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Departamento Ciencias

Facultad de Medicina y Ciencia


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CURSO :
CÓDIGO :
PRUEBA SOLEMNE 1
XX/XX/XX

APELLIDO PATERNO APELLIDO MATERNO NOMBRES

RUT: CARRERA: PROFESOR:

INSTRUCCIONES

a. Coloque su nombre en esta hoja y en la hoja de Respuestas.


b. Esta prueba contiene XX reactivos (preguntas) con un total de XX puntos distribuidos en X
páginas.
c. Verifique que su ejemplar esté completo.
d. La prueba contiene X ítems:
Ítem de selección unica XX preguntas (X pto. Cada una) = XX puntos
Ítem de selección múltiple XX preguntas (X pto. Cada una) = XX puntos

e. Responda en la hoja de respuestas. Marque, rellenando el circulo de la hoja de respuestas


utilizando lapiz de pasta azul o negro, la alternativa correcta. No se corregirán las
respuestas marcadas en la prueba.
f. La prueba no considera descuento por preguntas erradas.
g. Ud. dispondrá de 70 minutos para desarrollar esta prueba.
h. No podrá realizar borrones ni correcciones de ningún tipo en la hoja de respuesta.
i. De equivocarse solicite una hoja de reemplazo al profesor.
j. Durante la prueba NO podrá pedir prestado a sus compañeros ningún tipo de material de
escritorio.
k. ESTA PROHIBIDO el uso de teléfonos celulares y cualquier aparato electrónico durante el
desarrollo de la prueba.
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IMPORTANTE:
Desde el momento que inicio esta prueba, me comprometo a NO realizar ningún acto que tienda
a viciarla y, a acatar las medidas de sanción que se me apliquen, según el Reglamento de los Estudiantes
de la Universidad San Sebastián, en caso de no cumplir tal compromiso.

FIRMA ESTUDIANTE ..........................................................................................................................


1.- La Serina es una aminoácido no esencial que desempeña un importante papel en la función
catalítica de enzimas tales como tripsina y quimiotripsina.
Este aminoácido se clasifica como:

[a)] Un aminoácido Apolar alifático


a)[b)] Un aminoácido Polar sin carga.
b)[c)] Un aminoácido Polar con carga positiva.
c)[d)] Un aminoácido Polar con carga negativa.
d)[e)] Un aminoácido apolar aromático.

2.- La Valina es un aminoácido que presenta dos grupos funcionales ionizables, su punto
isoeléctrico es de 5.95. A pH 6 ¿cúal o cuáles de las siguientes aseveraciones es o son correctas?

I) Ambos grupos funcionales se encuentran protonados.


II) Sólo el grupo amino se encuentra protonado.
III) El aminoácido tiene carga neta neutra.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

3.- Un dipéptido, corresponde a la unión de dos aminoácidos mediante un enlace de tipo


covalente, denominado enlace peptídico. Al respecto de este enlace, ¿Cuál(es) de la siguientes
alternativaslas siguientes alternativas describen características químicas de este enlace?:

[I.] I. El enlace se forma entre los grupos carboxilo y amino de un mismo aminoácido.
[II.] II. Es de carácter plano y resonante.
[III.] III. El enlace NO se rompe por cambios de pH o al agregar agentes reductores.

[a)] a) Sólo I
[b)] b) Sólo II
[c)] c) Sólo III
[d)] d) I y II
[e)] e) II y III
4.- Respecto a la estructura primaria de una proteína indique que aseveración es correcta:

a) La estructura primaria se encuentra estabilizada por puentes de hidrógeno.


b) La estructura primaria es la conformación tridimensional que tiene una proteína.
c) La estructura primaria corresponde a la secuencia aminoacídica de una proteína.
d) Una mutación en la estructura primaria no afecta a la actividad biológica de la proteína.
e) Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son de tipo no covalente.

5.- En la proteína de la figura, el residuo A es un aminoácido con carga negativa, que es atraído
por el residuo B. ¿CualCual de las siguientes alternativas, explica la atracción entre A y B?

a. Entre residuos A y B hay enlaces peptídicos muy


flexibles.
b. Entre residuos A y B hay sólo aminoácidos pequeños
c. El residuo B corresponde a una cisteína
d. El residuo B corresponde a un aminoácido apolar
e. El residuo B corresponde a un aminoácido básico

6.- Dentro de las características de las estructuralas estructuras de orden superior de las
proteínas

[I.] I) La estructura Ssecundaria de una proteína se encuentra estabilizada por puentes de


hidrógeno.
[II.] II) La estructura terciaria depende de la interacción de los grupos R de la cadena
polipeptidica.
[III.] III) La estructura cuaternaria se encuentra presente sólo en proteínas que tienen dos o más
cadenas polipeptidicas.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) II Y III
e) I,II Y III

7.- La insulina es una hormona polipeptídica, cuya principal función es reducir la concentración
de glucosa en la sangre. Su estructura se encuentra estabilizada por distintos tipos de enlaces,
entre ellos destaca un tipo de enlace formado entre dos cisteínas, el cual se denomina:

[a)] a) Fuerzas de Van der Waals.


[b)] b) Fuerzas electrostáticas.
[c)] c) Puentes de Hidrógeno.
[d)] d) Fuerzas Hidrofóbicas.
[e)] e) Puentes disulfuro.

8.- La denaturacióndesaturación y en la hidrólisishidrolisis son procesos que afectan


negativamente a la funciónfunción de una proteínaproteína. En ciertas circunstancias algunas
proteínasproteínas denaturadas pueden volver a su conformaciónconformación nativa
(renaturación); sin embargo, las proteínasproteínas hidrolizadas nunca pueden volver a su
conformaciónconformación nativa. ÉstaEsta diferencia se debe a que en la hidrólisishidrólisis de
proteínasproteínas:

[a)] a) Se rompen las interacciones hidrofóbicas


[b)] b) Se rompen los puentes disúlfuros
a) c) Se interfiere con la formación de los puentes de hidrógeno
[c)] d) Se induce el despliegue de la proteína hasta la estructura primaria
[d)] e) Se rompen los enlaces peptídicos

9.-Usted desea denaturar una proteina que presenta 4 puentes disulfuro . Para ello utilizará:

a) Calor
b)Compuesto orgánico
c) Agente reductor
d) Solución salina
e)Agua destilada

10.- Las proteínas 1 y 2 interaccionen fuertemente. La figura siguiente


muestra una parte significativa de sus interacciones.
Suponga que ocurre una mutación en la proteína 2 que cambia el aminoácido
mostrado arriba a uno de los aminoácidos que se muestran a continuación:

¿Qué cambio de los anteriores debería interrumpir en mayor medida la interacción


entre las proteínas 1 y 2? ¿Cuál afectaría en menor medida?
a) El que más: aspartato; el que menos : leucina
b) El que más: lisina; el que menos serina
c) El que más: serina; el que menos: aspartato
d) El que más: lisina: el que menos: aspartato
e) El que más: aspartato; el que menos serina

11.- La forma del pelo está determinada en parte por el patrón de enlaces disulfuro
de su proteína principal, la queratina., su proteína principal, si Si Ud. se ha alisado
el pelo y desea nuevamente formar rizos ¿Cómo lo puede hacer?

I.- Aplica calor moderado sobre el pelo


II.- Agrega un agente oxidante para restablecer los puentes disulfuros
III.- Por adición de compuestos que contienen tiol

[a)] a) Solo I
[b)] b) Solo II
[c)] c) Solo III
[d)] d) I y II
[e)] e) II y III

12.- La Hemoglobina y Mioglobina son proteínas que intervienen en el transporte y fijación de


oxigeno. De estas proteínas podemos indicar que:

a) Tienen sólo estructura terciaria.


b) La mioglobina corresponde a una proteína fibrosa.
c) Presentan un componente no aminoacídico.
d) Corresponden a proteínas tetraméricas.
e) Se ajustan a una curva sigmoide.
13.- La hemoglobina es una proteína de transporte que carga oxígeno molecular (O 2) en los
alvéolos pulmonares para transportarlo y liberarlo en los tejidos que así lo requieran ¿Cuál
o cuáles de los siguientes mecanismos es el que determina la liberación de O 2 desde esta
proteína en tejidos con alta tasa metabólica?

[I.] I LLa inhibición alostérica dealostérica de los protones.


[II.] II. La cooperatividad positiva de la unión del O2 a la hemoglobina.
[III.] III. La inhibición alostérica del 2,3-bisfosfoglicerato.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) I y III

14.-El pH modula la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno, el siguiente grafico muestra las
curvas de saturacion de la hemoglobonia a diferentes pH.

Del grafico se puede deducir:

I. A pH 7,6 la afinida de la hemoglobina por Oxigeno es


menor
[II.] Qque a pH 7,4.

II.[III.] La afinida de la hemoglobina por oxigeno a pH 7,2 es


igual que
[IV.] a pH 7,4.
[V.] III) La menor afinidad de la hemoglobina por el
oxigeno ocurre a Ph 7,2

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) I y III
15.- Las enzimas son moléculas clave en el metabolismo pues se encargan de realizar las
reacciones químicas de la vida. ¿Cuál de los siguientes enunciados describe correctamente
una de sus propiedades?

a) Producen reacciones no espontáneas


b) Se consumen una vez realizada la reacción.
c) Reducen el tiempo necesario para que una reacción se lleve a cabo.
d) Son inespecíficas en cuanto al tipo de sustrato que utilizan.
e) Aumentan la energía de activación.

16.- Las enzimas dependen de factores del medio para su correcto funcionamiento,
como el pH y la temperatura. Si una enzima se encuentra a un pH donde actúa con
máxima velocidad, ¿Que ocurre con la actividad de esta enzima al variar el pH de la
solución en que se encuentra?

a) La enzima es igualmente activa a cualquier pH.


b) La actividad disminuye, pues, solo actúa en un rango de pH.
c) La actividad de la enzima aumenta, pues, al disminuir el pH aumenta la actividad.
d) La actividad de la enzima aumenta, pues, se activa con cambios de pH.
e) La actividad de la enzima aumenta, pues, al aumentar el pH aumenta la
actividad.

17.- La Definición componente no proteico, termostable y de bajo peso molecular, el cual es


necesario para la acción de una enzimas corresponde a:

I) Péptido
II) Grupo próstetico
III) Coenzimas

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

18.- Las vitaminas son un importante componente de la dieta diaria. A nivel bioquímico su
importancia radica en que:

I) Son proteínas que permiten aumentar la velocidad de la reacción


II) Sus derivados actúan como cofactores enzimáticos.
III) Actúan como sustrato para las enzimas.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

19.- Clasifique la enzima que cataliza la siguiente reacción:

a) Ligasa.
b) Hidrolasa.
c) Epimerasa.
d) Transferasa.
e) Oxidoreductasa.

20.- Las enzimas se encargan de hacer más eficientes las reacciones químicas. De la siguiente
curva de energía de las diferentes fases de una reacción química podemos indicar que:
a) La línea punteada corresponde a una reacción catalizada por enzimas.
b) La línea contínua corresponde a una reacción catalizada por enzimas.
c) En reacciones no catalizadas por enzimas no se genera producto.
d) Ambas curvas representan una reacción catalizada por enzimas.
e) Ambas curvas requieren la misma cantidad de energía.

21.- La presencia de una enzima en una reacciónreacción bioquímicabioquímica es


clave para aumentar su velocidad. SegúnSegún sus conocimientos, ¿CuálCual es la
razónrazón por la que las enzimas pueden aumentar dicha velocidad?

[I.] I. Porque aumentan el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio desde las
condiciones iniciales de reacción.
[II.] II. Porque aumentan el número de choques entre las moléculas reaccionantes.
[III.] III. Porque disminuye la energía mínima necesaria para que se produzca la reacción
química.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

22.- La catálisis es la aceleración o el incremento en la velocidad de una reacción química por


medio de un catalizador. Al respecto indique la aseveración correcta:

a) Las enzimas aceleran las reacciones químicas modificando el equilibrio de éstas.


b) La energía de activación de una reacción catalizada por enzimas es mayor que la de una
reacción sin catalizar.
c) En las reacciones químicas catalizadas por enzimas se genera un intermediario de reacción de
menor energía.
d) Cuando las reacciones son catalizadas por enzimas no se generan intermediarios.
e) Las enzimas cambian su estructura durante la reacción química.

23.- Leonor Michaelis y Maud Menten propusieron una ecuación de velocidad que explica el
comportamiento cinético de las enzimas. De la cual podemos deducir que:

[I.] I) A concentraciones bajas de sustrato la velocidad de la reacción enzimática aumenta de


manera lineal.
[II.] II) La ecuación representa los efectos de la concentración de sustrato sobre la velocidad de
una reacción enzimática.
[III.] III) A concentraciones bajas de sustrato la velocidad de la reacción enzimática alcanzará un
valor máximo(Vmáx).

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) I y III

24.- En un estudio de cinética enzimática se determinan los valores de KM y Vmax. ¿Cuál es el


significado de estos parámetros?

a) El valor de KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción


es la mitad de la velocidad máxima.
b) El valor de KM corresponde a la mitad de la Vmax que puede lograr la enzima.
c) El valor de KM es directamente proporcional a la afinidad de la enzima por cierto sustrato.
d) La Vmax corresponde a la velocidad de la reacción enzimática a pH y temperatura óptimas.
e) La Vmax es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato.
25.-En la siguiente figura se observa
una curva que obedece a la cinética
de Michaelis-Menten, en la cual A,B
y C corresponden respectivamente a: A C

B
[a)] Km, Vmáx, Vmáx/2.
a)[b)] - 1/km, Vmáx/2, Vmáx.
b)[c)] Vmáx/2, - 1/Km, 1/Vmáx.
c)[d)] Vmáx/2, Km, Vmáx.
d)[e)] Vmáx, Vmáx/2, Km

26.- Tanto en toxicología como en farmacología es de suma importancia la información que


entrega la ecuación de Michaelis-Menten. La forma lineal de esta ecuación o gráfica de
lineweaver-Burk se introdujo para:

a) Clasificar el tipo de enzima involucrada en la reacción enzimática.


b) Obtener valores de parametros termodinámicos de reacciones enzimáticas.
c) Obtener valores de Vmáx y Km de forma más precisa.
d) Determinar el pH de la reacción enzimática.
e) Determinar la temperatura de la reacción enzimática.
2527.- En la siguiente figura se observa una
gráfica de Lineweaver-Burk, en la cual A, B y C
corresponden respectivamente a:
C
A

[a)] A: Vmáx, B: Km y C: km/Vmáx.


a)[b)] A: Km/Vmáx, B: 1/Vmáx y C: -1/Km.
b)[c)] A: 1/Vmáx,B: Km/Vmáx y C: -1/Km.
c)[d)] A: -1/Km,B: 1/Vmáx y C: Km/Vmáx.
d)[e)] A: 1/Vmáx, B: -1/Km y C: Km/Vmáx.

28.- Existen diversos mecanismos para disminuir la actividad de una enzima.

I) En la inhibición Acompetitiva Km aumenta y Vmáx disminuye.


II) En la inhibición no competitiva tanto Vmáx como Km disminuyen.
III) En la inhibición competitiva Km aumenta y Vmáx mantiene su valor.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

29. La siguiente imagen muestra uno de los mecanismo regulatorios de la actividad de las
enzimas, la fosforilación. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es correcta respecto de la
fosforilación?
I. Ocurre en residuos de tirosina, serina, y treonina
II. El grupo fosfato se une a la enzima a través de una interacción débil
III. Resulta en un cambio conformacional de la enzima

a) Sólo I
b)Sólo III
c) I y II
d) II y III
e) I y III

30.-El cuerpo humano tiene la capacidad de digerir su alimentos mediante enzimas digestivas,
estas enzimas son almacenadas como enzimas inactivas (Zimógenos). Sin embargo, una vez que
se ingiere comida, estas enzimas digestivas son activadas mediante un proceso de ruptura
proteolítica. ¿Cómo se llama éste tipo de regulación enzimático fisiológico?

a) Regulación por modificación covalente irreversible


b) Regulación alostérica
c) Regulación de la disponibilidad y vida media de la enzima
d) Regulación por modificaciones covalentes reversibles
e) Regulación por utilización de isoenzimas

31.- Existen enzimas tales como Lactato deshidrogenasa, Fosfatasa ácida, Fostasa alcalina,
Creatin fosfoquina que son utilizadas como marcadores de diversas enfermedades, ésto se debe
a que:

a) Niveles intracelulares elevados son indicativos de daño celular.


b) Son enzimas que se expresan en igual concentración en todos los tejidos.
c) Cuando hay daño celular estas enzimas son liberadas hacia el interior de las células.
d) Su relación concentración tejido /concentración plasma es 1:1000.
e) La presencia de niveles elevados de estas enzimas en el suero es indicativo de daño celular.

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