Glutatió

Destoxificació

1
Síntesi del Glutatió
• Tripèptid (GSH)
(Glutamat + Cisteïna + Glicina)

• Enllaç peptídic entre el grup

carboxil de la cadena lateral ( )
del glutamat i el grup amino de
la cisteïna. -glutamil-cisteïna
sintetasa

• Enllaç peptídic entre el grup

amino de la glicina i el carboxil
de la cisteïna. Glutatió sintetasa

2
Forma oxidada del Glutatió (GSSG)

3
Propietats del Glutatió

4
 Funcions del Glutatió
• Destoxificació de substàncies oxidants

• Destoxificació de xenobiòtics

• Destoxificació de metalls pesants

• Reserva de orgànica de sofre

• Metabolit intermedi (ex: ruta de les pentoses fosfat,

reducció de ribonucleòtids, acoblat a redox del
NAD i el NADP, activació d’alguns enzims…)

5
 Algunes reaccions metabòliques on
intervé el Glutatió

Abans d’entrar en el tema central de les destoxificacions del glucatió, veiem primer
algunes de les reaccions en les que intervé el com són la Ruta de les pentoses fosfat, en la
Cadena electrònica eliminant el peròxid d’hidrogen (com ja veurem amb més detall més
endavant) i l’activació de certs enzims, la Reducció de nucleòtids a desoxiribonucleòtids.

Podem veure clarament com resulta un metabolit molt actiu.

6
 Funció antioxidant del Glutatió

Aquí podem veure com es duu a terme l’activitat antioxidant del glutatió a partir de la
reducció del peròxid d’hidrogen a aigua, a partir de la oxidació de dos molècules de
glutatió reduïdes a una d’oxidada per la formació del pont disulfur. L’enzim que catalitza
aquesta reacció és el Glutatió peroxidasa.

Per tornar a tenir la forma reduïda del glutatió hi intervé la Glutatió reductasa que amb
despesa d’una molècula de NADPH.

7
 Funció antioxidant del Glutatió
(en el Cloroplast)

Figure 2. Halliwell-Asada pathway or ascorbate-lutathione cycle.

APX, ascorbate-peroxidase;
MDHAR, monodehydroascorbate reductase;
DHAR, dehydroascorbate reductase;
GR, glutathione reductase.

8
 Destoxificació de Xenobiòtics
• Xenobiòtics: substàncies tòxiques
agafades per la planta. (ex: Herbicides)

• Reacció del grup tiol del glutatió amb

un doble enllaç, grup carbonil o un
altre grup reactiu del xenobiòtic.
Glutatió-S transferases

• Translocat al vacúol contra gradient.

Translocador de glutatió

• Sovint els complexos es degraden fins

a tenir un conjugat de cisteïna.

• Llavors poden quedar-se dins del

vacúol o ser depositats a la membrana.

9
Destoxificació de Xenobiòtics

10
Destoxificació de Xenobiòtics

11
 Destoxificació de Xenobiòtics

Molècules similars al glutatió que també tenen funcions destoxificants de xenobiòtics.

12
Destoxificació de Xenobiòtics

13
Destoxificació de Metalls Pesants
• Elements amb densitat 5g/cm3
• Ag, As, Au, Bi, Cd, Co, Cu, Cr, Fe, Hg,
Mn, Mo, Ni, No, Pb, Pt, Sb, Sn, Ti, Tl,
U, V, Zn i Zr.
• Alguns d’ells estan presents en enzims
que transfereixen e-:
- Fe en els grups Hemo (citocroms)
- Mn en el complex fotoxidant de l’H2O
- Mo en nitrogenasa i nitrat reductasa
-Zn en algunes deshidrogenases

14
Destoxificació de Metalls Pesants

15
 Destoxificació de Metalls Pesants

Genes and functions contributing to Cd detoxification in plants and fungi. The figure is a
composite of different functions described in different organisms. Enzyme abbreviations are
shown in bold. GS, GSH synthetase; PCS, Phytochelatin synthase. Gene loci are shown in bold
italics. CAD1 and CAD2 are in Arabidopsis; hmt1, hmt2, ade2, ade6, ade7, and ade8 are in fission
yeast; and hem2 is in Candida glabrata. The details of sulfide metabolism on the right of the
figure are not well understood

16
Destoxificació de Metalls Pesants

A model for the function of PC synthase. The C-terminal domain acts as a local sensor of
heavy metal ions, such as Cd. The Cys residues bind Cd ions, bringing them into closer
proximity and transferring them to the activation site in the N-terminal, catalytic domain. The
activated N-terminal domain catalyzes the transfer of the -Glu-Cys moiety of a molecule of
GSH onto a second molecule of GSH or an existing PCn molecule to form a PCn+1 product.

17
 Destoxificació de Metalls Pesants

Schematic comparison of PC synthase polypeptides from different organisms. At,

Arabidopsis; Ta, Triticum aestivum; Sp, fission yeast; Ce, Caenorhabditis elegans. The total
number of amino acids in each is shown on the right. Approximate positions of all Cys
residues are indicated by vertical bars; adjacent Cys residues are connected by a horizontal
bar; and Cys residues conserved across the three sequences are highlighted with an asterisk.
The conserved N-terminal domains exhibit at least 40% identical amino acids in pair-wise
comparisons of the four sequences. An arrowhead indicates the position of the Arabidopsis
cad1-5 nonsense mutation.

18