Puntaje Ideal __________

Departamento Ciencias Biológicas y Químicas Puntaje Obtenido __________

Facultad de Medicina y Ciencia
Calificación __________
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CURSO : BIOQUIMICA GENERAL
CÓDIGO : DBIO 1037
PRUEBA SOLEMNE 1
19/04/2018

APELLIDO PATERNO APELLIDO MATERNO NOMBRES

RUT: CARRERA: PROFESOR:

INSTRUCCIONES

a. Coloque su nombre en esta hoja y en la hoja de Respuestas.

b. Esta prueba contiene 31 reactivos (preguntas) con un total de 31 puntos distribuidos en 11
páginas.
c. Verifique que su ejemplar esté completo.
d. La prueba contiene 2 ítems:
Ítem de selección única 19 preguntas (1 pto. Cada una) = 19 puntos
Ítem de selección múltiple 12 preguntas (1 pto. Cada una) = 12 puntos

e. Responda en la hoja de respuestas. Marque, rellenando el círculo de la hoja de respuestas

utilizando lápiz de pasta azul o negro, la alternativa correcta. No se corregirán las respuestas
marcadas en la prueba.
f. La prueba no considera descuento por preguntas erradas.
g. Ud. dispondrá de 70 minutos para desarrollar esta prueba.
h. No podrá realizar borrones ni correcciones de ningún tipo en la hoja de respuesta.
i. De equivocarse solicite una hoja de reemplazo al profesor.
j. Durante la prueba NO podrá pedir prestado a sus compañeros ningún tipo de material de
escritorio.
k. ESTÁ PROHIBIDO el uso de teléfonos celulares y cualquier aparato electrónico durante el
desarrollo de la prueba.
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IMPORTANTE:
Desde el momento que inicio esta prueba, me comprometo a NO realizar ningún acto que tienda a viciarla
y, a acatar las medidas de sanción que se me apliquen, según el Reglamento de los Estudiantes de la
Universidad San Sebastián, en caso de no cumplir tal compromiso.

FIRMA ESTUDIANTE ..........................................................................................................................

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1) Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las características químicas de su
radical o cadena lateral. Según sus conocimientos, ¿Qué tipo de aminoácido es
el que se muestra en la figura?

a) Ácido.
b) Básico.
c) Apolar alifático.
d) Apolar aromático.
e) Polar sin carga.

2) Los aminoácidos tienen diferente carga dependiendo del pH al que se

encuentran. La alanina es un α-aminoácido cuyo grupo α-carboxilo presenta pK a
= 2,4 y su grupo α-amino, un pK a = 9,9. De acuerdo a sus conocimientos ¿En cuál
de los siguientes pH la alanina se encontrará mayoritariamente como
zwitterion?

I. pH = 1,8
II. pH = 7,4
III. pH = 12,3

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) I, II y III

3) La formación de la estructura primaria de las proteínas, se basa en la unión de

aminoácidos mediante enlace peptídico. Al respecto de este enlace, ¿Cuál(es) de
las siguientes alternativas representan características del enlace peptídico?

I. Es un enlace formado por hidrólisis.

II. Presenta resonancia (enlace doble parcial).
III. Es formado por la unión de dos grupos amino.

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) II y III

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4) Los distintos niveles de organización de las proteínas dependen de la correcta
conformación de su estructura primaria ¿Cómo podemos definir la estructura
primaria de las proteínas?

a) El número de aminoácidos que contiene una proteína.

b) La disposición tridimensional de los aminoácidos en la proteína.
c) La secuencia de aminoácidos en la proteína.
d) El tipo de aminoácidos presentes en la proteína.
e) El número y tipo de aminoácidos en la proteína.

5) En la proteína de la figura, el residuo A es un aminoácido con carga negativa, que

es atraído por el residuo B. C es un aminoácido apolar. ¿Cuál de las siguientes
modificaciones tendrá menor efecto sobre la estructura tridimensional de la
proteína?

a) Reemplazar A por otro aminoácido con

carga positiva.
b) Reemplazar A por otro aminoácido con
carga negativa.
c) Reemplazar B por un aminoácido
apolar.
d) Reemplazar A por C y viceversa.
e) Eliminar A

6) Las estructuras de orden superior de las proteínas están determinadas por

diferentes tipos de interacciones. Según sus conocimientos ¿qué fuerzas
estabilizan la estructura secundaria?

I. Puentes disulfuro
II. Fuerzas de Van de Waals
III. Puentes de hidrógeno

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) I, II y III

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7) La insulina es una hormona polipeptídica, cuya principal función es reducir la
concentración de glucosa en la sangre. Su estructura se encuentra estabilizada
por distintos tipos de enlaces, entre ellos destaca un tipo de enlace formado
entre dos cisteínas. ¿Cómo se denomina este tipo de enlace?

a) Fuerzas de Van der Waals.

b) Fuerzas electrostáticas.
c) Puentes de Hidrógeno.
d) Fuerzas Hidrofóbicas.
e) Puentes disulfuro.

8) La desnaturación y la hidrólisis son procesos que afectan negativamente a la

función de una proteína. En ciertas circunstancias algunas proteínas
desnaturadas pueden volver a su conformación nativa (renaturación), sin
embargo, las proteínas hidrolizadas nunca pueden volver a su conformación
nativa. Esta diferencia se debe a que en la hidrólisis de proteínas:

a) Se rompen las interacciones hidrofóbicas

b) Se rompen los puentes disulfuros
c) Se interfiere con la formación de los puentes de hidrógeno
d) Se induce el despliegue de la proteína hasta la estructura primaria
e) Se rompen los enlaces peptídicos

9) ¿Cuál de las siguientes combinaciones de agente desnaturalizante e interacción

afectada es correcta?

Agente desnaturalizante Interacción afectada

a) Detergente Interacciones iónicas
b) Urea Interacciones covalentes
c) Agente reductor Puentes disulfuro
d) Hidrolasas Interacciones puentes de hidrógeno
e) Ácidos y bases débiles Interacciones hidrofóbicas

10) El colágeno es una proteína que forma fibras, que se encuentra en todos los
animales y es secretada principalmente por las células del tejido conjuntivo.
¿Cuál de las siguientes alternativas es una función del colágeno?

a) Enzimática
b) Inmunológica
c) Metabólica
d) Mecánica
e) Transporte

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[11)] Las lipoproteínas transportan moléculas apolares liposolubles como
triglicéridos y ésteres de colesterol en el plasma ¿Cuál de las siguientes
características debe tener una lipoproteína para transportar moléculas
liposolubles en el torrente sanguíneo?

I. Debe ser resistente a desnaturación

II. Debe ser soluble en agua
III. Debe estar constituida solo por láminas-beta en su estructura.

a) Solo I.
b) Solo II.
c) Solo III.
d) I y II.
e) I, II y III.

11)[12)] La hemoglobina y la mioglobina son hemoproteínas que tienen como

función el transporte de oxígeno, sin embargo, tienen diferencias estructurales
importantes. ¿Cuál de las siguientes características es una diferencia estructural
entre estas hemoproteínas?

a) La hemoglobina es globular y la mioglobina no.

b) La hemoglobina tiene grupo Hem y la mioglobina no.
c) La hemoglobina tiene subunidades y la mioglobina no.
d) La hemoglobina tiene estructura terciaria y la mioglobina no.
e) La hemoglobina tiene alto porcentaje de hélice alfa y la mioglobina no.

12)[13)] La hemoglobina es una proteína de transporte que carga oxígeno molecular

(O2) en los alveolos pulmonares para transportarlo y liberarlo en los tejidos que
así los requieran, ¿Cuál(es) de los siguientes mecanismos es(son) el(los) que
determina(n) la captación y liberación de O2 mediado por la hemoglobina en
nuestro cuerpo?

I. El aumento de la afinidad de las subunidades de la hemoglobina por

unirse al oxígeno en altas presiones de oxígeno.
II. La disminución del pH o el aumento de la presión del CO2, que ocasionan
que la hemoglobina disminuya su afinidad por el O2.
III. El regulador alostérico 2,3-difosfoglicerato (2,3BPG) que facilita la
liberación de oxígeno a los tejidos que los requieran.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) I, II y II

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13)[14)] El siguiente gráfico representa las curvas de saturación de la hemoglobina y
la mioglobina ¿Qué podemos inferir respecto al comportamiento de las curvas
de saturación de estas hemoproteínas?

I. A baja presión de O2 la
hemoglobina es menos afín por
el oxígeno que la mioglobina.
II. A alta presión de O2 la
hemoglobina es más afín por el
oxígeno que la mioglobina.
[III.] A baja presión de O2 lLa
hemoglobina es más afín por el
oxígeno quese satura a mayor
velocidad que la mioglobina.

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) I, II y III

14)[15)] Las enzimas son moléculas clave en el metabolismo pues permiten realizar
las reacciones químicas a velocidades compatibles con la vida. ¿Cuál de los
siguientes enunciados describe correctamente una de sus propiedades?

a) Aumentan la temperatura de las reacciones.

b) Se consumen una vez realizada la reacción.
c) Aumentan la energía de activación.
d) Son inespecíficas en cuanto al tipo de reacción que catalizan.
e) Aumentan la posibilidad de colisión efectiva de reactantes (sustratos).

15)[16)] Las enzimas dependen de factores del medio para su correcto

funcionamiento, como el pH y la temperatura. Si una enzima se encuentra a un
pH donde actúa con máxima velocidad, ¿Que ocurre con la actividad de esta
enzima al variar el pH de la solución en que se encuentra?

a) La enzima es igualmente activa a cualquier pH.

b) La actividad disminuye, pues, solo actúa en un rango de pH.
c) La actividad de la enzima aumenta, pues, al disminuir el pH aumenta la actividad.
d) La actividad de la enzima aumenta, pues, se activa con cambios de pH.

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e) La actividad de la enzima aumenta, pues, al aumentar el pH aumenta la actividad.

16)[17)] Una holoenzima está constituida por una apoenzima más una molécula no
proteica que puede corresponder a un cofactor inorgánico, una coenzima o un
grupo prostético. ¿Cuál de las siguientes características es correcta?
I. Los cofactores inorgánicos derivan de las vitaminas.
II. Las coenzimas corresponden a cationes metálicos.
III. Los grupos prostéticos están unidos covalentemente a la parte proteica de la
holoenzima.

a) Sólo I.
b) Sólo II.
c) Sólo III.
d) II y III.
e) I, II y III.

17)[18)] Los cofactores y coenzimas son moléculas importantes para el correcto

funcionamiento de muchas enzimas de nuestro cuerpo. ¿Por qué razón son tan
importantes?

a) Estabilizan el pH del medio.

b) Se unen alForman parte del sitio activo permitiendo la catálisis.
c) Le dan la estructura tridimensional a la región no catalítica.
d) Estabilizan el complejo ES y EPEstabilizan los sustratos..
e) Estabilizan los productos.

18)[19)] De acuerdo a la reacción que catalizan, las enzimas pueden ser clasificadas
en 6 grupos. De acuerdo a sus conocimientos, ¿A qué grupo pertenece la enzima
que cataliza la reacción que se muestra en la figura?

a) Oxidorreductasa
b) Hidrolasa
c) Ligasa
d) Transferasa
e) Isomerasa

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19)[20)] La siguiente figura representa un gráfico de Energía vs Avance de una
reacción, en presencia y en ausencia de una enzima. Con respecto a la gráfica,
¿Qué podemos inferir de las reacciones catalizadas?

a) La energía de activación disminuye con la

enzima.
b) La energía de los sustratos aumenta en
presencia de una enzima.
c) La energía de los productos aumenta en
presencia de una enzima.
d) La reacción con la enzima y sin la enzima
siguen el mismo mecanismo.
e) Alcanzar el estado de transición en la
reacción sin enzima requiere de menos
energía.

[a)] Sólo I
[b)] Sólo II
[c)] Sólo III
[d)] I y III
[e)] II y III

20)[21)] La presencia de una enzima en una reacción bioquímica es clave para

aumentar su velocidad. Según sus conocimientos, ¿Cual es la razón por la que
las enzimas pueden aumentar dicha velocidad?

I. Porque desplazan el equilibrio hacia el lado más favorable.

II. Porque disminuyen el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio desde
las condiciones iniciales de reacción.
III. Porque estabilizan los intermediarios de la reacción bioquímica

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) II y III

21)[22)] Las enzimas son capaces de realizar su acción catalítica mediante diversos
mecanismos ¿Cuál de las siguientes afirmaciones correspondería al mecanismo
utilizado por las enzimas?

a) Ser muy afín al producto.

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 b) Seguir estados de transición alternativos.
c) Ser muy complementaria al sustrato.
[c)] Seguir estados de transición alternativos.
[d)] Seguir los mismos estados de transición del sustrato sin enzima.
[e)] Favorecer las reacciones secundarias, así aumenta variabilidadDisminuir la
energía de los sustratos.

22)[23)] La siguiente figura describe La curva de saturación de una enzima v/s la

concentración de sustrato, obedeciendo la cinética de Michaelis Menten
(hipérbole) ¿Qué características tiene este tipo de cinética?

[I.] La Vmax aumenta si se aumenta la

cantidad de enzimaes contante para
todas las enzimas.
I.[II.] El valor de KM se relaciona
inversamente con la afinidad de la
enzima por el sustrato.
[III.] El valor de KM Kcat se define como la
mitad de la VmaxKM

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) II y III
e) I, II y III

23)[24)] En un estudio de cinética enzimática se determinan los valores de K M y Vmax.

¿Cuál es el significado de estos parámetros?

a) El valor de KM es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por su

sustrato.
b) El valor de KM correspondeKM corresponde a la concentración de sustrato a la cual
todas las moléculas de enzima están unidas a sustrato.
c)[b)] El valor de KM corresponde a la mitad de la Vmax que puede lograr la enzima.
[c)] El valor de KM es inversamente proporcional a la afinidad de la enzima por su
sustrato.
[d)] La Vmax corresponde a la velocidad de la reacción enzimática a pH y temperatura
óptimas.
d)[e)] Cuando una enzima alcanza su Vmax, la mitad de las moléculas de enzima están
unidas a sustrato.

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24) LDH1 y LDH5 son isoenzimas de lactato deshidrogenasa que exhiben diferentes
parámetros cinéticos para su sustrato (piruvato). De acuerdo a la curva de
Michaelis-Menten presentada en la figura
¿Cuál conclusión es correcta con respecto a
estas isoenzimas?

a) La LDH5 tiene mayor afinidad por piruvato que

la LDH1.
b) LDH1 tiene menor Vmax que LDH5.
c)
[b)] La LDH1 tiene mayor afinidad por piruvato
que la LDH5.
d) Ambas enzimas presentan la misma afinidad
por piruvato.
e) LDH1 tiene mayor Vmax que LDH5.

a) Sólo I
[b)] Sólo II
[c)] Sólo III
[d)] I y II
I, II y III
25) En el siguiente gráfico se compara la cinética de Michaelis-Menten de las
enzimas A y B. Según sus conocimientos, ¿Cuál característica del grafico permite
determinar que la enzima A tiene mayor
velocidad que la enzima B en condiciones no
saturantes de sustrato?

[a)] La enzima A tiene mayor Vmax.

[b)] La enzima B tiene mayor Vmax.
[c)] La enzima A tiene mayor KM.
[d)] La enzima B tiene mayor KM.
[e)] Las A y B tienen la misma KM.

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[25)] A continuación, se muestra un gráfico de dobles recíprocos para las cinéticas
de dos enzimas distintas: Enzima A y Enzima B . ¿Qué ventajas representa el uso
de la ecuación y gráficas de doble recíproco
para el estudio de la cinética enzimática?

a) Permite comparar dos hipérboles.

b) Permite determinar la eficiencia catalítica.
c) Permite determinar solo Km.
d) Permite determinar solo Vmax.
e) Permite analizar la cinética de enzimas
alostéricas.

26) La siguiente figura representa un gráfico “doble recíproco” o “de Lineweaver

Burk” y muestra la cinética de dos enzimas que trabajan con el mismo
sustrato. ¿Qué puede inferir respecto a su intercepto con el eje “y”?

a) Las dos enzimas tienen igual afinidad por el

sustrato.
b) La velocidad máxima de catalisis ambas
enzimas es la misma.
c) El valor de la velocidad máxima es distinta
para ambas reacciones.
d) Las dos enzimas tienen igual constante de
disociación del complejo ES.
e) Las dos enzimas tienen igual velocidad en
condiciones no saturantes de sustrato.

27) Se muestra un gráfico de dobles recíprocos para las cinéticas de una enzima sin
inhibidor (-I) y en presencia de un inhibidor (+I). ¿Qué podemos concluir
respecto a los cambios en la cinética
que induce el inhibidor?

I. La Vmax aumenta con el inhibidor.

II. La KM aumenta con el inhibidor.
III. El tipo de inhibición es mixta.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) II y III
e) I, II y III

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 LDH1 y LDH5 son isoenzimas de lactato deshidrogenasa que exhiben diferentes
parámetros cinéticos para su sustrato (piruvato). De acuerdo a la curva de
Michaelis-Menten presentada en la figura ¿Cuál conclusión es correcta con
respecto a estas isoenzimas?

La LDH5 tiene mayor afinidad por piruvato que la

LDH1.
La LDH1 tiene mayor afinidad por piruvato que la
LDH5.
Ambas enzimas presentan la misma afinidad por
piruvato.
Sólo I
Sólo II
Sólo III
I y II
I, II y III

28) Enzimas digestivas como la pepsina y la tripsina son activadas en respuesta a

una dieta rica en proteínas. ¿En qué consiste específicamente este tipo de
regulación enzimática?

a) En la unión de un activador alostérico.

b) En la denaturación irreversible de la enzima.
c) En el rompimiento proteolítico de precursores inactivos.
d) En la activación mediada por fosforilación reversible.
e) En la formación de un enlace covalente entre subunidades de la enzima.

29)[28)] La siguiente imagen muestra uno de los mecanismos regulatorios de la

actividad de las enzimas correspondiente a la fosforilación. ¿Cuál de las
siguientes afirmaciones es correcta respecto de la fosforilación?

I. Ocurre en residuos de tirosina, serina, y treonina.

II. El grupo fosfato se une a la enzima a través de una interacción débil.
III. Resulta en un cambio conformacional de la enzima.

a) Sólo I
b) Sólo III
c) I y II
d) II y III
e) I y III

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30)[29)] Una de las utilidades clínicas de las enzimas es la posibilidad de realizar
diagnósticos de ciertas patologías, si la actividad de ciertas enzimas está
aumentada en sangre respecto a sus valores basales o normales. ¿Cuál de las
siguientes características deben tener las enzimas para que tengan esta
utilidad?

a) No deben ser isoenzimas.

b) Sólo deben corresponder a isoenzimas.
c) Deben ser propias de un órgano en particular.
d) Deben encontrarse en forma normal en la sangre.
e) Deben ser propias de todos los órganos corporales.

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