Las enzimas son proteinas que catalizar de manera especifica determinadas reacciones que se producen en los seres vivos. Para ello sé uneh a la molécula qué van'a transformar, que se denomina sustrato, Sin la accién catalitica de las enzimas, Las reacciones quimicas serian tan lentas que el metabolismo celular no podria desarrollarse. Carackerifiicay © Son biocatalizadores © Actéan en pequefias cantidades ya que no sufren cambios en la reaccién y se puede recuperar © Disminuyen la energia de activacién y permiten que la reaccién se realice a menor temperatura O Son especificas tanto de sustrato como de reaccién a catalizar © Sélo actéan dentro de un rango de PH y temperatura © Como todas las proteinas, se alteran por accién del calor, cambios pH, radiaciones, etc © Muchas enzimas necesitan para su Funcionamiento de otras moléculas no proteicas, llamadas cofactores CutaRiger/ Crlehigador 4 Qdivcabaligator Catalisis es la accién por la cual una sustancia (catalizador) modifica la velocidad de una reaccién quimica. El catalizador no experimenta cambios durante la reaccién, La catalisis es positiva cuando la velocidad de reaccién aumenta y negativa cuando disminuye. Biocatdlisis es el proceso por el que se aumenta la velocidad de una reaccién metabdlica debido a la accién enzimatica, Las enzimas no alteran el equilibrio quimico de la reaccién que catalizan, sino que aceleran la reaccién. Intervienen sobre la energia de activacién de las reacciones quimicas, disminuyéndola de manera que la reaccién ocurre con mayor velocidad. Estas se unen al sustrato Formando un complejo enzima-sustrato para asi catalizar la reaccién; cuando esta se produce, se Forman los productos y la enzima se recupera.Clasificacion fe Cag Cngimag ‘Atendiendo a'la Funcién de la reaccién que catalizan las enzimas se clasifican en dos grandes grupos: hidrolasas y desmolasas. (Las enzimas se nombran afiadiendo el sufijo ~ asa): A) Hidrolasast También llamadas enzimas hidroliticas, (eatalizan las reacciones|de\hidrélisis de ‘los principios inmediatos, osea, descompos importantes se encuentran Los siguientes grupos: © Carbohidrasas: hidrolizan los carbohidratos; componen dos grupos, poliasas que descomponen los polisacéridos en disacéridos y las oliasasque combierten los discutidos nen sus componentes elementales. Entre las mas en monosacéridos. © Esterasas: hidPolizan los 6sterés, lipasas que desdoblar las grasas en glicerina y ac. grasos, FosFatasas que separaran el ac. Fosférico y nucleotidasas actuan sobre los ac. nucleicos © Amidasas: Provocan la ruptura de los enlaces de carbono=nitrégeno, proteasas rompen los enlaces peptidicos y se clasifican en proteinasas que actuan sobre las proteinas convirtiendolas en péptidos y las peptidasas que convierten los péptidos en aminodcidos. (B) Desmolasas: Catalizan las reacciones en las que se produce |a desintegracién’de los componentes elementales de los principios inmediatos liberandose una gran cantidad de energia. Destacan los siguientes grupos? © DeshidFogenadas: separan del sustrato|pareside atomos'de hidrogeno ionizandolos. © Osidasas: captan électrones del/SUstratD y los transfieren al oxigeno ionizéndolo. © Descarboxilasas+ separan ahinidridos|carbonices de determinados acidos organicos para Formar agua. Otras enzimas actian como @uxiliarés dé las/desmolases, como las EransFerasas que transfieren grupos Funcionales de un sustrato a otro, en ellas destaca la transfosforilasas qué transfieren grupos Fosfatos, hidratasas qué incorporan al sustrato moléculas de agua, \isomerasas qué transforman algunas moléculas en un isomero determinado de la misma etc... Las hhidrolasas y las desmolasas son enzimas que catalizan reacciones de descomposicién de sustancias en otros més simples mama mientras que las|reacciones dé sitesis son catalizadas por enzimas que reciben el nombre de ligasas'o’sintekasasy)Gites he Cag Gngumagy Son proteinas globulares. En ellas se distinguen varias partes: © Aminodcidos estructurales: Forman parte de la molécula proteica pero carecen de actividad enzimatica. © Amminodcidos de unién: establece enlaces débiles con el sustrato a catalizar, © Aminoécidos catalizadores: se unen al sustrato y son los responsables de la transformacién del sustrato en producto. La regién Formada por los aminodcidos de union y los catalizadores recibe el nombre de centro activo, © Aminonci00S DE union A ammoneioos. cAraciricos Om Ammoneroos ESraverURALES enriMa Para que se produzca una reaccién quimica hay que aportar energia, energia de activacién, para que los reactivos alcancen el llamado &3tad61dé transieion a partir del cual la reaccién sigue su curso. Este proceso podria consequirse aplicando calor, algo incompatible con la vida. Los enzimas actdan reba jando la energia de activacién y permiten que las moléculas puedan reaccionar rdpidamente y a ba jas temperaturas. - Etapas de la accién enzimatica (actividad enzimatica): La orama cambia su forma Ce” |) ae ‘cuando se une el sustrato iz acto 7 El sustrato accede complejo complejo Los productos salen ‘al stto actvo delenzima —enzimalsustrato _enzimalproductos el sto acto1. El sustrato accede al sitio activo de la enzima. 2. Se unen la enzima y el sustrato, Formando el complejo enzima-sustrato. La unién es posible porque el centro avtivo posee una Forma espacial determinada, donde se acopla el sustrato. ‘Aunque el acoplamiento se ha comparado al de una cerradura con su correspondiente llave, al producirse la unién enzima-sustrato, ambos podrian cambiar de Forma ajustandose adn mas, lo que se conoce como “ajuste inducido” o "teoria de la mano y el guante”. 3, Transformacién del sustrato en producto. 4. Liberacién del producto y de la enzima, la cual se encuentra en condiciones de recomenzar. (En una reaccién quimica puede haber mas de un sustrato y de un producto). La cinética enzimatica estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas en Funcién de la concentracién del sustrato y se puede representar gréficamente, obteniéndose una gréfica hiperbélica que demuestra que, para determinada cantidad de enzima, la velocidad de reaccion aumenta al aumentar la cantidad de sustrato, Pero si se sigue aumentando la concentracién de sustrato no sigue aumentado la velocidad de reaccién. Se debe a que todas las enzimas estén cocupadas realizando sv actividad. 03s. Velocidad de la reaccién CConcentracién de sustrato MODIFICACION DE LA ESTRUCTURA ENZIMATICA (REGULACION) La velocidad de una reaccién enzimatica depende de varios Factores: © Concentraci6n de sustrato O Concentracién de enzima? la velocidad de una reaccién enzimatica es directamente proporcional a la concentracién de enzima presente.© Temperatura: La velocidad de una reaccién enzimética aumenta al aumentar la temperatura hasta alcanzar la maxima actividad a una temperatura conocida como temperatura éptima de actuacién. Por encima de esa temperatura la velocidad de reaccién disminuye, incluso se detiene por desnaturalizacién de la enzima. © Efecto de pH: Toda enzima tiene un pH dptimo para el que su actividad es maxima. Variaciones en pH provocan una disminucién de la velocidad de la actividad enzimatica, Un cambio grande de pH puede provocarla desnaturalizacién de la enzima, © Activacién Enzimatica: La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenian inactivas se activen y lleven a cabo su accién. Normalmente, la unién del activador hace que el centro activo adquiera la estructura adecuada para el acoplamiento con el sustrato, Los activadores pueden ser un cofactor, otra enzima o el propio sustrato. O Inhibicién Enzimética: Los inhibidores son sustancias capaces de disminuir e incluso anular la accién anzimética. La inhibicién puede ser * Irreversible (Inactivacién): El inhibidor o veneno metabélico se une a la enzima de Forma permanente y la enzima queda inutilizada. = Reversible: La enzima vuelve a tener actividad una vez separada del inhibidor. Puede ser: = Inhibicién competitiva: El inhibidor es parecido al sustrato y se puede unir temporalmente al centro activo de la enzima, impidiendo que lo haga el sustrato. El producto de una reaccién puede actuar como inhibidor competitivo. = Inhibicién no competitiva: El inhibidor no es similar al sustrato Y se une a la enzima en un lugar distinto al centro activo. Impide al acoplamiento del sustrato o bien imposibilita la accién de la enzima aunque el sustrato ocupe ya el centro activo.