Предмет – Узагальнення шкільного курсу з біології Дата 21.05.

2020
Клас – 11 –А, 11-Б Вчитель – Козбур Р. А.

Тема заняття. Підготовка до ДПА/ЗНО. Білки. Нуклеїнові кислоти.

Білки – це органічні речовини, полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Амінокислоти – це складні органічні сполуки, до складу молекули яких
входить аміногрупа та карбоксильна група.
Властивості амінокислот: амінокислоти проявляють амфотерні властивості, тому їх
відносять до амфотерних сполук; аміногрупа проявляє основні властивості,
карбоксильна — кислотні властивості.
До складу білків входить 20 амінокислот.
Серед цих 20 амінокислот є такі, яких організми людини і тварин синтезувати не
можуть. Амінокислоти, які не можуть синтезуватися в організмі тварин, називають
незамінними.(8 амінокислот) Тварини повинні отримувати їх з їжею. Рослини здатні
синтезувати усі 20 стандартних амінокислот. Слід розуміти, що незамінні
амінокислоти не мають ніяких переваг у побудові чи функціонуванні білків, вони
лише є необхідним компонентом їжі для тварин (людини).
Рівні структурної організації білка
Структура
Характеристика
білка
Послідовне, лінійне сполучення залишків амінокислот за
Первинна допомогою пептидних зв’язків. Первинна структура
представлена у вигляді довгого ланцюга.
Досліджували американські вчені Л. Полінг та Р. Корі.
Вторинна
Спіралізація поліпептидного ланцюжка. Зв’язки водневі.
Клубок, шар, глобула; досліджував англійський учений Дж.
Кендрю в 1957 р. Поліпептидна спіраль закручується певним
чином у глобулу за рахунок гнучкості вторинної спіральної
Третинна структури і скріплення спіралей дисульфідними містками, у
результаті чого утворюється об’ємне структурне утворення з
характерною, чітко визначеною для кожного білка
поверхнею. Зв’язки йонні, водневі, гідрофобні.
Об’єднання кількох глобул в єдине функціональне утворення.
Четвертинна
Гідрофобні, водневі та йонні зв’язки.

Залежно від того, який вигляд має третинна структура, розрізняють два основні типи
білків:
глобулярні (від латин. globulus — кулька);
фібрилярні (від латин. fibrilla— нитка).
Глобулярні білки добре розчиняються у воді, вони можуть легко
транспортуватися у клітині. До глобулярних білків відносять гемоглобін крові,
альбумін яєчного білка, ферменти.
Фібрилярні білки — це нерозчинні довгі ниткоподібні молекули, їхні функції
пов’язані саме з їньою формою. Це, головним чином, структурні та захисні білки. До
фібрилярних білків відносять кератин шерсті та волосся, колаген сухожиль.
За особливостями будови молекул білки поділяють на два класи: прості —
протеїни, і складні — протеїди. Протеїни — трапляються практично в усіх
тваринних і рослинних клітинах, у більшості рідин організму (плазмі крові,
сироватці молока і т. д.).
Різка зміна умов, наприклад унаслідок нагрівання або обробки білка
кислотою чи лугом, призводить до втрати четвертинної, третинної і вторинної
структур білка, цей процес називається денатурацією. Ренатурація — відновлення
структури білка на початковій стадії руйнування. Процес порушення первинної
структури білків називають деструкцією.
Чинники, що спричиняють денатурацію білків:
Хімічні:
 концентровані кислоти і луги;
 сполуки важких металічних елементів;
 органічні розчинники;
 отрути рослинного і тваринного походження;
 сечовина у високих концентраціях.
Фізичні:
 високі температури;
 ультрафіолетове опромінення;
 рентгенівське й радіоактивне опромінення;
 механічний вплив, наприклад вібрація.
 Функції білків
Функції
Характеристика
білків
Білки — ферменти, що багаторазово прискорюють хімічні
Каталітична
перетворення молекул, на які вони специфічно діють.
Частина гормонів мають білкову природу і беруть участь у
Регуляторна регуляції й координації багатьох метаболічних і фізіологічних
процесів живих організмів.
Білки забезпечують формування та функціонування всіх
Структурна органел, мембран, тканин, органів, забезпечують структурний
зв’язок між ними.
Специфічні білки захищають організм, утворюють захисні
Захисна покриви органів і клітин (антитіла, фібрин, тромбопластин,
тромбін тощо).
Полягає в здатності переносити багато речовин до місця
Транспортна використання. Наприклад, переносники різних речовин через
бiомембрани, цитоскелет, гемоглобін.
Забезпечується м’язовими білками: актином, міозином та ін., з
Рухова
яких складаються м’язові тканини.
Виконується шляхом використання окремих амінокислот та
Енергетична білків в енергетичному обміні. У результаті їхнього окиснення
утворюється АТФ.
Запасаюча Деякі білки можуть відкладатися у клітинах про запас .
 Приклади білків та їх місцезнаходження: альбумін — яєчний білок; кератин — роги,
шерсть; колаген — шкіра; гемоглобін — кров; фібрин, фібриноген — кров; пепсин
— шлунковий сік; трипсин — підшлунковий сік; міозин — м’язи; глобулін —
вакцина; родопсин — зоровий пурпур; лізоцим — слина; інсулін — підшлункова
залоза.
Нуклеїнові кислоти — найважливіші органічні сполуки, що зумовлюють можливість
існування й розвитку всіх живих організмів. Вони відіграють головну роль у
збереженні й реалізації генетичної інформації. Нуклеїнові кислоти були відкриті в
середині 60-х рр. ХІХ ст. швейцарським ученим Ф. Мішером. Вивчаючи склад
деяких клітин, він виявив невідому речовину біологічного походження, що істотно
відрізнялася від відомих на той час білків, жирів і вуглеводів. Учений назвав цю
речовину нуклеїном, оскільки виділив її з ядра клітини. Хімічний склад нуклеїнових
кислот остаточно було встановлено лише наприкінці 30-х рр. ХХ ст., а їхній склад
— значно пізніше, ученими Д. Вотсоном і Ф. Кріком, за що в 1953 р. вони були
нагороджені Нобелівською премією.
Нуклеїнові кислоти — це біополімери, макромолекули яких складаються з
багаторазово повторюваних ланок — нуклеотидів.
Молекула нуклеотиду складається із:
- вуглеводу (пентози – рибози або дезоксирибози);
- ортофосфатної кислоти (Н3РО4 );
- нітрогеновмісної основи (аденін А, тимін Т, урацил У, цитозин Ц, гуанін Г).
Залежно від виду пентози та нітрогеновмісних основ розрізняють два типи
нуклеїнових кислот: дезоксирибонуклеїнову (ДНК) та рибонуклеїнову (РНК).
2. Молекула ДНК та РНК .
Вченими було з’ясовано, що молекула ДНК складається із двох ланцюгів, які
утримуються за допомогою водневих зв’язків. Причому, вони виникають між
нітратними основами, ніби доповнюючи одна одну, таким чином, що не дивлячись
на різні розміри нуклеотидів, відстані між ланцюгами залишаються однаковими. Це
досягається за рахунок утворення різної кількості водневих зв’язків (між А і Т -2,
між Г і Ц -3), така закономірність була названа комплементарністю.
Чітка відповідність нуклеотидів у двох ланцюгах молекули ДНК називається
комплементарністю.
Цю закономірність виявив у 1950 році американський вчений українського
походження Ервін Чаргафф, який встановив, що А=Т, Г=Ц, а також А+Г=Т+Ц.
На честь вченого така закономірність була названа правилом Чаргаффа.
Особливості будови ДНК РНК
Кількість ланцюгів 2 1
Нуклеотиди А, Г, Т, Ц А, Г, У, Ц
А-Т Г-Ц А-У Г-Ц
Пентоза Дезоксирибоза Рибоза
Локалізація Ядро, хлоропласти, мітохондрії Ядро, цитоплазма, рибосоми,
хлоропласти, мітохондрії
Функції Збереження спадкової інформаціїіРНК – переносить спадкову
інформацію від ДНК до місця
синтезу поліпептидного
ланцюга;
 тРНК - транспортує амінокислоти
до місця синтезу білкових
молекул;
рРНК – синтез білкових молекул.

Узагальнення матеріалу.

Перегляньте презентацію. Зверніть увагу на розв’язання задач.