2
• CONTOH :
 HOMOGENTISAT DIOKSIGENASE
 3-HIDROKSI ANTRANILAT DIOKSIGENASE
 L-TRIPTOFAN DIOKSIGENASE (HATI)
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE (mixed function oxidases, hidroksilase).
• MENGKATALISIS PENGGABUNGAN HANYA SATU 1 ATOM
DARI MOL. OKSIGEN KE SUBSTRAT.

• OKSIGEN LAINNYA DENGAN DONOR ELEKTRON TAMBAHAN

DIREDUKSI MENJADI H2O.

• REAKSI :

AH + O2 + yH2 A.OH + H2O + y

 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
b. MONO OKSIGENASE (mixed function oxidases, hidroksilase).
• DIBAGI SUB GOLONGAN OKSIGENASE BERDASARKAN JENIS
KO-SUBSTRAT DONOR ELEKTRON YANG BERPERAN.
→ ENZIM YANG BERPERAN DALAM SINTESIS ATAU TRANSFORMASI
STEROIDA YAITU MONOOKSIDASE DENGAN KOENZIM NADPH (PADA
RETIKULUM ENDOPLASMA (MIKROSOM) HATI DAN KELENJAR
ADRENAL.)

• ENZIM – ENZIM YANG BERPERAN DALAM METABOLISME

OBAT – OBATAN SECARA HIDROKSILASI BERSAMA Sit. P.450
DAN Sit b5.
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
 METABOLISME OBAT – OBATAN
 KATALISATOR
ENZIM NADPH – Sit. P.450 REDUKTASE, HIDROKSILASE
Sit. P.450 dan Sit. B5

 JENIS OBAT :
BENZPIREN, AMINOPIRIN, ANILIN, MORFIN DAN BENZFETAMIN.

 REAKSI KESELURUHAN :
OBAT-H + O2 + 2 Fe2+ (P.450) + 2H+ Hidroksilase
OBAT-OH + H2O +
2Fe3+ (P.450)
 ENZIM DAN KOENZIM DALAM REDOKS

5. OKSIGENASE
 TAHAP – TAHAP REAKSI SIKLUS Sit. P.450 HIDROKSILASE
PADA MIKROSOM
 RANTAI PERNAFASAN
 DEF :
RANGKAIAN ENZIM DAN SITOKROM MEMBAWA [H+] DARI
SUBSTRAT KE AKSEPTOR TERAKHIR (OKSIGEN).

 LETAK : MITOKONDRIA

 TEMPAT BERLANGSUNGNYA :
 TRANSPOR EKUIVALEN PEREDUKSI DARI ENZIM – ENZIM β-
OKSIDASI DAN TCA CYCLE.

 FOSFORILASI OKSIDATIF.
 RANTAI PERNAFASAN
 HUBUNGAN TRANSPOR ELEKTRON PADA RANTAI
PERNAFASAN DENGAN β – OKSIDASI ASAM LEMAK TCA CYCLE
DAN SUMBER-SUMBER EKSTRAMITOKONDRIA.

MITOKONDRIA

Β-OKSIDASI SIKLUS
ASAM LEMAK KREBS

RANTAI
PERNAPASAN
KH NAD FAD
PIRUVAT SITOKROM O2
DH DH

SUMBER EKSTRA MITOKONDRIA

 RANTAI PERNAFASAN
 PENYELENGGARAAN RANTAI RESPIRASI DALAM
MITOKONDRIA

• ELEKTRON ATAU EKUIVALEN PEREDUKSI, MENGALIR DARI

UNSUR YANG LEBIH ELEKTRON NEGATIF KE OKSIGEN YANG
LEBIH ELEKTRON POSITIF MELALUI RANTAI SECARA
SELANGKAH DEMI SELANGKAH.

• RANTAI PERNAFASAN UTAMA BERJALAN DARI SISTEM DH YANG

TERIKAT PADA NAD MELALUI FLAVOPROTEIN DAN SITOKROM
KE OKSIGEN.
AH2 NAD+ FpH2 2 Fe3+ HO 2
SUBSTRAT FLAVO-
SITOKROM
PROTEIN
A NADH Fp 2 Fe2+ ½ O2

H+ H+ 2H+ 2H+
 RANTAI PERNAFASAN
 PENYELENGGARAAN RR DALAM MITOKONDRIA
• TIDAK SEMUA SUBSTRAT DIHUBUNGKAN DENGAN R.R.
MELALUI NAD, TERGANTUNG POTENSIAL REDOKSNYA.
•PROLIN
•KOLIN
•GLUTAMAT
•SUKSINAT
•MALAT
•PIRUVAT •ISOSITRAT FAD

AT AT AT
LIPOAT NAD FMN P Q Sit b P c1 c a P aa3 O2

α-KETOGLUTARAT FAD FAD

•ASIL-KoA
GLISEROL 3-P
•SARKOSIN
•DIMETIL GLISIN
 RANTAI PERNAFASAN
 PERANAN RR DALAM PENANGKAPAN ENERGI
 ADP DIGAMBARKAN SEBAGAI MOLEKUL YANG MENANGKAP
SEBAGIAN ENERGI BEBAS HASIL KATABOLISME MENJADI ATP.

 PADA FOSFORILASI TINGKAT SUBSTRAT (GLIKOLISIS DAN TCA-

CYCLE), ATP YG DIHASILKAN ADALAH KECIL, KARENA
OKSIDASINYA TIDAK MELALUI DEHIDROGENASE.

 OKSIDASI SUBSTRAT MELALUI DEHIDROGENASI YANG BERIKATAN

DENGAN :
 NAD+ MENGHASILKAN 3 MOL ATP
 FAD MENGHASILKAN 2 MOL ATP

 REAKSI YANG MELALUI NAD+/FAD DEHIDROGENASE DIKENAL

SEBAGAI FOSFORILASI OKSIDATIF TINGKAT RANTAI RESPIRASI.
 RANTAI PERNAFASAN
 TEMPAT-TEMPAT FOSFORILASI PADA RANTAI
RESPIRASI
 KECEPATAN RESPIRASI MITOKONDRIA DAPAT DIATUR OLEH
KONSENTRASI ADP KARENA :
• OKSIDASI DAN FOSFORILASI SALING BERIKATAN ERAT.
• ADP MERUPAKAN KOMPONEN PENTING PADA PROSES FOSFORILASI.

 JIKA ADP KURANG, SUBSTRAT BERLEBIH, DAPAT DITEMUKAN 3

TEMPAT CROSSOVER / FOSFORILASI.

SUKSINAT

Fp
ATP ATP ATP

Substrat NAD Fp Q Sit b Sit c1 Sit c Sit a Sit a3 O2

ADP +Pi ADP +Pi ADP +Pi

TEMPAT I TEMPAT II TEMPAT III
 RANTAI PERNAFASAN
 PENGATURAN PERNAFASAN
CHANCE DAN WILLIAMS MENYATAKAN ADA 5 KEADAAN YANG DAPAT
MENGATUR KECEPATAN PERNAFASAN DALAM MITOKONDRIA
ISTIRAHAT

Keadaan yg membatasi kecepatan pernafasan

Tingkat 1 Hanya penyediaan ADP dan substrat

Tingkat 2 Hanya penyediaan substrat

Tingkat 3 Kemampuan rantai pernafasan bila semua substrat dan

komponen terdapat dalam jumlah cukup

Tingkat 4 Hanya penyediaan ADP

Tingkat 5 Hanya penyediaan oksigen

 RANTAI PERNAFASAN
 PERANAN ADP PADA PENGATURAN PERNAFASAN
• SEBAGIAN BESAR SEL, DALAM KEADAAN ISTIRAHAT
(KEADAAN 4), PERNAFASAN DIATUR OLEH ADP.
 BILA DILAKUKAN KERJA, ATP  ADP, PERNAFASAN
BERLANGSUNG CEPAT, YG MENYEBABKAN PERSEDIAAN ATP
MENINGKAT.
 DALAM KEADAAN TERTENTU, KONSENTRASI Pi DAN ATP JUGA
MEMPENGARUHI KECEPATAN FUNGSI RR.

Panas

Proses-proses yg ATP
membutuhkan energi

SUBSTRAT RR
O2

Pi ADP ADP+Pi
 RANTAI PERNAFASAN
 INHIBITOR – INHIBITOR RR DAN FOSFORILASI
OKSIDATIF.
 INHIBITOR RR

 INHIBITOR FOSFORILASI OKSIDATIF

 UNCOUPLERS FOSFORILASI OKSIDATIF

• INHIBITOR BEKERJA PADA 3 TEMPAT YANG MUNGKIN SAMA
DENGAN TEMPAT TRANSFER ENERGI

LIPOAT NAD FMN Q Sit b c1 c a aa3 O2

(-) I (-) II (-) III

I. AMOBARBITAL, PIERICIDIN FA
A, ROTENON, STEROID
II. DIMERCAPROL, ANTIMYCIN D
A
 RANTAI PERNAFASAN
 MEKANISME FOSFORILASI OKSIDATIF
 DUA HIPOTESIS :
1. HIPOTESIS KIMIA :
• PENGGANDENGAN FOSFORILASI DAN OKSIDASI TERJADI
SECARA LANGSUNG KIMIA PADA SEMUA TINGKAT PROSES YG
MENGHASILKAN ATP (GLIKOLISIS).

2. HIPOTESIS KIMIA OSMOSIS :

• OKSIDASI KOMPONEN-KOMPONEN DALAM RR MENGHASILKAN
ION HIDROGEN YG DIKELUARKAN KE BAGIAN MEMBRAN
COUPLING MITOKONDRIA , MENGHASILKAN PERBEDAAN
POTENSIAL.

• PERBEDAAN POTENSIAL ELEKTROKIMIA DARI DISTRIBUSI ION

HIDROGEN YG TIDAK SIMETRIS DIPAKAI UNTUK MENJALANKAN
MEKANISME FOSFORILASI (PEMBENTUKAN ATP)
SELAMAT
BELAJAR