Tema nr.

2:
AMINOACIZII – ROLUL
BIOMEDICAL, STRUCTURA ȘI
CLASIFICAREA.
PROTEINELE –
CLASIFICAREA, ROLUL
BIOMEDICAL. NIVELURILE
DE ORGANIZARE
STRUCTURALĂ.
PROTEINELE PLASMEI
SANGVINE

Ecaterina Pavlovschi,
dr. șt. med., asist. univ.,
Catedra de biochimie și
biochimie clinică
Funcțiile aminoacizilor (AA) :
1. sunt elementele structurale
fundamentale ale proteinelor
(monomeri proteici);
2. sunt precursori ai:
 hormonilor
 bazelor azotate purinice și pirimidinice
 porfirinelor (hemurilor)
 vitaminelor (ex .: acid folic)
 aminelor biogene - reglatori locali (ex .:
histamina) și neuromediatori (ex .:
dopamina)
Caracteristica generală a aminoacizilor
 Sunt derivați aminați ai acizilor organici, astfel
 Conțin obligator !!! o grupare carboxil (-COOH) și o
grupare amino (-NH2)
Caracteristica generală a aminoacizilor
 Grupa amino poate fi atașată la diferiți atomi de
carbon ai acidului organic, producâ nd diferite tipuri
de aminoacizi - α, β, γ, δ, ε etc.
 Proteinele umane conțin doar α-aminoacizi
AA proteinogeni și neproteinogeni

Aminoacizii

Proteinogeni Neproteinogeni
– sunt elemente – nu se regăsesc în
structurale ale proteinelor structura proteinelor

Codificați genetic Necodificați – nu sunt codificați în

- 20 aminoacizi, ADN și se formează după sinteza
sunt codificați în ADN proteinei prin modificări ale celor
codificați
de codoni specifici
AA proteinogeni, codificați genetic
 AA proteinogeni necodificați
(modificați posttranslațional)
 AA neproteinogeni
1. Nu sunt prezenți în proteine
2. Au alte funcții biologice
 -Aminoacizii
1. Sunt compuși heterofuncționali
!!! Compușii heterofuncționali sunt substanțe organice care conțin două sau
mai multe grupe funcționale diferite care combină atâ t proprietă țile
derivaților monofuncționali corespunză tori, câ t și caracteristicile chimice
specifice.
2. Conțin, atașați la atomul de carbon-:
 gruparea carboxil (-COOH)
 gruparea amino (-NH2)
 radicalul (R)
Formula generală a -aminoacizilor este:
 Clasificarea aminoacizilor
• În corespundere cu structura chimică a radicalului:
(a) alifatici (non-ciclici) și ciclici;
(b) tio-; (cisteina)
(c) hidroxi; etc. (serina)
• În corespundere cu proprietățile fizico-chimice:
(a) acizi – AA monoaminodicarboxilici,
(b) bazici – AA diaminomonocarboxilici,
(c) neutri – AA monoaminomonocarboxilici.
• În corespundere cu valoarea biologică:
(a) indispensabili – care nu se sintetizează în organism,
(b) dispensabili – care se sintetizează în organism.
 Clasificarea AA
în corespundere cu structura chimică a radicalului
Ciclici și alifatici (non-ciclici)

Ciclici:
(a) homociclici
(b) heterociclici

!!! Compușii ciclici sunt molecule care au atomi legați unul de altul, formând o structură inelară.
Dacă atomii prezenți în inel aparțin aceluiași element, ei sunt numiți compuși homociclici. Dar
dacă sunt atât carbon, cât și alți atomi prezenți în inel, ei sunt cunoscuți ca compuși
heterociclici.
 Clasificarea AA
în corespundere cu structura chimică a radicalului
Ciclici:
(a) aromatici
(b) non-aromatici

!!!! Un aminoacid aromatic este un

aminoacid care include un inel aromatic
(benzenic).

Dintre cei 20 de aminoacizi standard,

următorii sunt aromatici: fenilalanina,
triptofanul și tirozina
 Clasificarea AA
în corespundere cu structura chimică a radicalului

Hidroxi AA

Tio AA sau
AA ce conțin sulf Iminoacidul
 Clasificarea AA
în funcție de proprietățile fizico-chimice
1. AA hidrofili sau polari
– Acizi - Asp (acid aspartic) și Glu (acid glutamic)
– Bazici - Lys (lizină ), Arg (arginină ) și His (histidină )
– Neutri - serină , treonină , cisteină , tirozină , asparagină , glutamină .
– Acești aminoacizi sunt solubili în apă datorită grupelor
funcționale –COOH, -OH, -SH, -NH2, -CO-NH2, guanidino și
imidazol, care pot interacționa cu apa
2. Aminoacizi hidrofobi sau nepolari - glicină, alanină, valină,
leucină, izoleucină, prolină, fenilalanină, triptofan și
metionină.
– Toți AA hidrofobi sunt neutri
– Toți sunt puțin solubili în apă și bine solubili în solvenți organici.
AA polari sau hidrofili acizi
(cu sarcină negativă) –
Sunt
monoaminodicarboxilici

AA polari sau hidrofili

bazici
(cu sarcină pozitivă) –
sunt diaminomono-
carboxilici
AA polari sau hidrofili neutri
AA nepolari sau hidrofobi
Clasificarea AA în corespundere cu valoarea biologică
Aminoacizii

Dispensabili:
Indispensabili:
Valine* Glycine
Leucine* Semi- Alanine
dispensabili: Proline
Isoleucine*
Phenylalanine* Serine
Triptophan* Arginine* Tyrosine
Methionine* Histidine* Cysteine
Threonine* Asparagine
Lysine* Glutamine
Aspartic acid
Glutamic acid
Se sintetizează în organism
Nu se sintetizează în în cantități ce nu acoperă
organism. Asigurați prin Se sintetizează în
necesitățile, diferența este
aport alimentar. cantități suficiente în
obținută din produsele
organism
alimentare
 Proprietățile acido-bazice ale α-AA
1. Grupele funcționale ale AA pot avea sarcină:
-NH2 + H+ → -NH3+
-COOH → -COO‒ + H+
2. În soluție acide (pH <7) AA este protonat și există în formă de cation (+);
3. În soluție bazică (pH> 7), AA este deprotonat și există în formă de anion
(‒)
4. astfel, la un pH intermediar, AA este echilibrat între formele anionică și
cationică și există în forma unui ion neutru, bipolar (zwitterion) –
aceasta este starea izoelectrică a -AA.
5. Acest pH este numit punct izoelectric al AA (Pi).
 Proprietățile acido-bazice ale α-AA
Astfel -aminoacizii au proprietăți amfotere ‒ atâ t bazice câ t și
acide, deoarece:
grupa amino poate fi protonată (-NH3+ ), deci este acceptor
de protoni și are proprietăți bazice;
grupa carboxil poate fi deprotonată (-COO-), deci este donor
de protoni și are proprietăți acide.
 Proprietățile acido-bazice ale α-AA
1. Aminoacizii se deosebesc după radical - R,
care le conferă proprietă ți specifice.
2. Radicalul poatea avea proprietă ți hidrofobe
sau hidrofile.
3. Radicalii hidrofili pot fi neutri, acizi sau
bazici, în funcție de grupele funcționale.

4. În cazul în care radicalul unui aminoacid este hidrofob sau hidrofil

neutru - nu are grupuri care pot fi încă rcate, astfel R nu va influența
sarcina electrică totală a aminoacidului și proprietă țile sale acide sau
bazice.

5. Radicalul hidrofil poate conține grupe funcționale care pot avea sarcină ,
astfel va influența sarcina electrică totală a aminoacidului și proprietă țile
sale acide sau bazice.
 Structura,
proprietățile
și rolul
biomedical al
proteinelor
 Rolul proteinelor
 structurală – formează structurile celulare, ale țesuturilor și
organelor (colagenul, elastina)
 catalitică – enzimele catalizează reacțiile chimice în organism
(amilaza, lipaza, pepsina)
 reglatoare – hormonii reglează funcțiile la nivel de celule, țesut,
organ și organism (insulina, hormonul paratiroid)
 de transport – proteinele transport diferiți compuși în sâ nge,
prin membrane etc (albumina, transferina, ceruloplasmina)
 de menținere a presiunii oncotice a sângelui (albumina)
 contractilă – asigură contracția musculară (actina, miozina)
 de protecție – imunoglobulinele asigură protecția de organisme
sau substanțe stră ine
 Organizarea structurală a proteinelor

Toate proteinele posedă

structură :
 Primară
 Secundară
 Terțiară

!Unele proteine posedă și

structură cuaternară .
 Structura primară a proteinelor
 Este nivelul inițial
al organiză rii
structurale a
proteinelor
 Este secvența α-L-
aminoacizilor în
catena
polipeptidică
 AA sunt legați prin
legături peptidice
 Formarea legăturii peptidice

‒ Este produsă datorită

interacțiunii grupei α-
COOH a primului α-
aminoacid cu grupa α-
NH2 a celui de-al doilea α-
aminoacid
‒ favorizează polimerizarea
aminoacizilor și formarea
peptidelor, polipeptidelor
și proteinelor

A
 Peptide și Proteine
1. Lanțurile ce conțin:
‒ De la 2 pâ nă la 10-12 aminoacizi se numesc
oligopeptide
‒ 10-50 aminoacizi se numesc polipeptide
‒ mai mult de 50 aminoacizi se numesc proteine
2. Aminoacizi sunt uniți prin legături peptidice
 Proprietățile legăturii peptidice clasice
1. Este covalentă, stabilă

2. Este coplanară – toți

atomii sunt
amplasați în același
plan (suprafață)
 Proprietățile legăturii peptidice clasice
3. are configurație „trans"

4. poate forma 2 legături

de hidrogen
Fragment al structurii primare a proteinelor
 Structura primară a proteinelor
 Este determinată genetic de că tre gena din ADN care
codifică succesiunea aminoacizilor în catenă printr-o
succesiune de codoni. (!!! Codonul este o secvență de 3 baze azotate într-
o genă care reprezintă un aminoacid în crearea unei noi proteine)
 Succesiunea aminoacizilor în structura primară determină
nivelurile ulterioare de organizare structurală – secundară ,
terțiară și cuaternară și subsecvent realizare funcției
 Importanța clinică a structurii primare
Anemia falciformă sau cu celule în formă de seceră
 Structura secundară a proteinelor
α-helix
 Este format de o singură
catenă polipeptidică
 Este o spirală rotită spre
dreapta
 Este regulată – o spiră -
0.54 nm și 3.6
aminoacizi
 Structura secundară a proteinelor
α-helix
 Stabilizată de legături de hidrogen
ce se formează între legă turile
peptidice
 Structura secundară a proteinelor
β-structura pliată
1. Are forma de foaie pliată
2. Poate fi:
 intramoleculară –
formată în limitele unui
lanț polipetidic - β-
structura cross
 intermoleculară –
formată de 2 sau mai
multe lanțuri
polipeptidice
 Structura secundară a proteinelor
β-structura pliată
3. Stabilizată de
legături de
hidrogen între
grupele peptidice a
diferitor catene sau
diferitor fragmente
din aceiași catenă
 Structura terțiară
a proteinei reprezintă aranjarea
tridimensională în spațiu a catenei
polipeptidice ce deja are structură secundară
I. Este numită și conformație
II. Poate fi:
 Globulară (mioglobina, hemoglobina,
albumina etc.)
 Fibrilară (colagenul, elastina, fibrina,
keratina etc.).
 Formele fibrilară și globulară
a structurii terțiare

fibrilară globulară
 Aranjarea
radicalilor
aminoacizilor
polari/hidrofili și
nepolari/hidrofobi
în structura
tridimensională
 Legăturile ce stabilizează
structura terțiară
I. Covalente, stabile:
disulfidice
esterice
pseudopeptidice

II. Noncovalente, slabe:

de hidrogen
hidrofobe
ionice
 Structura cuaternară
reprezintă aranjarea spațială
a mai multe catene polipeptidice
într-o singură moleculă proteică

 Este specifică doar pantru proteinele oligomerice –

formate din mai multe lanțuri polipeptidice
 Catenele individuale se numesc monomeri
 Activitate biologică posedă doar molecula integră
– oligomerul, nu catenele individuale - monomerii
Structura cuaternară a proteinelor pe
modelul hemoglobinei (Hb)

Myoglobin Hemoglobin
 Nivelurile
organizării
structurale a
proteinelor
 Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor

1. Masă moleculară mare

2. Solubilitate
3. Proprietă ți amfotere și sarcină electrică
4. Termolabilitate
 Factorii ce influențează solubilitatea
1. componența aminoacidică – proteinele ce conțin mai mulți
aminoacizi hidrofili sunt mai bine solubile în soluții apoase
2. forma moleculei – proteinele fibrilare nu sunt solubile
3. sarcina proteinei – proteinele în stare izoelectrică (sarcina
sumară egală cu zero) nu sunt solubile
4. natura solventului – proteinele sunt slab solubile în apă
pură și bine solubile în soluții saline puțin concentrate
(plasma – soluție 0,9% NaCl)
5. proprietă țile solventului – temperatura și pH – la valori
extreme proteinele denaturează și își pierd solubilitatea
 Sarcina electrică a proteinelor

Depinde de:
 Componența aminoacidică a proteinei;
 pH-ul soluției în care este dizolvată proteina
 Sarcina electrică a proteinelor
I. La pH acid – pH<7 (exces de H+ în soluție)
ionul de H+ este atașat de grupele bazice:
-NH2 + H+ → -NH3+

II. La pH alcalin – pH > 7(carența de H+ în

soluție) grupele acide disociază :

-COOH → -COO- + H+
 Sarcina electrică a proteinelor

La pH neutru ambele grupe funcționale sunt

încă rcate

=> Sarcina netă a proteinei depinde de

raportul dintre aminoacizii bazici
acizi=>
# Dacă predomină aminoacizii acizi =>
-COO- > -NH3+
proteina are sarcină negativă
# Dacă predomină aminoacizii bazici =>
-COO- < -NH3+
proteina are sarcină pozitivă
# Dacă numă rul aminoacizilor acizi și bazici
este practic egal
-COO- ≈ -NH3+
proteina este neutră , sarcina sumară este
zero, proteina este în stare izoelectrică
 Sarcina electrică a proteinelor

 Dacă sarcina sumară a proteinei este zero,

proteina se află în stare izoelectrică .

 Punctul izoelectric (pI) este pH-ul la care o

moleculă proteică are sarcina electrică netă
egală cu zero.
 Punctul izoelectric (pI)
 al proteinelor acide se află în mediu acid
 al proteinelor neutre se află în mediu neutru
 al proteinelor bazice se află în mediu bazic
 la pH mai mic decâ t pI - sarcina proteinei este
pozitivă
 la pH mai mare decâ t pI - sarcina proteinei
este negativă
 Termolabilitatea proteinelor
 Proteinele sunt molecule termolabile –
sensibile la acțiunea temperaturilor
 La temperaturi joase ele își mențin
structura, dar capacitatea lor de mișcare în
soluții este mică , ce împiedică îndeplinirea
funcțiilor
 La temperaturi de 20-40⁰C proteinele sunt
stabile și funcțional active
 Termolabilitatea proteinelor
 Creșterea temperaturii peste 50⁰C determină pierderea
activită ții proteinei, datorită denatură rii termice

 Denaturarea este
fenomenul de distrugere
a nivelurilor superioare
de organizare structurală
(cuaternară , terțiară și
secundară ) și subsecvent
a activită ții biologice a
proteinei
 Denaturarea
A) Denaturarea poate fi produsă de factori:
1. fizici – temperatură înaltă (peste 50⁰C),
radiație ionizantă , raze UV etc.;
2. chimici – acizi și baze concentrate,
detergenți, alcooli, să ruri ale metalelor
grele etc.
B) Se aplică în medicină pentru sterilizarea
3. instrumentarului, utilajului, încă perilor
4. câ mpului de operație
5. locului injectă rii medicamentelor
Clasificarea
proteinelor
 Clasele proteinelor
 Proteine simple – sunt formate doar din catene
polipeptidice, deci la hidroliza lor se formează
numai aminoacizi
 Proteine conjugate – sunt formate dintr-o parte
proteică (una sau mai multe catene polipeptidice)
și o parte neproteică , ce poate avea natură chimică
diferită
 Proteinele simple (holoproteine)
Histonele
 tipurile – H1, H2A, H2B, H3 și H4
 conţin AA bazici pâ nă la 30% (Arg, Lys), pI=10-11
 au sarcina pozitivă ,
 solubile în apă ,
 localizate în nucleu,
 sunt legate electrostatic cu ADN-ul și formează nucleozomii
 rolul: reglarea metabolică a activită ţii genomului, funcţie structurală

http://www.creative-diagnostics.com/blog/wp-content/uploads/2016/08/histones.png
 Proteinele simple (holoproteine)
Albuminele
 masă moleculară mică – 65-70kDa
 proprietă ți acide (cca 24% Asp, Glu), pI=4,7,
 sarcină negativă ,
 solubile în apă
 cele mai abundente proteine ale
plasmei sangvine (30-50 g/L; cca 60%
din proteina totală )
 rolul: determină presiunea oncotică ,
participă la transportul substanţelor.
 Proteinele conjugate
(heteroproteine, proteide)

1. Nucleoproteine
2. Cromoproteine
3. Fosfoproteine
4. Lipoproteine
5. Metaloproteine
6. Glicoproteine
 Nucleoproteinele
 sunt complexe formate din proteine și acizi nucleici
 Ex. nucleozomii – proteine histonice și ADN,
ribozomii – proteine ribozomiale și ARNr

https://www.researchgate.net/publication/328536203/figure/fig1/AS:686015115169794@1540570157617/A-Overview-of-the-human-80S-ribosome-
https://lh3.googleusercontent.com/-ifKB_-px70o/WGKYM9Ri1sI/AAAAAAAAFDY/qV9Cg7rkwW4/ribiosomes- structure-with-rRNA-modifications-that-have-been.jpg
structure-function%252520%2525284%252529%25255B1%25255D.jpg?imgmax=800
 Fosfoproteinele
 Conțin fosfat anorganic (restul acidului fosforic) legat la
hidroxiaminoacizii (Ser, Tre ) din partea proteică prin legă turi
esterice
 Reprezentanţi: glicogen fosforilaza și glicogen sintaza
 Rolul: fosforilarea/defosforilarea – mecanism de reglare a activită ții
enzimelor

https://d3i71xaburhd42.cloudfront.net/ce927241a4df9f4cee0d59fcda7ba444ecc273ad/3-Figure1-1.png
 Lipoproteine
 Complexe ale proteinelor specifice cu diferite tipuri de lipide
(fosfolipide, trigliceride, acizi graşi liberi, colesterol și
colesteride)
 Rolul:
1. sunt constituenți structurali ai membranelor celulelor și intervin
în permeabilitatea lor
2. participă la transportul prin sâ nge şi limfă a unor substanţe
liposolubile (vitaminelor liposolubile A, D, E, K, unor hormoni,
medicamente)
3. Lipoproteinele plasmatice (LPP) sunt forma de transport a
lipidelor insolubile în apă de că tre plasma sangvină care este
soluție apoasă . Sunt constituite din apolipoproteine și lipide.
 Lipoproteine
Formele lipoproteinelor plasmatice
(LPP) se deosebesc după raportul
proteine/lipide și subsecvent
densitate și dimensiuni.
Distingem:
1. chilomicroni (d < 0,95)
2. LPP cu densitate foarte mică
(VLDL) (0,95 < d < 1,006)
3. LPP cu densitate mică (LDL)
(1,006 < d < 1,065)
4. LPP cu densitate mare (HDL)
(1,065 < d < 1,2)

Impact major în dezvoltarea https://www.intechopen.com/media/chapter/39567/media/image1.png

aterosclerozei.
 Glicoproteinele
 Complexe ale proteinelor (cca 70%) cu
glucidice (cca 30%)
 Partea glucidică are structură ramificată
și compoziție variată
 Rolul:
1. receptori
2. determină individualitatea celulară –
antigeni (de ex. aglutinogenii specifici de
grup sangvin)
3. sunt componente ale membranelor
biologice (glicocalixul)
4. au rol de protecţie a mucoaselor
gastrointestinale, ale aparatului
respirator şi urogenital faţă de acţiunea
enzimelor proteolitice, a unor compuşi
chimici sau agenţi mecanici (mucinele)
https://slideplayer.com/slide/8186448/
 Metaloproteine
 Constituite din partea proteică și ionii
unui metal (Fe, Cu, Zn, etc.)
 Rolul:
1. Transportul sau depozitarea ionului
metalului
2. Metalul este implicat în realizarea
funcției proteinei (de ex. enzimei)
 Ex.
1. Feritina – formată din apoferitină și
Fe3+. Forma de depozitarea de Fe în
celulele
2. Transferina – format din
apotransferină și Fe3+. Asigură
transportul sangvin al fierului
3. Ceruloplasmina – este o enzimă –
fieroxidază , care conţine Cu
https://www.labpedia.net/wp-content/uploads/-
ceruloplasmin-copper-toxicity-/ceruloplasmin-3-4.jpg
 Cromoproteinele
 Sunt complexe ale unei pă rți proteice cu o parte neproteică
colorată (cromos – culoare)
 Se deosebesc 2 subclase
1. hemoproteinele – conțin hem și sunt la om de culoare
roșie-brună (ex. – hemoglobina, mioglobina, catalaza)
2. flavoproteinele – conțin flavine și sunt de culoare
galben-verzuie (proteine-enzime ce conțin vit. B2 –
riboflavina)
 Rolul:
1. participă în generarea energiei în celulele umane
2. contribuie la transportul O2 şi CO2
3. sunt implicate în reacţiile de oxido-reducere
Proteinele plasmatice
 Concentrația plasmatică a proteinelor 60-80 g/l.

 Principalele proteine plasmatice sunt:

 Albuminele 40-50 g/l
 Globulinele 20-30 g/l
 Fibrinogenul 2-4 g/l
Proteinele plasmatice

Funcțiile proteinelor:
 Menţin presiunea coloid-osmotică (oncotică);
 De transport (vitamine, metale, hormoni);
 Determină vîscozitatea;
 Hemostatică (fibrinogenul);
 Protecţie (prin intermediul anticorpilor);
 Reprezintă o rezervă proteică;
 Proteinele plasmatice

Valoarea plasmatică a proteinelor depinde de:

- aportul proteic;
- absorbția la nivel intestinal;
- sinteza hepatică;
- catabolism;
- pierderi (pe cale ranală, digestivă, cutanată - arsuri extinse);
Indicații pentru dozarea proteinelor plasmatice:
- sindroame de malnutriție;
- sindroame de malabsorbție;
- afecțiuni însoțite de insuficiență hepatică;
- afecțiuni însoțite de hipercatabolism proteic;
- afecțiuni care evoluează cu pierderi de proteine;
Proteinele plasmatice
Fracţiile proteice (metoda electroforezei)
• Albumine (55-65%)
• α1-globuline (2-4%)
• α2- globuline (6-12%)
• - globuline (8-12%)
• γ- globuline (12-22%)
 Proteinele plasmatice
Albuminele
55-65% din totalul proteinelor plasmatice;
masa moleculară 69,000 Da;
sintetizate hepatic (12g/zi);
sunt proteine simple acide;
bine se dizolvă în apă;
T½ ~15-19 zile;
Rol:
1. menținerea presiunii oncotice;
2. leagă și transportă componenți plasmatici (bilirubina, acizi grași
liberi, vitamine liposolubile, acid uric, Ca2+). Transportator plasmatic
pentru unii hormoni steroizi (cortizol, estrogen), pentru hormonii
tiroidieni (tiroxina), pentru unele medicamente (aspirina, sulfonamide,
penicilina).
 Proteinele plasmatice

Albuminele
valori crescute
- hemoconcentrație (deshidratare)
valori scăzute (hipoalbuminemia = principală cauză de hipoproteinemie)
- deficit de aport (malnutriție);
- deficit de absorbție (enteropatii);
- deficit de sinteza;
- compensator creșterii sintezei proteinelor de fază acută (inflamaţii) -
proteină negativă de fază acută;
- insuficiența hepatică;
- pierdere de proteine (sindrom nefrotic);
- scădere relativă (aparentă) în hemodiluții (prin hiperhidratare);
Pierderea de albumină clinic este manifestată prin apariția edemului periferic.
Microalbuminuria de 150-300 mg/ 24h, care se dozează la pacienții cu DZ, și
HTA este un semn precoce de afectare renală - afectarea endoteliului. Proteinuria
>3 g/24 este de natură glomerulară.
 Proteinele plasmatice
Modificări cantitative ale proteinelor plasmatice
 Hiperproteinemie (PT > 8,5g/dl)
- Absolută (reală): aport alimentar crescut (suplimente proteice, diete
hiperproteice); boli hematologice (boli hematologice cu sinteza anormal crescută
de proteine, ex. mielom multiplu, boala Waldenstrom )
- Relativă (aparentă): sindroame de hemoconcentrație (în deshidratări, vome,
diaree);
 Hipoproteinemie (PT<6,5 g/dl)

- Absolută (reală): aport scăzut (malnutriție, vegetarieni); scăderea absorbției

intestinale (boli inflamatorii intestinale); scăderea sintezei (insuficiență hepatică),
pierderi proteice (sindrom nefrotic, enteropatii); sechestrare proteică (ascită,
ocluzie intestinală); hipercatabolism proteic (hipertiroidism sever, tuberculoză,
neoplazii);
- Relativă (aparentă): sindroame de hemodiluție (în hiperhidratare).
 Disproteinemie - modificarea raportului între fracțiile proteice;
Mulțumesc pentru
atenție...