Bioquímica Dr.

David Pedroza

ESTRUCTURA
DE LAS
PROTEÍNAS
A. Victoria Flores Castruita
 CONTENIDOS

Introducción 01 Estructura Secundaria 02

Estructura Terciaria 03 Estructura Cuaternaria 04

Conclusión 05 Referencias 06
 INTRODUCCIÓN
Las proteínas se separan y purifican en base a diferencias en sus propiedades. Las proteínas
se pueden precipitar selectivamente mediante la adición de ciertas sales. Existe una amplia
gama de métodos cromatográficos que explotan las diferencias de tamaño, unión, carga y
otras propiedades.

La electroforesis separa proteínas en base a su masa o a su carga. La electroforesis en gel con

SDS y el enfoque isoeléctrico se pueden utilizar por separado o combinados para obtener una
mejor resolución.
 Todos los procedimientos de purificación requieren un método para cuantificar o
distinguir la proteína de interés en presencia de otras proteínas.

La purificación de una proteína generalmente es solo el preludio de una disección

detallada de su estructura y función. Las diferencias más obvias son estructurales.

Para las macromoléculas grandes como las proteínas, la tarea de describir y

comprender la estructura se aborda en varios niveles de complejidad, ordenados en
una especie de jerarquía conceptual. Se definen normalmente cuatro niveles de
estructura de las proteínas.
 NIVELES ESTRUCTURALES
Estructura Estructura Estructura Estructura
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Secuencia de Los aminoácidos en la Hélices alfa y hojas Más de una cadena de

aminoácidos unidos en secuencia se juntan por plegadas. aminoácidos.
fila. puentes de hidrógeno.
Estructura
Secundaria
El plegado de segmentos de polipéptido
cortos (3 a 30 residuos) y contiguos, hacia
unidades ordenadas de manera geométrica.
La rotación libre solo es posible alrededor de
dos de los tres enlaces covalentes del
esqueleto polipeptídico:
● Carbono
● Carbonilo
● Carbono al enlace de nitrógeno
 HÉLICE

Está torcido por una cantidad igual alrededor de cada carbono

con un ángulo phi de aprox. -57° y un ángulo psi de alrededor de
-47°.

Un giro completo de la hélice contiene en promedio 3.6 residuos

aminoacilo y la distancia que sube por cada giro es de 0.54 nm.

Los grupos R de cada residuo aminoacilo en un hélice miran

hacia afuera.

La estabilidad de la hélice proviene de los puentes de hidrógeno

entre oxígeno del enlace peptídico del grupo carbonilo y el
átomo de hidrógeno del grupo amino.

En muchas hélices predominan, de un lado los grupos R

hidrofóbicos y del otro eje hidrofílicos.
 LA HOJA

Estructura secundaria regular reconocible en las

proteínas.
Los residuos aminoácidos de una hoja forman un
modelo zig zag cuando se observan de canto, en este
modelos los grupos R de residuo adyacentes apuntan
en direcciones opuestas.
Las hojas pueden disponerse para formar una hoja
paralela.
Las agrupaciones de hebras torcidas de hojas forman el
centro de muchas proteínas globulares.

Las agrupaciones de hebras torcidas de hojas

forman el centro de muchas proteínas globulares.
 ASAS Y FLEXIONES

La mitad de los residuo en una proteína globular

típica reside en hélices y hojas, y la otra mitad en
asas, giros y flexiones.

Segmentos cortos de aminoácidos que unen dos

unidades de estructura secundaria.

La prolina y la glicina a menudo están presentes en

giros.

Si las asas carecen de regularidad estructural,

existen en una conformación específica estabilizada
por medio de formación de enlaces de H, puentes
salinos e interacciones hidrofóbicas
 ESTRUCTURAS TERCIARIA Y
CUATERNARIA

Estructura terciaria se refiere a toda la conformación tridimensional de un

polipéptido.
Indica, en espacio tridimensional, de que modo se montan para formar
dominios las características estructurales secundarias y se relacionan desde
el punto de vista espacial entre sí.
 FACTORES QUE ESTABILIZAN LAS ESTRUCTURAS

Se estabilizan de manera
primordial por medio de
interacciones no covalentes.
Las principales son hidrofóbicas
que impulsan casi todas las
cadenas laterales hidrofóbicas de
aminoácidos hacia el interior de la
proteína y las protegen contra el
agua.
Algunas proteínas contienen disulfuro covalentes que enlazan los
grupos sulfídrico de residuos cisteinilo.

La formación de estos enlaces comprende de la oxidación de los

grupos cisteinilo sulfídico que requiere oxígeno.

Los enlaces disulfuro aumenta la estabilidad de la conformación

plegada de un péptido, mientras que los de disulfuro
interpolipeptídicos estabilizan la estructura cuaternaria de algunas
proteínas oligoméricas.
HARPER: Rodwell, W. Víctor. (2019). Harper.
Bioquímica ilustrada. D.F, México: McGraw-Hill.
LENHINGER: Nelson, David L.. Cox, Michael M.
Principios de Bioquímica. Quinta edición (2007).

REFERENCIAS
Gracias.