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Presentación Tema 1
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Presentación Tema 1
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Tema
1. Introducción a la Enzimología.
Contenidos:
Definición de Enzimología y Enzima
Características generales de las enzimas
Naturaleza de las enzimas
Tipos de enzimas
Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Hitos mas relevantes en el estudio de las enzimas
1
Tema
1.
Introducción
a
la
Enzimología.
Definición
de
la
Enzimología:
Disciplina
de
la
Bioquímica
centrada
en
el
estudio
y
caracterización
de
las
biomoléculas
(enzimas)
que
catalizan
las
reacciones
químicas
en
los
sistemas
biológicos.
Definición de Enzima:
Biomolécula que actúa como catalizador positivo en una reacción química
convirtiendo el/los sustrato/s en producto/s.
E
S
P
Características
de
las
Enzimas:
Aceleran
reacciones
sin
ser
consumidas
en
el
proceso
(catalizador).
Se
necesitan
en
poca
cantidad.
Están presentes en todos los organismos vivos
Son responsables de casi todos los procesos
existentes en los seres vivos:
* Metabolismo (catabolismo y anabolismo)
* Transmisión información genética (replicación
ADN, transcripción y traducción ARN)
* Producción energía
* Comunicación (intercelular y extracelular)
* Detoxificación
3
Características
de
las
Enzimas:
Son
responsables
de
las
propiedades
especiales
de
muchos
seres
vivos
ΔH= -‐202.8 KJ/mol
Son muy abundantes: una célula animal puede contener alrededor de 4000
enzimas diferentes 4
Características de las Enzimas:
Son ubiquas Enzimas
Solubles
Ancladas
membrana
Intracelulares Extracelulares
5
Características
de
las
Enzimas:
Son
la
base
de
la
vida:
1.
Aumentan
espectacularmente
la
tasa
de
reacción
y
por
tanto
disminuye
el
tiempo
de
reacción
Fe2+ K (mol L s)-‐1 = 56
H2O2 H2O + O2 ≈ 6x105
Catalasa K (mol L s)-‐1 = 3.5x107
Ejemplos de aumento en la tasa de reacción
Hexokinasa > 1010
Fosforilasa > 3 x 1011
Alcohol deshidrogenasa > 2 x 108
Carboxipeptidasa A > 1011
Ureasa > 1014
6
Características
de
las
Enzimas:
Son
la
base
de
la
vida:
2.
Catalizan
reacciones
bajo
condiciones
“normales
para
la
vida”
(Tª,
presion
y
pH
no
extremos)
Fe2+ 427ºC-‐ 627ºC
N2 + 3 H2 2 NH3 100-‐900 atm
Nitrogenasa Tª Ambiente
N2 + 16 ATP + 8 e-‐ + 8 H+ 2 NH3 + H2 + 1 6
A DP
1 a tm
Rhizobium
meliloti
7
Características
de
las
Enzimas:
Son
altamente
especificas
tanto:
No
producen
-‐
por
el
tipo
de
sustrato
productos
secundarios
-‐
por
el
tipo
de
reacción
El grado de especificidad varía de una enzima a otra
Poco especificas: ej. petidasas, fosfatasas o esteresas
Con especificidad de grupo: ej. hexoquinasa
Con especificidad absoluta o casi absoluta: ej. ureasa
Urea
Semicarbazida
8
Características
de
las
Enzimas:
Las enzimas pueden ser enantioselectivas:
Esto explica porqué en la naturaleza solo encontramos formas L de los aa
constituyendo proteínas y formas D de los glúcidos.
Las enzimas se encuentran finamente reguladas:
Factores ambientales
Otras moléculas (cofactores, sustratos o productos, inhibidores)
Estado energético de la célula…. (Tema 7)
9
Características
de
las
Enzimas:
Razones
por
las
que
las
enzimas
son
finamente
reguladas:
Por economía de la célula
Dada la complejidad de la célula,
todo debe estar finamente
r e g u l a d o p a r a s u b u e n
funcionamiento.
Biochemical Pathways, por Gerhard Michal,
1974, publicado por Boehringer Mannheim.
10
Características de las Enzimas:
Resumen de las características más importantes de las enzimas:
Son
los
catalizadores
de
las
reacciones
químicas
que
ocurren
en
los
seres
vivos
Son ubicuas en la naturaleza
Son las responsables del mantenimiento de la vida (necesarias en
condiciones ambientales)
Están muy especializadas y pueden llegar a ser muy específicas
Su
actividad
es
regulable
dependiendo
de
las
necesidades
de
la
célula
y
factores
ambientales.
11
Naturaleza
de
las
Enzimas:
La
mayoría
de
las
enzimas
son
de
naturaleza
proteica
“The isolation and crystalization of the enzyme
urease” J. Mol. Chem. 69:435-‐441
James Sumner 1929
12
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Toda
la
estructura
tridimensional
de
una
enzima
está
diseñada
para
conformar
el
centro
activo
de
una
enzima.
Representación
3D
de
la
Interacciones
con
el
Mn
del
centro
activo
de
la
Oxalato
descarboxilasa
de
Bacillus
subtilis
Oxalato
descarboxilasa
de
Bacillus
subtilis
EC
4.1.1.2
13
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Son
todas
las
enzimas
de
origen
proteico?
No
todas
las
enzimas
son
proteínas:
ribozimas
ARNs
catalíticos
descubiertos
por
Thomas
Cech
Tetrahymena
thermophila
Thomas
Cech,
Universidad
de
Illiniois
Robinson
et
al.
2006
PLoS
Biology
Entrevista sobre el descubrimiento de las ribozimas:
http://www.youtube.com/watch?v=Mo2DJ1dIoeg
http://www.youtube.com/watch?v=0Ow5tjJBljA&NR=1
14
Naturaleza de las Enzimas:
Las ribozimas presentan actividades catalíticas como:
-‐ rupturas y formación de enlaces fosfodiester en moléculas de ARN propias
(intrones del grupo I y II) o ajenas :
Enlaces
fofodiester
en
el
ARN/ADN
Actividad
fosfodiesterasa
de
un
ribozima
15
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Actividad
aminoaciltransferasa
de
los
ribosomas
Estructura
de
un
ribosoma
Actividad
aminoacil
transferasa
de
los
ribosomas
(Universidad
de
los
Álamos)
en
la
síntesis
de
proteínas
16
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Otras
ribozimas
naturales
Ribozima horquilla Ribozima en cabeza de martillo
(hairpin ribozyme) (Hammerhead ribozyme)
17
Naturaleza
de
las
Enzimas:
El
hecho
de
que
las
ribozimas
sean
moléculas
de
ácido
ribonucleico
con
actividad
biológica
proporcionan
una
posible
solución
al
dilema
del
origen
de
la
vida.
Usos
terapéuticos
de
las
ribozimas:
infecciones
virales
(ribozima
frente
al
virus
del
SIDA)
Terapia
génica
frente
al
cáncer
(ribozima
capaz
de
destruir
el
ARN
mensajero
del
FCEV
factor
de
crecimiento
endotelial
vascular)
18
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Otras enzimas particulares: abzimas
El
término
deriva
de
las
siglas
de
la
palabra
anticuerpo
en
inglés
(ab)
y
enzima
Son
anticuerpos
con
actividad
catalítica
Fueron
desarrollados
por
primera
vez
por
Jenks
y
col.
en
1969
Posteriormente se descubrieron sintetizados naturalmente (en enfermos y
embarazadas)
Ej: abzima frente al péptido vasoactivo intestinal (proteasa)
Ej: pacientes con asma
Ej: abzima frente a la troglobulina en pacientes con tiroiditis de
Hashimoto (proteasa)
Ej: abzima en pacientes de lupus eritematoso o artritis reumatoide
(degradadora de ADN)
19
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Qué es y como funciona un anticuerpo?
Los ab o inmunoglobulinas G son proteínas en forma de Y encargadas del
reconocimiento de antígenos extraños al organismo.
20
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Qué es y como funciona un anticuerpo?
Los ab o inmunoglobulinas G son proteínas en forma de Y encargadas del
reconocimiento de antígenos extraños al organismo.
Heterodímero
formado
P o s e e n
u n a
r e g i ó n
por
una
cadena
ligera
y
constante
(azul)
y
una
una
cadena
pesada
r e g i ó n
v a r i a b l e
(amarilla).
La
región
variable
es
la
r e s p o n s a b l e
d e l
reconocimiento
y
unión
del
antígeno
(hapténo).
21
Naturaleza
de
las
Enzimas:
Qué
son
las
abzimas?
Son
inmunoglobulinas
en
las
que
la
región
variable
del
anticuerpo
tiene
acción
catalítica.
Se
construyen
con
análogos
estables
de
compuestos
en
el
estado
de
transición
Sustrato
(Tema
2).
Centro
activo
Producto
Abzima
22
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
Cómo
se
nombran
las
enzimas?
NOMBRE RECOMENDADO:
Regla general: añadiendo terminación –asa al nombre del sustrato o acción
catalítica de la enzima.
Ej: Ureasa (cataliza la hidrólisis de la urea)
Ej: Lactato deshidrogenasa (cataliza la oxidación del lactato para rendir piruvato)
Excepciones:
Algunos
nombres
de
enzimas
son
antiguos
y
no
hacen
referencia
al
sustrato.
Ej: Catalasa, Papaína, Tripsina, Rodanasa…..
23
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
Cómo
se
nombran
las
enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO:
La
sistematización
comenzó
en
1955
por
la
Unión
Internacional
de
Bioquímica
y
Biología
Molecular
gracias
a
la
Comisión
de
Enzimas
(Enzyme
Commission)
Se
establecieron
6
grandes
grupos
de
enzimas
en
función
del
tipo
de
reacción
que
catalizaban
1. Oxidoreductasas: catalizan reacciones de oxidación-‐reducción
2. Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales
3. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis (C-‐O, C-‐N, C-‐C)
4. Liasas: catalizan la eliminación de grupos (con formación de dobles enlaces)
5. Isomerasas: catalizan la isomerización de compuestos
6. Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas gracias a una fuente de
energía
7. Translocasas (desde 2018)
24
Nomenclatura de las Enzimas:
Cómo se nombran las enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO:
Cada clase de enzimas se divide en subclases y esas subclases en sub-‐subclases
Cada enzima queda clasificada por un código: EC a. b. c. d
a.
Indica
clase,
de
acuerdo
con
la
reacción
que
cataliza
(valores
de
1
a
7)
b.
Indica
subclase,
de
acuerdo
con
el
tipo
de
sustrato
o
enlace
sobre
el
que
actúa
c.
Indica
sub-‐subclase,
detallando
más
el
tipo
de
reacción
(tipo
de
aceptor
o
grupo
que
elimina,
transporta
o
añade)
d. Indica número de serie de la enzima dentro de la sub-‐subclase
25
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
Cómo
se
nombran
las
enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO DE LAS OXIDOREDUCTASAS:
El nombre se construye mediante la unión del nombre del donador (de H), el
aceptor (de H) y la palabra oxidoreductasa:
donador:aceptor
oxidoreductasa
Ejemplo:
Lactato
deshidrogenasa
(1.1.1.27)
(S)-‐lactato:NAD+ oxidoreductasa
Acaban con esta nomenclatura todas las: Deshidrogenasas, Oxidasas,
Peroxidasas, Oxigenasas, Hidroxilasas, Reductasas, Catalasas.
26
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
Cómo
se
nombran
las
enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO DE LAS TRANSFERASAS:
El nombre se construye mediante la unión del nombre del donador (del grupo a
transferir), el aceptor (del grupo transferido), el nombre del grupo y la palabra
transferasa:
donador:aceptor:grupo transferasa
Ejemplo: Hexoquinasa (2.7.1.1)
ATP:D-‐hexosa 6 fosfotransferasa
Acaban con esta nomenclatura todas las: Transaldolasas, transcetolasas,
fosforiltransferasas, quinasas, fosfomutasas
27
Nomenclatura de las Enzimas:
Cómo se nombran las enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO DE LAS HIDROLASAS:
El nombre se construye mediante la unión del nombre del sustrato, el nombre
del grupo que se libera tras la hidrólisis y la palabra hidrolasa:
sustrato grupo hidrolasa
Ejemplo: Acetilcolinesterasa (3.1.1.7)
Acetilcolina acetilhidrolasa
Acaban con esta nomenclatura todas las: Esterasas, glucosidasas, peptidasas,
fosfatasas, tiolasas, fosfolipasas, amidasas, desaminasas, ribonucleasas.
Muchas hidrolasas NO tienen nombres sitemáticos.
28
Nomenclatura de las Enzimas:
Cómo se nombran las enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO DE LAS LIASAS:
El nombre se construye mediante la unión del nombre del sustrato, el nombre
del grupo que se libera tras la ruptura y la palabra liasa:
sustrato grupo liasa
Ejemplo: Oxalato descarboxilasa (4.1.1.2)
Oxalato carboxiliasa
Acaban con esta nomenclatura todas las: Descarboxilasas, aldolasas,
deshidratasas, sintasas, liasas.
29
Nomenclatura de las Enzimas:
Cómo se nombran las enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO DE LAS ISOMERASAS:
El nombre se construye según el tipo de isomerización que llevan a cabo:
(racemización, epimerización, isomerización).
EC 5.1, racemasas y epimerasas.
EC 5.2, cis-‐trans-‐isomerasas.
EC 5.3, oxidoreductasas intramoleculares.
EC 5.4, transferasas intramoleculares.
EC 5.5, liasas intramoleculares.
30
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
Cómo
se
nombran
las
enzimas?
NOMBRE SISTEMÁTICO DE LAS LIGASAS:
El nombre se construye mediante la unión del nombre de los dos sustratos que
une, seguido de la palabra ligasa:
Sustrato 1 sustrato 2 ligasa
Ejemplo: Piruvato carboxilasa (6.4.4.1)
Piruvato dioxido de carbono ligasa
Acaban con esta nomenclatura todas las: Sintetasas, carboxilasas
31
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
RESUMEN
NOMBRE
SISTEMÁTICO
DE
LAS
ENZIMAS:
32
Trabajo
autónomo:
Investiga
sobre
las
translocasas
(clase
7)
Haz una única diapositiva que contenga la siguiente información:
1. Qué es una translocasa?
2. Qué sub-‐clases y sub-‐subclases existen y en qué se diferencian?
3. Cómo se construye el nombre sistemático de las translocasas?
Nombra esta diapositiva con tu Apellido 1 Apellido 2, Nombre y súbela a Prado
33
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
El
código
EC
sólo
hace
referencia
a
la
reacción
que
cataliza,
no
al
origen
de
la
enzima
Ej: Hexokinasa (EC 2.7.1.1)
34
Nomenclatura
de
las
Enzimas:
Ej:
Hexokinasa
(EC
2.7.1.1)
(EC 2.7.1.1) Bos taurus
917 aa
Comparación de los 360 primeros aa de dos hexokinasas
(EC 2.7.1.1) Rattus norvegicus
918 aa 35
Nomenclatura de las Enzimas:
Todas las enzimas conocidas (6641) se encuentran recogidas en la base de datos
ENZYME, alojada en el servidor EXPASY en la siguiente dirección:
http://enzyme.expasy.org/
Cada
vez
que
se
descubre
una
enzima,
se
envía
a
este
servidor
para
que
la
clasifiquen
y
para
que
le
asignen
un
número
EC
La base de datos ENZYME es una herramienta muy importante para la
enzimología ya que recoge toda la información conocida de una enzima
determinada:
Posee enlaces con otros tipos de bases de datos de proteínas y de bibliografía
En ella podemos averiguar todo sobre una enzima: Nombre sistemático,
reacción que cataliza, bibliografía asociada, estructura tridimensional,
organismos en los que se ha descrito, etc…
Aprenderemos a usar esta base de datos en nuestra primera sesión de
prácticas. 36
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
La utilización de las enzimas y de procesos enzimáticos se remonta al antiguo Egipto
El estudio formal de las enzimas se inicia a finales del siglo XVIII.
Gracias
al
método
científico
se
determinan
todas
las
características
que
hemos
mencionado
anteriormente
sobre
las
enzimas:
Catalizadores
de
reacciones
químicas
Localización
Especificidad
Naturaleza
proteica
Cinética……
37
Hitos
más
relevantes
en
el
estudio
de
las
enzimas:
1800
1900
2000
2010
1783 1833 1861
Lazzaro Spallanzani* Anselme Payen Louis Pasteur*
(Jean-‐François Persoz)
Descubre que la fermentación
1ª prueba experimental del azúcar a alcohol es
de un proceso enzimático Purificación de la 1ª enzima provocada
capaz de transformar almidón por la acción de
en glucosa: Diastasa (amilasa) microorganismos
38
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1879 1894 1897
Wilhelm Kühne* Hermann Emil Fischer* Eduard Buchner
Demuestra la especificidad de
Acuña el término Demuestra que los “extractos”
las enzimas
“enzima” que significa de levadura llevan a cabo la
y desarrolla el modelo de la
literalmente “en-‐levaduras” fermentación: “zimasas”
llave y la cerradura
39
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1913
1925
Leonor
Michaelis
George
Brigg
Maud
Menten*
Jonh
Haldane
?
Fundamentan
las
bases
Extienden
los
conceptos
de
de
la
cinética
enzimática
cinética.
Desarrollan
ecuación
Brigg-‐Haldane
40
Hitos
más
relevantes
en
el
estudio
de
las
enzimas:
1800
1900
2000
2010
1926
1941
James
Sumner
1930-‐1940
George
Beadle
Edward
Tatum
Se descubren las rutas
Cristalizó la primera enzima metabólicas centrales
Introducen por primera vez
(ureasa) y su análisis permitió Glucolisis el concepto un “gen una
demostrar que eran de Ciclo de Krebs
enzima”
naturaleza proteica 41
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1953 James Watson y
1942
1951 Francis Crick
Britton Chance
Frederick Sanger Rosalin Franklin
Secuencia por primera
Obtiene demostración vez una proteína Descubren la estructura del
directa de la formación (insulina, 51 aa). Es la ADN y su implicación en la
del complejo Enzima-‐ primera vez que se transmisión del material
Sustrato atribuye importancia a hereditario.
“Stop-‐flow device” la secuencia de aa 42
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1958
1960
Daniel
Koshland*
1959
Stanford
Moore
François
Jacob
William
Stein
Jacques
Monod
Demuestran que la β-‐
galactosidasa se induce (a Secuencian la primera
Descubre la “flexibilidad
enzima, la ribonucleasa
de las proteínas” y nivel transcripcional) por la
presencia de compuestos (Rnasa, 124 aa)
propone el modelo del
ajuste inducido en el medio 43
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1963
1965
Pehr
Edman
1965
Monod
y
col.
David
Phillips
Desarrolla el método Determinó la estructura de
la primera enzima Proponen el modelo
Edman de secuenciación lo alostérico para explicar la
que permite la (lisozima) mediante
difracción de Rayos X cinética de ciertas enzimas
secuenciación de enzimas
mayores 44
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1969
1970
Robert
Merrifield
1969
Howard
Temin
Williams
Jencks
David
Baltimore
Sintetizan in vitro la Desarrolla las abzimas
Descubren
primera enzima independientemente la
(ribonucleasa A) reversotranscriptasa de
virus
45
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1970
1971
Hamilton
Smith
Daniel
Nathans
y
Kathleen
Danna
Kent
Wilcox
Utiliza por primera vez una
Descubren la primera enzima de restricción para
enzima de restricción mapear el ADN del virus
SV40
(HinD II) 46
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1974
1988
Rigby
1981
Kary
Mullis
Burleigh
Thomas
Cech
Hartley
Consigue realizar la Usa una ADN polimerasa
evolución forzada de una Descubre las ribozimas
termoresistente e inventa
enzima la PCR.
47
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
1989 Explosión en las
Anthony Clarke 1994 aplicaciones de las enzimas
Holbrook Willem Stemmer
Consigue realizar la Consigue generar nuevas
modificación racional de actividades enzimáticas no
una enzima ampliando su existentes en la naturaleza
espectro de acción mediante el barajado
genético 48
Hitos más relevantes en el estudio de las enzimas:
1800 1900 2000 2010
2005 Emmanuelle 2015 Jennifer Doudna
Francisco Mojica Charpentier
Endonucleasa
de
ADN
Desarrollo
tecnología
CRISPR/Cas9
de
edición
de
genomas
guidada
por
ARN
49
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