Ders Adı Enzimlere giriş

Ders Prof.Dr. N.Nuray Ulusu

Sorumlusu
Ders İki saat

Süresi
Dersin Dersin amacı: Enzimlerin yapıları, fonksiyonları ve genel özellikleri hakkında
bilgi vermek
Amacı ve

Öğrenim Öğrenim Hedefleri: Terminoloji: tepkimenin hızı, kofaktör, koenzim,

apoenzim, holoenzim, prostetik grup, katalizör, aktivasyon enerjisi, vb.
Hedefleri Enzimin aktif merkezini tanımlayabilmek, katalitik gücünü açıklayabilmek
Substrak spesifikliğini açıklayabilmek
Kataliz sırasında konformasyonel değişikliği tanımlayabilmek
Enzimlerin genel ve biyolojik özelliklerini tanımlayabilecek bilginin verilmesi
hedeflendi.

Ders İçeriği
Enzimlerin özellikleri:

1. Enzimlerin çok yüksek katalitik güçleri vardır.

2. Enzimlerin spesifikliği çok yüksektir.
3. Bazı enzimlerin aktiviteleri regüle edilirler.
4. Enzimlerin substratlarının bağlandığı bir aktif merkezleri vardır.
5. Bazı enzimler aktif merkezlerinde substrat bağlayabilmek veya katalizin
gerçekleşebilmesi için organik veya inorganik moleküller vardır.
6. Bazı enzimler protein yapısında değildir.
7. Enzimler substratları ile kompleks oluştururlar.
8. Enzimlerin optimum pH, sıcaklıkları vardır.
9. Enzimler genellikle
– Ağır metaller
– Bazı organik moleküller
– Sıcaklık artışı ile inhibe olurlar
10. Enzimler fonksiyonel özelliklerine göre sınıflandırılırlar
Yukarıda saydığım enzimlerin genel özellikleri ile ilgili yan başlıkların
öğretilmesi

Öğrenciye enzimler ve kimyasal katalizörler arasındaki fark anlatılacak.

Katalizörler katalizledikleri tepkimenin hızını artıran moleküllerdir.
Katalizörler tepkimeye katılmalarına rağmen herhangi bir değişiklik olmadan
çıkarlar. Metal, protein yapısında veya protein yapısında olmayabilirler.
Enzimler hücreler tarafından sentezlenen biyolojik katalizörlerdir. Globuler
proteinlerdir. Bütün enzimler katalizördür fakat bütün katalizörler enzim
değildir.

Enzimlerin çok yüksek katalitik güçleri vardır

1
Enzimler tepkimeye girecek olan substratların doğru şekilde bir araya
getirilmesine yardımcı olur.
Enzimler çok spesifiktir.
Üç farklı substrat spesifikliği vardır.

Mutlak özgüllük: Enzim sadece bir tip substratı tanıyarak katalitik

özellik gösterir.
Göreceli özgüllük: Enzimler bir sınıf substrata katalizleyebilir veya bir
tip kovalanet bağı kırabilir.
Stereospefiklik : Enzim sadece substratın bir izomerini tanıyabilir.
Aktivasyonun regülasyonu

Zimojen aktivasyonu: Bazı proteinler inaktif öncüller olarak

sentezlenir ve salınır. Bunlara zimojen denir.
Bu öncüllerin seçimsel proteolizi ile konformasyonel değişiklik olur ve
enzim aktive edilir.
Aktif bölgede değişiklik meydana gelir veya aktif bölge substratların
ulaşabileceği şekle gelir.

Allosterik regülasyon: Allosterik enzimlerin aktivitesi geri-dönüşümlü,

non-covalent olarak bağlanan spesifik bir molekülün enzimin spesifik
bir regülatör bölgesine bağlanması gerçekleşir.
Allosterik enzimler birden fazla alt birim (farklı veya benzer olabilir)
içerir.

Kovalent modifikasyon: Çeşitli kimyasal gruplar geri dönüşümlü ve

kovalent olarak modifiye ederler.
Bu tip modifikasyonlar enzim aktivitesini değiştirir

Enzimlerin protein yapısında olduğu biliniyordu.

Ribonükleik asitlerin katalitik özellik gösterdiği saptandı.

Enzim miktarının kontrolü

Yapımda görevli: bu enzimlerin derişimi her zaman sabittir.
Adaptif enzimler: vücudun ihtiyaçlarına göre düzenlenir.
Sentezin kontrolü
Yıkımın kontrolü
Metabolik yollardaki/ organellerdeki enzimler

Aktif merkez

Tepkimenin gerçekleştiği yere aktif bölge denir.

Substratlar aktif bölgeye bağlanır.
Tepkime sonucunda oluşan molekülere ürün denir. Enzim tekrar kullanılır.
Hemen hemen bütün enzimler protein yapısındadır.
Bazı fonksiyonel gruplar bir araya gelerek aktif merkezi oluşturur.
Aktif merkez yarık veya oyuk şeklindedir.
Hidrofobik yapıdadır.
Enzimin küçük bir kısmı aktif merkezdir.

2
 Aktif merkezin yapısı, şekli bulunduğu kimyasal ortamdan etkilenir.
Tepkimenin kolayca gerçekleşmesini sağlayacak yapıdadır.

Moleküler içerik

Basit enzimler: sadece bir polipeptid zincirinden oluşur.

Konjuge enzimler:
holoenzyme = apoenzyme + kofaktör
(protein) (non-protein)

.1. – Koenzim: - protein olmayan organik madde enzime sıkı bağlanmamış.

2. – Prostetik grup – organik madde protein kısmına sıkıca bağlanmış .
3. – Kofaktör: metal iyonu+, Fe++, Fe++, Zn++, Mg++, Ca

Metal-aktive olan enzimler: gevşek bağlı iyonlara ihtiyaç vardır.

Metalloenzimler: İyonlar sıkı bağlıdır.
Genellikle aktif merkezdedir, elektron transfer eder, enzim ve substrat
arasında köprü kurar, enzimin yapısını stabilize eder.
Her enzim spesifik bir substratı veya spesifik substrat tipi vardır.
Anahtar kilit modeline göre substratın şekli aktif merkeze tam olarak
uyar.

Fischer’in Anahtar-Kilit Hipotezi

Substrat tam olarak enzimin aktif bölgesine uyum gösterir.

Anahtar-kilit uyumu gibi
Anahtar: enzim Kilit ise substrat olarak sembolize edilir.
Geçici olarak enzim-substrat kompleksi oluşur.
Ürünler substratdan farklıdır.
Oluşan ürün aktif bölgeden ayrılır.
Diğer substrat enzime bağlanır.
Enzimin spesifikliğini, özgüllüğünü açıklar.
Enzim denatüre olduğu zaman aktivitenin kaybını açıklar.

Koshland’ın ‘indüklenmiş-uyum’ hipotezi

Bazı proteinler şekillerini(konformasyonunu) değiştirirler.

Substrat enzime bağlandığında enzimin şeklinin değişmesi indüklenir.
Tepkimenin gerçekleşmesi için uygun ortam sağlanır.
Substrat ile olan bağlar tepkimenin daha kolay gerçekleşmesini sağlar.
(aktivasyon enerjisini düşürür)
Benzer yapıda olan substratlar ile enzimlerin tepkimeye girebileceğini
gösterir.

Enzimleri isimlendirme metotları

1. Çok eski metot: Pepsin, Renin, Trypsin

2. Eski metot: Proteaz, Lipaz, Üreaz
3. Sistematik isimlendirme (EC = Enzim komisyonurakamlandırma)

3
 İsmin iki kısmı vardır:
Birinci kısım: substar(ların) isimleri
İkinci kısım: sonu –ase, eki ile biter katalizlediği tepkimenin tipi hakkında
bilgi verir.
İlave bilgi ise parantezde yazılıdır:
L-malat: NAD+ oksidoredüktaz (dekarboksile eder)

Enzimler altı sınıfa bölünmüştür

Sınıf İsimler Fonksiyonlar

1 Oksidoredüktazlar AH + NAD+ « A+ + NADH

2 Transferazlar A-X + B « A + B-X

3 Hidrolazlar
4 Lyases
5 Isomerazlar
6 Ligazlar
A-OX + H2O « A-OH + HOX
R1R2R3C¾CR4R5R6 « R1R2C==CR4R5 + R3 + R6
trans « cis, L-form « D-form, etc.
C-C, C-S, C-O, C-N bağlarının oluşumu,
kondensasyon tepkimesidir. ATP ile eşleştirilir.

Kaynaklar Nelson, DL, Cox MM, Lehninger: Principles of Biochemistry, 4. edition, WH

Freeman and Co., New York, 2008

Voet D,Voet JG, Biochemistry 4 ed., John Wiley and Sons, Inc.NJ, 2011.

Berg JM, Tymoczkom JL, Stryer L, Biocjemistry, 5.ed., W.H. New York: W H
Freeman; 2002

Mathews CK, Van Holde KE Biochemistry, 2 nd ed., The Benjamin/cummings

Publishing Co.CA, 1995.